"Spiega la differenza tra un inibitore competitivo e non competitivo."
Un inibitore competitivo è una molecola che si lega al sito attivo di un enzima, impedendo al substrato di legarsi e bloccando così l'enzima dal catalizzare la reazione. Un inibitore non competitivo si lega a un sito sull'enzima diverso dal sito attivo e cambia la forma dell'enzima in modo che il substrato non possa più legarsi ad esso, bloccando anche l'attività dell'enzima. Sia gli inibitori competitivi che quelli non competitivi riducono l'attività dell'enzima, ma l'effetto di un inibitore competitivo può essere invertito da un aumento della concentrazione del substrato. Gli effetti di un inibitore non competitivo non sono generalmente reversibili.