ساختار پروتئین ها از چیست؟
پروتئین
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد.روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش‌های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کردپراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد. بیوانفورماتیک ساختاری
ساختار پروتئین، ارتباط مستقیمی با کارکرد آن دارد. حضور برخی گروه‌های شیمیایی در مکان‌های مشخص، به پروتئین‌ها این اجازه را می‌دهد تا به عنوان آنزیم فعالیت کنند و چند واکنش شیمیایی را فروکافت کنند. به طور کلی، ساختار پروتئین‌ها به۴ مرحله تقسیم می‌شود: اولیه (توالی)، ثانویه (ترکیب محلی زنجیره‌های پلی‌پپتیدی)، سومین (ساختار سه‌بعدی چین‌خوردگی پروتئین)، و چهارمین (ارتباط چند ساختار پلی‌پپتیدی). بیوانفورماتیک ساختاری عمدتاً کنش‌های بین ساختارها را با توجه به مختصات فضایی آن‌ها مورد بررسی قرار می‌دهد. بدین ترتیب، ساختار اولیه در شاخه‌های سنتی بیوانفورماتیک بهتر بررسی می‌شوند. با این حال، توالی محدودیت‌هایی ایجاد می‌کند که اجازهٔ تشکیل ترکیب‌های محلی پایستهٔ زنجیرهٔ پلی‌پپتیدی، مانند مارپیچ آلفا، صفحهٔ بتا، و حلقهط را می‌دهد (ساختار ثانویه). همچنین کنش‌های ضعیف (مانند پیوند هیدروژنی)، چین‌های پروتئین را پایدار می‌کنند. کنش‌ها ممکن است درون‌زنجیری (بین قسمت‌های یک تک‌پار پروتئینی) (ساختار سومین) یا بین‌زنجیری (بین تک‌پارهای مختلف) (ساختار چهارمین) رخ دهند.
خانواده پروتئین
مانند دیگر اصطلاحات علم زیست شناسی، "خانواده هٔ پروتئین" گاهی اوقات وابسته به متن است، برای مثال ممکن است به گروه بزرگی از پروتئین‌ها با کمترین تشابه توالی اشاره کند یا برعکس و حتی گاه ممکن است بیانگر تعداد کمی پروتئین با توالی، عملکرد و شکل سه بعدی یکسان باشد ویا بیانگر تعدادی با ویژگی‌هایی بینابین دو حالت نامبرده باشد. برای توضیح حالات فوق Dayhoff مفهوم ابر خانواده پروتئینی را عرضه نموده‌است. در طول سال‌ها تعاریف دیگری مانند رده پروتئینی، گروه پروتئینی و زیر شاخه پروتئینی، ابداع گشته‌اند. در یک تقسیم‌بندی ساده ابر خانواده پروتئینی به خانواده پروتئینی و زیر شاخه خانواده پروتئینی، تقسیم می‌گردند. در نهایت این بر عهدهٔ خواننده‌است که چگونه از این اصطلاحات در متن‌های مختلف استفاده کند. طراحی پروتئین
اگرچه برنامه‌های طراحی پروتئین بسیار متفاوت هستند، اما چهار سؤال اصلی مدل سازی باید مطرح می‌شود: ساختار هدف (target structure) این طراحی چیست، چه انعطاف‌پذیری در ساختار هدف مجاز است، کدام توالی‌ها در جستجو وجود دارد، کدام میدان نیروی مورد استفاده قرار می‌گیرد تا توالی و ساختارثبت شود. فریتین
فریتین یکی از پروتئین‌های زیستی است که توسط بسیاری از جانداران، گیاهان و حتی باکتری‌ها تولید می‌شود. این پروتئین با اتصال به آهن نقش ذخیره‌سازی آهن در درون سلول را برعهده دارد. پرولین
پرولین (به انگلیسی: Proline) با نماد Pro یا P و فرمول شیمیایی «C5H9NO2» یک ترکیب منحصر به فرد در ساختمان پروتئین‌ها است. گرچه این ماده به عنوان یکی از بیست اسید آمینه‌ی اصلی تشکیل دهندهٔ ساختمان پروتئین‌ها شناخته می‌شود، ولی واقعیت آن است که پرولین یک ایمینواسید می‌باشد. همچنین تنها اسید آمینه‌ای است که گروه α-آمینوی آن علاوه بر اتصال به کربن α به زنجیره جانبی آن نیز متصل است  بنابر این گروهα آمین یک نوع آمین نوع دوم است؛ پرولین به‌عنوان یک α-ایمینواسید طبقه‌بندی می‌شود و تشکیل حلقه آلیفاتیک پنج ضلعی را میدهد. کدهای ژنتیکی پرولین عبارتند از: CCU، CCC، CCA، CCG. ساختار پروتئین
کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش‌های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد. پروتئین
در سطح مولکولی، کلیه مکانیسم‌های زیستی سلول‌ها توسط پروتئین‌ها انجام می‌شود. پروتئین‌ها با ارتباط با یکدیگر به‌طور دقیق و بسیار کنترل شده‌ای وظایف خود را انجام می‌دهند. اساس مولکولی اغلب بیماری‌ها، بروز نقص یا تداخل در این کارکرد عادی پروتئین‌ها، که از طریق آن مکانیسم‌های زیستی سلولی را انجام می‌دهند، می‌باشد. اگر کار پروتئین‌ها از حالت طبیعی خارج شود می‌توانند باعث بروز بیماری‌های مختلف شوند. از جمله این بیماری‌ها سرطان است. ساختار پروتئین
در ساختمان نوع سوم برخلاف پروتئین‌های رشته ای، زنجیره پلی پپتیدی روی خود پیچ و تاب خورده و ایجاد ساختمان کروی را می‌کند . همه ی پروتئین‌های سلوی همانند انزیم‌ها، پروتئین‌های حامل، تغذیه ای، غشایی و غیره دارای چنین ساختمانی می‌باشند این نوع پیچش پیچشی حد مابینپیچش در نوع دوم و چهارم می‌باشد. به این نوع ساختار ساختار "پیچیده" یا همان "کمپلکس" میگویند. سوریمی
۲ - ۳ - پروتئین‌های بافت پیوندی : در حدود ۳ درصد از کل پروتئین‌های موجود در گوشت ماهی را تشکیل می‌دهند و رشته‌ای بوده و مهم‌ترین آن‌ها کلاژن می‌باشد که این پروتئین‌ها در مقایسه با سایر گوشت‌های ماهیان کمتر بوده و باعث نرم تر و زودپز شدن گوشت ماهی می‌گردد. و این پروتئین‌ها جزء پروتئینی‌های نامحلول بوده و در تهیه سوریمی اهمیت چندانی ندارند. تولید پروتئین
تولید پروتئین‌ها بدون استفاده از سلول، در شرایط آزمایشگاهی و با استفاده از RNA پلیمراز، ریبوزوم‌ها، tRNA و ریبونوکلئوتیدهای خالص انجام می‌گیرد. این عناصر ممکن است از طریق استخراج از سلول‌ها یا از یک سیستم بیانی بر پایه سلول تولید شوند. به علت مقادیر پایین بیان و هزینه بالای سیستم‌های فاقد سلول، سیستم‌های بر پایه سلول به میزان بیشتری مورد استفاده قرار می‌گیرند. ژنومیک ساختاری
برخلاف زیست‌شناسی ساختاری سنتی، در روش‌های جدید تعیین ساختار پروتئین از طریق اطلاعات ژنومیکی، از هیچ‌یک از اطلاعات عملکردی پروتئین استفاده نمی‌کنند؛ بنابراین، رویکرد جدیدی در تعیین عملکرد پروتئین‌ها با استفاده از ساختار ۳ بعدی آن مطرح شده‌است. آلفا فیتوپروتئین
ساختار گلیکوپروتئینی دارد و از ۵۹۱ اسیدآمینه تشکیل شده‌است. به سه فرم مونومری، دیمری و تریمری در خون مشاهده می‌شود. پیش‌بینی ساختار پروتئین
ناحیه‌ای از ساختار دوم که یک مارپیچ آلفا یا یک صفحه بتا نباشد و نتوان آن را یک حلقه در نظر گرفت، به عنوان یک چنبره در نظر گرفته می‌شود. پروتئین آ
پروتئین آ () یک پروتئین سطحی ۴۲ کیلو دالتونی است که در دیواره سلولی باکتری استافیلوکوکوس اورئوس (Staphylococcus aureus) وجود دارد و توسط ژن spa کدگزاری می‌شود. تنظیمات این ژن توسط توپولوژی DNA، میزان اسمولاریتی سلولی و یک سیستم دو جزئی به نام ArlS-ArIR کنترل می‌شود. توانایی این پروتئین برای اتال به ایمونوگلوبولین‌ها باعث استفاده گسترده از آن در تحقیقات بیوشیمیایی شده‌است. این پروتئین از ۵ دامین همسان متصل به Ig تابیده شده در سه گروه مارپیچی تشکیل شده‌است. هر دامین می‌تواند به تعداد زیادی پروتئین از گونه‌های مختلف پستانداران، بخصوص IgG، متصل می‌شود. پروتئین آ به زنجیره سنگین قسمت Fc بیشتر ایمونوگلوبولینها و همچنین قسمت Fab خانواده VH3 انسانی متصل می‌شود. در سرم که امکان اتصال مولکولهای IgG در جهت اشتباه (نسبت به عملکرد عادی آنتی‌بادی) وجود دارد، باکتری از طریق این تعاملات آپسونین و بیگانه خواری را از بین می‌برد. پروتئین
خالص‌سازی پروتئین شامل یک سری مراحل می‌باشد که برای مجزا کردن یک نوع پروتئین از پروتئین‌های مختلط استفاده می‌شود. خالص‌سازی امری حیاتی برای توصیف وظیفه، ساختار و فعل و انفعالات پروتئین مورد نظر می‌باشد. این کار معمولاً با یک بافت زیستی یا کشت میکروبی آغاز می‌شود. مولکول‌ها از یاخته جدا شده و سپس پروتئین‌ها از دیگر مولکول‌های یاخته‌ای جدا می‌شوند. در انتها پروتئین مورد نظر از دیگر پروتئین‌ها جدا می‌شود. پروتئین
پریون یکی از پروتئین‌هایی است که به‌طور عادی در سلول‌های عصبی بیان می‌شود. جهش در این پروتئین می‌تواند باعث تغییر ساختار این پروتئین شده به‌طوری‌که پروتئین جهش یافته می‌تواند مجتمع شده و پلاک‌های پروتئینی را در سلول‌های عصبی ایجاد کند. ساختار پروتئین
ساختار پروتئین، به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چند ساختار می‌باشد. ساختار دی‌ان‌ای
دی‌ان‌ای یک ساختار دو رشته ایی متشکل از ۴ نوع نوکلئوتید است. این نوکلئوتیدها عبارتند از (A) آدنین، (G) گوانین، (C) سیتوسین و (T) تیمین. ساختار شیمیایی دی‌ان‌ای به صورت پیوند مشخصی از دو دنباله خطی از این ۴ نوکلئوتید می‌باشد. که این اتصال‌ها فقط به صورت (A-T) , (T-A) , (C-G) , (G-C) وجود دارند. پروتئین
از اطلاعات موجود در دی‌ان‌ای برای ساختن پروتئین‌ها استفاده می‌شود، اما جایگاه دی‌ان‌ای در هسته و جایگاه پروتئین‌سازی در سیتوپلاسم است. اندازه‌گیری‌ها نشان داده‌اند که در یاخته‌هایی که در آن‌ها فعالیت پروتئین‌سازی چندان شدید نیست، مقدار آران‌ای نیز کم است. از طرف دیگر، آران‌ای هم در هسته یافت می‌شود و هم در سیتوپلاسم. بر این اساس دانشمندان به این نتیجه رسیدند که آران‌ای اطلاعات را از دی‌ان‌ای به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند. به این نوع آران‌ای که اطلاعات را از دی‌ان‌ای به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند، آران‌ای پیک یا پیامبر(mRNA) می‌گویند. نوعی دیگر آران‌ای ناقل (tRNA) است که اسیدهای آمینه را به ریبوزوم منتقل می‌کند، تا ریبوزوم اسیدهای آمینه را بر اساس اطلاعات موجود در mRNA کنار یکدیگر ردیف کند. نوع دیگر آران‌ای ریبوزومی (rRNA) است که در ساختار ریبوزوم‌ها شرکت دارد. آسپارتام
آسپارتام از اجزایی به نام «اسیدهای آمینه» گرفته می‌شود. اسیدهای آمینه نوعی از ترکیبات شیمیایی هستند؛ که توسط گیاهان و حیوانات به کار می‌روند تا پروتئین لازم برای حیات آن‌ها را تولید کنند. از حدود ۲۰ نوع اسید آمینه که به صورت طبیعی به دست می‌آیند، دو نوع آن‌ها برای تولید آسپارتام به کار می‌رود: اسید آسپارتیک و فنیل‌آلانین. اگرچه اجزای تشکیل دهنده آسپارتام در طبیعت به تنهایی یافت می‌شوند اما خود آسپارتام در طبیعت نیست و به دست بشر تولید می‌شود. آسپارتام، به دو روش «تخمیر» و «ترکیب شیمیایی» قابل تولید است. پریون
ساختمان پریون‌ها فقط از پروتئین ساخته شده و فاقد اسید نوکلئیک است. بیماری‌های ناشی از پریون در انسان به علت اینکه به صورت بیماری‌های ژنتیکی و عفونی بروز می‌کند کاملاً اختصاصی هستند. غشای سلولی
غشای یاخته که به‌طور کامل یاخته را احاطه می‌کند، یک ساختار خم‌پذیر ارتجاعی نازک به ضخامت ۵/۷ تا ۱۰ نانومتر است. پوسته تقریباً از پروتئین‌ها و لیپیدها تشکیل شده‌است و ترکیب تقریبی عبارت است از: پروتئین‌ها ۵۵ درصد، فسفولیپیدها ۲۵ درصد، کلسترول ۱۳ درصد و دیگر لیپیدها ۴ درصد و کربوهیدرات‌ها ۳ درصد. سد لیپیدی غشای یاخته از نفوذ آب جلوگیری می‌کند: ساختار بنیادی غشای یاخته یک لایه چربی دو طبقه‌است که یک برگهٔ نازک از لیپیدها فقط به ضخامت دو مولکول بوده و در سراسر سطح یاخته یکپارچه‌است. جای‌جای این برگهٔ نازک لیپیدی، مولکول‌های پروتئینی درشت از نوع کروی‌شکل قرار دارند. ساختار بنیادی لایهٔ دوطبقه چربی از مولکول‌های فسفولیپید تشکیل شده‌است. یک انتهای هر مولکول فسفولیپید در آب محلول بوده یعنی آب‌دوست است. انتهای دیگر فقط در چربی‌ها محلول بوده یعنی آب‌گریز است. انتهای فسفاتی فسفولیپید آب‌دوست و اسید چرب آن آب‌گریز است. چون بخش‌های آب‌گریز فسفولیپیدها به کمک آب دفع می‌شوند اما به سوی یکدیگر جذب می‌شوند ازاین‌رو، دارای یک تمایل طبیعی هستند و آن‌ها در پهلوی همدیگر در مرکز پوسته قرار دارند. بخش‌های فسفاتی آب‌دوست دو سطح پوسته را که در تماس با پیرامون است می‌پوشانند. لایهٔ دوطبقهٔ چربی در وسط پوسته به مواد طبیعی محلول در آب مانند یون‌ها، گلوکز و اوره نفوذپذیر است برعکس، مواد محلول در چربی از جمله اکسیژن، دی‌اکسید کربن و الکل می‌توانند به آسانی در این بخش از پوسته نفوذ کنند. یک صفت ویژهٔ لایهٔ دوطبقه چربی این است که یک مایع است نه یک جامد. ازاین‌رو، بخش‌هایی از پوسته می‌توانند عملاً در سطح پوسته از یک نقطه به یک نقطه دیگر جریان پیدا کنند. پروتئین‌ها و دیگر مواد محلول در غشای دوطبقه لیپیدی یا شناور در آن تمایل دارند که به همهٔ غشای یاخته انتشار یابند. مولکول‌های کلسترول در پوسته نیز ماهیت چربی دارند زیرا هستهٔ استروئیدی آن‌ها بسیار محلول در چربی است. این مولکول‌ها از یک نظر در لایهٔ دوطبقهٔ پوسته حل شده‌اند. این مولکول‌ها به‌طور عمده به تعیین اندازهٔ نفوذپذیری لایه‌لایهٔ دو طبقه به اجزای محلول در آب و مایعات بدن کمک می‌کنند. کلسترول همچنین بخش زیادی از توان جابجایی پوسته را کنترل می‌کند. اسید آمینه پروتئین‌زا
ساختار و نماد ۲۰ اسید آمینه پروتئین
بانک داده پروتئین (به اختصار PDB) منبعی برای داده‌های ساختار سه‌بعدی پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده‌ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب‌نمایی ان‌ام‌آر به دست می‌آیند و توسط زیست‌شناس‌ها یا زیست‌شیمی‌پیشه‌ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن‌جا گذاشته می‌شوند. پیش‌بینی ساختار پروتئین
قرارگیری زنجیرهٔ جانبی آمینواسیدها در داخل ساختار سه بعدی نیز یکی از مسائل مطرح در پیش‌بینی ساختار پروتئین‌ها است. این مسئله معمولاً به صورت قرارگیری مجموعه‌ای از پیکربندی زنجیره‌ها بر روی یک ستون محکم پلی پپتیدی مطرح می‌شود. به این مجموعه پیکربندی‌ها "رتیمر" گفته می‌شود. این دسته از الگوریتم‌ها به دنبال یافتن مجموعه‌ای از این پیکربندی‌ها هستند که انرژی تمام مجموعه کمینه شود. دو رویکرد مطرح در این حوزه الگوریتم‌های "" و "" هستند که یک تابع هزینه را روی یک سری متغیر گسسته کمینه می‌کنند که در اینجا این متغیر گسسته رتیمرها هستند. این الگوریتم‌ها از کتابخانه‌های موجود رتیمرها استفاده می‌کنند. این کتابخانه‌ها در هر یک از سه دسته مستقل از ستون پروتئین، وابسته به ستون پروتئین یا وابسته به ساختار دوم قرار می‌گیرند. کتابخانه‌های مستقل از ستون پروتئین هیچ‌گونه اطلاعاتی از پیکربندی خود ستون نمی‌دهند. کتابخانه‌های وابسته به ساختار دوم، آمارهای مربوط به هر نوع رتیمر را برای هر یک از اجزای ساختار دوم یعنی مارپیچ آلفا، صفحه بتا و حلقه‌ها به صورت مجزا ارائه می‌دهند. در نهایت، کتابخانه‌های وابسته به ستون پروتئین نیز آمارهایی وابسته به پیکربندی‌های محلی ستون در نقاط مختلف ارائه می‌دهند. منیزیم آلیاژی در زیست پزشکی
سیستم اسکلتی بدن انسان از ساختار پیچیده سه بعدی تشکیل شده‌است که از دو جنبه اصلی مهم می‌باشد. اولین دلیل ناشی از ضرورت کنترل کردن اساسی بین اندام‌های مختلف بدن و دیگر بافت‌های مرتبط است و دلیل دوم نشات گرفته از اتصال گروه‌های بسیار زیاد عضلانی می‌باشد که برای حرکات بدن و انتقال نیرو به وسیله آن حرکات لازم است. اسکلت از دو نوع بافت متفاوت تشکیل شده که نوع اول بافت سخت به نام استخوان، و دومی بافت نرم‌تر متشکل از مواد غضروفی می‌باشد. اسکلت انسان بالغ از ۲۰۶ استخوان تشکیل شده؛ که بعضی از آن‌ها وظیفهٔ محافظت اندام‌های داخلی را بر عهده دارند، در حالیکه بقیه وظایف تخصصی تر مثل انتقال ارتعاشات صدا در گوش داخلی را انجام می‌دهند. همچنین ماتریس استخوانی یک مخزن طبیعی برای سلول‌ها و یون‌های معدنی که نقش مهمی در حفظ تعادل بیو شیمیایی در بدن دارند را فراهم می‌کند. به عنوان مثال کلسیم یک عنصر مهم درگیر در فعالیت‌های ماهیچه‌ای و انتقال عصب است و سطح آن در بدن به‌طور دقیق توسط فرایندی به نام هومئوستازی نظارت و تنظیم می‌شود. استخوان یک ترکیب سرامیکی طبیعی دو فازی آلی و غیر آلی تشکیل شده از رشته‌های کلاژن که با جز نانو کریستالی غیر آلی احاطه شده است، می‌باشد. فاز آلی اولیهٔ ماتریس استخوانی از کلاژن نوع I است که توسط سلول‌های استئوبلاست پوشانده شده و باعث تولید رشته‌های خود بازسازی‌کننده می‌شود. این رشته‌ها به صورت یک مجموعه به هم متصل هستند و خود را به صورت موازی با محور تحمل بار در استخوان تنظیم می‌کنند. رشته‌های کلاژن که معمولاً به طول ۳۰۰ نانومتر هستند یک الگوی دوره‌ای ۶۷ نانومتری را ایجاد می‌کنند که در آن یک فاصله یا سوراخ ۴۰ نانومتری بین قسمت انتهایی رشته‌ها و بقیه ۲۷ نانومتر قسمت باقی‌مانده آن‌ها که روی مجموعه زیرین است را تشکیل می‌دهد. این شیوه یک مکان مجزا و ناپیوسته برای تعبیه کریستال‌های بشقاب مانند نانومتری هیدروکسی اپاتیت ایجاد می‌کند، که تشکیل فاز دوم ماتریس استخوانی را می‌دهد. هیدروکسی اپاتیت یک ماده معدنی غالباً متشکل از فسفات کلسیم است که فرمول شیمیایی عمومی آن [Ca (OH) (PO)] می‌باشد. هیدروکسی اپاتیت ترکیب اصلی غیر آلی استخوان و دندان است؛ که نزدیک به ۶۵٪ وزن استخوان بیرونی و در مورد دندان نزدیک به ۹۷٪ مینای دندان در پستانداران بافت سخت را تشکیل می‌دهد. این مکان مجزای ناپیوسته رشد کریستال‌های هیدروکسی اپاتیت را محدود می‌کند و کریستال‌ها را اجبار می‌کند تا با یک تنظیم خاصی رشد کنند که با محور تحمل بار استخوان و رشته‌های کلاژن موازی باشد. ذرات کریستالی عموماً طولی به اندازه ۵۰ نانومتر، عرض حدوداً ۲۵ نانومتر و متوسط ضخامت ۳ نانومتر را دارا می‌باشند. هیدروکسی اپاتیت همچنین دارای مقادیر جزئی پتاسیم، منگنز، سدیم، کلراید، هیدروژن فسفات، سیترات و کربنات می‌باشد. ترکیب نهایی ماتریس استخوانی از پروتئین‌های غیر کلاژنی آلی از قبیل گروه فسفر- پروتئینی تشکیل شده که امکان تنظیم شکل‌گیری فاز کریستالی غیر آلی را با اثرگذاری روی اندازه، جهت یابی و محیط ظاهری اطراف در فاصله‌های بین رشته‌های کلاژنی دارند. گروه فسفر- پروتئینی همچنین منبعی از یون‌های کلسیم و فسفات مورد استفاده در شکل‌گیری فاز معدنی می‌باشد. ساختار اولیه پروتئین
توالی‌یابی آمینواسیدها در یک رشته پروتئین، هم به‌طور مستقیم و هم از طریق بررسی رشته دی‌ان‌ای ابتدایی قابل انجام است. پروتئین مکمل
پروتئین مکمل از انواع پروتئینهایی است که در دفاع غیر اختصاصی بدن نقش دارد و توانایی شناسایی میکروبها از یکدیگر را نداشته و با اغلب آن‌ها یکسان مقابله می‌کند. این نوع پروتئین‌ها در سلولهای کبدی و سلول‌های پوششی روده و ماکروفاژها تولید شده و در خون گردش می‌کنند. پیوند میان‌یاخته‌ای
اتصالات بین سلولی یا اتصال سلولی ساختاری متشکل از ساختارهای پروتئینی-پروتئین است که در میان و بینابین سلول‌های تمامی بافت‌های جانداران پر سلولی (به غیر از گیاهان دارای پلاسمودسم) وجود دارد. این اتصال باعث نگهداری و تثبیت و ارتباط، بین هر سلول با سلول های دیگر و با ماتریس خارج سلولی (ECM) می‌شود. بیشتر اینکه در بافت پوششی مهم‌ترین مرزبندی و راه ارتباط با محیط بیرونی را شامل می‌شود. پی‌دی‌بی‌سام
هر ساختار پروتئینی در این پایگاه داده، دارای یک تصویر (از جلو، از بالا و از پائین)، محتوای مولکولی ترکیب شیمیایی، طرح‌واره‌ای از واکنش آنزیمی احتمالی، تکالیف عملکردی هستی‌شناسی ژن، توصیف دقیق توالی یک دالتونی دومین توسط پی‌فم و اینترپرو، شرحی از مولکول‌های اتصالی، تصاویری از واکنش میان پروتئین و ساختارهای ثانویه، نمودار شماتیک از تعامل پروتئین-پروتئین، تحلیل شکاف‌های درون ساختمان پروتئین و پیوندهای اینترنتی به پایگاه‌های داده‌های دیگر است. مرنگ
اجزا پروتئین در سفیده تخم مرغ به شرح زیر است: (۵۴٪) اوآلبومین، (۱۳٪) کونالبومین / اوووترانسفرین، (۱۱٪) اووموکوئید، (۴٪) اووگلوبولین‌ها، (۳٫۵٪) لیزوزیم، و (۲٪) اووموسین. اووگلوبولین‌ها موجب ایجاد کف می‌شوند، اووموسین عامل اصلی تثبیت کننده است و باقیمانده پروتئین‌ها برای ایجاد کف و پایداری کلی با یکدیگر برهمکنش دارند. هنگامی که سفیده تخم‌مرغ زده می‌شود، برخی از پیوندهای هیدروژنی موجود در پروتئین‌ها شکسته و باعث دناتوره شدن و تجمع پروتئین‌ها می‌شود. هنگامی که پروتئین‌های سفیده به دلیل زده شدن زیاد گسسته می‌شوند، بخش‌های آبگریز آنها با نمایان شدن موجب تقویت برهمکنش‌های بین مولکولی پروتئین-پروتئین می‌شود. این برهمکنش‌های پروتئین-پروتئین، معمولاً پل‌های دی سولفید هستند و شبکه‌هایی را ایجاد می‌کنند که مسئول ساختار کف هستند و این تغییر ساختار منجر به قوام سخت مورد نیاز مرنگ‌ها می‌شود. الاستین
پروتئینهای ساختاری متابولیسم پروتئین
پروتئین‌های غذایی ابتدا توسط آنزیم‌های مختلف و اسید کلریدریک موجود در دستگاه گوارش به اسیدهای آمینه جداگانه تجزیه می‌شوند. این اسیدهای آمینه به جریان خون جذب می‌شوند تا به کبد و به بعد به بقیه بدن منتقل شوند. جذب اسیدهای آمینه به‌طور معمول مورد استفاده برای ایجاد پروتئین‌های عملکردی، اما همچنین ممکن است برای برای ایجاد انرژی استفاده شودپروتئین‌ها می‌توانند توسط آنزیم‌های مشخص به پپتیداز تجزیه شوند یا در نتیجه دناتوراسیون تجزیه شوند. پروتئین‌ها می‌توانند در شرایط محیطی را تغییر دهند کاری که وظیفهٔ اصلی آنها نیست. گندم
دانه گندم از این مواد تشکیل شده‌است: ۷ تا ۱۸ درصد پروتئین (بستگی به نوع گندم دارد)، ۶۰ تا ۷۰ درصد نشاسته، ۲ تا ۲/۵ درصد سلولز (فیبر خام)، ۱/۵ تا ۲ درصد چربی و مابقی مرکب از رطوبت و مواد کانی. ظاهر فیزیکی دانه‌های گندم بسیار متنوع است. طول دانه‌های گندم از ۵ تا ۸ میلیمتر، پهنایشان از ۲/۵ تا ۴/۵ میلی‌متر و وزنشان از ۲۰ تا ۶۰ میلی‌گرم متغیر است. گستره رنگ گندم از بژ یا نخودی (معروف به گندم سفید) تا قرمز قهوه‌ای (معروف به گندم سرخ) است. بسته به عوامل مختلف اجزای تشکیل دهنده اندوسپرم دانه‌ها می‌توانند بافت نرم یا سفتی داشته باشند. ساختار دانه گندم مرکب است از اجزای زیر: اصلاح سطح مواد زیستی با پروتئین‌ها
از آنجا که پروتئین‌ها از توالی‌های مختلف اسیدهای آمینه تشکیل شده‌اند، پروتئین‌ها می‌توانند عملکردهای متفاوتی داشته باشند زیرا شکل ساختاری آن که توسط تعدادی از پیوندهای مولکولی تغییر می‌کند. اسیدهای آمینه ویژگی‌های مختلفی از جمله قطبی بودن، غیر قطبی بودن، بار مثبت یا منفی را دارند که با داشتن زنجیره‌های جانبی مختلف تعیین می‌شود؛ بنابراین، اتصال مولکولها با پروتئین‌های مختلف، به عنوان مثال، توالی‌های حاوی آرژنین-گلیسین-آسپارتات (RGD) انتظار می‌رود سطح داربستهای بافت را اصلاح کند و هنگامی که در محیط فیزیولوژیکی آن قرار می‌گیرد، باعث بهبود چسبندگی سلول می‌شود. تغییرات اضافی سطح می‌تواند از طریق اتصال گروه‌های عملکردی از الگوهای 2D یا 3D بر روی سطح باشد به طوری که چینش سلول هدایت می‌شود و تشکیل بافت جدید بهبود می‌یابد. سوخت‌وساز
اسیدهای آمینه برای ساختن پروتئین‌ها در یک زنجیره‌ای از پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می‌شوند. هر پروتئین دارای یک توالی خاص از اسید آمینه است. آمینو اسیدها می‌توانند در توالی‌های مختلفی با هم اتصال پیدا کرده و گروه عظیمی از پروتئین‌های مختلف را بسازند. اسیدهای آمینه با پیوند استری توسط مولکول آران‌ای حامل به هم متصل شده و پروتئین‌ها را تشکیل می‌دهند. ساختار اولیه پروتئین
ساختار اول پروتئین (به انگلیسی: Protein primary structure) عبارت از آرایش و توالی خطی آمینواسیدها در یک پروتئین یا پپتید است که از سر آمینی (N) تا کربوکسیلیک اسید انتهایی (C) ادامه دارد. در ساختار اولیهٔ پروتئین، فقط شاهد پیوند پپتیدی و ترتیب قرارگیری آمینواسیدها هستیم. بیوسنتز پروتئین در سلول‌ها معمولاً توسط ریبوزوم انجام می‌گیرد اما تولید پپتیدها در آزمایشگاه نیز امکان‌پذیر است. دی‌ان‌ای رایانه
دی‌ان‌ای یک ساختار دو رشته‌ای متشکل از ۴ نوکلئوتید است. این نوکلئوتیدها عبارتند از آدنین (A)، گوانین (G)، سیتوزین (C) و تیمین (T). ساختار شیمیایی دی‌ان‌ای به صورت پیوند مشخصی از دو دنباله خطی از این ۴ نوکلئوتید می‌باشد که این اتصال‌ها فقط به صورت (A-T)، (T-A)، (C-G) و (G-C) وجود دارند. سوخت‌وساز
پروتئین‌ها از اتصال زنجیره‌ای خطی آمینواسیدها که با پیوند پپتیدی به هم متصل هستند تشکیل شده‌اند. بسیاری از پروتئین‌ها آنزیم‌هایی هستند که کاتالیزگر واکنش‌های شیمیایی در متابولیسم می‌باشند. دیگر پروتئین‌ها عملکرد ساختاری یا مکانیکی دارند، از جمله آن‌هایی که به شکل اسکلت سلولی، سامانه داربست هستند که شکل سلول را حفظ می‌کنند. پروتئین‌ها همچنین در پیام‌رسانی سلولی، پادتن‌ها، چسبندگی سلولی، انتقال فعال سلولی در سراسر غشا و چرخه سلولی نقش دارند. آمینو اسیدها نیز با ارائه یک منبع کربن برای چرخه اسید سیتریک (چرخه تری‌کربوکسیلیک اسید) در متابولیسم انرژی سلولی دخالت دارند، به‌ویژه زمانی که منبع اولیه انرژی مثل گلوکز کمیاب بوده یا زمانی که سلول تحت تأثیر فشار سوخت‌وساز است. پروتئین
سلول‌های موجودات پرسلولی توسط انواعی از ملکول‌های پروتئینی و غیرپروتئینی به یکدیگر چسبیده باقی می‌مانند. این اتصال‌های گوناگون است که سلول‌های یک بافت را در کنار هم و بافت‌های مجاور را در کنار هم نگه‌می‌دارد. این پروتئین‌ها در سازمان بندی سلول نقش دارند مثل: اکتین و میوزین پروتئین
پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. بانک داده‌ی پروتئین (فرمت فایل)
یک فایل PDB معمولی که یک پروتئین را توصیف می کند از صدها تا هزاران خط مانند موارد زیر تشکیل شده است (برگرفته از پرونده ای که ساختار یک پپتید شبه کلاژن مصنوعی را توصیف می کند): ساختار پروتئین
نحوه قرار گیری زیر واحدها کنار هم ساختار ۴ را شکل میدهد. حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختارترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد. به این توجه داشته باشید که در ساختار سوم یا همان ساختار کمپلکس فقط یک پروتئین به دور خود می پیچد ولی در ساختار چهارم چند پروتئین به دور هم میپیچند. برای ساختار چهارم می‌توان پروتئین گلوتن در گندم را نام برد که از اتصال دو پروتئین گلیادین و گلوتنین تشکیل شده‌است و هموگلوبین که در حمل گاز های تنفسی نقش دارد. الزاما هر پروتئینی این ساختار را ندارد. آمادگی جسمانی
عضله متشکل از رشته‌های بلندِ سلولی است. هر کدام از سلول‌های عضلانی، حاوی تارهایی نازک و منقبض‌شده از پروتئین‌های آکتین و میوزین هستند؛ پروتئین‌هایی که منبع قدرت عضلات هستند. این تارهای نازک در هم می‌پیچند و به این صورت قدرت عضله را تأمین می‌کنند. کل قدرت عضله به تعداد تارهای پروتئینی که در یکدیگر می‌پیچند بستگی خواهد داشت. طراحی پروتئین
در سال ۲۰۰۳، آزمایشگاه David Baker، یک پروتئین کامل را با فولدی (fold) که ازقبل در طبیعت دیده نشده بود طراحی کرد. بعدها، در سال ۲۰۰۸، گروه Baker به صورت محاسباتی طراحی آنزیم‌ها را برای دو واکنش مختلف انجام داد. در سال ۲۰۱۰ با استفاده از پروب پروتئینی طراحی شده به صورت محاسباتی، یکی از قوی‌ترین آنتی‌بادی‌های خنثی‌کننده به‌طور گسترده از سرم بیمارجدا شد. با توجه به این موفقیت‌ها طراحی پروتئین یکی از مهمترین ابزارهای موجود برای مهندسی پروتئین است.. بیوانفورماتیک
-بیوانفورماتیک ساختاری (Structural Bioinformatics): پیش‌بینی ساختار پروتئین یکی دیگر از کاربردهای بیوانفورماتیک است. توالی اسیدآمینه‌ای پروتئین که ساختار اولیه نامیده می‌شود می‌تواند به راحتی توسط توالی ژن رمزکننده اش تعیین شود. شناخت ساختار اولیه در فهم عملکرد پروتئین حیاتی است. بیوانفورماتیک می-تواند ساختار یک پروتئین را از طریق بررسی شباهت بین ژن رمزکنندهٔ پروتئین و ژنی که عملکرد آن مشخص شده‌است پیش‌بینی کند. هموگلوبین
هموگلوبین‌ها در ساختار خود عنصر آهن دارند. این پروتئین دارای ساختمان چهارم است و یک ساختار مختلف به نام آلفا و بتا است. این پروتئین از ۴ زنجیره g پلی پپتیدی تشکیل شده‌است که ۲ تای آن‌ها شامل آلفا و ۲ تای دیگر آن شامل بتا است. بین زنجیره‌های آلفا و بتا پیوندهایی وجود دارد که این پیوندها بین ۲ زنجیره آلفا با یکدیگر و ۲ زنجیره بتا نیز با یکدیگر قویتر. زیر واحدهای آلفا و بتا جفتشان دارای ساختمان دوم مارپیچ آلفا می‌باشند. هر زنجیره آلفا دارای ۱۴۱ اسید آمینه و زنجیره بتا دارای ۱۴۶ اسید آمینه تشکیل شده‌است. تمام این چهار زنجیره توسط پیوندهای آب گریز-هیدروژنی-یونی در کنار هم قرار گرفته‌اند. دارای چهار گروه «هم» می‌باشند. هموگلوبین دارای دو صورت RوTمی‌باشد که اکسیژن به هر دو صورت متصل می‌شود اما بیشتر مایل است به حالت R متصل شود. طراحی پروتئین
پروتئین‌های فیبر مانند الاستین یا کلاژن پیش‌بینی ساختار پروتئین
ساختار پروتئین را می‌توان به صورت دنباله‌ای از اجزای ساختار دوم، حلقه‌های آلفا و صفحات بتا، در نظر گرفت. در ساختار دوم، الگوهای منظمی از پیوندهای هیدروژنی بین آمینواسیدهای همسایه شکل می‌گیرد و آمینواسیدها دارای زوایای فی (زاویه حول نیتروژن و کربن آلفا) و سای (زاویه حول پیوند کربن آلفا و کربن کربونیل) یکسانی هستند. مارپیچ آلفا پر تکرارترین نوع از اجزای ساختار دوم در پروتئین‌ها است که در هر دور به‌طور متوسط ۳٫۶ آمینواسید دارد. یک پیوند هیدروژنی نیز در انتهای دور چهارم ایجاد می‌شود. طول متوسط هر مارپیچ ۳ دور (معادل با ۱۰ آمینواسید) است. این طول از ۱٫۵ تا ۱۱ دور (۵ تا ۴۰ آمینواسید) متغیر است. هم‌ترازی پیوندهای هیدروژنی یک گشتاور دوقطبی را در مارپیچ ایجاد می‌کند و منجر به ایجاد یک بار مثبت جزئی در آمینواسید انتهای مارپیچ می‌شود. از آنجا که این ناحیه دارای گروه آزاد NH است، با یک گروه با بار منفی مانند فسفات تعامل دارد. معمول‌ترین مکان برای مارپیچ آلفا سطح هسته‌های پروتئین است که یک رابط را برای تعامل با محیط آبی بیرون ایجاد می‌کند. قسمت داخلی مارپیچ تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب‌گریز و قسمت بیرون تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب‌دوست دارد؛ بنابراین در طول مارپیچ از هر چهار آمینواسید، سه آمینواسید آب‌گریز خواهند بود. سایر آمینواسیدهای موجود در هسته پروتئین یا داخل غشای سلولی خاصیت آب‌گریزی دارند. به‌طور کلی مارپیچ‌های قرار گرفته در سطح، تعداد کم‌تری آمینواسید آب‌گریز دارند. از این ویژگی می‌توان در پیش‌بینی ساختار پروتئین‌ها کمک گرفت. برای مثال نواحی با مقادیر بیشتر از آلانین، گلوتامین اسید، لوسین و متیونین و مقادیر کمتر از پرولین، گلیسین، تیروزین و سرین تمایل به تشکیل مارپیچ آلفا دارند. صفحات بتا از پیوندهای هیدروژنی میان ۵ تا ۱۰ آمینواسید متوالی در یک بخش از زنجیره با ۵ تا ۱۰ آمینواسید دیگر در ناحیه‌ای دیگر از زنجیره تشکیل شده‌اند. این نواحی دارای کنش شیمیایی ممکن است همسایه باشند (با یک حلقهٔ کوتاه در میانشان) یا ممکن است خیلی دور باشند و ساختارهای متفاوتی در میانشان وجود داشته باشد. زنجیره‌ها در صفحه می‌توانند هم‌جهت باشند که تشکیل یک صفحه موازی را می‌دهند، همچنین می‌توانند در جهت متفاوت باشند که صفحهٔ ناموازی نامیده می‌شوند و در نهایت یک صفحه می‌تواند هر دو دسته زنجیره را داشته باشد که صفحه ترکیبی نام دارد. الگوی پیوندهای هیدروژنی در صفحات موازی و ناموازی متفاوت است. هر آمینواسید در رشتهٔ داخلی صفحه دو پیوند هیدروژنی را با آمینواسیدهای همسایه تشکیل می‌دهد، در حالی که آمینواسیدهای رشته‌های مرزی تنها یک پیوند هیدروژنی را با رشتهٔ مجاور داخلی می‌دهند. به‌طور کلی، پیش‌بینی مکان صفحات بتا از مارپیچ‌های آلفا مشکل‌تر است. زیست‌شناسی ساختاری
زیست‌شناسی ساختاری (انگلیسی: Structural biology) شاخه ای از زیست شناسی مولکولی ، بیوشیمی و بیوفیزیک است که مربوط به ساختار مولکولی ماکرو مولکول های بیولوژیکی (به ویژه پروتئین ها ، ساخته شده از اسیدهای آمینه ، RNA یا DNA ، ساخته شده از نوکلئوتیدها و غشاها ، ساخته شده از لیپیدها) ، آنها ساختارهایی را که دارند به دست می آورند و اینکه چگونه تغییرات در ساختار آنها بر عملکرد آنها تأثیر می گذارد. پیش‌بینی ساختار پروتئین
دو زیر مسألهٔ مهم در تعیین ساختار پروتئین، محاسبهٔ انرژی آزاد آن و یافتن کمینه سراسری این انرژی است. یک الگوریتم پیش‌بینی ساختار پروتئین باید تمام فضای ساختارهای ممکن یک پروتئین را برای یافتن کمینه سراسری جستجو کند. ابعاد این فضا بسیار بزرگ است. یک رویکرد برای کاهش فضای جستجو هرس کردن آن است. می‌توان از ساختارهایی که به صورت آزمایشگاهی از پروتئین‌های مشابه پروتئین هدف تعیین شده‌اند، برای هرس کردن فضای جستجو، استفاده کرد. زانگ در مقالهٔ خود پیشرفت‌ها و چالش‌های پیش روی روش‌های تعیین ساختار پروتئین را مطرح کرده‌است. ساختار پروتئین
آلفا هلیکس : چرخیدن آمینو اسیدها به دور محور فرضی. موتیف ساختاری
در پلیمرهای زیستی مانند پروتئین یا اسید نوکلئیک، موتیف ساختاری یک فوق ساختار دوم است که در بسیاری از مولکول‌های دیگر نیز دیده می‌شود.از آنجایی که این موتیف‌ها در پروتئین‌ها و آنزیم‌هایی که عملکرد یکسان ندارند ظاهر می‌شوند، نمیتوان با استفاده از موتیف‌ها عملکردهای زیستی را پیشگویی کرد. خانواده پروتئین
مفهوم خانواده پروتئینی زمانی درک شد که ساختارهای و دنباله‌های پروتئینی کمی شناخته شده بودند. پروتئین‌های کوچک تک ساختاری مانند میوگلوبین،هموگلوبین و سیتوکروم ث. به مرور پروتئین‌های پیچیده تری با ساختارهای مرکب و کارایی‌های مستقل یافته شدند. با توجه به اصل تکامل ترکیبی، حوزه‌های گسترده تری برای پروتئین‌های مستقل تعریف و تبیین شدند. امروزه با تکامل مباحث فوق بر روی حوزه‌های خانواده‌های پروتئینی تمرکز بیشتری صورت گرفته‌است بطوری‌که منابع آنلاین بسیاری جهت شناسایی و دسته‌بندی این حوزه‌ها ابداع شده‌است.(به لینک‌های انتهای مقاله رجوع گردد) استخوان
استخوان‌های بدن از بافت سخت و محکمی به نام بافت همبند تشکیل شده‌است. استخوان یک بافت زنده و در واقع یک اندام است. رشد می‌کند، تغذیه می‌کند، تغییر شکل می‌دهد و می‌میرد. استخوان از سلول‌هایی تشکیل شده به نام استخوان‌یاخته (اُستئوسیت). این سلول‌ها در کنار یکدیگر قرار نداشته و از هم فاصله زیادی دارند. فاصله بین این یاخته‌ها را ماده‌ای بنام مادهٔ میان‌یاخته‌ای (بین سلولی) پر کرده‌است. این ماده را داربست (ماتریکس) هم می‌گویند. داربست و شبکهٔ سه‌بعدی از پروتئین و مواد قندی بخصوصی تشکیل شده که روی آن املاح کلسیم رسوب کرده‌است. این املاح کلسیم عمدتاً از جنس هیدروکسی آپاتیت هستند. استخوان سخت‌ترین بافت همبند یا پیوندی است. ژنومیک ساختاری
از آنجا که ساختار پروتئین به‌طور مستقیم با عملکرد آن مرتبط است، ژنومیک ساختاری قابلیت بالایی برای تعیین ویژگی‌های عملکردی هر پروتئین دارد. علاوه بر شناسایی عملکرد پروتئین، ژنومیک ساختاری می‌تواند برای شناسایی تغییرات لازم برای ایجاد پروتئینی جدید و استفاده در صنعت داروسازی استفاده شود. ژنومیک ساختاری شامل روش‌های گوناگونی برای تعیی نساختار می‌شود که از جمله می‌توان به روش‌های تجربی و با استفاده از توالی ژنوم، روش‌های مبتنی بر مدل‌سازی و استفاده از هماهنگی‌های توالی یا ساختاری بین پروتئین‌ها و در نهایت روش‌های مبتنی بر اصول شیمیایی و فیزیکی برای شناسایی ساختار یک پروتئین، نام برد. پروتئین‌های غشائی پیرامونی
پروتئین غشائی پیرامونی یا پروتئین‌های غشای محیطی، پروتئین‌های غشایی هستند که فقط به‌طور موقت به غشای بیولوژیکی که با آن در ارتباط هستند، چسبیده‌اند. این پروتئین‌ها به پروتئین‌های غشای انتگرال متصل می‌شوند، یا در نواحی محیطی لایه لیپید نفوذ می‌کنند. به‌عنوان‌مثال زیر واحد پروتئین‌های تنظیم‌کننده بسیاری از کانال‌های یونی و گیرنده‌های ترانسممبران می‌توانند به‌عنوان پروتئین‌های غشای محیطی تعریف شوند. برخلاف پروتئین‌های غشای انتگرال، پروتئین‌های غشای محیطی تمایل به جمع‌آوری در جزء محلول در آب یا کسری از کلیه پروتئین‌های استخراج‌شده در طی یک روش تصفیه پروتئین دارند. پروتئین بالنگرهای GPI از این قاعده مستثنی هستند و می‌توانند دارای خاصیت تصفیه مشابه پروتئین‌های غشایی انتگرال باشند. اتصال قابل‌برگشت پروتئین‌ها به غشاهای بیولوژیکی نشان می‌دهد که آن‌ها از طریق مکانیسم‌های مختلف، سیگنالینگ سلولی و بسیاری از رویدادهای مهم سلولی را تنظیم می‌کنند. به‌عنوان‌مثال، ارتباط نزدیکِ بین بسیاری از آنزیم‌ها و غشاهای بیولوژیکی ممکن است آن‌ها را به نزدیکی با چربی سازندهٔ (سوبسترا) خود داشته باشند. اتصال غشاء ممکن است باعث ترکیب مجدد، جداسازی یا تغییر ساختار در بسیاری از حوزه‌های ساختاری پروتئین شود و درنتیجه سبب فعال شدن فعالیت بیولوژیک آن‌ها شود. علاوه بر این، موقعیت بسیاری از پروتئین‌ها به هر دو سطح داخلی یا خارجی یا اجزای غشای ساکن آن‌ها بومی‌سازی می‌شود. این پدیده با افزایش احتمال هرگونه تعامل مناسب پروتئین و پروتئین، مونتاژ مجتمع‌های چند پروتئین را تسهیل می‌کند. هیستون
هیستون‌ها، پروتئین‌های موجود در هسته سلول‌های یوکاریوت هستند. رشته‌های DNA به دور پروتئین‌های هیستون پیچ می‌خورد و نوکلئوزوم را تشکیل می‌دهد. در هر نوکلئوزوم 8 هیستون نقش دارند. هیستون‌ها همچنین در تشکیل کروموزوم نقش دارند. هیستون‌ها از جمله پروتئین‌های ساختاری به شمار می‌روند. توالی اسید نوکلئیک
در یک سیستم زنده، نوکلئیک اسیدها حاوی اطلاعاتی برای ساخت پروتئین‌ها هستند. یک رشته از نوکلئوتیدها در رشتهٔ دی‌ان‌ای توسط یک مکانیزم سلولی به یک رشته از آمینواسیدها ترجمه می‌شود. در واقع هر گروه سه تایی از نوکلئوتیدها که کدون نام دارد به یک آمینواسید تبدیل می‌شود. در یک نگاه جزئی‌تر، از هر زیر رشته از دی‌ان‌ای (که ژن نامیده می‌شود) طی فرایند رونویسی یک رشته ام-آران‌ای تولید می‌شود. این رشته سپس به بیرون از هسته سلول و به سمت ریبوزوم‌ها هدایت می‌شود. ریبوزوم از این رشته به عنوان الکو برای ساخت پروتئین‌ها استفاده می‌کند. تعامل پروتئین-پروتئین
فعل و انفعالات پروتئینها از دیدگاه زیست‌شیمی، شیمی کوانتوم، دینامیک مولکولی و انتقال پیامها مورد مطالعه قرار گرفته‌اند. با استفاده از مجموع این داده‌ها می‌توان شبکه‌های اندرکنش پروتئینها را ایجاد و خصوصیات آن‌ها را از دیدگاههای مختلف مورد بررسی قرار داد پروتئینز (مجله)
پروتئینز با نام اصلی "Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics" بمعنی ساختار، عملکرد و بیوانفورماتیک پروتئین‌ها، یک ماهنامه علمی از نوع داوری همتا است که توسط جان وایلی و پسران انتشار می‌شود. مولکول
مولکولهایی که دارای اندازهٔ خیلی بزرگ هستند و حداقل از چندین هزار اتم تشکیل شده‌اند: مثل پروتئین‌ها، اسیدهای نوکلئیک و کربوهیدراتها پیش‌بینی ساختار پروتئین
پیش‌بینی ساختار دوم به مجموعه روش‌هایی در بیوانفورماتیک گفته می‌شود که به تعیین ساختار محلی دوم از روی دنباله آمینواسیدها می‌پردازند. تعیین ساختار دوم به معنای تعیین مکان مارپیچ‌های آلفا، صفحات بتا و حلقه‌های روی رشته آمینواسید است. میزان موفقیت یک روش تعیین ساختار دوم را می‌توان به کمک نتایج به دست آمده از الگوریتم DSSP روی ساختار بلور پروتئین ارزیابی نمود. بهترین و جدیدترین روش‌های موجود در این حوزه دقتی حدود ۸۰ درصد دارند. این دقت بالا موجب می‌شود تا از ساختار پیش‌بینی شده بتوان به عنوان ویژگی در بهبود مسائلی نظیر طبقه‌بندی الگوهای ساختاری یا همترازی دنباله‌های پروتئینی استفاده نمود. دقت روش‌های تعیین ساختار دوم، به صورت هفتگی توسط LiveBench و EVA تعیین می‌شود. پیرانوز
پیرانوز () عبارتی کلی است که دربارهٔ کربوهیدرات‌هایی بکار می‌رود که ساختار شیمیایی آن‌ها از یک حلقهٔ شش‌تایی متشکل از ۵ اتم کربن و ۱ اتم اکسیژن تشکیل شده باشد.فورانوز عبارتی کلی است که برای کربوهیدرات هایی به کار میرود که یک حلقه 5ضلعی متشکل از 4 اتم کربن و یک اتم اکسیژن راسی تشکیل شده است مثل فروکتوز . لیپوپروتئین
لیپوپروتئین یک مجموعه مولکولی پروتئینی است. بسیاری از آنزیمها، گیرنده‌های آنتی ژن، منتقل کننده‌ها، پروتئینهای ساختمانی و سموم لیپوپروتئین هستند. لیپوپروتئین‌ها در غشای سلول، غشای میتوکندری و کلروپلاست و باکتری‌ها نیز وجود دارند. ساختار اولیه پروتئین
توالی‌های آمینو اسیدی معمولاً به‌صورت یک رشته از نمادهای سه‌حرفی یا تک‌حرفی نوشته شده در کنار هم، توصیف می‌شوند. پروتئین‌های کروی
پروتئین‌ها از نظر ساختاری به سه گروه اصلی پروتئین‌های غشایی (غشای سلول)، پروتئین‌های کروی یا گلوبولار و پروتئین‌های ساختاری یا رشته‌ای (مانند کلاژن، کراتین و الاستین) تقسیم می‌شوند. پروتئین‌های کروی شامل دو گروه اصلی گلوبین ها و آلبومین ها هستند. گلوبین‌ها مانند هموگلوبین، میوگلوبین و گلوبولین‌ها. پروتئین‌ها در رژیم غذایی
از این چند عدد می‌توان استنباط کرد که ارزش بیولوژیکی پروتئین‌ها یی که دارای ترکیبی از اسیدهای آمینه‌ای هستند که خیلی به پروتئین‌های ساختمانی بدن انسان نزدیک است، بالاتر از پروتئین‌های گیاهی می‌باشد. همچنین نتیجه گرفته می‌شود که این پروتئین‌ها دارای ضریب هضمی بیشتری هستند. تاشدگی پروتئین
در فرایند تاخوردن، پروتئین مسیرهایی را از نظر سطح انرژی طی می‌کند. در ابتدا پروتئین یک رشتهٔ پلی‌پپتیدی فاقد ساختار مشخص و با انتروپی بالاست. ضمن فرایند تاخوردن، اتم‌های زنجیرۀ اصلی پلی‌پپتید با ایجاد انواع پیوندهای مناسب یا نامناسب با سایر اتم‌های زنجیرۀ اصلی پلی‌پپتید و یا زنجیره‌های جانبی، باعث تغییر در سطح انرژی پروتئین می‌شوند. پروتئازوم
پروتئازوم‌ها مجموعه‌های پروتئینی غیر غشایی هستند که در همه یوکاریوتها و آرکیاها و برخی از باکتریها وجود دارند. عملکرد اصلی پروتئازوم حذف پروتئین‌های غیرضروری یا آسیب دیده، توسط پروتئولیز است. پروتئولیز یک واکنش شیمیایی است که پیوندهای پپتیدی را حذف می‌کند. محل پروتئازوم در سیتوپلاسم و هسته می‌باشد. از لحاظ ساختاری، یک مجموعه استوانه‌ایست که دارای یک هسته و چهار حلقه اطراف هسته می‌باشد که حفره مرکزی را شکل می‌دهند. نحوه کار اینها بدین گونه است که یوبی کویئتین ها ( از ریشه ubiqitous به معنای _در همه جا موجود_ میباشد) به پروتئین های غیرضروری ، آسیب دیده، بد تا خورده، پروتئین های خاص با کاربرد زمانی محدود میچسبند. این باعث میشود پروتئازوم ها آنها را تشخیص داده و با صرف ATP هم یوبی کوئیتین را جدا کرده و هم (پیچ خوردگی) رشته پروتئینی را باز کند. پروتئین ها به مرکز استوانه میروند و توسط آندوپپتیدازها به پپتیدهای کوتاه تبدیل میکنند. مرنگ
سه ماده اصلی در دستور تهیه مرنگ یعنی سفیده تخم مرغ، شکر و خامه تارتار یا تارتاریک اسید برای ایجاد ساختار کف با یکدیگر برهمکنش می‌کنند. پایداری ساختار کف از پروتئین‌ها و زنجیره‌های اسید آمینه تشکیل شده‌است. سفیده تخم مرغ پروتئین‌های لازم را که کف مرنگ را تشکیل می‌دهد تأمین می‌کند. پروتئین‌ها در ابتدا به صورت یک توپ درهم قرار گرفته‌اند اما باید به حالت رشته مانند در ایند که خارج شدن از این حالت به عنوان دناتوراسیون یاد می‌شود. جی‌پروتئین
جی‌پروتئین‌ها گیرنده‌هایی پروتئینی هستند که یک سمت آن‌ها خارج از سلول و سمت دیگرشان داخل سلول قرار دارد (عبورکننده از عرض غشا). این سیستم نوعی پیامرسان برای مواد شیمیایی خاصی مثل هورمون‌ها و پیامرسان عصبی در سطح غشای سلول است. به عنوان مثال گیرنده‌های سرپنتینی از ۷ مارپیچ تشکیل شده که از عرض غشا می‌گذرند. اتصال مادهٔ شیمیایی به این گیرنده‌ها و تغییر شکل سه بعدی آن‌ها روی پروتئین دوم موجود در این سیستم (جی‌پروتئین متحرک یا Gs) در سطح سیتوزولی غشا اثر می‌گذارد. خود این پروتئین از سه زیر واحدα، βوγ تشکیل شده‌است. به زیرواحد آن GDP متصل است که بعد از تغییر شکل گیرنده توسط هورمون، به GTP تبدیل می‌شود.GTP باعث می‌شود که زیر واحدα از دوتای دیگر جدا شده و به سمت یک پروتئین غشایی دیگر حرکت کند. پروتئین غشایی جدید آدنیلیل سیکلاز است که بعد از اتصال به زیر واحد آلفا فعال شده و ATP را به cAMP تبدیل می‌کند. در صورتی که GTP مجدداً بهGDP تبدیل شود آدنیلیل سیکلاز از فعالیت بازمی‌ماند. طراحی پروتئین
پارامتر اساسی هر فرایند طراحی مقدار انعطاف‌پذیری مجاز برای زنجیره‌های جانبی و ستون (backbone) است. در ساده‌ترین مدل‌ها، ستون پروتئین، سفت و محکم نگه داشته می‌شود، در حالی که بعضی از زنجیره‌های جانبی پروتئینی مجاز به تغییرکانفورماسیون (conformation) هستند. با این حال، زنجیرهای جانبی می‌توانند در طول‌های پیوند، زاویه پیوند و زاویه دو بعدی، از درجه آزادی برخوردار باشند. برای ساده‌سازی این فضا، روش‌های طراحی پروتئین از کتابخانه‌های روتامر(Rotamer) استفاده می‌کنند که مقادیر ایدئال برای طول پیوند و زاویه پیوند را در نظر می‌گیرند. پروتئین
پروتئین‌های بدن انسان به سه گروه اصلی پروتئین‌های غشایی (غشای سلول)، پروتئین‌های حلقوی و پروتئین‌های ساختاری یا فیبروز (مانند کلاژن، کراتین و الاستین) تقسیم می‌شوند. پروتئین‌های حلقوی شامل دو گروه اصلی گلوبین‌ها و آلبومینها هستند. گلوبین‌ها مانند هموگلوبین، میوگلوبین و گلوبولین‌ها. تاشدگی پروتئین
بسیاری از پروتئین‌ها برای کار حتماً باید ساختار سه‌بعدی درست خود را بدارند. معمولاً اگر پروتئینی نتواند به ساختار درست خود تا شود، غیرفعال می‌شود. پویایی پروتئین
بخشهایی از ساختارهای پروتئینی غالباً از حالت تعادل خارج می‌شوند. برخی از این گشت و گذارها هارمونیک هستند، مانند نوسانات تصادفی پیوندهای شیمیایی و زوایای پیوند. برخی دیگر آنارمونیک هستند، مانند زنجیرهای جانبی که بین حداقل انرژی گسسته مجزا یا صورت‌بندی می‌پرند. ریزلوله
ساختمان ریزلوله‌ها: ریزلوله‌ها بزرگترین رشته اسکلت یاخته ای هستند و از دو نوع پروتئین توبولین(Tubulin) آلفا و بتا ساخته شده‌اند. یک ریزلوله از ۱۳ پروتوفیلامنت(Protofilament) موازی ساخته شده که هر کدام به صورت دو زنجیره آلفا و بتا می‌باشد (یک مولکول توبولین آلفا و یک مولکول توبولین بتا). این ۱۳ پروتوفیلامنت در هم پیچیده‌اند تا یک ریزلوله با مرکز خالی ایجاد شود. هم‌چنین تعداد زیادی از پروتئین‌های دیگر جهت تنظیم تجمع و عدم تجمع ریزلوله‌ها، به آنها پیوسته‌اند.+ بیوشیمی پزشکی جلد اول ویرایش سوم دانشگاه علوم پزشکی تهران آمینو اسید
هر اسید آمینه، از یک کربن نامتقارن به نام کربن α تشکیل یافته‌است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن، گروه آمینه بازی (NH۲-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل، آمین، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β)، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند. اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH۲ روی کربن‌هایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلول‌ها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در pH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH۲ پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید. زنجیره جانبی (گروه) R برای پروتئین‌ها می‌تواند یکی از ۲۰ حالت مختلف ممکن باشد و بدین ترتیب یک الفبای بیست حرفی برای ساخت پروتئین‌ها بوجود می‌آید. این بیست اسید آمینه می‌توانند با هر ترکیب و به هر تعداد در کنار هم آمده و به ساخت پروتئین منجر شوند. پروتئین‌های ساختاری
پروتئین‌های ساختاری یا پروتئین‌های فیبری یا رشته‌ای یا اسکلروپروتئین‌ها () گروه مهمی از پروتئین‌ها هستند. پروتئین‌ها از لحاظ ساختاری و به‌طور کلی به سه گروه اصلی پروتئین‌های غشایی، پروتئین‌های کروی و پروتئین‌های ساختاری یا رشته‌ای تقسیم می‌شوند. مثال‌هایی از پروتئین‌های ساختاری عبارت اند از هیستون، کلاژن، کراتین، کشسان و فیبرین. این پروتئین‌ها، بافت‌های همبند، تاندون‌ها، بافت زمینه استخوان و عضلات را می‌سازند. بانک داده پروتئین
بانک داده جهانی پروتئین(به انگلیسی:)(به اختصار: wwPDB) سازمانی جهانی‌ست که مأموریت آن حفظ یک بایگانی واحدِ بانک داده پروتئینی از داده های ساختاری ماکرومولکولی است و آن را بطور آزاد در دسترس جامعه جهانی قرار می‌دهد. در این پایگاه اطلاعات مربوط به ساختار سه بعدی ماکروملکول‌های زیستی ذخیره شده است. آرشیو PDB توسط مؤسسه بینلمللی worldwide Protein Data Bank - wwPDB اداره میشود. مؤسسات زیر بنیانگذاران wwPDB هستند:بانک داده‌های پروتئین از سال‌های ۱۹۷۱ میلادی به شدت علم زیست‌شناسی را تحت تاثیر قرار داده است. بسیاری از مقالاتی که امروزه، بخصوص در علم بیوانفورماتیک، ثبت می‌شوند، از اطلاعات موجود در این پایگاه‌داده بهره کافی می‌برند. خانواده پروتئین
سازماندهی خانواده‌های پروتئینی در مقیاس بالا بر اساس تشابه انجام می‌گیرد. در بسیاری از موارد تنها تشابهی که به آن دسترسی داریم، تشابه توالی‌ها است. ساختار چهارم پروتئین
ساختار چهارم پروتئین () ساختار ناشی از تجمع چند زیرواحد بس‌پپتیدی به شکل یک پروتئین یا یک ساختار به‌هم‌پیوسته است که از طریق اتصالات عرضی با رشته‌های دِنا ایجاد شده است. ساختار پروتئین
به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. این پروتئین‌ها پلیمرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند. متابولیسم پروتئین
آنابولیسم پروتئین فرایندی است که پروتئین‌ها از اسیدهای آمینه تشکیل می‌شوند. این روش به پنج فرایند بستگی دارد: سنتز آمینو اسید، رونویسی، ترجمه، اصلاحات پس از ترجمه و تاشو پروتئین. پروتئین‌ها از اسیدهای آمینه ساخته می‌شوند. در انسان، برخی از اسیدهای آمینه را می‌توان با استفاده از واسطه‌های موجود موجود سنتز کرد. این اسیدهای آمینه به عنوان اسیدهای آمینه غیر ضروری شناخته می‌شوند. اسیدهای آمینه ضروری به مواد واسطه ای که در بدن انسان وجود ندارد، احتیاج دارند. این واسطه‌ها باید مصرف شوند، بیشتر از خوردن موجودات دیگر. لامین
لامین‌ها ، که به آن لامین‌های هسته‌ای نیز گفته می شود، پروتئین‌های الیافی موجود در رشته‌های میانی نوع 5 اند که در هسته سلول، عملکرد ساختاری و تنظیم رونویسی دارند. لامین‌های هسته‌ای با پروتئین‌های غشاء درون-هسته‌ای، جهت تشکیل لامینای هسته‌ای روی قسمت داخلی پوشش هسته‌ای، برهم‌کنش دارند. لامین‌ها خواص کشسانی و حساس-مکانیکی دارند و قادرند با تنظیم ژنتیکی، پاسخ پس-خوردی در مقابل محرک‌های مکانیکی از خود بروز دهند. لامین‌ها در تمام جانوران حضور دارند، اما در ریزاندامگان، گیاهان یا قارچ‌ها وجود ندارند. پروتئین‌های لامینی در سوا کردن (جدا کردن) و بازشکل دادن به پوشش هسته‌ای طی میتوز، قرار دادن منافذ هسته‌ای در موقعیت مناسب، و مرگ سلولی برنامه ریزی شده دخیلند. جهش در ژن‌های لامین ممکن است منجر به اختلالات ژنتیکی (به نام لامینوپاتی‌ها یا آسیب‌های لامینی) گردد که حتی ممکن است کشنده باشد. سیستئین
سیستئین یک آلفااسید آمینه با فرمول HO2CCH(NH2)CH2SH است که در بدن انسان در ترکیب پروتئینهای مختلفی بکار رفته است. این ترکیب شیمیایی با شناسه پاب‌کم ۵۸۶۲ است. شکل ظاهری این ترکیب، پودر یا بلورهای سفید است. این اسیدآمینه در رژیم غذایی انسان ضروری نیست و میتواند از متابولیسم ترکیباتی مانند متیونین تولید شود. سیستئین در منابع حیوانی مانند تخم مرغ، لبنیات و گوشت مرغ و منابع گیاهی مانند پیاز، کلم بروکلی و غلات همینطور موی انسان و خوک یافت می شود. پروتئین‌ها در رژیم غذایی
پروتئین‌ها بخشی از ترکیبات مواد غذایی هستند که با مقدارهای مختلف در آن‌ها موجودند. پروتئین‌های دارای منشأ حیوانی کیفیت خوبی دارند. با وجود این بعضی از مواد غذایی گیاهی «حبوبات، غلات، نان…) دارای مقادیر کمی پروتئین هستند که ارزش حیاتی آنها پایین‌تر از پروتئین‌های حیوانی است، اما به مقدار آنها جالب توجه هستند. در مورد منابع غنی از پروتئین بطور کامل توضیح می‌دهیم: کراتین (پروتئین)
کراتین (Keratin) یک پروتئین ساختاری و بسیار مهم است که در ساختار بدنی بسیاری از موجودات زنده یافت می‌شود. کراتین موجود در بدن مهره‌داران از نوع «آلفاکراتین» می‌باشد. کراتین ماده ای بسیار سخت و مقاوم است و تنها مادهٔ بیولوژیک قابل مقایسه با آن از نظر استحکام، کیتین می‌باشد. کروماتین
اجزای اصلی پروتئین کروماتین هیستون‌ها هستند که به DNA متصل می‌شوند و به عنوان "لنگر"‌هایی عمل می‌کنند که رشته‌ها در اطراف آنها زخم می‌شوند. به‌طور کلی، سه سطح سازماندهی کروماتین وجود دارد: DNA به دور پروتئین‌های هیستون می‌پیچد و نوکلئوزوم‌ها و به اصطلاح مهره‌ها را بر روی یک ساختار رشته‌ای (euchromatin) تشکیل می‌دهد. چندین هیستون در یک فیبر ۳۰ نانومتری متشکل از آرایه‌های نوکلئوزوم در کم حجم‌ترین شکل (هتروکروماتین) قرار می‌گیرد. ابرپوشش DNA با سطح بالاتر فیبر ۳۰ نانومتری، کروموزوم متافاز را تولید می‌کند (در طی میتوز و میوز). گرچه بسیاری از موجودات از این طرح سازمانی پیروی نمی‌کنند. به عنوان مثال، اسپرماتوزوئیدها و گلبول‌های قرمز پرندگان کروماتین بسته‌بندی شده محکم تری نسبت به اکثر سلول‌های یوکاریوتی دارند و پروتوزوآهای trypanosomatid به هیچ وجه کروماتین خود را به کروموزوم‌های قابل مشاهده متراکم نمی‌کنند. سلولهای پروکاریوتی ساختارهای کاملاً متفاوتی برای سازماندهی DNA خود دارند (معادل کروموزوم پروکاریوتی ژنوفور نامیده می‌شود و در منطقه نوکلئوئید قرار دارد). ساختار پروتئین
خصوصیات مشترک پروتئین های کروی شامل:فضای داخل پروتئین ها کوچک است-گروه های غیر قطبی به سمت داخل مولکول واقع هستند-و گروه های قطبی در سمت خارج سلول واقع هستند. اینتگراز
پروتئین اینتگراز از ۳ دومین تشکیل شده‌است: این آنزیم از طریق هر دوناحیهٔ دومین مرکزی و C ترمینال به DNAی سلول میزبان یا DNAی ویروسی متّصل می‌گردد. در حال حاضر هیچ اطّلاعاتی در رابطه با ساختار کریستالی این آنزیم در دست نیست، با این وجود یافته‌های بیوشیمیایی در رابطه با ساختار چهارم این پروتئین مصدق دایمر یا تترامر بودن این آنزیم است. صفحه بتا
صفحه بتا دومین حالت برای ساختار دوم پروتئین‌ها است که از تعدادی رشته‌های بتا که به‌طور جانبی به وسیله ۳ یا تعداد بیش‌تری پیوند هیدروژنی به هم وصل شده‌اند تشکیل شده‌است. عموماً این صفحات حالتی تابیده و چین‌دار دارند. متداول‌ترین شکل ساختار دوم پروتئین پیچه آلفا است. پلیمرهای زیست تخریب‌پذیر
آگروپلیمرها شامل پلی ساکاریدها هستند، مانند نشاسته‌های موجود در سیب زمینی یا چوب و پروتئین‌ها مانند آب پنیر حیوانی یا گلوتن حاصل از گیاه. پلی ساکاریدها از پیوندهای گلیکوزییدی تشکیل شده‌اند که یک نیمکره ساکارید را به خود اختصاص داده و با از دست دادن آب آن را به یک الکل متصل می‌کنند. پروتئین‌ها از اسیدهای آمینه ساخته شده‌اند، که شامل گروه‌های مختلف عملکردی هستند. این اسیدهای آمینه دوباره از طریق واکنشهای چگالشی به هم می‌رسند تا پیوندهای پپتیدی تشکیل شوند، که از گروه‌های عملکردی آمید تشکیل شده‌است. نمونه‌هایی از بیوپلیسترها شامل پلی هیدروکسی بوتیرات و اسید پلیلاکتیک است. سوریمی
۳.ماهیچه‌های اسکلتی که ساختمان ماهیچه‌های ماهی بوده و قسمت اصلی گوشت ماهی را تشکیل می‌دهد که در میان سه نوع ماهیچه بالا تنها این ماهیچه در تولید فراورده شرکت می‌کند و بر اساس رنگ به دو دسته ماهیچه روشن و ماهیچه تیره تقسیم می‌شوند که بر حسب گونه ماهی این ماهیچه‌ها متفاوت بوده و ماهیچه‌های تیره به علت داشتن مقادیر زیادی عروق، پروتئین‌ها شامل میوگلوبین، سیتوکروم و هموگلوبین و همچنین مقدار زیادی چربی و گلیکوژن که به رنگ تیره می‌باشند. نسبت میزان ماهیچه‌های سفید به تیره در تعیین کیفیت سوریمی مؤثر بوده و سوریمی با کیفیت بالا از ماهیچه‌های سفید بیشتر، و تیره کمتر تهیه می‌شود. پروتئین‌های بدن یک ماهی در فرایند تهیه سوریمی نقش اولیه تعیین کننده‌ای را داشته که برای آشنائی بیشتر اینکه در عضلات ماهی سه گروه اساسی پروتئین‌ها بشرح ذیل هستند : ماتریکس (زیست‌شناسی)
ماتریکس‌ها در سیتوپلاسم، میتوکندری، هسته سلول و سایر ساختارهای سلولی وجود دارد. ماتریس سیتوپلاسم (ماده اصلی آن هیالوپلاسم است) یک سیستم کلوئیدی پیچیده از پروتئین‌ها، اسیدهای نوکلئیک و پلی‌ساکاریدها است که قادر به تبدیل شدن از حالت مایع به ژله‌ای و برعکس است که می‌تواند در تشکیل غشای سلول و (ریزلوله) میکروتوبول‌ها شرکت کند. این ماده عمدتاً از پروتئین‌ها و آنزیم‌ها (۲۵-۲۰٪ پروتئین‌های سلولی، آنزیم‌های گلیکولیز، بازهای نیتروژن، اسیدهای آمینه، لیپیدها، متابولیسم قندها) تشکیل شده است. ماتریس ساختارهای سلولی را به یک کل پیوند می‌دهد، از فعل و انفعالات شیمیایی آن‌ها، انتقال نوکلئوتیدها، اسیدهای چرب، قندها، تبادل یونی و تجمع مواد ذخیره سازی اطمینان حاصل می‌کند. ماتریس میتوکندری یک توده نیمه مایع ژلاتینی با ساختار ریز متشکل از حدود ۵۰٪ پروتئین و حاوی DNA و ریبوزوم‌های میتوکندری است. برعکس، در میتوکندری با تعداد زیادی آبریزش ضعیف توسعه یافته است. هستک
به رغم پیشرفت های چشمگیر در سال های اخیر، سوال های مهم بسیاری درباره هستک بدون پاسخ مانده است. به عنوان نمونه هنوز معلوم نیست چه اجزایی منشا یک‌پارچگی ساختاری هستک اند. به جز این، نمی‌دانیم چگونه شکل‌گیری و فروپاشی هستک در هنگام میتوز تنظیم می شود؛ و دامنه کامل پروسه های زیستی که درون هستک یا با دخالت آن اجرا می شوند هم روشن نیست. با اینکه نزدیک است که به یک توصیف دقیق از محتوای پروتئینی هستک برسیم، اما هنوز درباره کارکردهای این پروتئین‌ها و طیف توالی های دی‌ان‌ای و آران‌ای که با هستک مرتبط‌اند اطلاعات کمی داریم، بنابراین محتمل است که هستک منبع اکتشافات باقی بماند و در آینده نزدیک شگفتی‌های بیشتری از آن دیده شود. طراحی پروتئین
هدف در طراحی منطقی پروتئین، پیش‌بینی توالی‌های اسید آمینه است که به یک ساختار پروتئینی خاص تبدیل می‌شود. طراحی پروتئین شامل شناسایی توالی‌های جدید در این زیر مجموعه است. حالت بومی یک پروتئین، کمترین انرژی آزاد ترکیبی برای زنجیره است؛ بنابراین، طراحی پروتئین جستجو برای توالی‌هایی است که ساختاری را با حداقل انرژی آزاد انتخاب می‌کند. به یک معنا، معکوس پیش‌بینی ساختار پروتئین است. در طراحی، یک ساختار ثانویه تعیین می‌شود و توالی ای که به آن فولد خواهد شد شناسایی می‌شود. از این رو، فولد شدن معکوس نیز نامیده می‌شود. طراحی پروتئین یک مسئله بهینه‌سازی است با استفاده از معیارهای امتیاز دهی، توالی بهینه‌سازی شده که به ساختار مورد نظر فولد خواهد شد، انتخاب می‌شود. کلاژن
یک مولکول کلاژن از سه زنجیرهٔ پروتئینی تشکیل شده که به دور یک دیگر پیچ خورده‌اند. مولکول‌های کلاژن به گونه‌ای ویژه کنار یک‌دیگر آرایش می‌یابند و یک ریز رشته را می‌سازند. تعداد زیادی از این ریز رشته‌ها به دور یک‌دیگر می‌پیچند تا یک رشتهٔ کلاژن را بسازند. پیوندهای هیدروژنی بین این رشته‌ها توسط هیدروکسی پرولین و هیدروکسی لیزین شکل می‌گیرند. ساختار پروتئین
ساختار اول: تعداد و نوع ترتیب قرار گرفتن آمینو اسیدها در زنجیر پلی پپتیدی. ساختار پروتئین
به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود که در آن با تا خوردگی بیشتر،صفحات و مارپیچ‌های ساختار دوم به صورت کروی در می آیند. بیوانفورماتیک ساختاری
بیوانفورماتیک ساختاری شاخه‌ای از بیوانفورماتیک است که به آنالیز و پیش‌بینی ساختار سه بعدی درشت‌مولکول‌های زیستی مانند پروتئین‌، RNA و DNA مربوط است و با کلیاتی در مورد ساختار سه‌بعدی درشت‌مولکول‌ها مانند مقایسه چین‌های کلی و موتیف‌های محلی، اصول تاشدگی مولکولی، تکامل، کنش‌های اتصالی، و روابط ساختاری/عملکردی سر و کار دارد، که هم از طریق ساختارهایی که به صورت تجربی حاصل شده و هم با مدل‌های محاسباتی انجام می‌شود. اصطلاح ساختاری همان معنای موجود در در زیست‌شناسی ساختاری را دارد و بیوانفورماتیک ساختاری را می‌توان به عنوان بخشی از زیست‌شناسی ساختاری محاسباتی تلقی کرد. هدف اصلی بیوانفورماتیک ساختاری ابداع روش‌های جدید برای پردازش داده‌های درشت‌مولکول‌های زیستی به قصد حل کردن مسائل موجود در زیست‌شناسی و تولید دانش جدید است.