متالوپروتئینازها به چند گروه تقسیم می شوند؟
متالوپروتئیناز
دو گروه از متالوپروتئینازها وجود دارند:
ذرات زیراتمی
ذرات به دسته‌های بدون جرم و جرم‌دار تقسیم می‌شوند. ذرات جرم دار به سه دسته سبک‌وزن (مانند لپتون) و میان وزن (مانند مزونها) و سنگین‌وزن (مانند باریونها) تقسیم می‌شود. مونواکسیژناز
این آنزیم‌ها در گروه اکسیدوردوکتازها دسته‌بندی می‌گردند و انتقال الکترون را کاتالیز می‌کنند. چرخه سلول
مرحله‌های S ،G۱ و G۲ در مجموع اینترفاز نامیده می‌شوند. در برابر، میتوز به گام‌های پروفاز، پرومتافاز، متافاز، آنافاز، و تلوفاز دسته‌بندی می‌گردد. آلدوسترون
مینرالوکورتیکوئیدها به گروهی از استروئیدها [مانند آلدوسترون (۲۱ کربنه)] گفته می‌شود که در بخش قشری غده فوق کلیوی ساخته می‌شوند. استروئیدها ترکیبات چربی با چهار حلقه کربنی هستند. آلدوسترون مهم‌ترین مینرالوکورتیکوئید بدن است. تفاوت اصلی مینرالوکورتیکوئیدها با سایر کورتیکواستروئیدها در رسپتورهای اختصاصیشان و تأثیراتشان بر بدن است. بتالاکتاماز
کلاس B: متالوبتالاکتامازهای وابسته به روی (zn) می‌باشد که قادر به هیدرولیز کارباپنم‌ها بوده و در باکتری‌هایی مانند "سراشیامارسسنس" و "سودوموناس آئروژینوزا" گزارش شده‌اند. کلاس B بر اساس تفاوت آمینواسیدی که در جایگاه فعال این آنزیم‌ها وجود دارد به 3 زیر کلاس B، B،B تقسیم می‌شود. ذرات زیراتمی
انواع مختلف ذرات بنیادی طبقه‌بندی خاص خود را در مدل استاندارد دارند و به سه دسته اصلی کوارک و لپتون و ذرات واسطه تقسیم می‌شوند. ذرات ترکیبی به دسته‌های ذرات فرضی و هسته و هادرون طبقه‌بندی می‌شوند. هر ذره متشکل از کوارک‌ها هادرون نامیده می‌شود که خود هادرون به دو دسته مزون و باریون تقسیم می‌شود. مزون‌ها از دو کوارک و باریون‌ها از سه کوارک تشکیل شده‌اند. گروه متیل
گروه متیل یک گروه عاملی آلکیل آب‌گریز است. این گروه از مولکول متان (CH) با حذف یک اتم هیدروژن بدست آمده‌است. همچنین از نگاهی دیگر می‌توان گفت که این گروه از پیوند شیمیایی یک اتم کربن با سه اتم هیدروژن تشکیل شده‌است. این گروه دارای فرمول شیمیایی -CH بوده و گاهی به صورت -Me خلاصه می‌شود. یک چنین گروه هیدروکربنی می‌تواند در بسیاری از ترکیبات آلی رخ دهد و در میان مولکول‌ها، مولکول بسیار پایداری‌است. ماتریکس (زیست‌شناسی)
ماتریکس‌ها در سیتوپلاسم، میتوکندری، هسته سلول و سایر ساختارهای سلولی وجود دارد. ماتریس سیتوپلاسم (ماده اصلی آن هیالوپلاسم است) یک سیستم کلوئیدی پیچیده از پروتئین‌ها، اسیدهای نوکلئیک و پلی‌ساکاریدها است که قادر به تبدیل شدن از حالت مایع به ژله‌ای و برعکس است که می‌تواند در تشکیل غشای سلول و (ریزلوله) میکروتوبول‌ها شرکت کند. این ماده عمدتاً از پروتئین‌ها و آنزیم‌ها (۲۵-۲۰٪ پروتئین‌های سلولی، آنزیم‌های گلیکولیز، بازهای نیتروژن، اسیدهای آمینه، لیپیدها، متابولیسم قندها) تشکیل شده است. ماتریس ساختارهای سلولی را به یک کل پیوند می‌دهد، از فعل و انفعالات شیمیایی آن‌ها، انتقال نوکلئوتیدها، اسیدهای چرب، قندها، تبادل یونی و تجمع مواد ذخیره سازی اطمینان حاصل می‌کند. ماتریس میتوکندری یک توده نیمه مایع ژلاتینی با ساختار ریز متشکل از حدود ۵۰٪ پروتئین و حاوی DNA و ریبوزوم‌های میتوکندری است. برعکس، در میتوکندری با تعداد زیادی آبریزش ضعیف توسعه یافته است. آلکالوز
آلکالوز تنفسی را می‌توان از نظر بالینی به دوگروه حاد و مزمن تقسیم کرد. هیپرونتیلاسیون حاد بدون ایجاد تغییر در غلظت بیکربنات پلاسما، Pco2 را کاهش می‌دهد، در نتیجه غلظت یون هیدروژن پائین می‌آید. علل آلکالوز تنفسی حاد عبارتند از اضطراب، علل مغزی مانند مننژیت و CVA، داروهایی مانند آسپرین و کافئین، صعود به ارتفاعات، پنومونی، تب و حاملگی. هیپرونتیلاسیون حاد به‌همراه آلکالوز تنفسی می‌تواند یکی از علائم زودرس سپسیس باکتریائی باشد. تظاهرات بالینی آلکالوز حاد تنفسی عبارتند از: پارستزی اندام‌ها، اسپاسم کارپوپدال، و علامت شوستک مثبت. متیل‌ترانسفراز
متیل‌ترانسفرازها () یک گروه بزرگ از آنزیم‌ها هستند که کارِ همگی‌شان متیل‌دار کردن سوبسترای خود است و بر حسب ویژگی‌های ساختمانی‌شان به چندین زیرگروه تقسیم می‌شوند. شایع‌ترین نوع این آنزیم‌ها «متیل‌ترانسفرازهای نوع ۱» هستند که در ساختمانشان یک «تاشدگی راسمان» دارند که موجب اتصال‌شان به S-آدنوزیل متیونین (SAM) می‌شود. «متیل‌ترانسفرازهای نوع ۲» دارای یک «دومِـین SET» هستند و «متیل‌ترانسفرازهای نوع ۳»، با غشاء سلول مرتبطند. متالورژی پودر
محصولات فرایند متالورژی پودر را می‌توان به پنج دسته کلی تقسیم کرد: گروه متیلن
گروه متیلن در شیمی آلی به قسمتی از مولکول گفته می‌شود که در آن دو اتم هیدروژن به اتم کربنی که با دیگر اتم‌ها پیوند دوگانه دارد متصل است.این گروه همچنین با نام متیلیدن (methylidene) نیز شناخته می‌شود. گلوکوسیدازها
گلوکوسیدازها () دسته‌ای از آنزیم‌های گلیکوزید هیدرولاز هستند که با عدد گروه آنزیم ۳٫۲٫۱ طبقه‌بندی شده‌اند. پروفاز
در میوز دو پروفاز وجود دارد: پروفاز نخستین و پروفاز دوم. در پروفاز نخستین (که نخستین مرحلهٔ میوز نخستین است کروموزوم‌های مضاعف‌شده همچون در پروفاز میوز فشرده و قابل رؤیت می‌شوند و غشای هسته تجزیه می‌شود. آنگاه کروموزوم‌های همتا که هر کدام دو کروماتید خواهری دارند از طول در کنار یک‌دیگر قرار گرفته و یک تتراد به وجود می‌آورند. پس از پروفاز نخستین، یاخته وارد مرحلهٔ پروفاز نخستین می‌شود. کاتالاز
کاتالاز ماده‌ای است که از چهار زنجیره‌ی پلی پپتیدی تشکیل شده که هر کدام دارای بیش از ۵۰۰ آمینو اسید است. این شامل چهار پورفیرین (آهن) است که اجازهٔ واکنش با آب اکسیژنه را می‌دهد. حالت مطلوب برای PH کاتالاز انسان تقریباً هفت است. حالت مطلوب برای بقیهٔ کاتالازها بین چهار تا یازده است که به نوع ان‌ها بستگی دارد. اینترون
اینترون‌ها یا میانه به چهار دسته طبقه‌بندی می‌شوند. گروهی از میانه‌ها نیز وجود دارند؛ که در گروه سه قرار دارند و حدود ۵۰ خانواده می‌باشند اما شیمی آن‌ها به خوبی شناسایی نشده‌است. در گروه اول ماشین پیرایش آران‌ای وارد عمل شده و با شناسایی جایگاه‌هایٰ ۳، و ۵ٰ برش و ایجاد دو برش و دو واکنش اتصال سبب حذف این میانه‌ها می‌شود. به این شکل رنای اولیه به رنای بالغ تبدیل می‌شود. در این حالت طول میانه بسیار بلندتر از بیانه یا اگزون می‌باشد. کوفاکتور (بیوشیمی)
گروه یا ریشهٔ پروستتیک می‌تواند نقش‌های عملکردی پروتئین را بر عهده بگیرد. برای مثال، گروه پروستتیک «هم» در پروتئین هموگلوبین نقش اصلی را در اتصال به اکسیژن دارد. گروه‌های پروستتیک می‌توانند شامل فلز، قند، اسید نوکلئیک، چربی و فسفر نیز باشند. ترکیباتی آلی هستند که با اتصالات قوی (در مواقعی کوالانسی) به قسمت پروتئینی آنزیم متصل‌اند. کوآنزیم‌ها مولکول‌های غیرپروتئینی و آلی و از اجزای برخی آنزیم‌ها هستند. آن‌ها شامل ویتامین‌های فسفوریله‌شدهٔ محلول در آب و برخی مولکول‌های غیرویتامینی و آلی دیگر مانند هم (در هموگلوبین و میوگلولین) هستند. میتوژن
لنفوسیت‌ها می‌توانند در صورت فعال شدن توسط میتوژن‌ها یا آنتی‌ژن‌ها وارد میتوز شوند. سلول‌های B می‌توانند هنگام مواجهه با آنتی‌ژن مطابق با ایمونوگلوبولین‌هایشان تقسیم شوند. میتوز سلول‌های T در صورت تحریک توسط میتوژن‌ها برای تولید لنفوسیت‌های کوچک که در آن زمان مسئول تولید لنفوکین‌ها هستند، صورت می‌پذیرد. از طرف دیگر سلول‌های B هنگام تحریک توسط میتوژن‌ها، به پلاسماسل‌ها تقسیم می‌شوند که ایمونوگلوبولین یا پادتن تولید می‌کنند. میتوژن‌ها اغلب برای تحریک لنفوسیت‌ها مورد استفاده قرار می‌گیرند و از این طریق عملکرد سیستم ایمنی را ارزیابی می‌کنند. متداول‌ترین میتوژن ها در پزشکی آزمایشگاهی بالینی عبارتند از: ملانوسیت
این اختلالات در نتیجه تغییر در تعدادملانوسیت‌ها یا افزایش یا کاهش در میزان فعالیت آن‌ها است. لکودرما در ارتباط با اختلالات التهابی پوست نظیر درماتیت آتوپیک ، پیسی و آلبینیسم سه مورد از شایعترین اختلالات همراه با کاهش رنگدانه پوستی می‌باشند. متیونیل آمینوپپتیداز
این فعالیت آنزیمی در پروکاریوت‌ها و یوکاریوت‌ها دیده می‌شود. از میان پروتئینهایی که قابلیت چنین کاری را دارا هستند، می‌توان به METAP1 و METAP2 اشاره کرد. دی‌ان‌ای میتوکندریایی
در انسان‌ها و احتمالاً به‌طور کلی در همهٔ پرسلولی‌ها در هر سلول بین ۱۰۰ تا ۱۰۰۰۰ کپی متفاوت از mtDNA موجود است (سلول تخم و اسپرم استثنا هستند). در پستانداران هر مولکول mtDNA حلقوی ۲رشته‌ای شامل ۱۵۰۰۰–۱۷۰۰۰ جفت باز می‌باشد. ۲رشتهٔ mtDNA بر اساس محتوی هسته ایشان با هم متفاوت می‌شوند به‌طوری‌که رشتهٔ با گوانین بیشتر رشتهٔ سنگین تر و رشته با سیتوزین بیشتر با عنوان رشتهٔ سبک یاد می‌شوند. در یک مجموع ۳۷ ژنی، رشتهٔ سنگین ۲۸ ژن و رشتهٔ سبک ۹ ژن را کد می‌کند. در این ۳۷ ژن ۱۳ تا برای پروتئین‌ها (پلی پپتیدها)، ۲۲تا برای tRNAها و دو تا برای زیربخش‌های کوچک و بزرگ rRNAها هستند. این الگو همچنین در میان اکثر پرسلولی‌ها مشاهده شده‌است. با این وجود در برخی از موارد یکی یا چند مورد از ۳۷ ژن غایب اند و محدودهٔ اندازهٔ mtDNAها بزرگتر است. حتی در میان گیاهان و قارچ‌ها تغییرات بزرگتری در محتوای ژنتیکی و اندازهٔ mtDNAها مشاهده شده‌است. همچنین به نظر می‌رسد یک زیرمجموعه از ژن‌ها وجود دارد که در همهٔ سلول‌های یوکاریوتی حضور دارد (به استثنای بعضی موارد که به‌طور کلی میتوکندری ندارند). برخی گونه‌های گیاهی مقادیر بسیار زیادی mtDNA دارند (۲۵۰۰۰۰۰ جفت باز در مولکول mtDNA) با این وجود به طرز غیرمنتظره‌ای حتی این mtDNAهای بزرگ تعداد و انواع برابری ژن در مقایسه با گیاهان با mtDNA کوچکتر دارند. مجموعه سازگاری بافتی اصلی
این پروتئینها در سه گروه زیر دسته بندی می‌شوند: ماتریس جایگزینی
یکی از اولین ماتریس‌های جایگزینی مربوط به آمینواسیدها ماتریس‌های جهش پذیرفته نقطه‌ای (PAM) هستند که در سال ۱۹۷۸ توسط مارگارت دایهوف معرفی شدند. محاسبه این ماتریس‌ها بر مبنای ۱۵۷۲ جهش مشاهده شده در درخت‌های تبارزایی ۷۱ خانواده پروتئین‌های بسیار مرتبط با یک‌دیگر انجام شده است. پروتئین هایی برای مطالعه انتخاب شدند که شباهت زیادی در واقع حداقل ۸۵٪ شباهت با اجدادشان داشته باشند.""پس معقول است که فرض کنیم که عدم تطابق‌ها در نتیجه تنها یک جهش نه چند جهش در آن جایگاه از رشته پروتئین بوده است. ماتریس‌های PAM از به توان رسیدن ماتریس PAM1 به دست آمده اند. استفاده از اعداد بزرگتر در نام‌گذاری این ماتریس‌ها نشان‌دهنده فاصله بیشتر است. بتا-گالاکتوزیداز
بتا-گالاکتوزیدازها نوعی اگزوگلیکوزیداز هستند که پیوندهای گلیکوزیدی میان گالاکتوز و گروه عاملی آلی را هیدرولیز می‌کنند. این آنزیم می‌تواند فوکوزیدها و آرابینوز راهم تجزیه کند، اما میل چسبندگی کمتری به این قندها دارد. بتا-گالاکتوزیداز یکی از آنزیم‌های ضروری بدن انسان است و فقدان آن سبب گالاکتوسیالیدوز یا سندرم مورکیو می‌گردد. در مجموع، این آنزیم نقش مهمی در بدن موجدات زنده ایفا می‌کند، چرا که از طریق تجزیهٔ لاکتوز به گالاکتوز و گلوکز، نقش حیاتی در تولید انرژی و تأمین کربن دارد. این آنزیم برای کسانی که مبتلا به بیماری عدم تحمل لاکتوز هستند، حائز اهمیت است، چرا که توسط آن می‌توان شیر و محصولات لبنی عاری از لاکتوز تهیه کرد. مدولوبلاستوما
در بررسی های بالینی فعلی ، بیماران به گروه های کم-، استاندارد- و پر خطر تقسیم می شوند: فسفوگلیسرات موتاز
این آنزیم‌ها به دو گروه اصلی تقسیم می‌شوند: بتالاکتاماز
گروه1: سفالوسپورینازهایی هستند که توسط مهارکننده‌های بتالاکتامازی مانند کلاولانیک اسید مهار نمی‌شوند. میلین
میلین یک ساختمان فشرده جمع شده‌است که انترکنش هیدروفوبیکی بارز بین لیپید و پروتئین اجازه آن‌را می‌دهد. سربروزیدها تقریباً تشکیل %۱۶ لیپید تام میلین را تشکیل می‌دهند و تقریباً به‌طور کامل غشاء سلول‌های دیگر فاقد آن هستند. سر و بروزید غالب، گالاکتو سر و بروزید می‌باشد، دارای یک قند منفرد بوده و به گروه هیدروکسیل اسفنگوزین متصل است. در مقابل اسفنگو میلین‌ها که ممکن بود حدس زده شود که از لیپیدهای غالب میلین است به‌طور تقریب به همان مقدار غلظت کم در تمام غشاءهای دیگرموجود است. مغز اسیدهای چرب بسیار طولانی (بیشتر از ۲۰ کربن طول) را سنتز می‌نمایند. این زنجیرهای جانبی غیر باردار پیوستگی هیدروفوبیکی قوی را ایجاد می‌نماید و اجازه بسته شدن نزدیک غلاف میلین را می‌دهند. میزان بالای کلسترول غشاء نیز در جمع شدن محکم مشارکت می‌نماید، اگر چه پروتئین‌های میلین نیز جهت تکمیل بسته‌بندی محکم لازم هستند. ترومبوسپوندین
ترومبوسپوندینها گروهی از گلیکوپروتئینهای ترشحی هستند که عملکرد مهارکنندگی رگ زایی دارند. به توجه به نقش پویای آنها در ماتریکس خارج سلولی، این گروه به عنوان پروتئین‌های ماتریکسی-سلولی در نظر گرفته می‌شوند. اولین عضو این خانواده، ترومبوسپوندین ۱ در سال ۱۹۷۱ میلادی توسط نانسی ال بزینگر کشف شد. سوخت‌وساز لیپید
با توجه به ماهیت آبگریز لیپیدهای غشایی، تری‌گلیسیرید و کلسترول، به پروتئین‌های انتقالی ویژه‌ای برای انتقال آن‌ها نیاز است. این پروتئین‌ها که لیپوپروتئین نام دارند با ساختار دوگانه‌دوست (آمفی‌پاتیک) خود به تری‌گلیسیرید و کلسترول کمک می‌کنند تا از راه خون در بدن جابه‌جا شوند. شیلومیکرون یک زیرگروه از لیپوپروتئین است که لیپیدهای گوارش‌شده در رودهٔ کوچک را در بدن جابه‌جا می‌کند. چگالی گوناگون میان انواع لیپوپروتئین‌ها نماینده نوع لیپیدهایی است که جابه‌جا می‌کنند. برای نمونه، لیپوپروتئین‌های بسیار کم‌چگال (VLDL) تری‌گلیسیریدهای ساخته‌شده را در بدن جابه‌جا می‌کنند و لیپوپروتئین‌های کم‌چگال (LDL) کلسترول را به بافت‌های محیطی منتقل می‌کنند. تعدادی از این لیپوپروتئین‌ها در کبد ساخته می‌شوند، اما همه آن‌ها از این اندام منشأ نمی‌گیرند. موتور مولکولی مصنوعی
با افزایش دما به ۲۰درجه‌ی سانتی‌گراد، این گروه‌های متیل در یک وارونگی‌پیچه به صورت گرماده به گروه‌های محوری "سیس" ("P"،"P") (۳) تبدیل می‌شوند. از آنجایی که ایزومر محوری پایدارتر از ایزومر استوایی است، چرخش معکوس مسدود می‌شود. فتو‌ایزومریزاسیون دوم دوباره با تشکیل گروه‌های متیل استوایی با اثرگذاری‌فضایی نامطلوب سیس ۳ (P،P) را به (M،M) ترانس ۴ تبدیل می‌کند. یک فرایند ایزومریزاسیون حرارتی در ۶۰درجه‌ی سانتی‌گراد چرخه ۳۶۰درجه‌ای را به موقعیت‌های محوری نزدیک می‌کند. ماتریس متعامد
مجموعه "n" × "n" ماتریس‌های متعامد یک گروه "O"("n"), تشکیل می‌دهند که به گروه متعامد معروفند زیرگروه "SO"("n") شامل ماتریس‌های متعامدی است که دترمینان آنها برابر +۱ باشد و به گروه متعامد ویژه معروفند, که هر ماتریس متعماد ویژه معرف یک دوران است. بیوسنتز
دو گروه عمده لیپیدهای بدن یعنی استروئیدها (ترکیبات کلسترول) و فسفولیپیدها می‌باشند که چرخه تولید آن‌ها در این نمودارها مشاهده می‌شود: فسفوگلیسرات موتاز
گروه غیروابسته به کوفاکتور، متعلق به همان ابرخانوادهٔ آنزیمی هستند که آلکالین فسفاتاز هم زیرگروهی از آنان است. پروپن
تکنولوژی‌های MTP و MTO، تکنولوژی‌هایی هستند که متانول را به اولفین و پروپیلن تبدیل می‌نمایند. این فرایندهای کاتالیستی در کشورهای چین و نیجریه مورد توجه قرار گرفته و برنامه‌ریزی‌هایی جهت استفاده از این تکنولوژی‌ها در این کشورها صورت پذیرفته‌است. اقتصادی بودن این دو فرایند با توجه به هزینه نسبتاً بالای راه‌اندازی واحدهای آنها، بستگی به وجود منابع گاز در دسترس دارد. در چنین حالتی علاوه بر تولید پروپیلن مورد نیاز، ارزش افزوده لازم برای گاز طبیعی نیز به دست خواهد آمد. شرکت‌های UOP، هیدرو، اکسان موبیل و لورگی، صاحب لیسانس این تکنولوژی‌ها می‌باشند. کورتیزول
کورتیکواستروئیدها به استروئیدهایی گفته می‌شود که در بخش قشری غده فوق کلیوی ساخته می‌شوند. استروئیدها ترکیبات چربی با چهار حلقه کربنی هستند. کورتیکواستروئیدها به دو گروه عمده مینرالوکورتیکوئیدها (mineralocorticoids) مانند آلدوسترون و گلوکوکورتیکوئیدها (glucocorticoids) مانند کورتیزول (۲۱ کربنه) تقسیم‌بندی می‌شوند. پروتئین کیناز فعال‌شده با میتوژن
MAPKها در کارگردانی پاسخ‌های سلولی به آرایه‌های متنوع از محرکها، مانند میتوژن‌ها، استرس اسمزی، شوک حرارتی و سایتوکاین‌های پیش التهابی نقش دارند. آنها عملکرد سلول از جمله تکثیر، بیان ژن، تمایز، رشتمان، بقای سلولی و آپوپتوز را تنظیم می‌کنند. متالوآنزیم
متالوآنزیم یک نام کلی بوده و به گروهی از آنزیم‌ها اطلاق می‌شود که دارای یک کوفاکتور از جنس فلز هستند. شمار زیادی از آنزیم‌ها عضو این گروه هستند. متالوآنزیم‌ها بخشی از متالوپروتئینها هستند. گلیکوزآمینوگلیکان
گلیکوزآمینوگلیکانها بر اساس ساختارهای دی ساکارید هسته به چهار گروه طبقه بندی می شوند. هپارین / هپاران سولفات و کندروایتین سولفات /  درماتان سولفات در دستگاه گلژی ساخته می شوند ، که در آن هسته های پروتئینی ساخته شده در شبکه  آندوپلاسمی خشن پس از ترجمه به وسیله O-گلیکولیزاسیون توسط گلیکوزیل ترانسفرازهایی که پروتئوگلیکان را تولید می کنند، اصلاح می شود. کراتان سولفات پروتئین های هسته را از طریق N-گلیکولیزاسیون یا O-گلیکوزیلاسیون پروتئوگلیکان اصلاح می کند. گروه چهارم گلیکوزآمینوگلیکانها ، اسید هیالورونیک توسط آنزیم سنتزکننده غشای سراسری که بلافاصله زنجیره دی ساکارید را به صورت پویا ترشح می کنند ، سنتز می شود. ابرخانواده هیدرولاز آلفا/بتا
ابرخانواده هیدرولاز آلفا/بتا شامل آنزیم‌های پروتئاز، لیپاز، پراکسیداز، استراز، اپوکسید هیدرولاز و دهالوژناز می‌شوند. ماکروفاژ مرتبط با تومور
TAMها معمولاً به دو دسته تقسیم می‌شوند:M1 و M2. که M1 ماکروفاژها، ماکروفاژهایی هستند که توسط اینترفرون گاما همراه با لیپوپلی ساکارید (LPS) یا TNF فعال می‌شوند، در حالی که M2 به ماکروفاژهایی که توسط IL-4 فعال سازی می‌شوند، اشاره دارد. در واقع ماکروفاژهای M1 دارای عملکرد پیش التهابی و سمیت سلولی (ضد توموری) هستند؛ ولی ماکروفاژهای M2 دارای فعالیت ضد التهابی (پیش توموری) هستند و باعث بهبود زخم می‌شوند. اخیراً مشخص شده که TAMها از نظر فنوتیپی به صورت طیفی می‌باشند و بهتر است که طبقه‌بندی جدیدی برای آن‌ها ارائه شود. خانواده اینترلوکین ۱
اینترلوکین ۱ () یک خانواده مهم از اینترلوکین‌های بدن است که از گلبولهای سفید ترشح می‌شوند و در پاسخهای التهابی و ایمنی نقش دارند. اینترلوکین‌های گروه یک از سلولهای ماکروفاژی، لنفوسیت‌های بی، مونوسیت و سلول‌های دندریتیک ترشح می‌شوند و بر سلولهای لنفوسیت، درشت‌خوار و سلول کشنده طبیعی مؤثر است. اصلیترین کارکرد این سایتوکین تمایز و تولید سریعتر گویچه‌های سفید، ایجاد التهاب و رهاشدن پروتئین فاز حاد (Acute-phase protein) است. IL-1α و IL-1β از معروفترین اعضای این خانواده هستند. کیناز
کیناز یا فسفوترانسفرازها آنزیم‌هایی هستند که گروه فسفات پرانرژی را از مولکول‌هایی مانند ATP (آدنوزین تری فسفات) به سوبسترا‌های خود منتقل می‌کنند. کینازها جزو دسته ترانسفراز‌ها هستند. سوبستراهای کینازها می‌توانند پروتئین، کربوهیدرات یا چربی باشند. مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس دو
مجموعه سازگاری بافتی اصلی (Major histocompatibility complex) مولکول‌های پروتئینی روی غشای سلول‌های مختلف بدن در مهره داران است. این پروتئینها در سه گروه زیر دسته بندی می‌شوند: کلاس یک آنها مانند TAP که سه زنجیره α و یک مولکول پروتئینی غیر MHC دارند. مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس دو بیشتر در سلولهای پردازنده آنتی ژن مانند سلول‌های دندریتیک، بیگانه‌خوار، لنفوسیت‌های بی و سلولهای اندوتلیال مشاهده می‌شود. پیش‌بینی ساختار پروتئین
پروتئین‌ها زنجیره‌ای از آمینواسیدها هستند که به وسیلهٔ پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده‌اند. شکل‌های متفاوتی از این زنجیره (با چرخش در اطراف کربن آلفا) در فضای سه‌بعدی امکان‌پذیر است. برخی آمینواسیدها ساختار قطبی دارند و دارای دو ناحیهٔ مجزای مثبت و منفی با یک گروه آزاد C=O و یک گروه آزاد NH هستند. این دو گروه در ساختار پروتئین تشکیل پیوند هیدروژنی می‌دهند. ۲۰ نوع آمینو اسید موجود را می‌تواند برمبنای ساختار شیمیایی زنجیره جانبی تقسیم‌بندی نمود. برای مثال، گلیسین کوچکترین زنجیره جانبی را که تنها شامل یک اتم هیدروژن است، دارد و بنابراین انعطاف بالایی در شکل‌گیری ساختارهای محلی پروتئین ایجاد می‌کند. تری فلوپرازین
تری فلوپرازین از گروه فنوتیازینها است. مکانیسم اصلی اغلب این داروها مهار گیرنده‌های دوپامینی در سلولهای مغز است.تری فلوپرازین دارای اثرات ضدآدررژیک مرکزی ، آنتی دوپامینرژیک ، و حداقل اثرات آنتی کولینرژیک است. اعتقاد بر این است که با مسدود کردن گیرنده های دوپامین D  و D  در مسیرهای mesocortical و mesolimbic ، از بین بردن یا به حداقل رساندن علائم اسکیزوفرنی به عنوان توهم ،هذیان ، تفکر و گفتار بهم ریخته کار می کند،ولی علائم منفی شامل انزوای اجتماعی،ناتوانی در بروز احساسات و افسردگی را تشدید میکند. تی اتیل پرازین
تی اتیل پرازین از گروه فنوتیازین است.مکانیسم اصلی اغلب این داروها مهار گیرنده های دوپامینی در مغز است. ظاهراً تی اتیل پرازین در مغز پروتئین ناقل ABCC۱ را فعال میسازد. دلتا کاتنین
دلتا کاتنین () نام گروهی از پروتئین‌ها هستند که به دو زیرگروه «دلتا-۱ کاتنین» و «دلتا-۲ کاتنین» تقسیم می‌شوند و همگی دارای ۱۰ دومِـین تکرارشوندهٔ آرمادیلو هستند. ابرخانواده ایمونوگلوبولین
ایمونوگلوبولین‌ها بر مبنای خواص فیزیکی، شیمیایی و ایمن‌شناختی به ۵ گروه عمده IgA، IgM، IgG، IgD، IgE تقسیم می‌شوند. ایمونوگلوبولین‌ها با وجود تنوع ساختاری اغلب از چهار دسته پروتئینی تشکیل شده‌اند که به شکل ساختار "Y" به یکدیگر پیوند یافته‌اند. دو رشته کوتاهتر را رشته‌ها یا زنجیره‌های سبک (L) می‌نامند که با پیوند کووالانسی به انشعابات رشته‌ها یا زنجیره‌های درازتر سنگین (H) متصل می‌شوند. اختصاصی بودن نقاط اتصال به‌وسیله ترتیب قرار گرفتن آمینواسیدها در بخش متغیر هر دو رشته H و L تعیین می‌شود. دی هیدروپیریمیدیناز
بنابراین دو سوبسترای آنزیم عبارتند از ۶٬۵ دی هیدرو اوراسیل و آب. محصول این واکنش هم اورئیدوپروپانوآت است. این آنزیم به خانواده‌ای از هیدرولازها تعلق دارد که بر روی پیوند کربن-نیتروژن فعالیت می‌کنند و نه بر روی پیوند پپتیدی. نام سیستماتیک این آنزیم ۶٬۵ دی هیدرو پیریمیدین آمیدو هیدرولاز است. نام‌های دیگر این آنزیم عبارتند از: هیدانتوئیناز, هیدروپیریمیدین هیدراز, هیدانتوئین پپتیداز, پیریمیدین هیدراز و دی هیدانتوئیناز. این آنزیم در سه مسیر متابولیک نقش دارد: متابولیسم پیریمیدین, متابولیسم بتا آلانین و بیوسنتز پانتوتنات و کوآ. الاستاز
الاستاز () یک گروه آنزیمی از دسته سرین پروتئاز‌ها است که پروتئین‌ها را تجزیه می‌کند. این آنزیم‌ها در انسان نیز یافت می‌شوند و عملکردی مشابه تریپسین دارند. مدولوبلاستوما
در گذشته ، مدولوبلاستوما با استفاده از بافت شناسی طبقه بندی میشد ، اما مطالعات اخیر ژنومی یکپارچه اشکار کرده اند که مدولوبلاستوما از چهار نوع متمایز مولکولی و بالینی تشکیل شده از WNT / β-کاتنین ، Sonic Hedgehog ، گروه ۳ و گروه ۴ هستند. از این زیر گروه ها ، بیماران WNT پیش بینی عالی و بیماران گروه ۳ پیش بینی ضعیف دارند. علاوه بر آن ، یک اتصال جایگزین خاص برای زیر گروه بیشتر ،وجود زیرگروه های مجزا را تأیید می کند و ناهمگنی رونویسی بین زیر گروه ها را برجسته می کند. تقویت مسیر Sonic Hedgehog بهترین زیر گروه است که 25٪ از تومورهای انسانی در ژن های Patched ، Sufu (مهارکننده فیوز همولوگ) ، Smoothened یا ژن های دیگر در این مسیر جهش دارند. مدولوبلاستوما همچنین در سندرم گورلین و سندرم تورکوت دیده می شود. جهش هایتکرار شونده در ژن های "CTNNB1، PTCH1 ، MLL2 ، SMARCA4 ، DDX3X ، CTDNEP1 ، KDM6A" و "TBR1" در افراد مبتلا به مدولوبلاستوما مشخص شد. مسیرهای اضافی در برخی از مدولوبلاستوما شامل مسیرهای سیگنالینگ MYC ، Notch ، BMP و TGF-β منقطع هستند.   تومور در T2- و T2- سنگین MRI با افزایش ناهمگن و یک موقعیت معمول در مجاورت و گسترش به بطن چهارم متمایز است. از نظر بافت شناسی ، تومور جامد ، به رنگ صورتی-خاکستری است و به خوبی مشخص شده است. تومور بسیار سلولی است ، با فعالیت میتوزی بالا ، سیتوپلاسم کم و گرایش به تشکیل خوشه و انشعاب دارد. آلفا گلوبولین
آلفا گلوبولین () گروهی از پروتئین‌های گلوبولین (پروتئینهای کروی شکل) هستند. آلفا گلوبولین‌ها دو گروه هستند: پادگن گلبول سفید انسانی
MHC کلاس 1: هترودایمر پروتئینی, در غشای تمام سلول های هسته دار بدن حاضر است (جز بافت هایی نظیر قرنیه و استخوان ) و آنتی ژن های پپتیدی کوچک (به طول 8-9 اسید آمینه) با منشاء درون سلولی را عرضه می کند. آنتی ژن های با منشاء درونی شامل پروتیئین های خودی, توموری/ سرطانی و پروتئین های ویروسی ساخته شده در سلول های آلوده با ویروس هستند. این پپتیدهای کوچک محصول دو مرحله برش آنزیمی ابندا در پروتئازوم های سیتوپلاسمی و سپس توسط پپتیداز غشای شبکه اندوپلاسمی هستند که پس از اتصال به MHC کلاس 1 در شبکه اندوپلاسمی روی سطح تمام سلول های بدن عرضه می شوند. متابولیسم پروتئین
از آنجا که بسیاری از پروتئازها غیر اختصاصی هستند، در سلول بسیار تنظیم می‌شوند. بدون تنظیم، پروتئازها بسیاری از پروتئین‌های ضروری را برای فرایندهای فیزیولوژیکی از بین می‌برند. یکی از راه‌های تنظیم پروتئاز در بدن، بازدارنده‌های پروتئاز است. مهارکننده‌های پروتئاز می‌توانند پروتئین‌های دیگر، پپتیدهای کوچک یا مولکول‌ها باشند. دو نوع مهار کننده پروتئاز وجود دارد: برگشت‌پذیر و غیرقابل برگشت. مهارکننده‌های پروتئاز برگشت‌پذیر با پروتئاز که عملکرد آن را محدود می‌کند فعل و انفعالات غیر کووالانسی ایجاد می‌کنند. آنها می‌توانند بازدارنده‌های رقابتی، بازدارنده‌های غیررقابتی و بازدارنده‌های غیررقابتی باشند. بازدارنده‌های رقابتی برای اتصال به محل فعال پروتئاز با پپتید رقابت می‌کنند. بازدارنده‌های غیررقابتی در حالی که پپتید متصل است به پروتئاز متصل می‌شوند اما اجازه نمی‌دهند پروتئاز پیوند پپتید را شکافت. بازدارنده‌های غیررقابتی می‌توانند هر دو را انجام دهند. بازدارنده‌های غیرقابل برگشت پروتئاز به طور کووالانسی سایت فعال پروتئاز را اصلاح می‌کنند بنابراین نمی‌تواند پپتیدها را شکافته کند. معده
۱. مخاط(mucosa) شامل سه بخش اپی‌تلیوم، لامیناپروپریا و موسکولاریس موکوزا می‌باشد. ۲.سلول‌های اصلی (ترشح‌کننده پپسینوژن)، سلول‌های کناری (ترشح‌کننده اسید معده و فاکتور داخلی)، ۳.سلول‌های واقع در گردن غدد (ترشح‌کننده موکوز) و سلول‌های انترواندوکراین (APUD) ترشح‌کننده هورمون‌هایی مانند گاسترین، [هیستامین]، [سروتونین] و [کوله سیستوکینین]. بازدارنده مونوآمین اکسیداز
MAOIها را بر اساس برگشت پذیر بودن مهار آنزیم یا غیرقابل برگشت بودن مهار میتوان تقسیم کرد یا بر اساس اختصاصی یا غیراختصاصی بودن و مهار MAO-A یا مهار MAO-B تقسیم کرد. مهارکننده غیرقابل برگشت غیراختصاصی مانند فنلزین و ایزوکاربوکسازید، مهارکننده قابل برگشت اختصاصی MAO-A مانند موکلوبومید، قابل برگشت اختصاصی MAO-B مانند سلژیلین بتا-گالاکتوزیداز
بتا-گالاکتوزیداز () خانواده‌ای از آنزیم‌های گلیکوزید هیدرولاز است که واکنش هیدرولیز قند بتاگالتوزید به منوساکارید را از طریق شکستن پیوند گلیکوزیدی کاتالیز می‌کند. قندهای بتاگالتوزید شامل کروبوهیدارات‌هایی است که قند گالاکتوز دارند. سوبسترای بتا-گالاکتوزیدازها شامل گانگلیوزید GM1، لاکتوزیدسرامیدها، لاکتوز و انواع گلیکوپروتئین است. ایمپورتین
ایمپورتین دو زیر واحد دارد: ایمپورتین آلفا و ایمپورتین بتا. اعضای خانوادهٔ ایمپورتین-بتا می‌توانند خودشان به‌طور مستقل به ملکول‌های هدف متصل شده و آنها را جابجا کنند یا آنکه این کار را با تشکیل یک کمپلکس هترودایمر با ایمپورتین-آلفا انجام دهند. اگر این کار از طریق کمپلکس یادشده باشد، نقش ایمپورتین-بتا انجام فعل‌وانفعال با منافذ هسته‌ای خواهد بود و ایمپورتین-آلفا هم نقش پروتئینِ رابط (adaptor) را جهت اتصال به توالی متمرکزکننده هسته‌ای ایفا می‌کند. این مجموعه پس از رسیدن به مقصد (هسته) به رن-گوانوزین تری‌فسفات متصل شده و از یکدیگر باز و جدا می‌شوند و ایمپورتین‌های آلفا و بتا مجدداً به سیتوپلاسم بر می‌گردند تا دوباره مورد استفاده قرار گیرند. بتالاکتاماز
در طبقه‌بندی Bush، که در سال 1995 ارائه شد بتالاکتامازها براساس پروفایل سوبسترایی و پروفایل مهارکنندگی به سه گروه و چندین زیر گروه تقسیم می‌شوند: اسیدوز متابولیک
اسیدوز متابولیک را می‌توان از نظر بالینی به دو گروه همراه با آنیون گپ بالا و همراه با آنیون گپ طبیعی (اسیدوز‌‌ متابولیک هایپرکلرمیک) تقسیم‌بندی نمود. اسیدوز متابولیک با آنیون گپ بالا: اسیدوز لاکتیک، کتواسیدوز، نارسایی مزمن کلیه، مسمومیت با اسیدهای ارگانیک مانند سالیسیلات، اتانل، فرمالدئید و ... متفورمین و رابدومیولیز شدید. مد۲
مَد۲ یک پروتین تنظیم کنندهٔ تشکیل دوک تقسیم میتوزی ضروری در بدن است. یک سیستم نظارتی است که بر پیشرفت تقسیم سلولی از طریق انتقال از مرحلهٔ متافاز به آنافاز نظارت دارد و این فرایند را به شکلی منظم کنترل می‌نماید. پروتین مَد۲ نخستین بار در مخمر ساکارومایسس سرویزیه هنگام بررسی تاثیر سم‌های مایکروتیوبلی بر این گونهٔ مخمر کشف گشت. به هنگام مرحلهٔ تشکیل دوک تقسیم در تقسیم میتوزی سلولی مَد۲ سبب می‌شود تا کروماتیدهای خواهر منحرف شده جدا نشوند. به هنگام مرحلهٔ نظارت و جدا سازی در طول تقسیم میتوزی پروتین‌های مَد۲ با مَد۱ ترکیب شده و ساختارهای بستهٔ بسیار پایدار مد۱-مد۲ (به انگلیسی: Closed-Mad۲-Mad1 complexes) را پدید می‌آورند همچنین می‌توانند با پروتین‌های چرخهٔ تقسیم سلولی ۲۰ (به انگلیسی:cell-division cycle protein ۲۰ یا CDC20) ترکیب شوند که ساختارهای بسیار پایداری را پدید می‌آورند. در نتیجه پروتین مَد۲ تنها می‌تواند با پروتین مَد۱ ترکیب شود یا با پروتین‌های چرخهٔ تقسیم سلولی ۲۰ نه هر دوی آنها. سلولز
تجزیه سلولز به‌وسیله سلولازها انجام می‌شود. سلولازها را به دو گروه اگزو سلولازها و آندو سلولازها تقسیم‌بندی می‌کنند. اگزوسلولازها قدرت عمل بیشتری دارند و بر انواع مختلف سلولز چه سلولز بلوری و چه سلولز غیر بلوری که در نتیجه زخم یا تخریب بخش‌های سلولزی بلوری ایجاد می‌شود اثر می‌کنند و در مرحله اول عمل خود موجب گسستن پیوندهای بین مولکولی می‌شوند. آندو سلولازها بر محصول عمل اگزو سلولازها اثر می‌کنند و موجب گسستن پیوندهای درون مولکولی می‌گردند بنابراین سلولازها اشتراک یا تعاون عمل دارند. متالوتیونئین ۲ای
مشخص شده است که متالوتیونئین ۲ای با Protein kinase D1 تعامل پروتئین-پروتئین دارد. سوخت‌وساز
درشت مولکول‌هایی مثل نشاسته، سلولز یا پروتئین‌ها نمی‌توانند به سرعت توسط سلول‌ها گرفته شوند و قبل از اینکه در متابولیسم سلولی مصرف شوند باید به واحدهای کوچکتر شکسته شوند. چندین دسته مشترک از آنزیم‌ها به این پلیمرها هضم می‌شوند. این آنزیم‌های گوارشی از جمله پروتئازها پروتئین‌ها را به آمینواسیدها تجزیه می‌کنند، همچنین گلیکوزید هیدرولازها که چندقندی‌ها را به قندهای ساده به نام تک قندی‌ها تجزیه می‌کنند. میکروب‌ها به راحتی آنزیم‌های گوارشی را در اطراف خود ترشح می‌کنند، در حالیکه جانوران آنزیم‌ها را از سلول‌های مخصوصی در روده خود ترشح می‌کنند. تک قندی‌ها یا قندهای آزاد شده توسط این آنزیم‌های خارج سلولی توسط پروتئین‌های انتقال فعال، درون سلول‌ها پمپ می‌شوند. ویروس تی-لنفوتروپیک انسانی
متداولترین روش برای غربالگری عفونت، متکی بر شناسایی آنتی بادی‌ها در سرم یا پلاسما با روش الایزا. اما این روش‌ها فقط قادرند که برخورد ویروس را در گذشته معین کنند. در روش الایزا ممکن است نتایج به‌طور کاذب مثبت شوند که باید با روش‌های اختصاصی تر مانند وسترن بلات، ایمنوفلورسانس یا واکنش زنجیرهٔ پلی‌مراز تأیید شوند. روش‌های الایزا و واکنش زنجیرهٔ پلی‌مراز در تفکیک انواع HTLV به وسیله شناسایی پپتیدهای خاص ساخته شده توسط ویروس بکار برده می‌شود. واکنش زنجیرهٔ پلی‌مراز همچنین در تشخیص نتایج مثبت کاذب ناشی از ورود آنتی‌بادی‌های مادری به جریان خون نوزاد مفید است. با استفاده از واکنش زنجیرهٔ پلی‌مراز می‌توان تعداد ویروس را در بدن با استفاده از شمارش تعداد کپی‌های DNA ویروس اندازه‌گیری کرد تعداد کپی‌های DNA یک شاخص مهم جهت تعیین پیشرفت بیماری بخصوص در مبتلایان به میلوپاتی است. متابولیسم پروتئین
اگزوپپتیدازها آنزیم‌هایی هستند که می‌توانند انتهای یک زنجیره جانبی اسید آمینه را بیشتر از طریق افزودن آب جدا کنند. آنزیم‌های اگزوپپتیداز در روده کوچک وجود دارد. این آنزیم‌ها دو کلاس دارند: آمینوپپتیدازها یک آنزیم حاشیه قلم مو و کربوکسی پپتیدازها از لوزالمعده هستند. آمینوپپتیدازها آنزیم‌هایی هستند که اسیدهای آمینه را از انتهای آمینه پروتئین حذف می‌کنند. آنها در تمام شکل‌های زندگی وجود دارند و برای بقا بسیار مهم هستند، زیرا آنها بسیاری از کارهای سلولی را برای حفظ ثبات انجام می‌دهند. این شکل از پپتیداز یک متالوآنزیم روی است و توسط آنالوگ حالت گذار مهار می‌شود. این آنالوگ شبیه حالت گذار واقعی است، بنابراین می‌تواند باعث شود آنزیم به جای حالت گذار واقعی به آن متصل شود، بنابراین از اتصال بستر جلوگیری کرده و سرعت واکنش را کاهش می‌دهد. کربوکسی پپتیدازها در انتهای کربوکسیل پروتئین شکسته می‌شوند. اگرچه آنها می‌توانند پروتئین‌ها را کاتابولیزه کنند، اما بیشتر آنها در اصلاحات پس از رونویسی استفاده می‌شود. مواد متخلخل
ترکیبات M41S: سه عضو اصلی این گروه، MCM41 (فاز هگزاگونال)، 48-MCM (فاز مکعبی) و 50-MCM (فاز لایه لایه (ورقهای)) می‌باشند. پروتئین فلزی
پروتئین فلزی یا متالوپروتئین ، گروهی از پروتئین‌ها هستند که حداقل یک کوفاکتور یون فلزی در ترکیب خود داشته باشند. بیشتر پروتئین‌ها از این دسته هستند. میکسوباکتریا
دلتاپروتئوباکتریا گیرنده شناسایی الگو
گیرنده‌های N-formyl Met-Leu-Phe شامل FPR و FPRL۱ پپتیدهای کوتاه حاوی بنیان‌های N-فرمیل متیونیل را شناسایی می‌کنند. FPR به وسیلهٔ نوتروفیل‌ها و FPRL۱ توسط ماکروفاژها بیان می‌شود. لیگاندهایی که به این گیرنده‌ها متصل می‌شوند از اولین و قوی‌ترین مواد جاذب شیمیایی برای گلبول‌های سفید هستند. FPR و FPRL۱ متعلق به خانواده بزرگ گیرنده‌های مرتبط با پروتئین G و متصل شونده به GTP و دارای هفت قسمت داخل غشایی هستند. این گیرنده‌ها مشابه گیرنده‌های کموکین از طریق پروتئین‌های G تریمری مرتبط با آن‌ها پاسخ‌های داخل سلولی را اغاز می‌کنند. اشغال گیرنده به وسیلهٔ لیگاند منجر به تبدیل GDP به GTP می‌شود. شکل متصل به GTP پروتئین G انزیم‌های سلولی متعددی را فعال می‌کند که مشتمل بر یکی از ایزوفرم‌های فسفولیپاز G اختصاصی فسفا تیدیل اینوزیتول است که کلسیم داخل سلولی را افزایش می‌دهد و پروتئین کیناز C را فعال می‌کند. پروتئین‌های G عامل تحریک تغییرات اسکلت سلولی نیز هستند که باعث افزایش تحرک سلول می‌شود. اندوپپتیداز
اندو پپتیداز یا اندوپروتئیناز از انواع پروتئازها هستند که با شکستن پیوند پپتیدی آمینواسیدهای غیر پایانی زنجیره پپتیدی باعث پروتئین‌کافت می‌شوند (یعنی پروتئینها را برخلاف اگزوپپتیداز از وسط به پلی پپتیدهای کوچکتر میشکنند). اندوپپتیدازهای معروف عبارتند از تریپسین ، کیموتریپسین ، الاستاز و پپسین که بجز الاستاز بقیه آنزیمهای گوارشی هستند. گلوتامیل اندوپپتیداز و ترمولیزین از اندوپپتیدازهای باکتری‌ها هستند. میوز
در پروفاز ۱، که نخستین مرحلهٔ میوز ۱ است، کروموزوم‌های مضاعف‌شده همچون پروفاز در میتوز فشرده و قابل دیدن می‌شوند و غشای هسته تجزیه می‌شود. آن‌گاه کروموزوم‌های همتا که هر کدام دو کروماتید خواهری دارند، از درازایشان در کنار یکدیگر قرار گرفته و یک تتراد به وجود می‌آورند. پس از پروفاز ۱، یاخته وارد مرحلهٔ متافاز ۱ می‌شود. اختلال متابولیک
زیرگروه‌های اصلی اختلالات متابولیک اینها هستند: متیل‌فنیدات
برای افراد دارای اضطراب زیاد، فشار روانی، عصبانیت همراه با بی‌قراری، حساسیت مفرط نسبت به دارو، فشار خون بالا، گلوکوم، افسردگی‌های قابل درمان با داروهای ضدافسردگی رایج، تیک‌های حرکتی (به‌جز نشانگان توره)، و کودکان زیر ۶ سال مصرف این دارو منع می‌شود. متیل‌فنیدات برای افرادی که از داروهای بازدارنده مونوآمین اکسیداز استفاده می‌کنند (مثلاً فنلزین یا ترانیل سیپرومین) یا افرادی که دارای حساسیت به هر نوع مواد موجود در متیل‌فنیدات هستند، منع مصرف دارد. سازمان غذا و داروی آمریکا، متیل‌فنیدات را در دسته C قرار داده و به زن‌ها توصیه می‌شود تنها در صورت فواید بیشتر از خطرات احتمالی، از این دارو استفاده کنند. در سال ۲۰۱۸، در یک بررسی مشخص شد که این دارو در موش و خرگوش، تراتوژن نیست و در انسان نیز «یک تراتوژن عمده نمی‌باشد». پروتئین ریخت‌زایی استخوان
در آغاز، ۷ پروتئین از این نوع کشف شده بود. شش تای آنها (از BMP2 تا BMP7) متعلق به خانوادهٔ فاکتور رشد تغییردهنده بتا و پروتئین BMP1 نوعی متالوپروتئیناز است. از آن هنگام، ۱۳ پروتئین دیگر هم کشف شده که همگی متعلق به خانوادهٔ فاکتور رشد تغییردهنده بتا هستند و تعداد این پروتئین‌ها را به ۲۰ رساند. در جدول زیر فقط به ۱۳ نوع از آن اشاره شده که به طریق مشابه زیر نامگذاری شده‌اند. بقیه انواع این پروتئین، نام‌های دیگری تحت عنوان اصلی «فاکتور تمایز رشد» دارند. بتالاکتاماز
مکانیسم‌های مقاومت باکتریایی در برابر آنتی‌بیوتیک‌ها، متفاوت بوده و یکی از مهم‌ترین آن‌ها تولید آنزیم‌های بتالاکتاماز توسط باکتری‌هاست که عامل مقاومت در برابر آنتی‌بیوتیک‌های بتالاکتام است. این آنزیم‌ها از طریق هیدرولیز هسته مرکزی آنتی‌بیوتیک‌های بتالاکتام باعث از بین رفتن اثرات آن‌ها و غیر فعال شدن آن‌ها می‌شوند. متالوبتالاکتامازها، از جمله آنزیم‌های بتالاکتامازی هستند که توسط برخی باکتری‌های مقاوم ترشح شده و باعث مقاومت به اکثر آنتی‌بیوتیک‌های بتالاکتام می‌شود. این آنزیم‌ها به‌طور وسیعی در میان باکتری‌ها توزیع شده‌اند و نقش اصلی را در مقاومت ذاتی و اکتسابی باکتری‌ها ایفا می‌کنند. متالوبتالاکتامازها طیف سوبسترایی وسیعی دارند و قادر به هیدرولیز تمام بتالاکتام‌ها به جز منوباکتام‌ها هستند. این آنزیم‌ها داخل اینتگرون قرار گرفته و می‌توانند در پلاسمید یا کروموزوم ادغام شوند، لذا قابلیت انتقال به سایر سویه‌های سودوموناس و باکتری‌های دیگر از جمله انترو باکتریاسه‌ها را دارند. اما به‌طور برجسته و شاخص ژن این آنزیم در سویه‌های"سودوموناس آئروژینوزا" به وفور مشاهده می‌شود. آنزیم‌های متالوبتالاکتاماز، اولین بار در سال 1991 در ژاپن از باکتری "سودوموناس آئروژینوزا" گزارش شد. پس از آن از نواحی مختلف دنیا شامل آسیا، اروپا، استرالیا، امریکای شمالی و جنوبی نیز گزارش شده‌است. در حال حاضر سویه‌های "سودوموناس آئروژینوزا" تولیدکننده متالوبتالاکتامازها از سراسر دنیا گزارش می‌شود. الگوهای متفاوتی برای طبقه‌بندی آنزیم‌های بتالاکتاماز وجود دارد. یکی از این روش‌ها که بیشتر مورد استفاده قرار می‌گیرد به وسیله Bush- Jacoby- Medeiros ابداع گردیده است که بر اساس نوع سوبستراها، ممانعت‌کنندگی و خصوصیات فیزیکی مانند وزن ملکولی و نقطه ایزوالکتریک بنا شده است. متالوبتالاکتامازها از جمله آنزیم‌های بتالاکتاماز هستند که در گروه 3 از طبقه‌بندی Bush و کلاس B از طبقه‌بندی Ambler قرار گرفته‌اند، و به کاتیون­های دو ظرفیتی (مانند فلز روی) به عنوان کوفاکتور برای فعالیت آنزیمی خود نیاز دارند. امروزه شاهد روز افزون مقاومت‌های باکتریایی و عفونت‌های ناشی از آن‌ها در جهان هستیم. این مسئله یکی از بحران‌های موجود در درمان عفونت‌های ناشی از این باکتری‌هاست. انتقال و انتشار سریع ارگانیسم‌هایی که قادر به تولید آنزیم‌های مذکورند، باعث بالا رفتن میزان عفونت‌های بیمارستانی مربوط در سراسر دنیا شده‌است. از جمله باکتری­هایی که در ایجاد عفونت­های بیمارستانی دخیل است، می­توان به "سودوموناس آئروژینوزا" اشاره کرد. فسفولیپاز
چهار گروه اصلی این آنزیم عبارتند از A، B، C و D، فسفولیپاز نوع A خود دارای دو زیرگروه A۱ و A۲ است. فسفولیپازA۲ بر روی مولکول لسیتین مؤثر است و آنرا هیدرولیز می‌کند. این آنزیم در سم مار و عقرب نیز وجود دارد. پلی انیدرید
سه گروه اصلی پلی هیدرید وجود دارد: آلیفاتیک، اشباع نشده و معطر. این کلاسها با بررسی گروه‌های R آنها (شیمی مولکول بین پیوندهای آنیدرید) تعیین می‌شود. پلی هیدریدهای آلیفاتیک از گروه‌های R حاوی اتم‌های کربن متصل شده در زنجیره‌های مستقیم یا شاخه ای تشکیل شده‌اند. این کلاس از پلیمرها با ساختار بلوری، دامنه دمای ذوب ۵۰–۹۰ درجه سانتیگراد و حلالیت در هیدروکربنهای کلر دار مشخص می‌شود. ظرف چند هفته پس از ورود به محیط بدن تجزیه شده و از بدن دفع می‌شوند. پلی هیدریدهای اشباع نشده از گروه‌های R آلی با یک یا چند پیوند دوگانه (یا درجات غیر اشباع) تشکیل شده‌است. این دسته از پلیمرها ساختاری کاملاً بلوری دارند و در حلال‌های آلی رایج محلول نیستند. پلی هیدریدهای معطر از گروه‌های R حاوی یک حلقه بنزن (معطر) تشکیل شده‌است. از خصوصیات این کلاس می‌توان به ساختار بلوری، عدم حلالیت در حلالهای آلی رایج و نقاط ذوب بیشتر از ۱۰۰ درجه سانتیگراد اشاره کرد. آنها بسیار آبگریز هستند و بنابراین در محیط بدن به آرامی تجزیه می‌شوند. این میزان تخریب آهسته باعث می‌شود که پلی هیدریدهای معطر هنگام استفاده به عنوان هموپلیمرها برای دارورسانی مناسب نباشد، اما می‌توان آنها را با کلاس آلیفاتیک کوپلیمر کرد تا به سرعت تخریب مطلوب برسد. مواد نانو متخلخل
ساختارهای مزوپروس غیر سیلیکاتی خود به دسته‌های مختلفی تقسیم می‌شوند: توپوایزومراز
آنزیم‌های نوع ۱ یک رشته دی‌ان‌ای را از برش ایجاد شده در رشته مقابل عبور می‌دهند. به بیان دیگر، توپوایزومرازهای نوع ۱ تنها یکی از رشته‌های دی‌ان‌ای را برش می‌دهند. این خانواده از توپوایزومرازها به دو زیرخانواده نوع ۱آ و ۱ب تقسیم می‌شوند. در صورتی که پروتئین به فسفاتِ ۵' رشته دی‌ان‌ای متصل شود، در زیرخانواده ۱آ و در صورتی که به فسفات ۳' رشته دی‌ان‌ای متصل شود، در زیرخانواده ۱ب قرار می‌گیرد. ایدز
به‌طور کلی برای تشخیص ابتلا به اچ‌آی‌وی/ایدز، سه گروه اصلی آزمایش وجود دارد. این سه نوع عبارتند از آزمون آنتی‌بادی (پادتن)، آزمون آنتی‌ژن و آزمون سنجش مقدار. در آزمون آنتی‌بادی، وجود آنتی‌بادی یا پادتن تولید شده و ترشح شده در خون توسط گلبول‌های سفید دستگاه ایمنی بررسی می‌شود. در آزمون آنتی‌ژن، خون از نظر حضور خود ویروس مورد بررسی قرار می‌گیرد. آزمایش آنتی‌بادی یا پادتن دو گونهٔ اصلی است که عبارتند از «الیزا» (Elisa) و وسترن بلات (Western blot). اگر در آزمایش «الیزا»، نتیجهٔ مثبت بدست آید، برای اطمینان و نتیجهٔ قطعی، باید آزمون وسترن بلات هم انجام شود. در مجموعهٔ آزمایش‌های آنتی‌بادی، آزمایش سریع یا رپید تست (Rapid test) نیز وجود دارد که نتیجهٔ آن در ۱۰ تا ۲۰ دقیقه آماده می‌شود و برای اطمینان، باید دو بار انجام شود و یک نتیجهٔ مثبت یا منفی، دو بار به دست آید. آزمایش‌های آنتی‌ژن نیز دو گروه هستند: RT-PCR و P24. آزمایش «پی.سی. آر»، ژنوم ویروس در خون فرد را مورد بررسی قرار می‌دهد و اندکی گران‌تر است و امکان جواب کاذب نیز در آن وجود دارد. ای‌تی‌پی سنتاز
در میتوکندریها،FF ای تی پی سنتاز تاریخچه طولانی از مطالعات علمی دارد. فوق خانوادهٔ F-Type ATPase (یا ATP سنتاز یا F_0 F_1 ATPase): دارای دو بخش F_0 و F_1 می‌باشد؛ که F_0 توسط الیگوماسین، مهار می‌شود و به این نام پسوند گرفته است. این بخش دارای یک زیرواحد آسپارتیک اسید است که انتقال H^+ را برعهده دارد و بخش F_1 که در زیرواحد β خود عمل سنتز ATP را انجام می‌دهد. این فوق خانواده نز همانند فوق خانوادهٔ V-type دارای خاصیت ATPase است، با این فرق که اگر پمپ در مسیر گرادیان pH باشد باعث سنتز ATP و اگر در خلاف گرادیان H^+ باشد سبب هیدرولیز ATP می‌شود و گرادیان pH ایجاد می‌کند. این پمپ در دیوارهٔ سلولی وجود ندارد در باکتری و میتوکندری و کلروپلاست‌ها می‌باشد و عملکرد دوگانه دارد. اینجا هم آسپارتیک اسید لازم است اما فسفریله نمی‌شود و مدام از حالت اسیدی به بازی تغییر وضعیت می‌دهد. مکانیزیم عملکرد این پمپ: دومن F_O یک کانال برای جابه جایی پروتون‌ها از عرض غشاء می‌باشد. دارای سه زیر واحد غیرهمسان هیدروفوب به نام‌های a,b و c می‌باشد که به صورت (a_1، b_2 و c_(9-12)) وجود دارند. زیرواحد c در پمپ پروتون دخالت دارد این زیرواحد دارای اسیدآمینهٔ اسیدی آسپارتات با بار منفی می‌باشد که با بار مثبت H^+ برهم کنش کرده و آن را به سمت کانال می‌کشد. دومن F_1 دارای ۵ زیرواحد غیرهمسان (α β γ δ ε) به صورت (γ δ ε β_3,a_۳،) می‌باشد جایگاه اتصالی ATP وADP بر روی زیرواحدهای a و b قرار دارد ولی جایگاه کاتالیتیک یا سنتز ATP بر روی زیرواحدهای β قرار دارد. زیرواحد γ هسته مرکزی F_1 را تشکیل می‌دهد؛ و زیرواحد δ در اتصال دومنF_1 به غشاء نقش دارد. در حالت هیپوکسی انتقال الکترون به اکسیژن و پمپ شدن پروتون‌ها آهسته می‌شود، این حالت در حمله و سکته قلبی دیده می‌شود، در این شرایط سنتز ATP مختل شده و ATP سنتاز هیدرولیز ATP را انجام می‌دهد که حالت ایجاد فاجعه می‌کند. برای جلوگیری از این حالت یک پروتئین مهاری به نام 〖IF〗_۱ به مولکول ATP سنتاز متصل شده و آنرا مهار می‌کند. IF_1 در حالت طبیعی مونومر و غیرفعال است ولی در PH اسیدی ۶/۵ ایجاد حالت دیمر می‌کند که باعث فعال شدن آن و مهار ATP سنتاز می‌شود. این انزیم یکی از بزرگترین ایرادات وارد بر نظریه داروین است چرا که نمونه های اولیه ان هرگز کشف نشد و دانشمندان احتمال میدهند به دلیل سرعت بسیار بالای سنتز کردن ای تی پی هرگز موفق به یافتن موارد اولیه ای که بر تکامل این انزیم دلالت کند یافته نخواهد شد  در حقیقت انزیم ای تی پی سنتاز یکی از ساختار های کمپلکس عضو گراست به شکلی که با نبود هر کدام از بخش های ان عملکرد انزیم به کلی مختل شده و دیگر توان هیچ فعالیتی را ندارد مگنتوهیدرودینامیک
امواج MHD امواجی هستند که از نظریه MHD پلاسما بدست می‌آیند و به‌طور کلی به دو دسته عمده تقسیم‌بندی می‌شوند: امواج آلفن، امواج ماگنتوسونیک. در زیر خواص عمده هر گروه از امواج نوشته شده‌است. میگوهای پایک‌دار
دو دسته فرعی وجود دارد: Halocypridina و Cladocopina.[1] میوز
در تلوفاز ۱، که چهارمین مرحلهٔ میوز ۱ است، کروموزوم‌ها در دو قطب یاخته گرد هم می‌آیند. در بیشتر جانداران، در این مرحله سیتوپلاسم نیز تقسیم می‌شود (تقسیم سیتوپلاسم) و دو یاختهٔ جدید پدید می‌آید. در هر یک از دو یاختهٔ پدیدآمده، یا در هر یک از دو قطب یاخته، فقط یکی از دو کروموزوم‌های همتا وجود دارد. پس از پایان تلوفاز نخستین، یاخته وارد میوز ۲ می‌شود، اما باید توجه داشت که کروموزوم‌ها در فاصلهٔ میان میوز اول و میوز دوم، همانندسازی نمی‌کنند. متابولیسم پروتئین
اندوپپتیدازها آنزیم‌هایی هستند که به یک پیوند پپتیدی داخلی در یک زنجیره پپتیدی آب اضافه می‌کنند و آن پیوند را می‌شکند. سه اندوپپتیداز رایج که از لوزالمعده به وجود می‌آیند عبارتند از پپسین، تریپسین و کیموتریپسین. کیموتریپسین یک واکنش هیدرولیز انجام می‌دهد که پس از باقی مانده های معطر شکسته می‌شود. آمینو اسیدهای اصلی درگیر سرین، هیستیدین و اسید اسپارتیک هستند. همه آنها در شکاف پیوند پپتیدی نقش دارند. این سه اسید آمینه به عنوان سه‌گانه کاتالیزوری شناخته می‌شوند که به این معنی است که این سه مورد باید همه وجود داشته باشند تا به درستی کار کنند. تریپسین پس از مدت طولانی باقی مانده با بار مثبت شکاف می‌خورد و دارای یک جیب اتصال با بار منفی در جایگاه فعال است. هر دو به عنوان زیموژن تولید می‌شوند، به این معنی که در ابتدا در حالت غیرفعال خود یافت می‌شوند و پس از تجزیه در اثر واکنش هیدرولیز، فعال می‌شوند. فعل و انفعالات غیر کووالانسی مانند پیوند هیدروژنی بین ستون فقرات پپتیدی و سه‌گانه کاتالیزوری به افزایش سرعت واکنش کمک می‌کند، به این پپتیدازها اجازه می‌دهد تا بسیاری از پپتیدها را به‌طور کارآمد جدا کنند. متالورژی پودر
امروزه موارد استفاده اصلی این فرایند را به پنج قسمت تقسیم می‌کنند: رشته‌های میانی
رشته‌های میانی از خانواده پروتئین‌های بهم مرتبطی ترکیب شده‌اند که در ساختارها و توالی‌هایشان ویژگی‌های مشترکی دارند. در ابتدا این پروتئین‌ها را 'میانی' نام نهادند، چرا که قطر میانگینشان (۱۰ نانومتر) بین ریزرشته (اکتین) و رشته‌های میوزین پهن‌تر قرار داشته و در سلول‌های عضلانی یافت می‌گردند. اکنون قطر رشته‌های میانی اغلب با ریزرشته‌های اکتین (7nm) و ریزلوله (25nm) مقایسه می‌گردند. رشته‌های میانی حیوانی برحسب شباهت در توالی آمینواسیدی و ساختار پروتئینیشان به ۶ زیر رده دسته‌بندی می‌گردند. بسیاری از این انواع، سیتوپلاسمی اند، اما نوع ۵م آن یک لامین هسته‌ایست. برعکس ریزلوله‌ها، توزیع IF در سلول‌ها هیچ همبستگی مناسبی را با توزیع میتوکندری‌ها یا شبکه‌های آندوپلاسمی از خود نشان نمی‌دهند. هیپرپلازی مادرزادی آدرنال
این بیماری‌ها بر اساس سازوکار بیماری زایی به پنج دسته کلی تقسیم می‌شوند: مکلیزین
(۴-کلرفنیل)-فنیل‌متانول قبل از افزودن استیل‌پیپرازین با تیونیل کلراید هالوژنه می‌شود. سپس گروه استیل با سولفوریک اسید رقیق شکسته می‌شود. N-آلکیلاسیون حلقه پیپرازین با ۳-متیل‌بنزیل‌کلراید سنتز را کامل می‌کند. کورتیکواستروئید
کورتیکواستروئیدها (کورتون) به استروئیدهایی گفته می‌شود که در بخش قشری (کورتکس) غده فوق کلیوی (آدرنال) ساخته می‌شوند. استروئیدها ترکیبات چربی با چهار حلقه کربنی هستند. کورتیکواستروئیدها به دو گروه عمده مینرالوکورتیکوئیدها (mineralocorticoids) مانند آلدوسترون و گلوکوکورتیکوئیدها (glucocorticoids) مانند کورتیزول (۲۱ کربنه) تقسیم بندی می‌شوند. البته بخش رتیکولای غده فوق کلیوی مقدار کمی هم هورمون‌های جنسی (به ویژه آندروژن) ترشح می‌کند. مواد متخلخل
ساختارهای مزوپروس غیر سیلیکاتی خود به دسته‌های مختلف تقسیم می‌شوند: آمیلاز
آمیلازها ساختاری پروتئینی دارند و به سه زیرگروه آلفا آمیلاز (α-Amylase)، بتا آمیلاز (β-Amylase) و گاما آمیلاز (γ-Amylase) تقسیم‌بندی می‌شوند. موتور مولکولی مصنوعی
یک چرخه از دوران یک‌سویه در ۴ واکنش انجام می‌شود. اولین گام، فتو‌ایزومریزاسیون گرماگیر دماپایین یک ایزومر سیس-ترانس ۱ (P،P) به "سیس-ترانس" ۲ (M،M) است؛ "P" مخفف پیچه‌ی راست‌گرد و "M" پیچه‌ی چپ‌گرد است. در این فرایند، دو گروه محوری متیل به کمتر از دوتا گروه متیل استوایی با اثرفضایی مطلوب تبدیل می‌شوند. مواد تغییر فاز دهنده
PCMهای آلی را می‌توان به گروه پارافین‌ها (ذخیره آلکان‌ها) و غیرپارافین‌ها مانند استرها، اسیدهای چرب، الکل‌ها و گیلکولیک اسیدها تقسیم‌بندی نمود. دی هیدرات، سولفات سدیم، هگزاهیدرات کلرایدکلسیم و پارافین جز مهم‌ترین PCMها هستند. PCMها را بر اساس دمای تغییر فاز، به سه دسته مهم می‌توان تقسیم نمود که عبارتند از: یوتکتیک، هیدرات نمک‌ها و مواد آلی. یوتکتیک‌ها نمک‌های محلول در آب هستند که دمای تغییر فاز آن‌ها کمتر از است و هیدرات نمک‌ها، نمک‌های خاصی هستند که دمای تغییر فاز آن‌ها بالای است. مواد آلی نیز معمولاً از زنجیره‌های بلند کربن و هیدرو‍ژن تشکیل شده‌اند که دمای تغییر فاز آن‌ها نیز بالای است. ۲۱-هیدروکسیلاز
مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس سه، گروهی از پروتئین‌ها متعلق به مجموعه سازگاری بافتی اصلی هستند. برخلاف مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس یک و مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس دو که ساختار و عملکردشان در پاسخ ایمنی بدن به‌خوبی شناخته شده‌است، مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس سه، ساختمان و عملکرد نامعینی دارد. این مجموعه ۷۰۰ جفت‌باز و ۶۱ ژن دارد و متراکم‌ترین ناحیهٔ ژنی ژنوم انسان است. عملکرد بسیاری از ژن‌های این ناحیه، هنوز مشخص نشده است. اشکال در ژن CYP21A2 سبب اختلالاتی در ساخت و تکامل آنزیم شده و منجر به بروز «هیپرپلازی مادرزادی آدرنال به‌دلیل کمبود ۲۱-هیدروکسیلاز» می‌شود. یک شبه‌ژن به نام CYP21A1 نیز در نزدیکی ژن اصلیِ CYP21A2 دیده می‌شود. فرایند «تبدیل ژن» (Gene conversion) که دربرگیرندهٔ ژن اصلی و شبه‌ژن است در بسیاری از موارد کمبود «۲۱-هیدروکسیلاز» مشاهده شده‌است. هیپرپلازی مادرزادی آدرنال نوعی اختلال ژنتیکی اتوزومال مغلوب است که دو نوع «کلاسیک» و «غیرکلاسیک» دارد. نوع کلاسیک بیماری در ۱ از ۱۵۰۰۰ تولد در جهان رخ می‌دهد و خودش دو نوعِ فرعیِ «از دست‌دهنده نمک» (SW) و «بروز صفات مردانه به‌تنهایی» (SV) دارد. اگر جهش ژنی در جایگاه فعال آنزیم باشد، نوع «از دست‌دهنده نمک» (SW) و اگر جهش ژنی در نواحی محافظت‌شدهٔ آب‌گریز در نزدیکی دومین تراغشایی باشد، نوع «از دست‌دهنده نمک» (SW) رخ می‌دهد. در نوع «از دست‌دهنده نمک» (SW) فرد به میزان شدید نمک از دست می‌دهد که می‌تواند تهدیدکننده حیات باشد. (یادآوری می‌گردد که آلدوسترون نقش مهمی در هم‌ایستایی سدیم دارد). در نوع «بروز صفات مردانه به‌تنهایی» (SV) نمک به میزان کافی در بدن حفظ می‌شود، اما علائم دیگری چون بلوغ زودرس و اندام جنسی مبهم در دختران دیده می‌شود. در این نوع بیماری، ۲۰–۶۰٪ از عملکرد آنزیم ۲۱-هیدروکسیلاز هنوز وجود دارد؛ و میزان کورتیزول بدن کافی است، اما سطح آندروژن‌ها پس از بلوغ بسیار بالاست. کینزین
کینزین‌ها در طول فیلامان‌های میکروتوبول‌ها حرکت می‌کنند و انرژی خود را از هیدرولیز آدنوزین تری‌فسفات (ATP) می‌گیرند. (در نتیجه، کینزین‌ها، ای‌تی‌پی‌ایز هستند). تحرک فعالانهٔ کینزین‌ها، در چندین کارکرد مهم سلولی از جمله تقسیم‌های سلولی میتوز و میوز و همچنین حمل‌ونقل برخی موارد لازم در سلول (مثلاً حمل‌ونقل آکسونی) نقش دارد. اغلب کینزین‌ها، به سمت قطب مثبت میکروتوبول حرکت می‌کنند که در بیشتر سلول‌ها بدین معناست که مواد، از مرکز سلول یه سوی محیط آن حمل می‌شود و به آن «ترابرد به‌سو» (Anterograde transport) گفته می‌شود. بالعکس؛ موتورپروتئین‌هایی موسوم به داینئین‌ها، به سمت قطب منفی میکروتوبول‌ها (از محیط به مرکز) حرکت می‌کنند که بدان «ترابرد واسو» (Retrograde transport) می‌گویند. رشته عصبی گروه C
رشته عصبی گروه C یکی از سه دستهٔ رشته‌های عصبی در سیستم عصبی مرکزی (CNS) و سیستم عصبی محیطی (PNS) هستند. الیاف گروه C بدون میلین بوده و قطر کمی دارند؛ به همین علت نسبت به گروه‌های A و B که میلین دار هستند، پیام عصبی را با سرعت کمتری به دستگاه عصبی مخابره می‌کنند. رشته‌های گروه C شامل رشته‌های پس گانگلیونی در سیستم عصبی خودمختار (ANS) و رشته‌های عصبی در ریشه‌های پشتی (فیبر IV) می‌باشد. این رشته‌ها حامل برخی از اطلاعات حسی هستند. رشته‌های C یکی از علل شکل‌گیری درد مزمن به‌شمار می‌آیند و اختلال یا آسیب به این رشته‌های عصبی می‌تواند باعث ایجاد درد نوروپاتیک شود. بتالاکتاماز
بتالاکتاماز آنزیم‌هایی هستند که توسط برخی باکتری‌ها تولید شده و باعث تخریب حلقه بتالاکتام موجود در آنتی‌بیوتیک‌های گروه بتالاکتام شامل پنی‌سیلین‌ها و سفالوسپورین‌ها می‌شوند. بتالاکتامازها حلقه β-lactam را هیدرولیز میکنند. براساس عملکرد بتالاکتامازها به چهار گروه تقسیم می‌شوند.