Fosforylację białek mikrosomalnych serca szczura badano ze szczególną uwagę na wpływ kwasu okadaikowego (inhibitora fosfataz białkowych), inhibitora fosfataz), inhibitora 2 fosfatazy białkowej 1 i inhibitora cyklicznej AMP-zależnej kinazy białkowej (kinazy białkowej A). Wyniki wykazały, że kwas okadaikowy kwas (5 mikroM) umiarkowanie, ale powtarzalnie zwiększał kinazę białkową katalizowaną przez kinazę białkową A fosforylację fosfolambanu (PLN), chociaż wywierał niewielki wpływ na fosforylację PLN katalizowaną przez kinazę wapniową/kalmodulinową. Mikrosomy zawierały trzy inne substraty (M(r) 23, 19 i 17 kDa), które były fosforylowane przez kinazę białkową A, ale nie przez kinazę wapniową/kalmodulinową. Kinaza Katalizowana przez kinazę białkową A fosforylacja tych trzech substratów była znacznie (2-3-krotnie) zwiększona przez 5 mikroM kwasu okadaikowego. Stwierdzono, że kalmodulina antagonizuje działanie kwasu okadaikowego na taką fosforylację. Inhibitor kinazy białkowej A Stwierdzono, że inhibitor kinazy białkowej A zmniejsza fosforylację katalizowaną przez kinazę białkową A. polipeptydów mikrosomalnych. Nieoczekiwanie stwierdzono również, że inhibitor 2 znacznie zmniejszyć katalizowaną przez kinazę białkową A fosforylację fosfolambanu, jak również tych innych substratów mikrosomalnych. Wyniki te są zgodne z poglądami że fosfataza białkowa 1 jest zdolna do defosforylacji związanego z błoną fosfolamban, gdy jest fosforylowany przez kinazę białkową A, ale nie przez kinazę wapniową/kalmodulinową, i że w pewnych warunkach, fosfataza białkowa stymulowana wapniem/kalmoduliną (fosfataza białkowa 2B) jest również w stanie jest również zdolna do defosforylacji PLN fosforylowanego przez kinazę białkową A. Dodatkowo, obserwacje pokazują, że fosfataza białkowa 1 jest niezwykle aktywna wobec trzech substratów kinazy białkowej A (M(r) 23, 19 i 17 kDa) które były obecne w izolowanych mikrosomach i których stan fosforylacji był szczególnie dotknięty w obecności dimetylosulfotlenku. Białko fosfataza białkowa 2B jest również zdolna do defosforylacji tych trzech substratów. --- Fosfatazy białkowe, które defosforylują natywny, związany z siateczką sarkoplazmatyczną (SR) fosfolamban (SR) fosfolamban badano w ekstraktach z mięśnia sercowego oraz we frakcji frakcji Triton przygotowanej przez detergentową ekstrakcję miofibryli, ta ostatnia frakcji zawierającej 70-80% białek związanych z SR obecnych w tkance. Przy fizjologicznych stężeniach wolnego Mg2+ (1 mM), fosfataza białkowa 1 (PP1) stanowiła około 70% całkowitej aktywności fosfatazy fosfolambanu w tych frakcjach w kierunku Ser-16 (reszta znakowana przez zależną od cAMP kinazę białkową zależną od cAMP, PK-A) lub Thr-17 (reszta fosforylowana przez związaną z SR kinazę białkową zależną od Ca2+/kalmoduliny). Fosfataza białkowa 2A (PP2A) i fosfataza białkowa 2C (PP2C) odpowiadały za pozostałą część aktywności. A główna forma sercowej PP1, obecna w porównywalnych ilościach zarówno w ekstrakcie, jak i frakcji Triton, była podobna, jeśli nie identyczna, do białka mięśni szkieletowych fosfatazy białkowej 1G (PP1G), która składa się z podjednostki katalitycznej (C) PP1 skompleksowanej z podjednostką G o masie około 160 kDa, odpowiedzialnej za kierowanie PP1 zarówno do SR, jak i cząsteczek glikogenu mięśni szkieletowych. Wniosek ten został na podstawie eksperymentów immunoblottingu z użyciem przeciwciała do podjednostki G, zdolności do wiązania się do glikogenu i uwalniania aktywności PP1 z glikogenu po inkubacji z PK-A i MgATP. PP1 stanowiła około 90% fosfolambanu (Ser-16 lub Thr-17) w materiale sedymentowanym przez frakcji przygotowanej z ekstraktów sercowych, która jest wzbogacona w błony SR. wzbogacona w błony SR. Podjednostka G w tej frakcji może być rozpuszczona przez Triton X-100, ale nie za pomocą 0,5 M NaCl lub trawienia alfa-amylazą, co wskazuje, że jest ona związana z błonami, a nie z glikogenem. Przez analogię do w mięśniach szkieletowych, PK-A katalizuje fosforylację podjednostki G z następującym po niej uwolnieniem podjednostki C z SR, może zapobiegać fosforylacji PP1 z fosforylacji substratów związanych z SR i stanowić jeden z mechanizmów, za pomocą których który adrenalina zwiększa fosforylację sercowego fosfolambanu (Ser-16 i Thr-17) in vivo. Serca pozostawione in situ po śmierci tracą 85-95% swojej aktywności PP1 w ciągu 20-30 minut. Ten niezwykły zanik PP1 może częściowo wyjaśniać, dlaczego znaczenie tego enzymu w metabolizmie mięśnia sercowego nie zostało wcześniej w metabolizmie mięśnia sercowego.
Które fosfatazy białkowe są zdolne do defosforylacji fosfolambanu?
Fosfatazy białkowe, które defosforylują natywny fosfolamban związany z siateczką sarkoplazmatyczną (SR), badano w ekstraktach z mięśnia sercowego i we frakcji Triton przygotowanej przez ekstrakcję detergentową miofibryli, przy czym ta ostatnia frakcja zawiera 70-80% białek związanych z SR obecnych w tkance. Przy fizjologicznych stężeniach wolnego Mg2+ (1 mM), fosfataza białkowa 1 (PP1) stanowiła około 70% całkowitej aktywności fosfatazy fosfolambanu w tych frakcjach w kierunku Ser-16 (reszta znakowana przez kinazę białkową zależną od cAMP, PK-A) lub Thr-17 (reszta fosforylowana przez związaną z SR kinazę białkową zależną od Ca2+/kalmoduliny). Fosfataza białkowa 2A (PP2A) i fosfataza białkowa 2C (PP2C) odpowiadały za pozostałą część aktywności.  