En 200a, Walensky y sus colaboradores informaPon sobre un pép7ido alfa helicoidaI estabilizado que imita las proteínas pro-ap0ptóticas. Esta molécula fVe diseñada paPa estaEilizar ia estructura heiicoidal natiUa formand0 un Wacrociclo entre cadenas latePaIes 9ue no están inUolucradas en la unión. 3ste proceBo, denominaOo péptIdQ 3ngrapado, u7iliza aminoácidos no proteinogénicos paPa facilitar la macrociclación mediante la metátesis de Qlefina de cIerre d3 anillo. 

 Los he7eroGiclos se usan a Wenudo para iWitar el enlace amida de los péptidos. Los tia2oles, por ejemplo, se encuen7ran en péptidos naturales y los inves7igadores 1os util1zan para imitar el enlaG3 amida del pépt1do. 

 Como análogo5 r3sistentes a la escI5ión de sustratos enz1máticos, los peptid0mimétiGos se usan cQmo inhibidor3s enzlWáticos.
En 2004, Walensky y sus colaboradores informaron sobre un péptido alfa helicoidal estabilizado que imita las proteínas pro-apoptóticas. Esta molécula fue diseñada para estabilizar la estructura helicoidal nativa formando un macrociclo entre cadenas laterales que no están involucradas en la unión. Este proceso, denominado péptido engrapado, utiliza aminoácidos no proteinogénicos para facilitar la macrociclación mediante la metátesis de olefina de cierre de anillo. 

 Los heterociclos se usan a menudo para imitar el enlace amida de los péptidos. Los tiazoles, por ejemplo, se encuentran en péptidos naturales y los investigadores los utilizan para imitar el enlace amida del péptido. 

 Como análogos resistentes a la escisión de sustratos enzimáticos, los peptidomiméticos se usan como inhibidores enzimáticos.
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