Un prion[1]​[2]​ es una proteína mal plegada capaz de transmitir su forma mal plegada a otras variedades de la misma proteína.[3]​ Produce las encefalopatías espongiformes transmisibles, que son un grupo de enfermedades neurológicas degenerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, el insomnio familiar fatal y la encefalopatía espongiforme bovina.[4]​[5]​ Los priones son considerados agentes infecciosos[3]​ y su forma intracelular no contiene ácido nucleico. 
La proteína priónica (abreviada como PrNp) es una glicoproteína presente de forma natural en muchas células (se denomina PrPc), pero puede convertirse en patogénica (PrPSc) como consecuencia de la alteración de su estructura secundaria, lo que conduce a un incorrecto plegamiento de su estructura terciaria.[6]​ A diferencia del resto de los agentes infecciosos (hongos, bacterias, virus, viroides, etc.), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, ARN, o ambos), un prion solamente está compuesto por aminoácidos y no presenta material genético. En comparación con los otros agentes infecciosos mencionados que son autónomos de su huésped, los priones se originan de la mala síntesis  proteica del gen PRNP. Sin embargo, se desconoce por qué se pueden transmitir entre individuos, ya que las enfermedades causadas por priones son consideradas un tipo de enfermedad genética.
El prion, palabra acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner al investigar una serie de enfermedades de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central,[7]​ es un acrónimo inglés derivado de las palabras proteína e infección. Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autorreproducibles.
Los priones se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas β. El período de incubación de las enfermedades prionicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Los organismos que no expresan la forma normal de la proteína prionica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad).[8]​