Zbierający światło kompleks chlorofil a/białko fotosystemu II (LHCII) jest najobficiej występującym białkiem błonowym w roślinach zielonych, a jego degradacja jest kluczowym procesem kluczowym procesem dla aklimatyzacji do warunków wysokiego oświetlenia i dla odzyskiwania azotu (N) i węgla (C) podczas starzenia. Jednak molekularny mechanizm molekularny mechanizm degradacji LHCII jest w dużej mierze nieznany. Tutaj donosimy że reduktaza chlorofilu b, która katalizuje pierwszy etap degradacji chlorofilu b odgrywa kluczową rolę w degradacji LHCII. Kiedy geny dla reduktazy chlorofilu b NOL i NYC1 zostały zakłócone w Arabidopsis thaliana, chlorofil b i LHCII nie uległy degradacji podczas starzenia, podczas gdy inne kompleksy pigmentów kompleksy pigmentowe całkowicie zniknęły. Kiedy oczyszczony trimeryczny LHCII był inkubowano z rekombinowaną reduktazą chlorofilu b (NOL), wyrażoną w Escherichia coli, chlorofil b w LHCII został przekształcony w 7-hydroksymetylowy chlorofil a. Towarzyszyło temu przekształcenie chlorofilu a w 7-hydroksymetylowy chlorofil a. Towarzyszące tej konwersji chlorofile zostały uwolnione z apoprotein LHCII. apoprotein LHCII, aż wszystkie cząsteczki chlorofilu w LHCII oddzieliły się od kompleksów kompleksów. Pozbawione chlorofilu apoproteiny LHCII nie uległy dysocjacji do postaci formy monomeryczne, ale pozostały w formie trimerycznej. Na podstawie tych wyników proponujemy nową hipotezę, że reduktaza chlorofilu b katalizuje początkowy etap degradacji LHCII. etap degradacji LHCII, a trimeryczna LHCII jest substratem degradacji LHCII. degradacji. --- LHCII, największy roślinny fotosyntetyczny kompleks białkowo-pigmentowy fotosystemu II, jest najobficiej występującym białkiem błonowym w organizmach żywych i obejmuje około połowy puli cząsteczek chlorofilu w biosferze. około połowy puli cząsteczek chlorofilu w biosferze. Główną rolą Główną rolą tego kompleksu białkowo-pigmentowego jest zbieranie kwantów światła słonecznego i przenoszenie wzbudzeń elektronicznych w kierunku centrów reakcji, gdzie zachodzą podstawowe fotosyntetyczne reakcje rozdzielania ładunków elektrycznych. Białko LHCII białko, jako główny składnik białkowy błon fotosyntetycznych, moduluje również również właściwości strukturalne i dynamiczne fazy lipidowej błon. Zgodnie z najnowszymi koncepcjami, jedną z fizjologicznych ról LHCII jest jest również ochrona aparatu fotosyntetycznego przed uszkodzeniami oksydacyjnymi spowodowanymi oświetleniem światłem o wysokiej intensywności. Szczegółowe badanie wszystkich tych fizjologicznych funkcji LHCII, w odniesieniu do struktury kompleksu, było możliwe dzięki zastosowaniu kilku technik spektroskopii molekularnej technik spektroskopii molekularnej. Kilka przykładów takich badań przedstawiono w niniejszym rozdziale. Przykłady Przykłady zastosowania spektroskopii fluorescencji stacjonarnej i czasowo-rozdzielczej spektroskopii, spektroskopii absorpcyjnej w podczerwieni z transformatą Fouriera i spektroskopii rezonansowego rozpraszania Ramana. spektroskopii rozpraszania Ramana. --- Wiele czynników powoduje degradację białek, w tym zmiany warunków środowiskowych, mutacje genetyczne i ograniczenia w dostępności kofaktorów. kofaktorów. Pomimo znaczenia dla żywotności, wciąż bardzo niewiele wiadomo na temat degradacji białek i jej regulacji. Degradacja najbardziej białka błonowego na Ziemi, kompleksu zbierającego światło fotosystemu II (LHC II), jest wysoce regulowana w różnych warunkach środowiskowych, np. stresie świetlnym, aby zapobiec fotochemicznemu uszkodzeniu centrum reakcji. Jednakże, pomimo dużego wysiłku w celu zidentyfikowania proteazy/proteaz zaangażowanych w degradację apoprotein LHC II, molekularne szczegóły tego ważnego procesu pozostają niejasne. procesu pozostają niejasne. LHC II należy do rodziny białek wiążących chlorofil a/b białka (białka CAB) i znajduje się w błonie tylakoidowej rośliny chloroplastu. Wyniki eksperymentów biochemicznych mających na celu wyizolowanie i scharakteryzowanie proteazy degradującej LHC II są tutaj podsumowane i porównane z naszymi ostatnimi odkryciem wskazującym, że w proces ten zaangażowana jest metaloproteaza z rodziny FtsH. proces. --- LHCII jest najobficiej występującym białkiem błonowym na Ziemi. Bierze ono udział w pierwszych etapach fotosyntezy, zbierając światło słoneczne i przenosząc energię wzbudzenia energii do kompleksu rdzeniowego. Tutaj przeanalizowaliśmy kompleks LHCII zielonej algi Chlamydomonas algi Chlamydomonas reinhardtii i jego związek z rdzeniem fotosystemu II (PSII), tworząc kompleksy wielobiałkowe. Oczyszczono kilka superkompleksów PSII o różnych rozmiarach, z których największy zawiera trzy trimery LHCII (nazwane trimery LHCII (nazwane S, M i N) na monomeryczny rdzeń. Uzyskano mapę projekcji w rozdzielczości 13Å pozwalającą na rekonstrukcję struktury 3D superkompleksu. superkompleksu. Pozycja i orientacja trimeru S są takie same jak u roślin. roślinach; trimer M jest obrócony o 45°, a dodatkowy trimer (nazwany tutaj jako LHCII-N), który zajmuje pozycję zajmowaną w roślinach przez CP24, jest bezpośrednio bezpośrednio związany z rdzeniem. Analiza superkompleksów o różnych rozmiarach anteny sugeruje, że LhcbM1, LhcbM2/7 i LhcbM3 są głównymi składnikami trimerów w superkompleksie PSII. trimerów w superkompleksie PSII, podczas gdy LhcbM5 jest częścią "dodatkowej" puli LHCII niezwiązanej bezpośrednio z superkompleksem. Wykazano również, że Chlamydomonas LHCII ma nieco niższy stosunek chlorofilu a/b niż kompleks z roślin i przesunięte na niebiesko widmo absorpcji. Wreszcie dane wskazują że w błonach tylakoidów znajduje się co najmniej sześć trimerów LHCII na rdzeń dimeryczny. błony, co oznacza, że rozmiar anteny PSII C. reinhardtii jest większy niż u roślin.
Które białko błonowe występuje najliczniej na Ziemi?
LHCII, największy roślinny fotosyntetyczny kompleks białkowo-pigmentowy fotosystemu II, jest najobficiej występującym białkiem błonowym w organizmach żywych i zawiera około połowy puli cząsteczek chlorofilu w biosferze.