La distrofina es una proteína citoesqueletica bastoniforme, de gran tamaño (427 kDa),  mide alrededor de 150 nm, con una cabeza corta y una cola larga que está ubicada justo debajo de la membrana plasmática  de la célula muscular esquelética.  Su función se relaciona con el anclaje de las proteínas musculares citoplásmicas a la membrana celular. Según su secuencia de aminoácidos (3865 bis), la distrofina consta de cuatro de Dominios:

Dominio de unión a la actina  (Aminoácidos 14-240)
Dominio central en barra  (Aminoácidos 253 a 3040)
Dominio Rico en cisteína (Aminoácidos 3080 a 3360)
Dominio carboxi-terminal (Aminoácidos 3361-3685)En la porción final de la cola se une actina F. Dos grupos de proteínas trasnmembrana - α- y β-distroglucanos y α-, β-, γ-, y δ-sarcoglucanos –participan en un complejo distrofina-glucoproteina que vincula la distrofina con las proteínas de la matriz extracelular laminina y agrina. Los distroglucanos forman el verdadero enlace entre la distrofina y la laminina; los sarcoglucanos solo se asocian con los distroglucanos en la membrana.[1]​