Ludzkie aminopeptydazy retikulum endoplazmatycznego (ERAP) 1 i 2 były początkowo zidentyfikowane jako homologi początkowo zidentyfikowane jako homologi ludzkiej łożyskowej leucyny aminopeptydazy / aminopeptydazy regulowanej insuliną. Są one sklasyfikowane jako unikalną klasę proteaz w oparciu o ich subkomórkową lokalizację w świetle stronie retikulum endoplazmatycznego. ERAP odgrywają ważną rolę w N-końcowym przetwarzaniu antygenowych prekursorów, które są prezentowane na cząsteczkach głównego kompleksu zgodności tkankowej (MHC) klasy I. ERAP są również zaangażowane w regulację wielu różnych zjawisk fizjologicznych i stanów patogennych. zjawisk fizjologicznych i stanów patogennych. W niniejszym przeglądzie podsumowano aktualną wiedzę na temat ERAPs. podsumowano. --- Cząsteczka adhezyjna komórek nabłonkowych (EpCAM) jest "markerem" komórek nabłonkowych i nowotworowych. "markerem" komórek nabłonkowych i nowotworowych i istnieją skumulowane i rosnące dowody na jego rolę sygnalizacyjną. Jego znaczenie zostało uznane za część fenotypu komórek macierzystych raka piersi. fenotypu, nowotworowa komórka macierzysta raka piersi jest EpCAM(+). Pomimo jego złożonych funkcji w prawidłowym rozwoju komórek i nowotworów, stosunkowo niewiele jest wiadomo o białkach oddziałujących z EpCAM. Wykorzystaliśmy linie komórkowe raka piersi i przeprowadziliśmy koimmunoprecypitację EpCAM, a następnie spektrometrię mas w poszukiwaniu w poszukiwaniu nowych potencjalnie oddziałujących białek. Retikulum endoplazmatyczne aminopeptydaza retikulum endoplazmatycznego 2 (ERAP2) współstrącała się z EpCAM i kolokalizować w cytoplazmie/ER i błonie plazmatycznej. ERAP2 jest enzymem proteolitycznym enzymem proteolitycznym osadzonym w retikulum endoplazmatycznym (ER), gdzie odgrywa centralną rolę w przycinaniu peptydów do prezentacji przez cząsteczki MHC klasy I. Ekspresja EpCAM i ERAP2 in vitro w obecności szorstkich mikrosomów psiej trzustki (pęcherzyków ER pęcherzyków) potwierdziła N-linkową glikozylację, przetwarzanie w ER i wielkość EpCAM. EpCAM. Związek między ERAP2 i EpCAM jest unikalnym i nowym odkryciem które dostarcza nowych pomysłów na przetwarzanie EpCAM i na to, jak prezentacja antygenu może być może być regulowana w nowotworach. --- Łożyskowa aminopeptydaza leucynowa (P-LAP), leucyna pochodząca z adipocytów (A-LAP) i aminopeptydaza pochodząca z leukocytów (L-RAP) należą do aminopeptydaza (A-LAP) i aminopeptydaza pochodząca z leukocytów (L-RAP) należą do jednej odrębnej grupy aminopeptydaz z rodziny M1, którą określamy jako "Podrodzina oksytocynaz". Mają one wspólne motywy HEXXH(X)18E wiążące Zn i GAMEN niezbędne dla aktywności enzymatycznej. Lokalizacja wewnątrzkomórkowa jest charakterystyczną cechą członków podrodziny. Podczas gdy P-LAP jest translokowany z pęcherzyków wewnątrzkomórkowych do błony plazmatycznej w sposób zależny od bodźca, zarówno A-LAP, jak i L-RAP są zatrzymywane w retikulum endoplazmatycznym. Zawierają one sekwencje niezbędne do specyficznej lokalizacji w komórce. Staje się staje się oczywiste, że członkowie podrodziny odgrywają ważną rolę w utrzymaniu homeostazy, w tym w utrzymaniu prawidłowej ciąży, utrzymaniu pamięci, regulacji ciśnienia krwi i prezentacji antygenów. regulacja ciśnienia krwi i prezentacja antygenów. W niniejszym przeglądzie przedstawiono obecną sytuację tej nowo zidentyfikowanej podrodziny.
Jaka jest subkomórkowa lokalizacja ERAP2?
Aminopeptydaza 2 retikulum endoplazmatycznego (ERAP2) jest zlokalizowana po stronie luminalnej retikulum endoplazmatycznego.