پروتئین‌های بزرگ چه ترکیباتی دارند؟
پروتئین‌های کوچک
وجود هسته بزرگ آبگریز، فاکتور کلیدی برای پایداری در پروتئین‌های بزرگ‌تر است ولی به دلیل ابعاد کوچک، پروتئین‌های کوچکتر فاقد این مشخصه می‌باشند؛ بنابراین علاوه بر فاکتورهای پایدار کننده ساختاری در پروتئین‌های بزرگ‌تر، مانند میان کنش‌های الکترواستاتیک و هیدروفوبیک و پیوندهای هیدروژنی، استفاده از پیوندهای دی‌سولفید و یون‌های فلزی به عنوان عوامل اصلی پایداری در این پروتئین‌ها بسیار رایج است.
کربن
زمانی که کربن با اکسیژن و هیدروژن ترکیب شود، گروهی از ترکیبات بسیار مهم زیستی مانند قندها، لیگنان‌ها، الکلها، چربیها، استرهای آروماتیک، کاروتنوئیدها و ترپنها را منجر می‌شوند. با حضور نیتروژن، آلکالوئیدها تشکیل می‌شوند و با حضور عنصری مانند گوگرد، ترکیباتی مانند آنتی‌بیوتیکها، اسید آمینهها، و تولید ترکیباتی از لاستیک طبیعی ممکن می‌شود. چنان‌چه در ترکیبات آلی، علاوه بر عناصر قبلی، عنصر فسفر نیز حضور داشته باشد، امکان ساخته شدن دی‌ان‌ای (DNA) و آران‌ای (RNA)، به‌عنوان حاملان شیمیایی کدهای حیات، فراهم می‌شود. علاوه‌براین، با حضور گوگرد، تولید آدنوزین تری‌فسفات که مهم‌ترین مولکول حامل انرژی در تمامی سلول‌های زنده محسوب می‌شود، نیز امکان‌پذیر می‌شود. پروتئین‌ها در رژیم غذایی
لبنیات منابع پروتئین، با ارزش حیاتی بالا هستند و بخصوص از نظر کلسیم تا حد قابل توجهی غنی می‌باشند. کلسیم موجود در لبنیات بهترین شرایط جذب را دارد و با فسفر متعادل بوده و با مقدار کمی ویتامینD همراه است. غلات
البته به خاطر داشته باشید که با وجود همهٔ موادی که ذکر شد، غلات غذای کاملی به‌شمار نمی‌آیند. مصرف این مواد به تنهایی نمی‌تواند یک رژیم غذایی متعادل و کامل محسوب گردد. میزان پروتئین و در واقع اسیدهای آمینه غلات و همچنین ویتامین موجود در آن‌ها محدود است. برای این که یک فرد بالغ بتواند ۶۵ تا ۸۰ گرم پروتئین مورد نیاز خود را تنها از طریق غلات تأمین کند، باید مقدار بسیار زیادی از این دسته مواد بخورد که در عوض، به دلیل این که غلات حاوی هیدرات کربن هستند، فرد ممکن است چاق شود. بسیاری از پروتئین‌های گیاهی به همین دلیل که اسیدهای آمینه کافی ندارند نمی‌توانند به تنهایی در رژیم غذایی افراد مورد استفاده قرار گیرند، بلکه در کنار آن‌ها باید از پروتئین‌های حیوانی و سبزیجات و حبوبات هم استفاده نمود. البته پروتئین‌های حیوانی که از انواع حیوانات تأمین می‌شوند، خود متکی بر منابع گیاهی و از جمله غلات هستند. چون اغلب از انواع گیاهان و غلات، به عنوان خوراک دام استفاده می‌شود. پیش‌بینی ساختار پروتئین
حلقه‌ها نواحی از زنجیره پروتئینی هستند که (۱) بین مارپیچ‌های آلفا و صفحات بتا هستند، (۲) دارای طول‌های متفاوت و ساختار سه‌بعدی هستند و (۳) در سطح ساختار قرار دارند. حلقه‌های با پیچ تند که یک دور کامل در زنجیره پلی‌پپتیدی هستند و دو رشته ناموازی بتا را به هم متصل می‌کنند، ممکن است طولی به اندازهٔ دو آمینواسید داشته باشند. حلقه‌ها با محیط آبی اطراف و سایر پروتئین‌ها در تعامل‌اند. از آنجا که آمینواسیدهای روی حلقه همانند آمینواسیدهای داخل هسته محدودیت فضا و محیط ندارند و همچنین تأثیری روی شکل‌دهی به ساختار دوم ندارند، احتمال رخداد جایگزینی، حذف یا جایگذاری آمینواسیدها در آن‌ها بیشتر است؛ بنابراین، در یک دنباله همترازی، وقوع بیشتر این موارد می‌تواند نشان‌دهندهٔ یک حلقه باشد. نقش حلقه‌ها در دنبالهٔ پروتئینی همانند نقش نواحی اینترون در دنباله ژنوم است. گلیکوپروتئین
گلیکوپروتئین ترکیبی از پروتئین و کربوهیدرات است. پروتئینی که با زنجیره‌های کوچک اولیگوساکارید (قند) گلیکوزیله شده ولی محتوی اسید فسفریک، پورین یا پیریمیدین نیست. پپتید
تمایز بین آن‌ها در این است که پپتیدها رشته‌هایی کوتاه و پلی‌پپتیدها و پروتئین‌ها رشته‌هایی بلند از اسید آمینه هستند. به عبارتی تمایز بین آن‌ها در تعداد پپتیدهای تشکیل دهنده زنجیره می‌باشد. کوتاه‌ترین پپتیدها دی پپتیدها هستند، که شامل دو اسید آمینه پیوند شده توسط یک پیوند پپتیدی ساده می‌باشند، و بعد از آن تری پپتید، تترا پپتید و ... یک بس پپتید (پلی پپتید) یک زنجیره طولانی، پیوسته و بدون شاخه از اسیدهای آمینه است. همچنین پپتیدها از پروتئین‌ها بر اساس اندازه تمیز داده می‌شوند و به عنوان یک قرارداد شامل پنجاه اسید آمینه یا کمتر هستند. پروتئین‌ها شامل یک یا بیشتر از پلی پپتیدهایی هستند که بر اساس کارکرد زیست‌شناسی‌شان در کنار هم قرار گرفته‌اند، این دسته‌ها اغلب با لیگاند‌هایی همچون کوآنزیم‌ها، کوفاکتور‌ها یا پروتئین‌های دیگر یا درشت‌مولکول دیگری (همچون DNA ،RNA و ...) یا مجموعه‌های بزرگ مولکولی پیچیده پیوند تشکیل می‌دهند. در نهایت هر چند آنچه که در تکنیک‌های آزمایشگاهی به منظور تعیین یا تشخیص به کار برده می‌شوند در مورد پپتیدها متفاوت است با پلی پپتیدها و پروتئینها، (به عنوان نمونه تعیین و تشخیص با روش‌های الکتروفورز، کروماتوگرافی و غیره)، با این همه مرز مشخصی بین پپتیدها و پلی پپتیدها یا پروتئین‌ها وجود ندارد. پپتیدهای بلند زنجیره مانند بتا-آمیلویید به عنوان پروتئین مورد مطالعه قرار می‌گیرند و پروتئین‌های کوچکتر مانند انسولین به عنوان پپتید. از این رو پپتیدها در ردیف مواد شیمیایی چندپار(اولیگومر) و بسپار(پلی‌مر) قرار می‌گیرند در حالی که همچنان جز اسیدهای نوکلییک، اولیگوساکارید‌ها و پلی‌ساکارید‌ها طبقه‌بندی می‌شوند. فلامینگو (پروتئین)
فلامینگو () یکی از اعضای خانوادهٔ بزرگ «گیرنده‌های جفت‌شونده با پروتئین جی، ویژهٔ چسبندگی» است. کروماتین
اجزای اصلی پروتئین کروماتین هیستون‌ها هستند که به DNA متصل می‌شوند و به عنوان "لنگر"‌هایی عمل می‌کنند که رشته‌ها در اطراف آنها زخم می‌شوند. به‌طور کلی، سه سطح سازماندهی کروماتین وجود دارد: DNA به دور پروتئین‌های هیستون می‌پیچد و نوکلئوزوم‌ها و به اصطلاح مهره‌ها را بر روی یک ساختار رشته‌ای (euchromatin) تشکیل می‌دهد. چندین هیستون در یک فیبر ۳۰ نانومتری متشکل از آرایه‌های نوکلئوزوم در کم حجم‌ترین شکل (هتروکروماتین) قرار می‌گیرد. ابرپوشش DNA با سطح بالاتر فیبر ۳۰ نانومتری، کروموزوم متافاز را تولید می‌کند (در طی میتوز و میوز). گرچه بسیاری از موجودات از این طرح سازمانی پیروی نمی‌کنند. به عنوان مثال، اسپرماتوزوئیدها و گلبول‌های قرمز پرندگان کروماتین بسته‌بندی شده محکم تری نسبت به اکثر سلول‌های یوکاریوتی دارند و پروتوزوآهای trypanosomatid به هیچ وجه کروماتین خود را به کروموزوم‌های قابل مشاهده متراکم نمی‌کنند. سلولهای پروکاریوتی ساختارهای کاملاً متفاوتی برای سازماندهی DNA خود دارند (معادل کروموزوم پروکاریوتی ژنوفور نامیده می‌شود و در منطقه نوکلئوئید قرار دارد). پیش‌بینی ساختار پروتئین
ساختار پروتئین را می‌توان به صورت دنباله‌ای از اجزای ساختار دوم، حلقه‌های آلفا و صفحات بتا، در نظر گرفت. در ساختار دوم، الگوهای منظمی از پیوندهای هیدروژنی بین آمینواسیدهای همسایه شکل می‌گیرد و آمینواسیدها دارای زوایای فی (زاویه حول نیتروژن و کربن آلفا) و سای (زاویه حول پیوند کربن آلفا و کربن کربونیل) یکسانی هستند. مارپیچ آلفا پر تکرارترین نوع از اجزای ساختار دوم در پروتئین‌ها است که در هر دور به‌طور متوسط ۳٫۶ آمینواسید دارد. یک پیوند هیدروژنی نیز در انتهای دور چهارم ایجاد می‌شود. طول متوسط هر مارپیچ ۳ دور (معادل با ۱۰ آمینواسید) است. این طول از ۱٫۵ تا ۱۱ دور (۵ تا ۴۰ آمینواسید) متغیر است. هم‌ترازی پیوندهای هیدروژنی یک گشتاور دوقطبی را در مارپیچ ایجاد می‌کند و منجر به ایجاد یک بار مثبت جزئی در آمینواسید انتهای مارپیچ می‌شود. از آنجا که این ناحیه دارای گروه آزاد NH است، با یک گروه با بار منفی مانند فسفات تعامل دارد. معمول‌ترین مکان برای مارپیچ آلفا سطح هسته‌های پروتئین است که یک رابط را برای تعامل با محیط آبی بیرون ایجاد می‌کند. قسمت داخلی مارپیچ تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب‌گریز و قسمت بیرون تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب‌دوست دارد؛ بنابراین در طول مارپیچ از هر چهار آمینواسید، سه آمینواسید آب‌گریز خواهند بود. سایر آمینواسیدهای موجود در هسته پروتئین یا داخل غشای سلولی خاصیت آب‌گریزی دارند. به‌طور کلی مارپیچ‌های قرار گرفته در سطح، تعداد کم‌تری آمینواسید آب‌گریز دارند. از این ویژگی می‌توان در پیش‌بینی ساختار پروتئین‌ها کمک گرفت. برای مثال نواحی با مقادیر بیشتر از آلانین، گلوتامین اسید، لوسین و متیونین و مقادیر کمتر از پرولین، گلیسین، تیروزین و سرین تمایل به تشکیل مارپیچ آلفا دارند. صفحات بتا از پیوندهای هیدروژنی میان ۵ تا ۱۰ آمینواسید متوالی در یک بخش از زنجیره با ۵ تا ۱۰ آمینواسید دیگر در ناحیه‌ای دیگر از زنجیره تشکیل شده‌اند. این نواحی دارای کنش شیمیایی ممکن است همسایه باشند (با یک حلقهٔ کوتاه در میانشان) یا ممکن است خیلی دور باشند و ساختارهای متفاوتی در میانشان وجود داشته باشد. زنجیره‌ها در صفحه می‌توانند هم‌جهت باشند که تشکیل یک صفحه موازی را می‌دهند، همچنین می‌توانند در جهت متفاوت باشند که صفحهٔ ناموازی نامیده می‌شوند و در نهایت یک صفحه می‌تواند هر دو دسته زنجیره را داشته باشد که صفحه ترکیبی نام دارد. الگوی پیوندهای هیدروژنی در صفحات موازی و ناموازی متفاوت است. هر آمینواسید در رشتهٔ داخلی صفحه دو پیوند هیدروژنی را با آمینواسیدهای همسایه تشکیل می‌دهد، در حالی که آمینواسیدهای رشته‌های مرزی تنها یک پیوند هیدروژنی را با رشتهٔ مجاور داخلی می‌دهند. به‌طور کلی، پیش‌بینی مکان صفحات بتا از مارپیچ‌های آلفا مشکل‌تر است. پروتئین ریخت‌زایی استخوان
پروتئین‌های ریخت‌زایی استخوان (BMPها)، گروهی از فاکتورهای رشد هستند که به سیتوکین‌ها و متابولوژن‌ها نیز معروفند. کشف این پروتئین‌ها از طریق تواناییشان در القاء تشکیل استخوان و غضروف بوده است. اکنون BMP ها را به عنوان گروهی از پیام‌رسان‌های محوری ریخت‌زایی در نظر می گیرند که معماری بافت را در کل بدن هماهنگ می‌کند. عملکرد مهم پیام‌های BMP در فیزیولوژی، با نقش‌های چندگانه پیام‌رسانی از تنظیم خارج شده‌ی BMP در فرایندهای آسیب‌شناختی، برجسته می‌گردد. بیماری‌های سرطانی، اغلب درگیر بدتنظیمی دستگاه پیام‌رسانی BMP می‌باشند. به عنوان مثال، عدم حضور پیام‌رسانی BMP، در پیش‌روی سرطان روده بزرگ، عامل مهمی به شمار می رود، و برعکس، واکنش بیش از حد پیام‌رسانی BMP پس از ازوفاژیت ناشی از رفلاکس، منجر به مری بارت شده و ازین رو در تکوین آدنوکارسینوم در بخش پروگزیمال لوله گوارشی دخیل است. دومین مرگ
پستانداران پروتئین‌های دارای دومِـین مرگِ فراوان و گوناگونی هستند. در درون این پروتئین‌ها، دومِـین مرگ در ترکیب با دومین‌های دیگری همچون CARDs، دومین‌های مجری مرگ، تکرارهای آنکرین، تاشدگی‌های متصل‌شونده به کاسپاز، دومین‌های کیناز، زیپ‌های لوسین، توالی‌های غنی از لوسین، دومین‌های TIR و ZU5 دیده می‌شوند. تایتین
تایتین (؛ ) که با عنوان کانِکتین هم شناخته می‌شود، نام یک پروتئین در انسان است که توسط ژن «"TTN"» کد می‌شود. این پروتئین بسیار بزرگ، بیش از ۱ میکرون طول دارد و همچون یک «فنر ملکولی» عمل می‌کند و سبب می‌شود ماهیچه‌های بدن انسان یک حالت انعطاف‌پذیری انفعالی داشته باشند. تنظیم بیان ژن
ساز و کارهای متفاوتی برای تنظیم بیان ژن توسط پروتئین‌های تنطیم‌کننده در سلول وجود دارد. در بعضی موارد یک پروتئین یا ترکیب پروتئینی خاص با راه‌انداز ژنی پیوند داده و مانع اتصال پلیمراز به آن راه‌انداز می‌شوند و بنابراین از تفسیر ژن جلوگیری می‌کنند. زمانی که میزان یکی از پروتئین‌های مشارکت‌کننده در این ترکیب پروتئینی بازدارنده در سلول افت کند، این پروتئین از سطح راه‌انداز جدا شده و ژن مجدداً تفسیر می‌شود. یا بعضی توالی‌های راه‌انداز به سختی توسط آنزیم پلیمراز تشخیص داده می‌شوند و وجود پروتئین یا ترکیب پروتئینی خاص متصل شده به آن موجب شناسایی این توالی توسط پلیمراز و متصل شدن به آن می‌شود. در یوکریوت‌ها پروتئین‌های فعال‌کنندهٔ دیگری هم وجود دارند که به منطقه‌ای تا فاصلهٔ چندهزار جفت‌باز از راه‌انداز متصل می‌شوند. به این محل اغلب افزاینده گفته می‌شود چون حضور آن به‌طور قابل ملاحظه‌ای میزان تفسیر را افزایش می‌دهد. مدل‌های مختلفی برای تعامل راه‌انداز و افزاینده از فاصلهٔ دور پیشنهاد شده که ساده‌ترین آن‌ها که به نظر می‌رسد در بیشتر جاها عمل می‌کند مدل حلقه است. دی‌ان‌ای بین راه‌انداز و افزاینده حلقه می‌شود و آن‌ها را در مقاربت فیزیکی می‌آورد که موجبات تعامل بین آن‌ها را فراهم می‌کند. ترکیب‌های پروتئینی زیادی در این تشکیل حلقه تأثیر دارند و عدم وجود هر کدام از پروتئین‌های دخیل در تشکیل حلقه مانع بیان ژن می‌شود. اما تشکیل حلقه همیشه باعث فعال شدن تفسیر نمی‌شود. در بعضی موارد ترکیب‌های پروتئینی حلقه‌ای حائل بین راه‌انداز و افزاینده تشکیل می‌دهند که مانع برقراری ارتباط بین آن‌دو و باعث سرکوبی ژن می‌شود علاوه بر آن توالی دی‌ان‌ای می‌تواند پروتئین‌هایی که موجب تغییر ساختار کروماتین می‌شوند را جذب کند و بدین طریق موجب تغییر ساختار کروماتین و تنظیم بیان ژن شود. کموکین
پروتئین‌هایی که به عنوان کموکاین طبفه بندی می‌شوند دارای ویژگی‌های ساختاری مشابهی همچون اندازه کوچک (۸–۱۰ کیلودالتون) و حضور چهار عدد مولکول سیستئین در جایگاه‌های کلیدی ساختاری هستند. برخی از کموکاین‌ها دارای نقش پیش-التهاب هستند و در هنگام التهاب، سلول‌های ایمنی را به مکان عفونت فرا می‌خوانند. دیگر کموکاین‌ها در نگهداری همئوستاز نقش دارند و باعث حرکات سلول‌ها در طی فرایند طبیعی رشد و گسترش سلول می‌شوند. کموکاین‌ها در همه مهره‌داران و برخی باکتری‌ها یافت می‌شوند. خانواده پروتئین
مفهوم خانواده پروتئینی زمانی درک شد که ساختارهای و دنباله‌های پروتئینی کمی شناخته شده بودند. پروتئین‌های کوچک تک ساختاری مانند میوگلوبین،هموگلوبین و سیتوکروم ث. به مرور پروتئین‌های پیچیده تری با ساختارهای مرکب و کارایی‌های مستقل یافته شدند. با توجه به اصل تکامل ترکیبی، حوزه‌های گسترده تری برای پروتئین‌های مستقل تعریف و تبیین شدند. امروزه با تکامل مباحث فوق بر روی حوزه‌های خانواده‌های پروتئینی تمرکز بیشتری صورت گرفته‌است بطوری‌که منابع آنلاین بسیاری جهت شناسایی و دسته‌بندی این حوزه‌ها ابداع شده‌است.(به لینک‌های انتهای مقاله رجوع گردد) پروتئین اصلی میلین
پروتئینِ MBP با پروتئین پروتئولیپید ۱ و در محیط‌های آزمایشگاهی با کالمودولین، اکتین و توبولین، کلاترین و ۲'،۳'-نوکلئوتید-حلقوی ۳'-فسفودی‌استراز و همچنین چندین مولکول دیگر در دستگاه ایمنی، تعامل پروتئین-پروتئین دارد. پروتئین
پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. پروتئینوری
کلیه‌ها مواد زائد حاصله از سوخت و ساز سلولی را از بدن دفع می‌کنند ولی از خروج مواد مورد نیاز همانند پروتئین‌ها جلوگیری می‌کنند که این امر بستگی به سایز و بار مولکول‌های پروتئین دارد. بسیاری از پروتئین‌ها بزرگ بوده و نمی‌توانند از فیلترهای گلومرولولی عبور کنند. مگر اینکه کلیه‌ها آسیب دیده باشند و از طرفی پروتئین‌های کوچکتر به راحتی از دیواره گلومرول عبور کرده اما دفع نمی‌شوند. بلکه به خاطر نیاز بدن مجدداً در توبول‌های پروگزیمال جذب می‌شوند و به خون برمی‌گردند؛ بنابراین پروتئینوری نشان دهنده آسیب به کلیه‌ها می‌باشد. لازم است بدانیم که افراد طبیعی کمتر از ۱۵۰ میلیگرم پروتئین و ۳۰ میلیگرم آلبومین در روز از طریق ادرار دفع می‌کنند. چون پروتئین اصلی خون آلبومین است در پروتئینوری نیز اغلب پروتئین دفع شده اصلی آلبومین است (آلبومینوری). مجموعه سازگاری بافتی اصلی
کلاس I مانند TAP که سه زنجیره α و یک مولکول پروتئینی غیر MHC دارند. آگار
آگار ترکیبی است از ۲ پلی ساکارید: آگارز و آگاروپکتین. آگارز تقریباً ۷۰٪ از این ترکیب را تشکیل می‌دهد. آگارز یک پلیمر خطی متشکل از واحدهای تکرار شونده آگاروبیوز(agarobiose) است. اگاروبیوز هم خود یک دی‌ساکارید است که از واحدهای دی-گالاکتوز و ۱–۶-انهیدرو-ال-گالاکتوپیرانوز تشکیل شده‌است. آگاروپکتین ترکیبی هتروژنوس از مولکول‌های کوچکتر است که به مقدار کمتر وجود دارد و از واحدهای تکرارشونده دی-گالاکتوز و ال-گالاکتوز تشکیل شده‌اند. این واحدهای تکرار شونده سنگین با گروه‌های جانبی اسیدی همچون سولفات و پیرووات تعدیل شده‌اند-. سارکومر
هر میوفیلامنت ضخیم شامل ۲۰۰–۵۰۰ مولکول میوزین است. میوزین‌ها ناحیه مرکزی سارکومر یعنی نوار A را اشغال می‌کنند و میوزین یک مجموعه بزرگ با دو زنجیره سنگین یکسان و دو جفت زنجیره سبک است. زنجیره‌های سنگین در واقع پروتئین‌های حرکتی میله مانند و نازکی (بطول 150 nm و ضخامت ۲ تا3nm) هستند که با یکدیگر پیچ و تاب خورده و دم‌های میوزین را می‌سازند. زوائد یا سرهای کروی هم که در انتهای هر زنجیره سنگین وجود دارند را زنجیره‌های سبک به وجود می‌آورند. در واقع سرهای میوزین جایگاهی برای اتصال اکتین (تشکیل پل عرضی ناپایدار بین اکتین و میوزین در حین انقباض) و ATP می‌باشد. به این عملسرهای میوزین فعالیت ATP آزی اکتومیوزین (actomyosin ATPase activity) گویند. صدها مولکول میوزین به گونه‌ای آرایش یافته‌اند که بخش میله‌ای فیلامنت‌های ضخیم با یکدیگر همپوشانی داشته و سرهای آن‌ها رو به هر دو انتهای فیلامنت‌های ضخیم می‌باشد. تعاملات پروتئین پروتئین
پیش‌بینی تعاملات پروتئین – پروتئین یک موضوع ترکیبی از بیوانفورماتیک و زیست شناسی ساختاری است که سعی دارد تا یک فهرست از تعاملات و همکاری بین گروه‌های پروتئینی را تهیه کند. فهمیدن تعاملات بین پروتئین‌ها برای انجام تحقیقات در زمینه‌هایی مثل مسیرهای ارتباطی درون سلولی، مدل کردن ساختارهای پیچیده پروتئینها، یافتن اطلاعات در مورد فرایندهای مختلف زیست شیمی و... کاربرد دارد. به صورت آزمایشگاهی تعملات فیزیکی بین جفت پروتئین‌ها می‌تواند با استفاده از آزمایشهای مختلفی مانند PCA، protein microarrays، FRET، MST به دست آید. تلاشهای آزمایشگاهی برای تعیین این تعاملات در موجودات گوناگون در حال پیشرفت هستند و همچنین در سال‌های اخیر روش‌های محاسباتی برای پیش‌بینی تعاملات ارائه شده‌اند. پروتئینهایی که با هم همکاری می‌کنند عموماً با هم تکامل پیدا می‌کنند، بنابراین ممکن است بتوان حقایقی در مورد همکاری بین جفت پروتئین‌ها را بر پایه فاصله فیلوژنتیک آن‌ها بدست آورد. در ضمن تعداد محدودی از تعاملات پروتئینی به صورت ساختاری و آزمایشگاهی حل شده اند و می‌توان از آن‌ها برای تشخیص تعاملات دیگری که شکل اصلی مشابهی دارند و در ارگانیسم‌های دیگری وجود دارند استفاده کرد این متد خانواده های جفت پروتئینی با الگوهای مشابه که به صورت هم‌زمان در میان تعداد زیادی از گونه‌های حاضر یا غایب هستند را پیدا می‌کند. در واقع این متد جفت پروتئینهایی را پیدا می‌کند که احتمالاً در یک فرایند زیستی مشابه مشارکت می‌کنند اما لزوماً تعامل فیزیکی ندارند. این متد شامل استفاده از ابزارهای جستجوی توالی مانند BLAST برای یافتن جفت پروتئین‌های همولوگ والگوریتمهای ترازسازی چند دنباله ای(MSA) است. با استفاده از این ترازسازهای چند دنباله ای، ماتریسهای فاصلهٔ فیلوژنتیکی برای هر پروتئین که فرض می‌کنیم در یک تعامل پروتئینی مشارکت دارد محاسبه می‌شوند. اگر این ماتریسها به اندازه کافی به هم شبیه باشند(که بوسیله ضریب همبستگی پیرسون اندازه‌گیری می‌شود) این پروتئین‌ها احتمالاً با هم تعامل دارند. این متد شامل یافتن جستجوی جفت توالی‌ها درون پایگاه داده‌هایی می‌باشد که در آن‌ها ساختارهای پیچیده که همکاری آن‌ها با هم شناخته شده‌است ذخیره شده‌اند. برای این کار از الگوریتمهای جستجومانند BLAT درون پایگاه داده‌هایی مانند pfam استفاده می‌شود. اگر بیش از یک ساختار پیدا شود آنگاه جفت توالی اصلی را با تک تک ساختارها تراز(align) می‌کنیم تا نزدیکترین ساختار را بیابیم که می‌توان برای این کار از مدل مارکو مخفی (HMMER) استفاده کرد تا نزدیکترین همولوگ که ساختار آن پیدا شده‌است را بیابیم. مسئله همکاری وتعامل بین یک جفت پروتئین را می‌توان بوسیله متدهای آموزش با سرپرست حل کرد به این صورت که از تعاملات پروتئینی شناخته شده می‌توان یک تابع را تقریب زد که بتواند تشخیص دهد که آیا بین دو پروتئین همکاری وجود دارد یا خیر.Protein–protein interaction prediction. (2011, June 25). In Wikipedia, The Free Encyclopedia. Retrieved 08:58, June 25, 2011, from http://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein–protein_interaction_prediction&oldid=436108732 پیش‌بینی ساختار پروتئین
روش‌های تصادفی زیادی برای جستجوی فضای ساختارهای پروتئین برای یافتن کمینه سراسری ارائه شده‌است. این دسته از روش‌ها منابع محاسباتی بالایی نیاز دارند و تنها برای پروتئین‌های کوچک کارآمد هستند. برای پروتئین‌های بزرگ‌تر نیاز به گسترش الگوریتم‌های بهینه و همچنین منابع محاسباتی عظیمی همچون ابرکامپیوترها یا محاسبات توزیع شده است. تعامل پروتئین-پروتئین
این تغییر خود به خودی پروتئین می‌تواند تعامل پروتئینها را تغییر دهد. برای مثال، برخی از پروتئین‌ها با دومین SH۲ فقط زمانی به پروتئین‌های دیگرمتصل می‌شوند که در آن‌ها اسید آمینه تیروزین فسفریله شده باشد یا اینکه اسید آمینه لایزین در برومودومین استیله شده باشد. در نتیجه، تعامل پروتئین - پروتئین برای هر فرایندی در سلول زنده از اهمیت مهمی برخوردار هستند. اطلاعات در مورد این تعاملات درک ما را از بیماری‌ها بهبود می‌بخشند و و می‌توانند پایه و اساس روش‌های جدید درمانی را فراهم کنند. یادگیری ماشین در بیوانفورماتیک
پروتئین‌ها که رشته‌هایی متشکل از اسید آمینه‌ها هستند، بخش بزرگی از کارایی و عملکرد خود را از تاشدگی می‌گیرند که به آن‌ها ساختاری سه‌بعدی می‌دهد. این ساختار شامل ۴ لایه که به آن‌ها ساختار اول تا چهارم گفته می‌شود، می‌شود. ساختار اولیهٔ پروتئین نشان‌دهندهٔ توالی اسید آمینه‌ها است و ساختار دوم آن شامل مارپیچ‌های آلفا و صفحات بتا می‌شود. ۲-استیل-۱-پیررولین
پروتئین ۲-استیل-۱-پیررولین یک ترکیب معطر و همچنین نوعی مزه وبو است. در موادی چون نان سفید، برنج یاسمین و برنج باسماتی وجود دارد و سبب عطر و طعم ویژهٔ آنها است. پروتئین ۲-استیل-۱-پیررولین و همسان آن استیل-۲،۳،۴،۵-تتراهیدروپیریدین-۶ می‌توانند از روش واکنش میلارد به هنگام گرما تولید شوند که شامل واکنش شیمیایی میان اسید آمینه و شکر آلدهید است که به غذاهای قهوه‌ای رنگ عطر و طعم مطلوبشان را می‌دهد. هر دو پروتئین ۲-استیل-۱-پیررولین و همسان آن استیل-۲،۳،۴،۵-تتراهیدروپیریدین-۶ (به انگلیسی: 6-acetyl-۲٬۳،4,5-tetrahydropyridine) دارای آستانه شناسایی بو برابر با کمتر از ۰٫۶ نانوگرم بر لیتر هستند. پروتئین
سلول‌های موجودات پرسلولی توسط انواعی از ملکول‌های پروتئینی و غیرپروتئینی به یکدیگر چسبیده باقی می‌مانند. این اتصال‌های گوناگون است که سلول‌های یک بافت را در کنار هم و بافت‌های مجاور را در کنار هم نگه‌می‌دارد. این پروتئین‌ها در سازمان بندی سلول نقش دارند مثل: اکتین و میوزین پانکسین ۱
این پروتئین متعلق به خانوادهٔ اینکسین است که از اجزاء ساختاری اتصالات شکاف‌دار به‌شمار می‌روند. پانکسین ۱ و پانکسین ۲ به میزان فراوانی در دستگاه عصبی مرکزی بیان می‌شوند و پژوهش‌های انجام‌شده بر روی قورباغه پنجه‌دار نشان داده‌است که ایندو در کنار هم اتصالات شکاف‌دار اختصاصی با خواص ویژه ایجاد می‌کنند. کربوهیدرات
ساختار تمام کربوهیدرات‌ها یکسان نیست. کربوهیدرات‌های ساده که در چیپس، کلوچه نان سفید سیب زمینی وجود دارند به سادگی هضم می‌شوند اما کربوهیدرات‌های مرکب که در میوه‌ها و سبزی‌ها و نان جو و سایر حبوبات وجود دارند به سرعت هضم نشده و درصد سوخت آن‌ها پایین است. پروتئین کیناز
کیناز آمین‌های هتروسیکلیک
آمین‌های هتروسیکلیک در غذا زمانی ایجاد می‌شوند که اسیدهای آمینه (واحدهای سازندهٔ پروتئین‌ها) و کراتین (یک مادهٔ شیمیایی که در ماهیچه پیدا می‌شود) در دمای پخت بالا (کباب کردن یا سرخ کردن) با هم واکنش بدهند. ۱۷ نوع آمین هتروسیکلیک مختلف در اثر پختن گوشت ماهیچه مانند گوشت گاو، مرغ و ماهی ایجاد می‌شوند که ممکن است برای انسان خطر سرطان (مانند سرطان معده، سرطان کولورکتال، لوزالمعده و پستان) ایجاد کنند. مولکول
شامل دو دستهٔ بزرگ هستند: ترکیبات فلزی و یونی پروتئین فلورسنت سبز
پروتئین فلورسنت سبز (GFP) پروتئینی متشکل از 238 واحداسید آمینه (26.9 کیلو دالتون ) است که هنگام قرار گرفتن در معرض نور در محدوده آبی تا فرابنفش ، فلورسانس (فلوئورسنس) سبز روشن از خود نشان می دهد. پروتئین های مشابهی که به رنگ سبز نیز فلورس (شبرنگ) می شوند ، در بسیاری از موجودات دریایی یافت می شوند ، اما برچسب "GFP به" طور سنتی به این پروتئین خاص اشاره دارد که ابتدا از چتر دریایی "Aequorea victoria" جدا شده و گاهی اوقات - در صورت لزوم چنین دقت - "avGFP نامیده می شود" . خالص‌سازی پروتئین
انتخاب ابزار و مواد، کلید اصلی در طراحی فرایند خالص‌سازی است. در گیاهان و حیوانات، معمولاً یک پروتئین خاص به‌طور یکسان در سراسر جاندار پخش نشده‌است و برخی از اعضا یا اندام‌های جاندار، غلظت‌های بالاتری از پروتئین مورد نظر را دارا هستند. استفاده از قسمت‌هایی که واجد غلظت‌های بالاتری از پروتئین هستند، حجم مورد نیاز برای بدست آوردن مقدار مشخصی از پروتئین خالص را کاهش می‌دهد. اگر مقدار تولید پروتئین ناچیز باشد، دانشمندان از تکنیک دی ان ای نوترکیب به منظور ایجاد تغییرات در سلول و افزایش مقدار پروتئین تولیدی استفاده می‌کنند. پروتئین‌های AAA
این پروتئین‌ها در بسیاری از جانداران یافت می‌شود و فعالیت‌شان را از طریق رمدلینگ و ترانسلوکاسیون درشت‌مولکول‌ها انجام می‌دهند. دماپایداری
پروتئین‌هایی که قادر به تحمل چنین درجه حرارت بالایی هستند در مقایسه با پروتئین‌هایی که نیستند، به طور کلی از میکروارگانیسم‌های ابرگرمادوست هستند. چنین ارگانیسم‌هایی می‌توانند بیش از 50 درجه مقاومت کنند. همانطور که معمولا در محیط های 85 درجه‌ای و بالا‌تر زندگی می‌کنند. بعضی گونه‌های زنده گرمادوست موجود است که می تواند در درجه حرارت بالاتر از این مقاومت کند و برای حفظ عملکرد پروتئین در این درجه حرارت، سازگاری‌هایی داشته باشد. که می‌تواند شامل تغییر خواص توده‌ای سلول برای تثبیت همه پروتئین‌ها باشد و تغییرات خاص در پروتئین‌های خاص. مقایسه پروتئین‌های هم‌ساخت موجود در این گرمادوست‌ها و سایر ارگانیسم‌ها تفاوت هایی را در ساختار پروتئین نشان می دهد. یکی از تفاوت‌های قابل توجه، حضور پیوند‌های هیدروژنی اضافه در پروتئین‌های گرمادوست است. که یعنی ساختار پروتئین در برابر باز شدن مقاوم تر است. به طور مشابه، پروتئین‌های دماپایدار در پل های نمکی و پل‌های دی‌سولفید اضافه، غنی هستند و ساختار را پایدار می‌کنند. سایر عوامل دماپایداری پروتئین‌ها عبارتند از فشردگی ساختار پروتئین، الیگومریزاسیون, و اثر متقابل قدرت بین زیرواحدها. همانندسازی دی‌ان‌ای
وقتی دنا از هم باز شد پروتئین‌های SSBP به حالت ۴تایی به تک‌رشته متصل می‌شوند؛ وزن هریک حدود ۱۸ هزار دالتون است و اتصال آن‌ها از نوع تعاونی است. سپس نوبت به دناG می‌رسد که یک زی مایه پرایماز است. پروتئین‌های n وn´´،n´وi در انجام بهتر عمل این پروتئین‌ها دخالت دارند. هم آرایی این پروتئین‌ها و پرایماز را پرایموزوم می‌نامند. پروتئین n´مسئول شناسایی عملی است که اجزای هم‌آرای پیش‌آغازگر بایستی در آن‌جا اجتماع کنند، همچنین فعالیت هلیکازی وابسته به آدنوزین تری فسفات هم از خود نشان می‌دهد و SSBPها را از دنا تک‌رشته‌ای جدا می‌کند؛ پرایماز ۶۰ هزار دالتون است و در هر سلول ۷۵ مولکول از آن وجود دارد؛ پرایماز محصول ژن دنا G است و به آن پروتئین دنا G نیز گفته می‌شود. پرایماز را نوعی آر‌ان‌ای پلیمراز می‌نامند که تنها می‌تواند بخش‌های کوچکی از رنا به نام رنای آغازگر که دارای ۳ تا ۴ و ۵ تا ۱۰ نوکلئوتید هستند را رونویسی کند. پروتئین‌های rep با وزن مولکولی ۶۵۰۰۰ دالتون نقش باز کردن مارپیچ دنا را دارند به طوری‌که در مراحل بعدی همانندسازی، که سرعت باز شدن باید بالا باشد؛ این پروتئین‌ها به‌کار گرفته می‌شوند. کیک
آرد هنگامی که در دستور کیک آورده شود به‌طور معمول به آرد گندم اشاره دارد. مواد اصلی آرد را نشاستهٔ کربوهیدارت‌ها تشکیل می‌دهد. آرد بر اساس تفاوت در مقدار پروتئین به سه نوع آرد ضعیف (درصد پروتئین ۸٬۵–۷)، آرد متوسط (درصد پروتئین ۱۰٬۵–۸٬۵) و آرد قوی (درصد پروتئین ۱۳٬۵–۱۱٬۵) تقسیم می‌شود. پروتئین آرد هنگامیکه به مایعات افزوده و آمیخته می‌شود به ماده‌ای به نام گلوتن تغییر پیدا می‌کند. هر چه میزان گلوتن در خمیر کمتر باشد سفتی آن کمتر و محصول پخت نرم‌تر است؛ بنابراین آرد ضعیف که گلوتن کمتری دارد برای پخت کیک‌های اسفنجی مناسب است و آرد قوی که گلوتن زیادی دارد برای پخت نان و خمیر پای مناسب‌تر است. گلوبولین
پروتئین‌های بدن انسان به سه گروه اصلی پروتئین‌های غشایی (غشای سلول)، پروتئین‌های حلقوی و پروتئین‌های ساختاری یا فیبروز (مانند کلاژن، کراتین و الاستین) تقسیم می‌شوند. پروتئین‌های حلقوی شامل دو گروه اصلی گلوبین‌ها و آلبومین‌ها هستند؛ گلوبین‌ها مانند هموگلوبین، میوگلوبین و گلوبولین‌ها. سه پروتئین اصلی خون عبارتند از گلوبولین‌ها، آلبومین‌ها و فیبرینوژن. تمام پروتئين‌های پلاسما در ايجاد و تنظيم فشار اسمزی نقش دارند اما مهم‌ترين آن ها آلبومين است. همچنين غلظت گلوبولین‌ها در خون حدود ۲٫۶-۴٫۶ گرم در دسی‌لیتر است. کلاژن‌ها برای سطح پوست نیز به شدت مفید هستند، و باعث جلوگیری از ترک پوست می‌شوند. پروتئین‌ها در رژیم غذایی
- امعاء و احشاء دیگر: پاچه، کله، سیرابی، و مغز از نظر بافت عضلانی فقیر، اما غنی از نظر نوکلئو پروتئین‌ها هستند و قابل مقایسه با ارزش تغذیه‌ای جگر نمی‌باشند. پس آن‌ها را باید خیلی کم مصرف کرد. چون دارای چربی زیاد هستند، خصوصا در زمان پیش از مسابقات نباید مصرف شوند. پروتئین فلزی
دانشمندان بر این عقیده‌اند که بیش از نیمی از پروتئین‌ها دارای فلز هستند. پیش‌بینی دیگری حاکی از این است که یک‌چهارم تا یک‌سومِ پروتئین‌ها برای انجام فعالیت خود نیاز به یک فلز دارند؛ بنابراین، پروتئین‌های فلزی نقش بسزایی در ذخیره و جابجایی پروتئین‌ها، آنزیم‌ها و ترارسانی پیام دارند. ورزش
نسبت پروتیین حیوانی به گیاهی ۶۰ به ۴۰ می‌باشد و نوع پروتیین مصرفی بهتر است از گوشت‌های کم چربی (گوشت سفید مثل مرغ و ماهی) و بیشتر به صورت کبابی یا آب‌پز باشد. سفیده تخم مرغ و لبنیات کم چربی نیز از منابع خوب پروتیین هستند. جگر منبع خوبی از پروتیین، آهن، فسفر، ویتامین‌های گروه AوB می‌باشد. اما به دلیل اینکه غنی از اسیدهای نوکلییک، ترکیبات پورین‌دار و کلسترول است، مصرف آن بیش از هفته‌ای یک بار توصیه نمی‌شود. باید به این نکته توجه کرد که مصرف زیاد پروتیین باعث ایجاد عوارضی مثل از دست دادن کلسیم، خشکی بدن، ایجاد نقرس، دهیدراتاسیون یا کاهش آب بدن، کنونریس و اختلالات کلیوی می‌شود. جی‌پروتئین
جی‌پروتئین‌ها گیرنده‌هایی پروتئینی هستند که یک سمت آن‌ها خارج از سلول و سمت دیگرشان داخل سلول قرار دارد (عبورکننده از عرض غشا). این سیستم نوعی پیامرسان برای مواد شیمیایی خاصی مثل هورمون‌ها و پیامرسان عصبی در سطح غشای سلول است. به عنوان مثال گیرنده‌های سرپنتینی از ۷ مارپیچ تشکیل شده که از عرض غشا می‌گذرند. اتصال مادهٔ شیمیایی به این گیرنده‌ها و تغییر شکل سه بعدی آن‌ها روی پروتئین دوم موجود در این سیستم (جی‌پروتئین متحرک یا Gs) در سطح سیتوزولی غشا اثر می‌گذارد. خود این پروتئین از سه زیر واحدα، βوγ تشکیل شده‌است. به زیرواحد آن GDP متصل است که بعد از تغییر شکل گیرنده توسط هورمون، به GTP تبدیل می‌شود.GTP باعث می‌شود که زیر واحدα از دوتای دیگر جدا شده و به سمت یک پروتئین غشایی دیگر حرکت کند. پروتئین غشایی جدید آدنیلیل سیکلاز است که بعد از اتصال به زیر واحد آلفا فعال شده و ATP را به cAMP تبدیل می‌کند. در صورتی که GTP مجدداً بهGDP تبدیل شود آدنیلیل سیکلاز از فعالیت بازمی‌ماند. میلین
میلین یک ساختمان فشرده جمع شده‌است که انترکنش هیدروفوبیکی بارز بین لیپید و پروتئین اجازه آن‌را می‌دهد. سربروزیدها تقریباً تشکیل %۱۶ لیپید تام میلین را تشکیل می‌دهند و تقریباً به‌طور کامل غشاء سلول‌های دیگر فاقد آن هستند. سر و بروزید غالب، گالاکتو سر و بروزید می‌باشد، دارای یک قند منفرد بوده و به گروه هیدروکسیل اسفنگوزین متصل است. در مقابل اسفنگو میلین‌ها که ممکن بود حدس زده شود که از لیپیدهای غالب میلین است به‌طور تقریب به همان مقدار غلظت کم در تمام غشاءهای دیگرموجود است. مغز اسیدهای چرب بسیار طولانی (بیشتر از ۲۰ کربن طول) را سنتز می‌نمایند. این زنجیرهای جانبی غیر باردار پیوستگی هیدروفوبیکی قوی را ایجاد می‌نماید و اجازه بسته شدن نزدیک غلاف میلین را می‌دهند. میزان بالای کلسترول غشاء نیز در جمع شدن محکم مشارکت می‌نماید، اگر چه پروتئین‌های میلین نیز جهت تکمیل بسته‌بندی محکم لازم هستند. پروتئین ۱ هتروکروماتین
پروتئین‌های HP1 اجزاء اساسی و اولیهٔ بسته‌بندی هتروکروماتین محسوب می‌شوند و در نواحی سانترومر و تلومر کروموزوم‌های تمامی یوکاریوت‌ها، به‌استثنای مخمرهای جوانه‌زننده، به‌وفور یافت می‌شوند. پروتئین آ
پروتئین آ () یک پروتئین سطحی ۴۲ کیلو دالتونی است که در دیواره سلولی باکتری استافیلوکوکوس اورئوس (Staphylococcus aureus) وجود دارد و توسط ژن spa کدگزاری می‌شود. تنظیمات این ژن توسط توپولوژی DNA، میزان اسمولاریتی سلولی و یک سیستم دو جزئی به نام ArlS-ArIR کنترل می‌شود. توانایی این پروتئین برای اتال به ایمونوگلوبولین‌ها باعث استفاده گسترده از آن در تحقیقات بیوشیمیایی شده‌است. این پروتئین از ۵ دامین همسان متصل به Ig تابیده شده در سه گروه مارپیچی تشکیل شده‌است. هر دامین می‌تواند به تعداد زیادی پروتئین از گونه‌های مختلف پستانداران، بخصوص IgG، متصل می‌شود. پروتئین آ به زنجیره سنگین قسمت Fc بیشتر ایمونوگلوبولینها و همچنین قسمت Fab خانواده VH3 انسانی متصل می‌شود. در سرم که امکان اتصال مولکولهای IgG در جهت اشتباه (نسبت به عملکرد عادی آنتی‌بادی) وجود دارد، باکتری از طریق این تعاملات آپسونین و بیگانه خواری را از بین می‌برد. پروتئین فلزی
پروتئین فلزی یا متالوپروتئین ، گروهی از پروتئین‌ها هستند که حداقل یک کوفاکتور یون فلزی در ترکیب خود داشته باشند. بیشتر پروتئین‌ها از این دسته هستند. سوخت‌وساز
درشت مولکول‌هایی مثل نشاسته، سلولز یا پروتئین‌ها نمی‌توانند به سرعت توسط سلول‌ها گرفته شوند و قبل از اینکه در متابولیسم سلولی مصرف شوند باید به واحدهای کوچکتر شکسته شوند. چندین دسته مشترک از آنزیم‌ها به این پلیمرها هضم می‌شوند. این آنزیم‌های گوارشی از جمله پروتئازها پروتئین‌ها را به آمینواسیدها تجزیه می‌کنند، همچنین گلیکوزید هیدرولازها که چندقندی‌ها را به قندهای ساده به نام تک قندی‌ها تجزیه می‌کنند. میکروب‌ها به راحتی آنزیم‌های گوارشی را در اطراف خود ترشح می‌کنند، در حالیکه جانوران آنزیم‌ها را از سلول‌های مخصوصی در روده خود ترشح می‌کنند. تک قندی‌ها یا قندهای آزاد شده توسط این آنزیم‌های خارج سلولی توسط پروتئین‌های انتقال فعال، درون سلول‌ها پمپ می‌شوند. آران‌ای
اسید ریبونوکلئیک یا RNA همراه با DNA و پروتئین، سه مولکول درشت اصلی می‌باشد که برای همهٔ گونه‌های شناخته شدهٔ زیستی، ضروری است. آر ان ای هم مانند DNA دارای زنجیرهٔ بلندی می‌باشد که شامل اجزای سازنده‌ای به نام نوکلئوتیدها می‌باشد. هر نوکلئوتید دارای یک نوکلئوباز است که گاهی به آن باز نیتروژنی هم می‌گویند، چیدمان نوکلئوتیدهای یک ژن در DNA در فرایند رونویسی به RNA پیام‌رسان داده می‌شود، RNA پیام‌رسان به ریبوزوم ها می‌رود و در آنجا در فرایند ترجمه به پیدایش فراورده‌های ژنی می‌انجامد. برخی ویروس‌ها، از RNA به جای DNA به عنوان ماده ژنتیکی‌شان استفاده می‌کنند. همه جاندارها از RNA پیام‌رسان برای جابجایی داده‌های ژنتیکی از هسته به ریبوزوم استفاده میکنند که به ساخت پروتئین‌ها می‌انجامد. متالوتیونئین
متالوتیونئین(MT) یک خانواده از پروتئین‌های غنی از سیستئین، و با وزن مولکولی کم (MW در محدوده ۵۰۰–۱۴۰۰۰ دالتون) است. این پروتئین‌ها در غشای دستگاه گلژی قرار دارند. MTها دارای توانایی اتصال به فلزات سنگین فیزیولوژیکی (مانند روی، مس، سلنیوم) و زنوبیوتیک (مانند کادمیوم، جیوه، نقره، آرسنیک) از طریق گروه تیول باقیمانده سیستئین است که تقریباً ۳۰٪ آمینو اسید باقی مانده را تشکیل می‌دهد. کامپوزیت‌های دندانی
پرکننده ترکیبی حاوی ذرات با اندازه‌های مختلف هستند که ۷۵–۸۵٪ وزن کامپوزیت را تشکیل می‌دهند. در واقع این دسته از پرکننده‌ها به این منظور طراحی شدند که همه خواص مطلوب پرکننده‌های سایز ماکرو و میکرو را با هم داشته باشند. رزین‌های پرکننده هیبریدی باعث کاهش هدایت حرارتی و مقاومت مکانیکی بالاتر می‌شوند. با این حال، به دلیل حجم بزرگ مونومر رقیق‌کننده که ویسکوزیته رزین را کنترل می‌کند، انقباض پلیمریزاسیون بالاتر است. پروتئین وفق‌دهنده ترارسانی پیام
پروتئین وفق‌دهنده ترارسانی پیام () پروتئین‌هایی هستند که نقش جانبی و کمکی در ترارسانی پیام ایفا می‌کنند. این پروتئین‌ها دارای تعداد گوناگونی مولکول‌های متصل‌شونده به پروتئین هستند که می‌توانند پروتئین‌های مختلف را با هم مرتبط و متصل کنند و تشکیل ترکیبات بزرگتر پروتئینی را تسهیل کنند. تعامل پروتئین-پروتئین
زمانی که دو یا بیش از دو پروتئین در نتیجه نیروهای الکترواستاتیک یا رویدادهای شیمیایی در تماس فیزیکی با یکدیگر قرار می‌گیرند تعامل پروتئین–پروتئین رخ می‌دهد. این گونه تعاملات غالباً عملکردهای زیستی را رقم می‌زنند. بسیاری از فرایندهای مولکولی مهم در سلول مانند تکثیر DNA و حتی سوخت و ساز خود پرتئینها توسط کمپلکسهای بزرگ مولکولی انجام می‌شوند که این کمپلکسها از تعداد زیادی پروتئین‌های سازمان دهی شده که در تعامل با یکدیگر هستند ساخته شده‌اند. ناگفته پیداست که اغتشاش در شبکه اندرکنش پروتئینها می‌تواند منشأ اختلالات زیستی و بیماری‌های مختلف نظیر آلزایمر و سرطان باشد. پی‌دی‌بی‌سام
هر ساختار پروتئینی در این پایگاه داده، دارای یک تصویر (از جلو، از بالا و از پائین)، محتوای مولکولی ترکیب شیمیایی، طرح‌واره‌ای از واکنش آنزیمی احتمالی، تکالیف عملکردی هستی‌شناسی ژن، توصیف دقیق توالی یک دالتونی دومین توسط پی‌فم و اینترپرو، شرحی از مولکول‌های اتصالی، تصاویری از واکنش میان پروتئین و ساختارهای ثانویه، نمودار شماتیک از تعامل پروتئین-پروتئین، تحلیل شکاف‌های درون ساختمان پروتئین و پیوندهای اینترنتی به پایگاه‌های داده‌های دیگر است. شیتاکه
پروتئین‌های موجود در شیتاکه از ۱۸ نوع اسید آمینه مختلف، از جمله کلیه اسیدهای آمینه ضروری تشکیل شده‌است! این موارد در نسبت‌هایی یافت می‌شوند که منطبق بر نیازهای غذایی انسان هستند. این خصوصیت ویژه سبب شده تا شیتاکه به عنوان یک مکمل غذایی ایده‌آل باشد برای کسانی که رژیم غذایی بدون گوشت دارند. متابولیسم پروتئین
یک زنجیره پلی پپتیدی در سلول لازم نیست خطی بماند. می‌تواند شاخه شود یا خودش را جمع کند. بسته به محلول موجود در آن، زنجیره‌های پلی پپتیدی به روشی خاص جمع می‌شوند. این واقعیت که همه اسیدهای آمینه حاوی گروه‌های R با خواص متفاوت هستند دلیل اصلی چین خوردن پروتئین‌ها است. در یک آب‌دوست محیط زیست مانند سیتوزول از آبگریز اسیدهای آمینه در هسته از کنسانتره پروتئین، در حالی که اسیدهای آمینه آب دوست خواهد در قسمت بیرونی باشد. این از نظر انتروپیک مطلوب است زیرا مولکولهای آب می‌توانند بسیار آزادتر از اسیدهای آمینه آب دوست حرکت کنند. در یک محیط آبگریز، اسیدهای آمینه آب دوست در هسته پروتئین متمرکز می‌شوند، در حالی که اسیدهای آمینه آب دوست در قسمت خارجی قرار دارند. از آنجا که فعل و انفعالات جدید بین اسیدهای آمینه آب دوست نسبت به فعل و انفعالات آب دوست - آب دوست قوی تر است، از نظر آنتالپی مطلوب است. وقتی زنجیره پلی پپتیدی کاملاً تا شد، به آن پروتئین گفته می‌شود. غالباً بسیاری از زیر واحدها با هم ترکیب می‌شوند و یک پروتئین کاملاً کاربردی ایجاد می‌کنند، اگرچه پروتئین‌های فیزیولوژیکی وجود دارند که فقط حاوی یک زنجیره پلی پپتیدی هستند. پروتئین‌ها همچنین ممکن است مولکول‌های دیگری مانند گروه هم در هموگلوبین داشته باشند، پروتئینی که مسئول حمل اکسیژن در خون است. کنسانتره پروتئین شیر
کنسانتره پروتئین شیر (MPC)، هر گونه فراورده شیری کنسانتره (غلیظ و فشرده) است که دارای ۴۰-۹۰٪ پروتئین شیر باشد. ایالات متحده رسماً MPC را چنین تعریف می‌کند: "هر گونه پروتئین شیر کامل (کازئین به‌علاوه لاکتالبومین) که ۴۰ درصد یا بیشتر پروتئین وزنی دارد." علاوه‌بر فراورده‌های شیر فراپالایش، دسته‌بندی MPC شامل کنسانتره‌های ساخته‌شده از طریق فرایندهای دیگر، مانند ترکیب شیرخشک بدون چربی با پروتئین‌های بسیار غلیظ، مانند کازئین است. کربن
پروتئینها، که ساختار موجودات زنده از آنها ساخته می‌شود تقریباً شامل تمام آنزیم‌هایی هستند که واکنش‌های شیمیایی آلی را کاتالیز می‌کنند، نوکلئیک اسیدها، که اطلاعات ژنتیکی را حمل می‌کنند، کربوهیدراتها، که انرژی را به شکلی ذخیره می‌کند که می‌تواند توسط سلول‌های زنده استفاده شود، لیپیدها، که انرژی را برای مدت طولانی در بدن حیوانات ذخیره می‌کنند مشهورترین درشت مولکول‌های بیولوژیکی مورد استفاده در فرایندهای اساسی موجودات زنده هستند. کربن بیش از هر عنصر دیگر توانایی تشکیل ترکیبات گوناگون را دارد، تقریباً ده میلیون ترکیب تا به امروز شرح داده شده‌است و با این حال این تعداد تنها کسری از تعداد ترکیبات نظری ممکن در شرایط استاندارد است. به همین دلیل، اغلب از کربن به عنوان «پادشاه عناصر» یاد می‌شود. در یک مطالعه سال ۲۰۱۸، مشخص شد که کربن تقریباً ۵۵۰ میلیارد تن از کل حیات کره زمین را تشکیل می‌دهد. انرژی مواد خوراکی
مواد خوراکی شامل کربوهیدرات‌ها، چربی‌ها، پروتئین‌ها، آب، ویتامین‌ها و مواد معدنی هستند. کربوهیدرات‌ها، چربی‌ها، پروتئین‌ها، و آب تشکیل دهنده تقریباً تمام وزن مواد خوراکی هستند و ویتامین‌ها و مواد معدنی تنها درصد کمی از وزن مواد خوراکی را تشکیل می‌دهند. کربوهیدرات‌ها، چربی‌ها و پروتئین‌ها اغلب حدود نود درصد از وزن خشک مواد خوراکی را تشکیل می‌دهند. انرژی مواد خوراکی در اصل از کربوهیدرات‌ها، چربی‌ها و پروتئین‌ها و همچنین اسید آلی، پلی‌ال‌ها و اتانول موجود در این مواد حاصل می‌شود که در این میان چربی‌ها و اتانول بیشترین نسبت انرژی به وزن را دارا می‌باشند. اجزایی از مواد خوراکی مانند آب، مواد معدنی، ویتامین، کلسترول، و الیاف گیاهی دارای هیچ یا میزان کمی هستند، اما به دلایل دیگری برای زنده ماندن و دگرگشت بدن ضروری می‌باشند. موادی چون آب، مواد معدنی، ویتامین‌ها، و کلسترول شکسته نشده توسط بدن جذب نمی‌شوند، بنابراین نمی‌تواند برای تولید انرژی مورد استفاده قرار گیرد. همچنین الیاف گیاهی که نوعی کربوهیدرات هستند به‌طور کامل توسط بدن انسان هضم نمی‌شوند، اما نشخوارکنندگان می‌توانند انرژی الیافی چون سلولز را استفاده نمایند و این انرژی توسط باکتری‌ها در شکمبه یا سیرابی این موجودات و به واسطهٔ فرایندهای ویژه شیمیایی که این باکتری‌های مفید بر روی الیاف سلولز انجام می‌دهند فراهم می‌شود. غشای سلولی
کربوهیدرات‌های پوسته تقریباً همیشه به صورت ترکیب با پروتئین‌ها به شکل گلیکوپروتئین‌ها و گلیکولیپیدها وجود دارند. در واقع بخش بزرگی از پروتئین پوسته‌ای درونی از نوع گلیکوپروتئین‌ها و در حدود یک‌دهم مولکول‌های لیپید از نوع گلیکولیپیدها هستند. بخش‌های "گلیکو" در این مولکول‌ها تقریباً همیشه به سمت سطح بیرونی یاخته برآمدگی پیدا می‌کنند و از سطح یاخته به سمت بیرون آویزان هستند. بسیاری از ترکیب‌های کربوهیدراتی دیگر به نام پروتئوگلیکان‌ها که بیشتر از مواد کربوهیدراتی ساخته شده‌اند که به هسته‌های کوچک پروتئینی متصل شده‌اند نیز غالباً به‌طور سست به سطح بیرونی یاخته پیوسته‌اند. به‌این ترتیب همهٔ سطح یاخته دارای یک پوشش سست کربوهیدراتی به نام گلیکوکالیکس است. حالت طبیعی
در حالی که تمامی مولکول‌های پروتئین با زنجیره‌های ساده و بدون انشعاب از اسید آمینه‌ها شروع می‌شوند، وقتی کامل می‌شوند، شکل‌های سه بعدی خیلی خاصی را به خود می‌گیرند؛ آن شکل نهایی، که به عنوان ساختار سوم شناخته می‌شوند، شکل تا شده‌ای است که دارای کمترین میزان انرژی آزاد می‌باشد. همین ساختار سوم پروتئین که به صورت تا شده می‌باشد، پروتئین را قادر به اجرای وظایف زیستی اش می‌سازد. در حقیقت، تغییرات در شکل پروتئین‌ها، منشأ اولیهٔ چندین بیماری انحطاط اعصاب می‌باشد، از جمله بیماری‌هایی که توسط پریونها و آمیلویدها به وجود می‌آیند (مانند جنون گاوی، بیماری کورو و بیماری کروتزفلد جاکوب). تعداد زیادی از آنزیمها و پروتئین‌های غیرساختاری دیگری، بیشتر از یک حالت طبیعی دارند، و با تبدیل بین این حالت‌ها عمل می‌کنند یا دستخوش تنظیمات می‌شوند. با این حال، «حالت طبیعی» تقریباً به‌طور انحصاری برای یک حالت و معمولاً برای متمایز ساختن پروتئین‌های تا شده از پروتئین‌های تغییر شکل داده شده یا پروتئین‌های باز شده به کار می‌رود. در متون دیگر، شکل تا شدهٔ یک پروتئین بیشتر به ترکیب یا ساختار طبیعی آن اشاره دارد. پروتئین‌های تا شده و باز شده، اغلب به سادگی با بررسی حل پذیری آن‌ها در آب، تشخیص داده می‌شوند، چرا که پروتئین‌های زیادی پس از تغییر شکل دادن حل ناپذیر می‌شوند. پروتئین‌ها در حالت طبیعی، ساختار ثانویه یا ساختار دومی را تعریف خواهند کرد که می‌تواند به صورت طیفی، با رنگ‌تابی دورانی و با NMR تشخیص داده می‌شوند. گلیکوپروتئین
گلیکوپروتئین ها، پروتئین‌هایی حاوی یک یا تعداد بیشتری واحد اولیگوساکاریدی غیر تکراری (گلیکان) می‌باشند. اما پروتئوگلیکانها، ماکرومولکول‌هایی هستند که حاوی %۹۵ یا بیشتر کربوهیدرات می‌باشند که خواص این ترکیبات فزونی پلی ساکارید را بر پروتئین نشان می‌دهد. پروتئین‌ها در رژیم غذایی
دسرها بر حسب ترکیباتشان، کم و بیش منبع پروتئین و کلسیم هستند، اما تمام آن‌ها دارای مقدار مهمی قند ساده نیز می‌باشند. قابلیت هضم بستنی‌ها، بستگی به ترکیب و درجه حرارت آن‌ها دارد. مقدار زیاد خامه اغلب دارای هضم مشکل است. در صورتی که سرد مصرف شود، هضم مشکل‌تری دارد. از خوردن این مواد غذایی در دوران مسابقات و مخصوصاً روزهای مسابقات باید خودداری کرد. ب- پنیرهاپنیرها عملاً فاقد کربوهیدرات هستند. قسمت اعظم ویتامین‌های گروه B پنیر، به استثناء ویتامین‌های B۲ و B۱۲ وارد لاکتوسرم شده، از بین می‌رود. میزان ویتامینAپنیر زیاد است (غیر از پنیرهایی که از نظر چربی فقیر هستند). ارزش انرژی زایی پنیرها (از ۱۰۰ تا ۴۰۰ کیلوکالری بر حسب آنکه پنیر تازه باشد یا دارای بافت سفت) متغیر است. یاخته ماهیچه‌ای
رشته‌های الاستیک از تیتین (Titin) که یک پروتئین بزرگ فنری است تشکیل شده‌اند. این رشته‌ها متصل‌کننده رشته‌های ضخیم به نوار Z هستند. پروتئین‌های ساختاری
پروتئین‌های ساختاری یا پروتئین‌های فیبری یا رشته‌ای یا اسکلروپروتئین‌ها () گروه مهمی از پروتئین‌ها هستند. پروتئین‌ها از لحاظ ساختاری و به‌طور کلی به سه گروه اصلی پروتئین‌های غشایی، پروتئین‌های کروی و پروتئین‌های ساختاری یا رشته‌ای تقسیم می‌شوند. مثال‌هایی از پروتئین‌های ساختاری عبارت اند از هیستون، کلاژن، کراتین، کشسان و فیبرین. این پروتئین‌ها، بافت‌های همبند، تاندون‌ها، بافت زمینه استخوان و عضلات را می‌سازند. ساختار پروتئین
در ساختمان نوع سوم برخلاف پروتئین‌های رشته ای، زنجیره پلی پپتیدی روی خود پیچ و تاب خورده و ایجاد ساختمان کروی را می‌کند . همه ی پروتئین‌های سلوی همانند انزیم‌ها، پروتئین‌های حامل، تغذیه ای، غشایی و غیره دارای چنین ساختمانی می‌باشند این نوع پیچش پیچشی حد مابینپیچش در نوع دوم و چهارم می‌باشد. به این نوع ساختار ساختار "پیچیده" یا همان "کمپلکس" میگویند. پروتئین‌های ماتریکسی-سلولی
پروتئین‌های ماتریکسی-سلولی () پروتئین‌های غیر ساختمانی و پویایی هستند که در ماتریکس خارج سلولی حضور دارند. این ترکیبات به جای ایفای نقش در ماتریکس خارج سلولی به عنوان یک ساختار پایدار، به سرعت تغییر کرده و نقش انتظام بخشی دارند. این پروتئین‌ها دارای نقاط اتصال برای پروتئین‌های ساختاری در ماتریکس خارج سلولی و گیرنده‌های سطحی سلولی هستند و می توانند تجزیه شده و فعالیت های برخی فاکتورهای رشد خاص را تنظیم نمایند. ساختار پروتئین
خصوصیات مشترک پروتئین های کروی شامل:فضای داخل پروتئین ها کوچک است-گروه های غیر قطبی به سمت داخل مولکول واقع هستند-و گروه های قطبی در سمت خارج سلول واقع هستند. گلیکوپروتئین
با اینکه هر دوی این ترکیبات از پروتئین و هیدرات کربن ساخته شده اند اما اختلاف عمده‌ای با هم دارند: پروتئین‌ها در رژیم غذایی
ویژگی‌های خاص بعضی از گوشت‌های قرمز - گوشت گوسفند اغلب چرب است، حتی وقتی کم چربی‌ترین بخش‌های آن‌ها مصرف گردد. - گوشت گوساله غنی از نوکلئوپروتئین‌ها است و مصرف خیلی زیاد آن می‌تواند عمل عضلات را مختل کند. - گوشت اسب دارای چربی اندکی است (حدود ۲٪). برخلاف آنچه مدت درازی گمان می‌شد، نباید به صورت خام مصرف شود. - گوشت‌ها ترجیحاً بهتر است به صورت کباب یا بریان شده مصرف گردند و از گوشتهای سرخ شده، روغن پرشده، آبگوشت و سس‌های چرب که دارای هضم مشکل هستند، خودداری شود. - گوشتهای چرخ شده نباید مصرف گردند، مگر با رعایت احتیاط کافی و به صورت گوشت چرخ شده و یخ زده. اگر گوشت را در منزل، خودتان چرخ کرده و تا دو ساعت بعد، آن را مصرف کنید خیلی بهتر است یا اینکه چرخ کردن گوشت توسط فروشنده در مقابل خودتان انجام شود و تا دو ساعت بعد مصرف گردد یا در دمای ۱۹- درجه فریز شود. - گوشتها را نباید به صورت خام مصرف کرد. پروتئین‌ها در رژیم غذایی
پروتئین‌ها بخشی از ترکیبات مواد غذایی هستند که با مقدارهای مختلف در آن‌ها موجودند. پروتئین‌های دارای منشأ حیوانی کیفیت خوبی دارند. با وجود این بعضی از مواد غذایی گیاهی «حبوبات، غلات، نان…) دارای مقادیر کمی پروتئین هستند که ارزش حیاتی آنها پایین‌تر از پروتئین‌های حیوانی است، اما به مقدار آنها جالب توجه هستند. در مورد منابع غنی از پروتئین بطور کامل توضیح می‌دهیم: خانواده پروتئین
پروتئین‌هایی که صفات یک نیا را به اشتراک نمی‌گذارند، معمولاً دارای تشابه توالی معنی داری نبوده و شناسایی اعضای این خانواده‌های پروتئینی معمولاً نیازمند بکارگیری روش‌های قدرتمندی از همترازی توالی می‌باشند. هم اکنون بالغ بر ۶۰۰۰۰ خانواده پروتئینی شناسایی شده‌اند. اگرچه ابهام موجود در شناسایی بعضی از خانواده‌های پروتئینی مسیر محققان را به نتایج متفاوت و متنوعی سوق داده‌است. اس‌ان‌آران‌پی
اس‌ان‌آران‌پی یا small nuclear ribonucleic proteins (snRNP) مولکول‌های کوچکی هستند که از پروتئین و رنا ساخته شده‌اند. آن‌ها هم آرای اسپلایسوزوم را تشکیل می دهندو در پیرایش رنای اولیه به بالغ نقش دارند. نقش اصلی آن‌ها در حذف اینترون‌های اضافی از رنا و همچنین ایجاد تغییرات پس از رونویسی خواهد بود؛ که تنها در هستهٔ یاخته‌های هوهسته‌ای دیده می‌شود. رنای این هم آرا در حقیقت یک رنای هسته‌ای بسیار کوچک است که حدود ۱۵۰ نوکلئوتید دارد و علاوه بر نقش ساختمانی نقش زیمایه‌ای هم بازی کرده و می‌توانند با ۳́ و۵́ جایگاه برش اینترون میانکنش دهند. تکرار آنکرین
دومین‌هایی که حاوی «تکرارهای آنکرین» باشند، در تعامل پروتئین-پروتئین شرکت دارند و یکی از رایج‌ترین موتیف‌های ساختاری پروتئین‌ها محسوب می‌شوند. پروتئین دی‌ان‌ای پیوست
پروتئین دی‌ان‌آ پیوست به پروتئین‌هایی می‌گویند که دارای بخشهای دی‌ان‌آ-پیوند می‌باشند، از این رو کشش ویژه‌ای برای پیوند با دی‌ان‌آی تک‌رشته‌ای یا دورشته‌ای دارند. راه‌اندازها نمونه‌ای از پروتئین‌های دی‌ان‌آ پیوست می‌باشند. پریون
اما در پریون بیماریزا 43% β-sheets و 3% α-helix وجود دارد.که این تغییرات ساختاری تغییرات گسترده بیوشیمایی در بر دارد و سبب مقاومت فرم بیماری زا می شود. فرم PrPبرابر پروتئاز حساس بوده و در مواد پاک کننده محلول است و بیشتر ساختار آن را زنجیر آلفا تشکیل می دهد. اما فرم PrPبیشتر دارای زنجیره بتا می باشد که در مواد پاک کننده نامحلول بوده و دارای مقاومت نسبی در مقابل پروتئولیز می باشد. شایان ذکر است به دلیل نداشتن اسید نوکلئیک در ساختار پریون این ذرات به نوکلئاز و UV 240nmمقاوم هستند. پریون‌ها می‌تواند مجتمع شده و پلاک‌های پروتئینی را در سلول‌های عصبی ایجاد کند. این پلاک‌ها باعث انسفالوپاتی‌های اسفنجی شکل در مغز می‌شوند. مرنگ
اجزا پروتئین در سفیده تخم مرغ به شرح زیر است: (۵۴٪) اوآلبومین، (۱۳٪) کونالبومین / اوووترانسفرین، (۱۱٪) اووموکوئید، (۴٪) اووگلوبولین‌ها، (۳٫۵٪) لیزوزیم، و (۲٪) اووموسین. اووگلوبولین‌ها موجب ایجاد کف می‌شوند، اووموسین عامل اصلی تثبیت کننده است و باقیمانده پروتئین‌ها برای ایجاد کف و پایداری کلی با یکدیگر برهمکنش دارند. هنگامی که سفیده تخم‌مرغ زده می‌شود، برخی از پیوندهای هیدروژنی موجود در پروتئین‌ها شکسته و باعث دناتوره شدن و تجمع پروتئین‌ها می‌شود. هنگامی که پروتئین‌های سفیده به دلیل زده شدن زیاد گسسته می‌شوند، بخش‌های آبگریز آنها با نمایان شدن موجب تقویت برهمکنش‌های بین مولکولی پروتئین-پروتئین می‌شود. این برهمکنش‌های پروتئین-پروتئین، معمولاً پل‌های دی سولفید هستند و شبکه‌هایی را ایجاد می‌کنند که مسئول ساختار کف هستند و این تغییر ساختار منجر به قوام سخت مورد نیاز مرنگ‌ها می‌شود. شاه‌انگبین
پنجاه درصد وزن خشک شاه‌انگبین را پروتئین تشکیل داده. گزارش شده که ۹ تا از پروتئین‌های اصلی شاه‌انگبین ۸۰ الی ۹۰ درصد کل پروتئین‌ها را تشکیل می‌دهند. دیگر پروتئین‌ها مانند آلفا گلوکوزیداز، گلوکز اکسیداز و آلفا آمیلاز نیز شناسایی شده‌اند. پرولاکتین
پرولاکتین هورمونی پروتئینی است که در جانوران مختلف تنوع زیادی دارد. به طور مثال در ماهی‌ها پرولاکتین A و B وجود دارد. پرولاکتین در انسان ساختاری شبیه هورمون رشد دارد و با اندازه‌های مختلف ۱۶ تا ۲۲ کیلو دالتون یا بزرگ‌تر می‌باشد. این هورمون توسط سلول‌های لاکتوتروف در قسمت پیشین هیپوفیز ترشح می‌شود؛ هر چند در دسیدوآی رحم باردار، میومتر رحم، پستان، گلبول‌های سفید و پروستات نیز تولید می‌شود. قوت غالب
خوراک‌های عمده شامل سه دستهٔ اصلی مواد آلی ازجمله کربوهیدرات، پروتئین و چربی‌ها هستند. نمونه‌های خوراک عمده محصولات اساسی؛ معمولاً شامل ریشه برخی گیاهان، غلات، حبوبات، و دانه‌های دیگر هستند. خوراک عمده یک جامعه خاص ممکن است اغلب به عنوان رژیم هر روز، یا هر وعده غذایی خورده شود. معمولاً بیشتر غذاهای گیاهی جزء اصلی خوراک‌های عمده هستند این غذاها شامل غلاتی مانند گندم، جو، چاودار، ذرت، برنج، نشاسته یا سبزیجات ریشه‌ای مانند سیب زمینی، یام، تارو، و کاساوا هستند. کلروزوم
ترکیب کلروزوم‌ها بیشتر باکتریوکلروفیل (BChl) با مقادیر کمی کاروتنوئید و کینون است که با تک‌لایه‌ای از گالاکتولیپید احاطه شده‌اند. در "کلروبی"، تک لایه‌های کلروزوم می‌توانند تا یازده پروتئین گوناگون داشته باشند. پروتئین‌های "کلروبی" پروتئین‌هایی هستند که در حال حاضر از نظر ساختار و عملکرد بهتر درک می‌شوند. پروتئین مکمل
پروتئین مکمل از انواع پروتئینهایی است که در دفاع غیر اختصاصی بدن نقش دارد و توانایی شناسایی میکروبها از یکدیگر را نداشته و با اغلب آن‌ها یکسان مقابله می‌کند. این نوع پروتئین‌ها در سلولهای کبدی و سلول‌های پوششی روده و ماکروفاژها تولید شده و در خون گردش می‌کنند. گلوتاتیون
گلوتاتیون یک ترکیب پروتئینی کوچک است که از سه اسید آمینه سیستئین، اسید گلوتامیک و گلیسین ساخته شده‌است. به دلیل استفاده از سه آمینو اسید در ساختار این پروتئین به آن تری پپتید هم می‌گویند. در این پروتئین، بین گروه آمینی اسید آمینهٔ سیستئین که به‌طور معمول به اسید آمینهٔ گلیسین متصل است با گروه کربوکسیل زنجیرهٔ اسید گلوتامیک یک پیوند پپتیدی غیرمعمول وجود دارد. این ماده به‌طور طبیعی در کبد انسان بر اثر ترکیب این سه اسید آمینه به وجود می‌آید. گلوتاتیون یک آنتی‌اکسیدان قوی است و باعث محافظت اجزای مهم سلولی در برابر واکنش با گروه‌های عاملی اکسیژن دار مانند رادیکال های آزاد و پراکسیدها می‌شود. ترکیبات سمی دارای رادیکال آزاد، معمولاً با گلوتاتیون ترکیب شده و از بدن خارج می‌شوند. پپتید
پـِپتید (Peptide از واژهٔ یونانی πεπτίδια به معنی: گواردنی کوچک، گوارَک) بسپار (پلیمر)های کوچکی هستند که از به هم پیوستن اسیدهای آمینه با ترتیب مشخصی و با پیوند پپتیدی تشکیل شده‌اند.  پیوندهای پپتیدی پیوندهای شیمیایی کووالانسی‌ای اند که هنگامی تشکیل می‌شوند که گروه کربوکسیل یک اسید آمینه با گروه آمینی دیگری واکنش کند. به بیانی دیگر پپتیدها آمیدهایی هستند که به واسطه اثر متقابل بین گروه‌های آمینو و کربوکسیل آمینواسیدها تشکیل می‌شوند، در چنین ترکیبهایی گروه آمینو -NHCO-، به نام اتصال یا پیوند پپتیدی نامیده می‌شود. وجه تمایز بین آن‌ها بر اساس تعداد باقی‌ماندههای اسید آمینه در هر مولکول می‌باشد، که بر این اساس به عنوان دی‌پپتید، تری‌پپتید و غیره و در نهایت پلی‌پپتید خوانده می‌شوند. پروتئین‌ها، مولکول های بس‌پپتیدی (پلی پپتیدی) ای هستند که از کنار هم قرار گرفتن چندین واحد پلی پپتیدی چه به صورت خطی و چه به شکل‌های موضعی، سه بعدی یا حتی چند زیرواحد پلی‌پپتیدی که به شکل فضایی در کنار هم قرار می‌گیرند، موسوم به ساختار نوع چهارم، تشکیل می‌شوند. پروتئین‌های کوچک
پروتئین‌های کوچک مدل‌های خوبی برای مطالعات مربوط به تاخوردگی (به انگلیسی: :تاشدگی پروتئین)، پایداری (به انگلیسی: Stability)، مطالعه میان کنش‌های اختصاصی در پروتئین‌ها، مطالعات ساختاری و تست‌های طراحی پروتئین‌های جدید هستند. مزیت‌های زیاد موتیف‌های کوچکتر در نهایت باعث کاربردهای بیشتر آن‌ها در اصول طراحی داروها می‌شوند. :طراحی پروتئین به صورت مجازی (که در طبیعت وجود ندارند)، معمولاً قابلیت زیستی و پایداری چشمگیر به همراه پتانسیل‌های بیولوژیکی بالا دارند. همانند آنتی‌بادی‌های منوکلونال اختصاصیت بالایی به اهدافشان نشان می‌دهند ولی نسبت به آنتی‌بادی‌ها پایدار تر هستند و راحت‌تر تولید و اداره می‌شوند. طراحی این پروتئین‌های کوچک با اهداف درمانی بسیار مورد توجه است و این گروه از پروتئین‌ها قابلیت تبدیل شدن به کلاس جدیدی از داروها با کارکردهای مفید بیشتر و اثرات جانبی کمتر را دارند. پروتئین
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد.روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش‌های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کردپراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد. پروتئوگلیکان
پروتئین‌های گلیکوزیل‌شده یا پروتئوگلیکان به پروتئین‌هایی می‌گویند که گروه شیمیایی گلیکوزیل به فراوانی به آنها پیوند خورده است. ساختار پروتئین‌های گلیکوزیل‌شده از یک هستهٔ پروتئینی با یک یا چند رشتهٔ گلیکوزآمینوگلیکان پیوندخورده به آن (پیوند کووالانسی)، پدید آمده است. شیمی خوراک
مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند. در ساختمان آن‌ها نه تنها کربن، هیدروژن و اکسیژن وجود دارد، بلکه ازت و گاهی گوگرد نیز موجود می‌باشد. پروتئین‌ها مسئول انجام اعمال گوناگونی هستند. نقش آن‌ها از تشکیل ماده انقباضی عضلات گرفته تا ساختن بعضی از هورمون‌ها، آنزیم‌ها و آنتی‌بادی‌ها، تبدیل انرژی شیمیایی به کار و انتقال اکسیژن و هیدروژن متنوع می‌باشد. تعامل پروتئین-پروتئین
این فرایندرا انتقال سیگنال می‌نامند که نقش اساسی در بسیاری از فرایندهای بیولوژیکی و در بسیاری از بیمارها (به عنوان مثال سرطان) بازی می‌کند. پروتئین‌ها ممکن است برای مدت طولانی به شکل بخشی از یک کمپلکس پروتئینی در تعامل باشند. یک پروتئین ممکن است در حال حمل یکی دیگر از پروتئین هاباشد. (برای مثال، از سیتوپلاسم به هسته یا بالعکسبه وسیله ایمپورتین منافذ هسته‌ای)، یا به‌طور خلاصه یک پروتئین ممکن است با یک پروتئین دیگر تعامل داشته باشد فقط برای اینکه آن را تغییر دهد (برای مثال، پروتئین کیناز یک فسفات را به پروتئین هدف اضافه می‌کند). پرلیکن
این پروتئین بزرگ، ۵ دومِـین دارد که به اجزای گوناگونی از ماتریکس برون‌یاخته‌ای و مولکول‌های سطحِ سلول اتصال می‌یابد. گلوبین
پروتئینهای بدن انسان به سه گروه اصلی پروتئینهای غشایی (غشای سلول)، پروتئینهای حلقوی و پروتئینهای ساختاری یا فیبروز (مانند کلاژن، کراتین و الاستین) تقسیم می‌شوند. پروتئینهای حلقوی شامل دو گروه اصلی گلوبین‌ها و آلبومینها هستند. گلوبینها مانند هموگلوبین، میوگلوبین و گلوبولینها. لوبیا چیتی
گفتنی است میزان پروتئین موجود در این نوع لوبیا از انواع دیگر آن بیشتر است، از این رو منبع غذایی مفیدی برای پیشگیری از ابتلا به اختلالات کلیوی و پوکی استخوان به‌شمار می‌رود. قرار دادن میان‌وعده‌های غذایی حاوی لوبیا چیتی در پیشگیری از سرطان روده بزرگ نقش مهمی دارد. اکثر مواد غذایی به‌ویژه مواد غذایی پرچرب سبب افزایش هورمون لپتین در خون می‌شود. تحقیقات نشان می‌دهد این هورمون نقش مهمی در افزایش اشتها و ابتلا به اضافه وزن دارد، این در حالی است که رژیم غذایی حاوی لوبیا چیتی باعث ترشح حداقل میزان لپتین در خون شده و از ابتلا به چاقی ناشی از افزایش اشتها پیشگیری می‌کند. وجود مقدار قابل توجه ویتامین «ث» در این نوع لوبیا نیز بر خواص درمانی آن می‌افزاید. اکتین
اکتین نوعی پروتئین کروی است که در همهٔ یاخته‌های یوکاریوتی یافت می‌شود مانند میکروفیلامنت ها. در سلولهای ماهیچه ای نیز یافت می‌شود. اکتین پروتئین سازندهٔ ساختار میکروفیلامنت ها است. سمومی که ذخیره مونومری اکتین را مختل می‌کنند برای مطالعه پویایی اکتین مناسبند. بعضی از قارچ‌ها و اسفنج‌ها سمومی را تولید می‌کنند که چرخه پلیمری شدن اکتین را هدف قرار می‌دهند و بنابراین برای سلول‌های جانوری سمی / احتمالاً / هستند. به عنوان مثال می‌توان از سیتوکالازین و لاترونکولین نام برد. بانک داده جهانی پروتئین
بانک دادهٔ جهانی پروتئین ، که به اختصار "wwPDB" نیز نامیده می‌شود، سازمانی است که بایگانی ساختار درشت‌مولکول‌ها را در اختیار داشته و نگهداری و روزآمد می‌کند. مأموریت آن مدیریت و نگهداری یک آرشیو بانک داده پروتئین منفرد از داده‌های ساختاری درشت‌مولکول‌هاست که به طور عمومی و آزاد در دسترس جامعهٔ جهانی باشد. سازمان دارای چهار عضو است که عبارتند از: سازمان در سال ۲۰۰۳ (میلادی) تأسیس شده و تأسیس‌کنندگان آن "کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری (ایالات متحدهٔ آمریکا)"، "بانک دادهٔ پروتئین در اروپا" و "بانک دادهٔ پروتئین ژاپن" بوده‌اند. در سال ۲۰۰۶، "بانک دادهٔ رزونانس مغناطیسی زیستی (از ایالات متحدهٔ آمریکا)" به سازمان پیوست. پایگاه و تشکیلات هر یک از اعضا می‌تواند داده‌های ساختاری را پذیرفته و مورد پردازش قرار دهد. داده‌های پردازش شده به "دارندهٔ بایگانی" فرستاده می‌شوند. هم‌اکنون "کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری" به عنوان دارندهٔ بایگانی فعالیت می‌کند. این مسئله اطمینان‌بخش از آن است که فقط یک نسخه از داده‌ها که برای همهٔ کاربران یکسان است، وجود دارد. پایگاه دادهٔ تغییریافته سپس در دسترس دیگر اعضا قرار می‌گیرد. سپس، هر یک از اعضا، پرونده‌های ساختاری نتیجه را از طریق وبگاه خود در اختیار عُموم قرار می‌دهد. اطلاعات در وبگاه سازمان تنها به صورت پیوند به وبگاه‌های اعضا قابل دسترسی است. وبگاه‌های اعضا، چیزی بیش از وبگاه آیینهٔ دارندهٔ بایگانی ("کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری") هستند؛ چرا که اعضا در وبگاه‌های خود ابزارهای متفاوتی برای تحلیل و بررسی داده‌های پایگاه داده ارائه می‌کنند. تایتین
جالب است بدانید نام شیمیایی تایتین ، بزرگترین پروتئین شناخته شده با 189,819 حرف بزرگترین کلمه جهان به شمار می‌رود و طولانی ترین کلمه شناخته شده به طور کلی بر اساس اندازه. تلاش برای بیان کل کلمه برای تلفظ دو تا سه و نیم ساعت زمان برده است.البته از لحاظ فنی در فرهنگ لغت نیست. اینکه آیا این یک کلمه است مورد اختلاف است. آمینو اسید
هر اسید آمینه، از یک کربن نامتقارن به نام کربن α تشکیل یافته‌است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن، گروه آمینه بازی (NH۲-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل، آمین، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β)، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند. اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH۲ روی کربن‌هایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلول‌ها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در pH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH۲ پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید. زنجیره جانبی (گروه) R برای پروتئین‌ها می‌تواند یکی از ۲۰ حالت مختلف ممکن باشد و بدین ترتیب یک الفبای بیست حرفی برای ساخت پروتئین‌ها بوجود می‌آید. این بیست اسید آمینه می‌توانند با هر ترکیب و به هر تعداد در کنار هم آمده و به ساخت پروتئین منجر شوند. واسرشتن
در اسیدیته حدود ۷، بیشتر پروتئین‌ها دارای بار منفی می‌باشند، بنابراین با یون‌های فلزات سنگین که دارای بار مثبت‌اند، ترکیب شده و نمک‌های نامحلول این فلزات را تشکیب می‌دهند که منجر به رسوب پروتئین می‌شود. تروپونین
تروپونین یک پروتئین با وزن مولکولی بالا است و به طور ویژه در بافت ماهیچه‌ای یافت می‌شود و شامل سه دامنه است. "دامنهI" که به "F-اکتین" متصل می شود٬ "دامنه C" که یونهای کلسیم متصل می‌شود و "دامنه T" که متصل به "تروپومیوزین" می‌شود. گوگرد
ترکیبات دی‌سولفیدی مابین پلی‌پپتیدها (پلی‌پپتید از به هم پیوستن چندین پپتید حاصل می‌گردد) در ساختار پروتئینی بسیار مهم می‌باشند. سامانه کمپلمان
سیستم کمپلمان مجموعه متنوعی از پروتئین‌هاست که از نظر ساختار شیمیایی و عملکرد بیولوژیکی با یکدیگر متفاوتند. این پروتئین‌ها از دو یا سه زنجیره پلی پپتیدی تشکیل یافته‌اند که به وسیله پیوندهای دی سولفیدی به یکدیگر متصل شده‌اند. زنجیره بزرگتر آلفا، زنجیره کوچکتر بتا و اگر در مولکول پروتئینی زنجیره سومی هم وجود داشته باشد گاما نامگذاری می‌شود. حداقل ۳۰ نوع پروتئین مختلف در سیستم کمپلمان تاکنون شناخته شده که حدود ۵٪ وزن گلوبولین‌های پلاسما را تشکیل می‌دهند. این پروتئینها عمدتاً توسط کبد و به صورت غیر فعال ساخته و وارد خون می‌شوند و در اثر آنزیمهای پروتئاز بخشی از مولکول آن‌ها جداشده و فعال می‌شوند.