아미노산 화학식은 무엇인가요?
아미노산
아미노산(영어: amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NH2CHRnCOOH(단, n=1~20)이다
감마 아미노낙산
GABA에선 대부분 양이온을 볼 수 있는데, 이는 GABA의 카르복시기에는 양성자가 부족하고, 아미노 그룹에서는 여분의 양성자가 있기 때문이다. GABA의 구조는 환경에 따라 변화되는데, 기체상태에선 두 개의 그룹이 정전기의 인력으로 인해 강력히 붙어있다. 양자화학 계산에 의하면 GABA 분자의 안정 에너지는 약 50Kcal/Mol이다. 고체상태에서의 GABA는 아미노 그룹의 끝과 카르복시기 끝의 서툰 결합으로 인해 여러 구조가 나타난다. 용해상태에서는 5개이상의 구조와 접힘, 펼쳐진 분자구조가 보인다. 이런 GABA의 분자구조로 인하여 여러 다른 수용기에 작용할 수 있게 된다. 약학적으로 적용된 여러가지 GABA 유사체는 고정된 구조로 조정이나 결합이 더 수월하게 된다.
GABA는 1883년 처음 합성되었으며, 그 당시엔 식물과 미생물 대사 생성물로 알려졌으나, 1950년 GABA가 포유류의 중추신경계에 필수적인 요소라는 사실이 발견되었다. 암모니아
암모니아의 분자 구조는 한 변이 1.63Å(0.163nm)인 정삼각형을 이루고 있는 3개의 수소 원자가 있고, 정삼각형의 중심으로부터 질소 원자가 0.38Å(0.038 nm)만큼 떠 있는 모양이다. 이러한 분자 구조를 삼각뿔형이라고 하며, 원자가껍질 전자쌍 반발(VSEPR) 이론을 통해 예측이 가능하다. 암모니아를 이루고 있는 질소 원자에는 비공유 전자쌍이 한 쌍 존재하는데, 이것으로 인해 암모니아는 양성자 받개, 즉 염기로 작용할 수 있다. 분자 구조로 말미암아 암모니아의 쌍극자 모멘트는 0이 아니게 되며, 따라서 암모니아는 극성 물질이 된다. N-H 결합의 길이는 1.014Å(0.1014 nm)이며 H-N-H의 결합각은 107°이다. 또한 암모니아는 수소 결합을 한다.
원자가 결합 이론으로 이 구조를 설명할 때 질소 원자는 sp 혼성 오비탈을 이루고 있다고 설명한다. 기본적으로 sp 혼성 오비탈을 이룰 경우 분자의 모양은 정사면체형이 되나, 암모니아의 경우 질소 원자의 하나의 s 오비탈과 3개의 p 오비탈이 혼성을 이루어 생성되는 4개의 sp 혼성 오비탈 중 하나는 비공유 전자쌍이 차지하고 있어서 이 비공유 전자쌍의 반발 효과로 인하여 H-N-H의 결합각이 완전한 정사면체 구조일 때의 109.5°보다 약간 줄어들게 된다. 아데노신 이인산
아데노신 이인산(adenosine diphosphate, ADP)는 생물호흡과 광합성에 있어 아주 중요한 화학물질이다 탄산 암모늄
탄산암모늄()은 염으로, 화학식은 (NH)CO이다. 상업적 탄산암모늄은 이 화합물이 아니라 유사한 암모니아 함량의 다른 화합물이다. 가열 시 쉽게 암모니아와 이산화탄소로 분해되기 때문에 팽창제나 스멜링 솔트로 사용된다. 영어로는 베이커의 암모니아()라고도 불리며, 현대적인 팽창제인 베이킹 소다나 베이킹 파우더보다 앞서 사용되었다. 탄산암모늄은 살 암모니악()과 탄산암모니아수()의 성분이기도 하다. 라이신
라이신 (lysine-리신 또는 니신 으로도 사용 가능) 은 α-아미노산의 하나이다. 아스파라거스
물은 아스파라거스 조성의 93 %를 차지한다. 아스파라거스는 칼로리가 적고 나트륨이 매우 적다. 비타민 B6, 칼슘, 마그네슘 및 아연의 좋은 원천이며 식이 섬유, 단백질, 베타 카로틴, 비타민 C, 비타민 E, 비타민 K, 티아민, 리보플라빈, 루틴, 니아신, 엽산의 아주 좋은 공급원이다. , 철, 인, 칼륨, 구리, 망간, 셀레늄 뿐만 아니라 혈류에서 포도당을 세포로 수송하는 인슐린의 능력을 향상시키는 미량 구성 인 크롬을 포함한다. 아스파라거스 식물은이 화합물이 비교적 풍부하기 때문에 아미노산 아스파라긴은 아스파라거스에서 그 이름을 얻는다. 아미노산
아미노기와 카복시기를 모두 포함하고 있어, 아미노산은 중성에서 쯔비터 이온(또는 양극성 이온이라고도 함.)으로 존재하며, 공명 안정화를 취한다. 알라닌
알라닌의 α 탄소원자는 메틸기(-CH)와 결합되어있다. 따라서 알라닌은 측쇄가 수소원자인 글리신을 제외하고는 가장 간단한 구조의 아미노산이며, 측쇄가 탄화수소인 지방족(Aliphatic) 아미노산에 속한다. 메틸기는 알라닌이 비반응적이도록 만들며, 동시에 비반응성을 가지며, 단백질의 기능에 직접적으로 개입하지 않도록 만든다. 영양학
단백질은 많은 동물의 몸체(예: 근육, 피부 및 모발)의 구조재이다. 그들은 또한 체내의 화학 반응을 제어하는 ​​효소를 형성한다. 각 단백질 분자는 질소와 때로는 황을 포함하는 아미노산으로 구성된다(이 성분들은 모발의 각질과 같이 단백질을 태우는 특유한 냄새의 원인이다). 신체는 새로운 단백질을 생산하고 (단백질 유지) 손상된 단백질을 대체하기 위해 아미노산을 필요로한다(유지). 단백질 또는 아미노산 저장 규정이 없기 때문에 아미노산이식이에 존재해야한다. 과량의 아미노산은 일반적으로 소변에서 버려진다. 모든 동물에게 일부 아미노산은 필수적이며(동물은 내부에서 생산할 수 없다), 일부는 필수적이지 않다(동물은 다른 질소 함유 화합물에서 생산할 수 있다). 약 20 개의 아미노산이 인체에서 발견되며 약 10 가지가 필수적이므로 식이 요법에 포함되어야 한다. 적절한 양의 아미노산(특히 필수 아미노산)을 함유 한식이 요법은 초기 발육 및 성숙 단계, 임신, 수유 또는 부상(예를 들면, 화상)에서 특히 중요하다. 완전한 단백질 공급원은 모든 필수 아미노산을 포함한다. 불완전한 단백질 공급원은 하나 이상의 필수 아미노산이 결여되어있다. 아미노기
아미노기는 유기 화합물이 가지는 작용기의 하나이다. 질소 원자에 수소가 결합된 형태를 취한다 (-NH2). 양성자와 결합하여 양전하를 띠는 양이온이 될 수 있고, 질소 원자가 가지고 있는 비공유 전자쌍 때문에 친핵체로 작용할 수 있다. 아마톡신
이 화합물들은 보존된 거대한 두 고리가 붙어 있는 모양에 8개 아미노산기들이 붙어 있는 모양으로 비슷하게 생겼다. 이 화합물들은 1941년 하인리히 오토 빌란트와 루돌프 할레르마예르가 분리하는데 성공했다. 모든 아마톡신은 마지막 8개 아미노산이 프롤릴 올리고펩티드 가수분해효소로 분해되어 있는 형태의 35개 아미노산 단백질 올리고펩티드로 구성되어 있다. 단백질 소화율 교정 아미노산 점수
1985년 제안에서는 연령 그룹마다 다른 필수 아미노산의 필요량의 패턴을 제기했다. 그리고 유아기의 필요 패턴을 유아를 제외한 모든 연령에 대해서 적용하는 것이 타당하다고 하는 합의가 이루어졌다. 히스티딘은 체내에서 만들어지지만, 급속한 발육을 하는 유아의 식사에 빠뜨릴 수 없는 것에서, 1985년부터 이것도 필요한 아미노산으로서 더해지게 되어, 총 9종류의 아미노산이 필수 아미노산으로 불리고 있다. 1973년의 점수로는 대두가 86점, 1985년의 점수로는 대두가 100점이 되고 있는 것이 특징적이다. 생물
생물을 복잡하게 만드는 물질 가운데 하나가 단백질이다. 단백질은 20가지 아미노산이 수십~수백 개 결합한 것이지만, 이러한 순열 편성에 따라 그 종류는 몇 천만까지 이른다. 어느 단백질은 화학 반응을 촉진하는 효소로서 어느 생물의 구조를 지지하는 골격으로 작용하며 여러 기능을 한다. 화학식
예를 들어 헥세인의 분자식은 CH이고 이를 좀 더 구조가 잘 드러나도록 CHCHCHCHCHCH으로도 나타낼 수 있다. 분자식을 통하여 헥세인은 여섯 개의 탄소 원자와 14개의 수소 원자로 이루어진 긴 사슬 모양이라는 것을 알 수 있다. 그러나 헥세인의 실험식은 CH으로 이러한 정보를 나타내지 못한다. 마찬가지로 분자식이 HO인 과산화 수소의 실험식은 HO로, 이는 수소와 산소가 1:1의 비율로 존재한다는 사실만 나타낸다. 행성 거주가능성
보통 외계 생명체는 지구 생명체와 같은 화학적 조성을 보일 것으로 가정한다. 지구상 생명체를 구성하는 네 가지 물질은 크게 탄소, 수소, 산소, 질소로 이들은 우주 공간에 가장 흔한, 화학적으로 반응성을 보이는 원소들이다. 물론 생물에게 필요한 단순한 화합물인 아미노산 등은 운석이나 성간 물질 내에서도 발견되어 왔다. 상기 4원소는 지구 전체 생물량의 96퍼센트를 차지한다. 탄소는 자기 자신을 포함하여 복잡하면서 규모 있는 격자 구조를 형성하는 독특한 능력을 지니고 있어서, 살아있는 세포를 만드는 복잡한 기구에 안성맞춤인 물질이다. 수소와 산소는 물 형태로 생물학적 과정의 용매 역할을 한다(물 속에서 태초의 생명체를 탄생시킨 최초의 반응이 발생했다). 유기 화합물을 산화시켜 이용이 가능한, 탄소와 산소 사이 강력한 공유결합을 구성하는 에너지는, 모든 복잡한 생명체가 살아가는 데 필요한 원동력이다. 이들 4원소는 함께 아미노산을 구성한다. 아미노산은 살아 있는 조직을 구성하는 단백질을 만드는 물질이다. 아미노글리코사이드
아미노글리코사이드는 단백질합성억제제 등 여러 가지 가능성이 있는 항생 기제를 갖고 있으나, 이들의 정확한 작용 기제는 완전히 밝혀지지 않았다. 가스트린
이들은 34개의 아미노산으로 이루어진 가스트린-34(big gastrin)로 분비되어 분비된 후 분해되어 14개의 아미노산으로 이루어진 가스트린-14(minigastrin)가 된다.이 상태에서 활성이 가장 높다. 이외에도 가스트린-17(little gastrin)으로도 존재한다. 아스파탐
공업적으로 생산할 때는 주로 아미노산인 아스파르트산(아스파라긴산, aspartic acid)과 방향족 아미노산인 페닐알라닌, 그리고 메탄올을 4:5:1의 비율로 섞어 만든다. 오메가-3 지방산
"N"-3 지방산(n−3 fatty acids)은 대중적으로 ω−3 지방산(ω−3 fatty acids), 오메가-3 지방산Omega−3 fatty acids)으로 알려져 있으며, 탄소 사슬의 끝에서 세 번째 탄소에서부터 이중 결합(C=C)이 시작되는 필수 불포화 지방산이다. 펩타이드
펩타이드 또는 펩티드(Peptide)는 아미노산의 중합체이다. 보통 소수의 아미노산이 연결된 형태를 펩타이드라 부르고 많은 아미노산이 연결되면 단백질로 부른다. 이러한 펩타이드 및 단백질 구조에서 아미노산 간의 연결은 아미드 결합 또는 펩타이드 결합으로 이루어져 있다. 펩타이드 결합이란 카르복실기(-COOH)와 아미노기(NH2-) 사이에 물이 빠져나가고 -CO-NH- 형태를 이루는 결합이다. 팔미트산
팔미트산() 또는 헥사데칸산()은 동물, 식물, 미생물에서 발견되는 가장 일반적인 포화 지방산으로 16개의 탄소를 포함하고 있고 화학식은 CH(CH)COOH 이다. 이름에서 알 수 있듯이 오일팜(기름야자)의 열매로부터 추출한 기름(palm oil)의 주요 성분이다. 팔미트산은 육류, 치즈, 버터 및 유제품에서도 발견할 수 있다. 팔미트산의 염 및 에스터(에스테르)는 팔미테이트로 알려져 있다. 팔미테이트는 생리적 pH (7.4)에서 관찰되는 팔미트산의 형태이다. 물질대사
뉴클레오타이드는 아미노산, 이산화 탄소, 폼산으로부터 만들어지는데 이러한 대사에는 막대한 에너지가 소모된다.[83] 따라서 대부분의 생물들은 이미 만들어져 있는 뉴클레오타이드를 효과적으로 회수하는 체계를 발달시켰다.[83][84] 퓨린은 뉴클레오사이드(리보스에 결합한 염기) 형태로 합성된다.[85] 아데닌과 구아닌은 뉴클레오사이드 전구체인 이노신 일인산에서 합성되며, 아미노산 글라이신, 글루타민, 아스파르트산 및 조효소 테트라하이드로엽산에서 전이된 폼산에서 원자를 이용한다. 피리미딘은 글루타민과 아스파르트산에서 형성된 오로트산으로부터 합성된다.[86] 제임스 D. 왓슨
1951년, 캘리포니아의 화학자 라이너스 폴링은 분자 모델 구성과 엑스레이 결정학에서의 그의 노력의 산물인 알파 나선 아미노산 모델을 출판했다. 그의 파지와 인디애나 대학, Statens Serum Institute(덴마크), Cold Spring Harbor Laboratory와 캘리포니아 공과대학에서의 다른 실험으로부터 어느 정도의 결과를 얻고 난 후, 왓슨은 DNA구조를 알아낼 수 있게 해주는 엑스레이 회절 실험을 배우고 싶다는 욕구를 갖게 되었다. 그 해 여름, 루리아는 존 켄드루를 만났고 그는 잉글랜드의 왓슨을 위해 새로운 박사후 연구 프로젝트를 마련했다. 글라이신
글라이신(Glycine, 글리신)은 HOCCHNH의 화학식을 갖는 유기물이다. 글라이신은 20개의 기본 아미노산 중의 하나로 동물 단백질에서 흔히 발견된다. 글라이신의 3자 부호는 Gly이며, 1자 부호는 G이며, GGU, GGC, GGA, GGG의 코돈으로 암호화된다.
글라이신의 측쇄는 수소(-H)이며, 이는 모든 아미노산 중에서 가장 작고 기본적이다. 이런 성질 때문에 글라이신은 다른 아미노산이 쉽게 들어갈 수 없는 작은 공간을 채울 수 있으며, 이런 성질 때문에 글라이신이 다른 아미노산으로 바뀔 경우 다른 아미노산이 공간을 제대로 채우지 못해 단백질의 구조가 바뀌기 쉽다. 따라서 시토크롬 C, 미오글로빈, 그리고 헤모글로빈과 같은 단백질의 진화 과정에서 쉽게 다른 아미노산으로 바뀌지 않았다. 또한 글라이신은 아미노산 중에서 광학 활성을 띠지 않는 유일한 아미노산이다. 이는 글라이신의 측쇄가 수소이며, 이는 아미노산에 기본적으로 붙어있는 수소와 동일하기 때문에 카이랄 화합물을 형성하지 않기 때문이다. 1/3의 비율로 글라이신을 포함하는 콜라겐을 제외한 다른 단백질들은 글라이신을 적게 함유한다. 탄수화물
화학에서 "탄수화물"이란 용어는 과거에 화학식이 C(HO)인 화합물에 사용되었다. 이러한 정의에 따라, 일부 화학자들은 포름알데하이드(CHO)를 가장 단순한 탄수화물이라 간주했었고, 어떤 화학자들은 글리콜알데하이드(CHO)를 가장 단순한 탄수화물이라 간주하기도 했었다. 오늘날 탄수화물은 하나 또는 두 개의 탄소 원자를 가진 화합물을 제외하고, C(HO)의 화학식에서 벗어난 많은 생물학적 탄수화물들을 포함하는, 생화학적 의미에서 일반적으로 이해된다. 예를 들어, 탄수화물은 종종 N-아세틸기(예: 키틴), 황산기(예: 글리코사미노글리칸), 카복시기(예: 시알산), 디옥시 변형(예: 푸코스, 시알산)과 같은 작용기를 가질 수도 있다. 아미노산
여기서 "R"은 나머지라는 뜻의 "Residue" 혹은 "Remainder"의 머릿글자로 곁사슬(side chain)을 나타내고, 곁사슬에 따라 무슨 아미노산인지가 결정된다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 산성, 염기성, 친수성(극성), 소수성(비극성)의 네 가지 종류로 구분된다. 양쪽성
화학에서 양쪽성 물질은 산성과 염기성 모두로 반응하는 것을 말한다. 아미노산, 단백질, 물 등이 해당한다. 아연, 주석, 알루미늄, 베릴륨 등은 양쪽성 산화물을 만든다. 여기서는 브뢴스테드-로우리의 산-염기에 의해 산을 다른 물질에게 H를 주는 물질, 염기를 다른 물질로부터 H를 받아들이는 물질로 생각한다. 카이랄성 (화학)
일반적인 α-아미노산에 있어 D/L을 구분짓는 다른 방법은 일명 "CORN" 규칙을 적용하는 것이다. α-아미노산은 아미노기(-NH2), 카복시기(-COOH)가 하나의 탄소 원자에 붙어 있는 아미노산으로, 해당 탄소 원자가 입체중심으로 작용한다. 따라서 CORN 규칙은, 카이랄 중심인 탄소 주변에 카복시기(CO</b>OH), 치환기(R), 아미노기(N</b>H2)의 순서를 따지는 것이다. 만약 수소 원자를 관측자에서 멀리 두었을때, 해당 순서가 시계방향이라면, D형 거울상 이성질체이며, 반시계방향이라면 L형 거울상 이성질체이다. 그림의 트레오닌에 있어 탄소 원자를 중심으로 카복시기, 치환기, 아미노기가 반시계 방향이므로, L-트레오닌이 된다. 염화 암모늄
염화 암모늄(Ammonium Chloride, Sal Ammoniac)은 암모늄염의 일종이다. 화학식은 NHCl이다. 북정사(北庭砂), 염안(鹽安)이라고도 한다. 화학식
-\overset{\displaystyle H \atop |}{\underset{\underset{\underset{| \atop \displaystyle H}{C}}-H
화학식(化學式)은 특정한 화합물을 구성하고 있는 원자, 그리고 구성 원자들의 화학 반응에서 상호관계를 나타내는 방법 중 하나이다. 분자에 대해서는 분자식(分子式)이라고도 한다. 분자식은 구성 원소를 원소 기호를 이용하여 나타내고, 또한 한 분자에 각각의 원소에 해당하는 원자가 몇 개씩 존재하는지를 표시해 준다. 분자가 특정 원소에 해당하는 원자를 두 개 이상 포함하고 있을 경우 원자의 수를 원소 기호 뒤에 아래첨자로 표기한다. 이온성 화합물이나 비분자성 화합물의 경우 아래첨자는 실험식에서 원소의 존재 비율을 뜻한다. 마노스
만노스()는 6개의 탄소 원자가 포함된 단당류이고, 알데하이드기를 가지고 있는 알도스이며, 화학식은 CHO이다. 만노스와 포도당은 2번 탄소(C-2)에서 입체화학적 성질이 다른 에피머이다. 만노스는 사람의 물질대사, 특히 특정 단백질의 글리코실화에서 중요하다. 글리코실화에 관한 몇 가지 선천성 질환은 만노스 대사에 관여하는 효소들의 돌연변이와 관련이 있다. 아염소산
아염소산(亞鹽素酸, 화학식 : HClO)은 약한 무기산이다. 염소는 Cl 형태로 존재한다. 물질대사
지방산은 아세틸-CoA 단위체를 중합하고 환원하는 지방산 생성효소(fatty acid synthase)에 의해 만들어진다. 지방산의 아실 사슬은 아실기를 더하고 알코올로 환원한 후, 알켄으로 탈수소화하고 다시 알케인으로 환원하는 일련의 반응에 의해 신장된다. 지방산 생합성에 관여하는 효소는 두 그룹으로 나뉜다. 동물과 균류는 여러 기능을 가진 제1형 단백질 하나에 의해 지방산을 합성하고,[70] 식물의 색소체와 세균은 제2형 단백질이 합성 경로의 각 단계에 관여한다.[71][72] 단백질
아미노산 서열의 양끝단을 N-말단과 C-말단이라고 한다. 이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH₂)를 가지고, 다른 쪽은 카복실기(-COOH)를 갖기에 붙여진 이름이다. 아드레날린
아드레날린() 또는 에피네프린()은 일종의 호르몬, 신경전달물질이다. 또 이 물질은 아미노산 페닐알라닌과 티로신에서 가져온 "교감신경 흥분 모노아민"인 카테콜아민이다. 화학식은 CHNO이다. 항체
5가지(γ, δ, α, μ, ε) 종류가 있으며 중사슬이 항체의 종류를 결정짓는다. α와 γ는 450개, μ 와 ε는 550개의 아미노산으로 구성되어 있다. 중사슬에는 두 영역 즉 가변 영역과 불변 영역이 있다. 가변 영역은 항체가 만들어지는 B세포(형질 세포)에 따라 달라지며 같은 세포에서 만들어지는 항체의 가변영역은 모두 동일하다. 불변 영역은 항체의 종류가 같을 때만 동일하다. γ, α, δ 는 3개의 불변 영역이 있고 구부러지는 영역을 가지고 있지만 μ, ε는 4개의 불변 영역을 가지고 있다. 모든 중사슬의 가변 영역은 한 군데만 있으며 110개 정도의 아미노산으로 구성되어 있다. 가변 영역은 아미노산으로 서로 연결된다. 페닐알라닌
페닐알라닌은 필수 아미노산 중 하나이며, 체내에 이 아미노산을 분해하는 효소가 없을 경우엔 페닐케톤뇨증에 걸리게 된다. 감미료 중 아스파탐의 주 원료이기도 하다. 셀레노시스테인
셀레노시스테인(Selenocysteine)은 글루타티온 과산화효소와 같은 몇몇 효소들에 존재하는 아미노산이다. 셀레노시스테인은 시스테인과 유사한 구조를 갖고 있으나, 시스테인의 황 원자가 셀레늄으로 치환되어있다. 따라서 셀레노시스테인이 하나 또는 그 이상 포함된 단백질은 셀레늄을 포함하고 있다는 뜻에서 셀렌단백질이라 불린다. 감마 아미노낙산
GABA는 엄밀하게 말하면 아미노산의 일종이지만, 알파 아미노산이 아니기 때문에 GABA는 단백질 조성에 관여하지 않는다. 인
인(燐, , )은 화학 원소로 원자 기호는 P(←)이고 원자 번호는 15다. 질소족에 속하는 다가 원자로 인산염과 모든 생물 세포 내에서 발견된다. 반응성이 높아 자연 상태에서는 순수한 인의 형태로 존재하는 경우는 극히 드물다. 백린(또는 황린), 적린, 자린, 흑린 등의 여러 가지 동소체가 존재하며, 인산 비료의 주요 성분이기도 하다. 이러한 비료에는 다른 화학약품을 다량 포함하고 있으며 흔히 볼 수 없는 흑린도 볼 수 있다. 그밖에 화약, 성냥, 농약, 치약, 세제 등에도 쓰인다. 단백질
2차 구조: 단백질의 2차 구조는 뼈대(Backbone Chain)에 의해 형성된다. 뼈대에 속해있는 모든 아미노산이 갖고 있는 카보닐기의 산소 원자와 아민기의 수소 원자 사이에 수소결합이 형성되어 열역학적으로 안정한 상태(가장 낮은 자유에너지를 가진 상태)를 갖게 된다. 이때 단백질의 2차 구조가 주로 알파나선이나 베타 면의 모양을 취하게 되는 이유는 폴리펩타이드 위에서 바로 옆에 위치한 두 아미노산 사이에서 곁사슬과 뼈대의 원자들끼리 서로 밀어내는 힘을 최소화 하는 안정한 모양이 알파나선이나 베타 면의 모양을 이루기 때문이다. 이는 뼈대의 수소결합과는 무관하게 가장 안정한 2차구조가 알파 나선이나 베타면의 모양을 이룸을 나타낸다. 라마찬드란 조사구(Ramachandran plot)는 이러한 추세를 좀 더 명확하게 보여준다. 이산화 염소
이산화 염소(二酸化 塩素)는 염소와 산소로 이루어진 화합물이다. 분자식은 ClO이다. 과산화 염소()라고 불리기도 한다. 절대 연대 측정
아미노산 연대 측정은 고생물학, 고고학, 법의학, 퇴적지질학 및 기타 분야에서 시료의 연대를 추정하기 위해 사용되는 연대 측정 기법이다. 이 방법은 아미노산 분자가 처음 형성된 이후 시간이 흐르는 동안 분자 내부에서 일어나는 변화와 관련되어 있다. 모든 생물학적 조직에는 아미노산이 포함되어 있다. (가장 단순한) 글리신을 제외한 모든 아미노산은 광학활성으로 비대칭 탄소 원자를 가지고 있다. 따라서 아미노산은 두 가지 서로 다른 구조, 즉 서로 거울상을 이루는 "D" 혹은 "L" 구조를 가질 수 있다. 몇몇 예외를 제외하면 살아있는 유기체에 있는 모든 아미노산은 "L" 형태의 아미노산이다. 유기체가 죽으면 아미노산 구조를 제어할 수 있는 방법이 없어지고 L형 아미노산에 대한 D형 아미노산의 비율이 0 에서 평형상태인 1 쪽으로 이동하게 되고 이 과정을 라세미화라고 부른다. 따라서 시료에서 D형 아미노산과 L형 아미노산의 비율을 측정하면 이것이 얼마나 오래전에 죽었는지 알 수 있게 된다. 알칼로이드
알칼로이드(Alkaloid)는 자연적으로 존재하면서 대개 염기로 질소 원자를 가지는 화합물의 총칭이다. 대부분의 물질은 염기성이지만 일부 중성이나 약한 산성을 띤 화합물까지 이에 포함되며, 유사한 구조를 가진 인공 화합물까지도 알칼로이드라 일컫는다. 탄소와 수소, 질소는 기본이며 알칼로이드 분자는 또한 황과 드물게 염소, 브로민, 인까지 포함할 수도 있다. 카이랄성 (화학)
자연 발생하는 아미노산이나 당류를 비롯한 생물에서 사용되는 많은 분자는 카이랄성을 지닌다. 놀랍게도, 생물체에서 사용되는 화합물은 D/L 분류법으로 보았을 때, 대부분 같은 카이랄성을 지닌다. 대부분의 아미노산은 L형이며, 당류는 D형이다. 일반적으로 L형 아미노산을 이용해 자연적으로 형성되는 단백질은 왼손잡이성 단백질이라고 하며, D형 아미노산을 사용해 형성된 단백질은 오른손잡이성 단백질이라고 한다. 세포
1차구조에 의해 아미노산들이 배열을 하게된다. 카복시기
카복시기(Carboxyl group)는 탄소, 산소, 수소로 이루어진 작용기의 하나로, -COOH 또는 -COH 로 표시된다. 카복시기는 아미노산이나 카복실산에 존재한다. 카복시기의 구조는 상단의 그림에서처럼 중심의 탄소 원자에 하나의 산소 원자가 이중 결합으로 연결되어 있고, 하나의 하이드록시기가 단일 결합으로 연결되어 있다. 분자식에 비추어보면, 카복시기는 -C=O- 의 형태의 카보닐기에 하이드록시기가 붙어있는 형태이다. 아미노아실 tRNA 합성효소
아미노아실 tRNA 합성효소(aminoacyl tRNA synthetase, aaRS)는 아미노산을 활성화시켜 tRNA와 연결 시켜주는 효소이다. 아미노산의 갯수와 같이 20개가 있어야 하나 글루탐산을 활성화 시키는 ERS와 프롤린을 활성화 시키는 PRS가 합쳐져 EPRS로 존재하기 때문에 19개로 존재한다. 미토콘드리아에서는 따로 존재하여 20개가 존재한다. 밀러 실험
2. 밀러-유우레이 실험을, 이산화탄소, 질소, 수증기로만 이루어진 조건에서 실험하면 어떠한 아미노산도 만들어지지 않는다고 주장한다.3.스탠리 밀러의 오리지날 화학진화 실험은 20개의 아미노산에서 오직 4개만이 생성되었으마, 후에 그럴 듯한 조건에서 실험을 다시하여도 아미노산 20가지를 모두 생성하지는 못했다고 주장한다. 하지만 이것은 역시 아무런 근거 없는 주장이다:4.밀러 유우레이 실험은 시아나이드나 포름알데하이드와 같은 독성 물질을 생성하지, 아미노산을 생성하지 못한다고 주장한다. 이 역시 사실과 어긋난다:창조설자들은 밀러는 원시 대기환경을 실험관에 그대로 옮긴 후 번개와 같은 방전을 재현하려 했으나 밀러의 시험 장치와 실제 번개에는 큰 차이가 존재한다고 주장한다. 인산
인산(燐酸린산, phosphoric acid)은 무기 산소산의 일종으로, 화학식은 HPO이다. 인산은 산 자체와 PO이온을 동시에 가리키기도 하며, 대체로 화학에서의 인산은 산으로서 인산을 포함하는 산성 반응물을 가리킨다. 한편 생명체에서 인산은 대체로 PO이온을 나타내는데, 이때 인산은 생체내에서 다수의 물질과 결합하여 인산이 포함된 화합물을 구성하고 있으며, DNA사슬에 포함된 인산이 대표적이다. PO는 보통 인산 이온(phosphate ion)이라고 한다. 인산 이온이 양이온과 이온 결합한 상태는 인산염이라고 한다. 물질대사
단백질은 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 결합한 선형 사슬로 이루어져 있다. 단백질 중 다수는 효소로 대사의 화학 반응을 촉매한다. 기타 단백질은 세포 형태를 유지하는 세포골격과 같이 구조나 기계적 기능을 담당한다.[7] 단백질은 또한 세포 신호, 면역 반응, 세포 부착, 막을 통한 능동수송, 세포 주기에 주요 역할을 한다.[8] 아미노산은 또한 일차적으로 에너지를 공급하는 포도당이 부족하거나 세포가 대사적 스트레스 상태일 때[9] 시트르산 회로에 진입하는 탄소원을 제공하여 세포의 에너지 대사에 관여하기도 한다.[10] 모노아민
모노아민(Monoamine)은 방향족고리(aromatic ring)와 아미노기(amino group)가 2개의 탄소사슬(-CH2-CH2-)을 통해 연결된 구조를 갖는 신경전달물질 또는 호르몬을 말한다. 생체 내에서 모든 모노아민은 페닐알라닌, 티로신, 트립토판과 같은 방향족 아미노산 (aromatic amino acid)이나 티로신에서 유래된 호르몬인 갑상선호르몬으로부터 합성된다. 방향족아미노산 디카르복실효소(aromatic amino acid decarboxylase)는 이 과정의 촉매가 된다.모노아민의 종류에 따라 특정 모노아민 수송체(monoamine transporter)가 존재하여 세포 안팎으로 모노아민을 수송한다. 도파민 수송체(dopamine transporter, DAT), 세로토닌 수송체(SERT), 노르에피네프린 수송체 (NET) 등은 신경세포(neuron)의 시냅스막(synaptic membrane)에 존재하여 분비된 모노아민계 신경전달물질의 재흡수가 일어나도록 한다. 소포성 모노아민 수송체(vesicular monoamine transporter)는 세포내 소포막(synaptic vesicle)에 존재하여 세포내에서 합성된 모노아민을 소포 안으로 수송되게 한다. 
프로작 등 항우울제로 효과적으로 사용되는 선택적 세로토닌 재흡수 억제제는 세로토닌 수송체의 기능을 억제하여 시냅스내 세로토닌 수치를 증가시킨다. 탄수화물
탄수화물(炭水化物, )은 탄소(C), 수소(H), 산소(O) 원자로 구성된 생체분자로 보통 수소 원자 : 산소 원자의 비율이 2 : 1이며, 일반적으로 C(HO) 으로 나타낼 수 있다(여기서 m과 n은 다를 수 있다). 이러한 화학식은 단당류에서도 적용된다. 몇 가지 예외가 있는데, 예를 들어 DNA의 당 성분인 디옥시리보스는 화학식이 CHO 이다. 탄수화물은 기술적으로 탄소의 수화물이다. 구조적으로 알도스 및 케토스로 탄수화물을 보는 것이 더 정확하다. RNA
코돈은 mRNA에서 하나의 아미노산을 지정하는 세개의 뉴클리오드 염기 순열이다. 생물의 단백질을 이루는 아미노산은 모두 20종으로 이를 지정하는 mRNA의 코돈은 아래의 표와 같다.[4] 단백질 소화율 교정 아미노산 점수
국제 기준은 유엔 식량 농업 기구·WHO에 의해서 제시되어 왔다. 일본에서는 1973년 및 1985년에 제안된 것을 아미노산 스코어로 표기해 이용하고 있다. 이전에 제안된 것은 프로틴 스코어로 표기해 이용하고 있다. 라이너스 폴링
이 문제를 해결하는 데에는 11년이 걸렸다. 그의 수학적인 분석은 옳았지만, 아스트버리의 사진에서 단백질 분자는 예상 위치보다 기울어져 있었다. 폴링은 단백질의 변성 실험을 통해 단백질은 가역적인 약한 결합과 비가역적인 강한 결합이 존재한다고 밝혔다. 그리고 약한 결합을 수소결합, 강한 결합을 공유결합이라고 추정하였다. 이후 그는 미르스키와 함께 아미노산들이 공유결합의 일종인 펩티드 결합을 통해 사슬을 형성하고 이들이 약한 수소결합을 통해 특별한 모양을 가진 단백질이 형성된다고 생각하였다. 그렇기 때문에 우선 아미노산의 구조를 밝혀 펩티드 결합의 길이와 각도를 결정하는 것이 우선되어야 한다고 생각하였다. 이 연구를 통해 단백질의 가능한 구조의 수를 대폭으로 줄일 수 있었고 단백질의 성질에 대해 알 수 있었다. 폴링은 이 연구를 통해 헤모글로빈 구조 모델에서는 원자들이 나선형 구조로 배열되어있다고 밝혔고, 이 아이디어를 일반화하여 단백질에 적용시켰다. 1951년, 아미노산과 펩티드의 구조, 그리고 펩티드 결합의 평면 성질을 기반으로 하여 폴링과 로버트 코리, 그리고 헤르만 브랜손은 단백질 2차 구조에서 1차적인 구조적 특징으로서 알파 나선과 베타 병풍 구조를 제안하였다. 지구의 역사
또다른 유명한 가설로는 첫 생명체가 단백질 분자로 이루어졌다는 것이다. 단백질을 구성하는 기본 입자인 아미노산은 원시 대기와 유사한 실험실 환경에서 쉽게 만들 수 있으며, 아미노산 여러 개가 붙은 펩타이드도 마찬가지다. 1997년 이래로 시도된 여러 번의 실험에서 아미노산과 펩타이드는 일산화탄소와 황화수소가 있는 환경에서 황화철과 황화니켈을 촉매로 사용해 형성됨을 밝혀냈다. 이러한 실험은 모두 섭씨 100도 이상의 환경과 어느 정도의 압력을 필요로 했으므로 역시 열수공에서 생명이 탄생하였을 것이라는 설을 지지한다. IUPAC 명명법
아민(R-NRR)(amine)은 질소에 결합되어 있는 알킬기에 amine을 붙여 명명한다. 질소에 여러 개의 알킬기가 결합되어 있을 경우엔 치환기를 우선순위에 맞춰 붙이고 마지막에 amine을 붙이는 것으로 이름을 만든다. 복수의 아미노기와 결합되어 있을 때에는 탄화수소 뒤에 아미노기와 결합되어잇는 위치를 숫자로 표시하고 아미노기의 수를 그리스어 (2=di 3=tri 4=tetra 5=penta …)를 붙여 마지막에 아민을 붙이는 형태로 명명한다. 단백질 접힘
단백질의 화학적인 구조는 아미노산의 선형 복합체이다. 하지만, 대부분의 경우 단백질은 단순히 선형의 사슬 구조로 존재하지 않고 개개의 단백질에게 고유한 접힌 형태로 존재한다. 20세기 중반 미국의 화학자 안핀센(Anfinsen)은 Ribonuclease A라는 단백질의 접힌 구조를 인위적으로 망가뜨린 다음, 적절한 조건에서 망가진 단백질이 다시 초기의 접힌 상태를 회복하는 것을 실험적으로 보여, 단백질의 아미노산 서열 자체의 정보가 고유한 접힌 형태를 결정하는 것을 밝혔다. 안핀센은 이 업적으로 노벨화학상을 수상하였다. 안핀센의 연구 결과는 단백질 접힘을 결정하는 화학적 원리를 이해한다면 단백질의 아미노산 서열로부터 그 단백질의 고유한 접힌 구조를 예측할 수 있음을 보였다. 물질대사
아미노산은 단백질이나 다른 생체분자를 합성하는데 이용되거나, 에너지원으로 사용되어 요소와 이산화 탄소로 산화된다.[40] 아미노산의 산화 경로는 아미노기 전이효소에 의해 아미노기를 제거하면서 시작한다. 아미노기는 요소 회로로 들어가고, 아미노기가 제거된 탄소 골격은 케토산의 형태로 남는다. 이 케토산 중에 몇몇은 시트르산 회로의 중간체로, 예를 들어 글루탐산이 탈아미노화되면 α-케토글루타르산이 된다.[41] 어떤 아미노산은 포도당신생합성 과정을 통해 포도당으로 전환될 수 있는데, 이를 당생성 아미노산이라 한다.[42] 단백질 접힘
단백질의 아미노산 서열이 어떻게 고유한 접힌 구조를 결정하는지에 대한 질문을 단백질 접힘 문제라고 한다. 이 문제를 해결하기 위해 지난 수십여 년 동안 단백질 접힘을 결정하는 화학 원리를 이해하려는 노력이 꾸준히 이루어져 왔다. 초기에는 단백질 접힘의 가역적 성질을 이용하여, 단백질 구조를 인위적으로 풀거나 (unfolding), 아니면 다시 접히도록 하여 (folding), 그 화학 반응의 특성들을 주로 연구하였다. 1980년대에 들어, 단백질 공학의 연구방법론이 적용되기 시작했다. 유전자 조작을 통해 단백질의 특정 아미노산을 다른 아미노산으로 바꾸었을 때 이 변화가 어떤 영향을 주는지를 연구하면서 단백질 접힘 연구에 급진전을 이루게 되었다. 아미노산
일반적인 α-아미노산의 구조는 오른쪽 그림과 같다. 아데노신
아데노신()은 아데닌이 리보스(리보푸라노스)의 일부에 β-N9-글리코사이드 결합으로 이어져 있는 뉴클레오사이드이다. 아데노신 삼인산과 아데노신 이인산의 형태로 생화학적인 작용에 기여한다. 아스파라긴
아스파라긴(asparagine)은 아미노산의 하나이다. 아메리슘
아메리슘(←, ←)은 화학 원소로 기호는 Am(←), 원자 번호는 95이다. 주기율표 상에서 유럽의 이름을 딴 유로퓸(europium)의 바로 아래에 위치하여, 아메리카의 이름을 따서 명명되었다. RNA
DNA에서 mRNA가 전사된다. 동시에 세포 내에서는 아미노산 활성화 효소에 의해 tRNA에 아미노산(amino acid)이 부착된다. mRNA의 뉴클레오타이드는 3개씩 짝을 이뤄 하나의 아미노산을 지정한다. 예를 들어 UUU(우라실-우라실-우라실)는 페닐알라닌을 지정한다. 전사된 mRNA가 리보솜의 소단위체(small subunit)에 부착된다. 1. 번에서 아미노산이 부착된 tRNA가 mRNA의 지정된 염기서열의 뉴클레오타이드에 부착된다.(오른쪽 그림의 첫 단계) 리보솜의 큰 단위체(large subunit)가 소단위체(small subunit)와 결합한다. mRNA의 다음 염기서열과 짝을 이루는 tRNA가 리보솜에 들어오고 여기에 부착된 아미노산은 앞의 tRNA에 부착된 아미노산과 결합한다.(오른쪽 그림의 두 번째 단계) mRNA의 염기서열이 끝날 때까지 위 과정이 반복되면 긴 아미노산 사슬이 형성된다. 이것이 단백질이다. 단백질은 효소에 의해 접혀 적절한 모양을 갖추게 된다.(오른쪽 그림의 끝 단계) 세포 내에는 수많은 리보솜이 있어 하나의 mRNA를 이용하여 동시에 작업할 수 있다. 카르니틴
카르니틴()은 염기성 아미노산 라이신과 메티오닌, 그리고 NH(암모늄 이온)을 포함하고 있는 비타민 B 복합체 중 하나이다. 카르니틴은 지방(글리세롤+지방산)을 분해한 지방산을 분해하기 위해 미토콘드리아 로 옮겨 분해하여 에너지로 변환시키는 데 매우 중요한 효소이다. 카르니틴은 두 개의 이성질체가 존재하는데, 하나는 -카르니틴, 나머지 하나는 -카르니틴이다. 생물학적 이용 가능성은 10% 이하이고, 대부분 오줌으로 배설된다. 이온화 상수
해리상수는 황산 이나 인산과 같은 강한 산에서는 값이 크지만 아세트산과 같은 약산에서는 값이 작다. 분자가 수소이온(양성자)을 내어놓는 수만큼 해리상수 값의 개수가 정해진다. 일차산(e.g. 아세트산이나 암모늄이온)은 1개, 이차산(탄산, 중탄산, 글리신)은 2개, 3차산(e.g. 인산)은 3개의 산 해리상수값을 가진다. 여러 개의 p"K" 값을 가지는 경우 p"K", p"K", p"K"등과 같이 산해리상수 색인에 표시된다. 
아미노산의 경우 p"K"값은 카복실기(carboxyl, -COOH) 기에 의한 것이고, p"K"는 아미노 (-NH) 기에 의한 것이며, p"K"는 다른 작용기에 의한 p"K" 값이다. 리튬 아마이드
아민 음이온의 짝염기는 아마이드로 알려져 있다. 그러므로 리튬 아마이드는 아민의 리튬염에 속한 화합물과 관련이 있다. 이 화학 물질은Li, NR의 공통된 형태를 가지고 있는데 모구조로서 리튬 아마이드를 가진다. 일반적인 리튬 아마이드들은 디아소프로필아마이드( lithium diisopropylamide, LDA), 리튬 테트라메틸피페리다이드(Lithium tetramethylpiperidide, LiTMP),그리고 리튬 헥사메틸디실아자이드(lithium hexamethyldisilazide, LiMHMDS)를 포함한다.  아다 요나트
1970년에 아다 요나스는 이스라엘의 유일한 단백질 결정학 실험실이었던 곳에서 십년동안 근무하였으며 1979년부터 1984년까지 그녀는 막스 플랑크 재단의 분자생물학 실험실을 이끌었으며 그외에도 여러 실험실의 좌장으로서 많은 실험들을 하였다. 아다 요나스는 국제 과학 협회의 상당한 비판에도 불구하고 그녀가 20년 동안 개척해왔던 연구인 리보솜 결정학을 통해 단백질 합성의 기작에 초점을 두고 있다. 리보솜은 RNA를 번역하여 단백질을 합성하는 역할을 하는 장소로서 크기가 크고 복잡한 구조를 가진 세포질에 위치한 분자 중 하나이다. 이러한 리보솜을 연구하여 그녀는 리보솜의 서브유닛과 비대칭적인 리보솜을 발견하였으며 리보솜에 폴리펩타이드 중합과정을 지시하는 부분이 있다는 것을 밝혔다. 결과적으로 그녀는 리보솜이 펩타이드 결합 등에 적합한 리보자임이라는 것을 보였다. 또한 그녀는 리보솜이 종종 항생제의 타켓이 된다는 사실을 통해 리보솜을 타겟으로 하는 20여 가지의 항생제의 활동 방식에 대해 밝혔으며 이를 통해 항박테리아 의약을 개발하는 연구의 많은 도움을 주었다. 아다 요나스는 ribosomal crystallography를 가능하게 하기 위해 창의적인 기술을 소개하였는데, 이는 구조생물학의 보편적인 기술이 되었으며 복잡한 연구들을 진행할 수 있게 해주었다. 아다 요나스는 벤카트라만 라마크리시난(미국)과 토머스 스타이츠(미국)와 함께 세포 내 소기관인 리보솜에서 단백질이 만들어지는 과정을 규명하여 리보솜의 3차원 구조를 밝힌 연구로 2009년에 노벨화학상을 수상하였다. 특이한 점은 3인이 오래전부터 아는 사이이긴 하지만 공동연구가 아니라 각자 독자적인 방법으로 공동목표를 향해 나아가는 경쟁하는 사이였다는 것이다. 카이랄성 (화학)
D/L 표기법은 (+)/(−) 표기법 내지는 d/l 표기법과 관계가 없다. 즉, D가 반드시 d- 라거나 L 이 반드시 l- 인 것은 아니다. 단백질에서 흔히 발견되는 19개의 L-아미노산 중 9개는 d- 즉 우회전성이며, D-프럭토스는 다른 이름으로 l-프럭토스 즉 좌회전성이다. 아미노산
분류:질소 대사 분류:영양소 BLOSUM
블로섬(BLOSUM: Blocks of aAmino acid substitution matrix)은 서열 정렬에 가장 많이 쓰이는 치환 행렬이다. 1992년 PNAS저널에 헤니코프 부부가 발표한 것이다 블로섬은 로컬 정렬에 기반한 매트릭스이다. 블로섬은 블록(벽돌)처럼 틈(갶)이 없는 서열 정렬에서 아미노산들의 치환의 정도를 표로 정리한 것이다. 블로섬을 만드는 데 쓰이는 서열 정렬은 사용된 서열들의 퍼센트 동일성에 따라, 단어의 끝에 숫자를 붙인다. 예를 들면, 블로섬60은 60%의 서열 동일성을 가진 다중 서열 정렬에서 아미노산들의 치환을 계산해 내서 만들었다. 그러면, 블로섬80과 블로섬45는 어떤 차이가 있을까? 서열의 퍼셑트 동일성이 낮다는 것은 블로섬을 구하기 위해 정열을 한 단백질들이 서로 진화적으로 먼 것들을 모았다는 것을 말한다. 그러므로, 블로섬45 는 진화적 거리가 먼 단백질 친족을 찾을 때 사용하면 더 좋을 결과를 가져 온다. 그에 반해, 블로섬80은 매우 비슷한 단백질들을 찾는 데 효용성이 있을 것이라고 예측할 수 있다. 지방산
지방산(脂肪酸, Fatty acid)은 화학 또는 생화학적으로 카복실산을 말한다. 사슬 모양의 포화 혹은 불포화 모노카르복시산을 말하며, 지방을 가수분해하면 글리세롤과 지방산이 분리되어 생기기 때문에 이러한 이름이 붙었다. 가장 단순한 지방산은 부티르산(4 carbons)이지만, 자연에 존재하는 지방산은 탄소 수가 8개(caprylic acid) 이상이며 모두 짝수의 탄소 수를 갖고 있다. 포화 지방산으로는 팔미트산, 스테아르산이 대표적이고 불포화 지방산으로는 올레산이 있으며 이것은 거의 모든 지방에 함유되어 있다. 화학식은 CHO이다. 벤조산
벤조산(Benzoic acid)은 방향계 카복실산이다. 상온에서는 흰색의 결정으로 존재한다. 분자식은 CHCOOH으로, 카복시기가 벤젠 고리에 붙어있는 형태를 가지고 있다. 보존료 등 식품 첨가물로 쓰이며, 몇몇 식물에 자연적으로 들어 있기도 하다. 러시아 정교회에서 향을 피울 때 쓰는 안식향의 주요 성분이기 때문에 안식향산(安息香酸)이라 부르기도 한다. 톨루엔을 산화시켜서 만들며, 미국에서는 연간 12만 6000 톤의 벤조산을 생산한다. 벤조산의 유도체로는 살리실산, 그리고 아세틸살리실산(아스피린)이 있다. 화학식
시성식은 분자식과 구조식을 절충한 화학식이다. 즉 시성식은 구조식의 구조를 문자로 간단히 하였다고 할 수 있다. 예를 들어, 아세트산은 다음과 같이 표기하는 경우가 매우 많다.
이것은 아세트산의 구조식을 간단히 한 것이다. 아세트산의 구조식을 보면, 메틸기 CH와 카복시기 COOH가 있는데, 이것을 문자로 바꿔 그대로 쓴 것이다. 생화학
아미노산(amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NH2CHRnCOOH(단, n=1~20)이다. 일산화 질소
일산화 질소(一酸化窒素)는 질소와 산소로 이루어진 화합물이다. 분자식은 NO이다. 산화 질소(II)라고 불리기도 하며, 더 간단하게는 산화 질소라고 하기도 한다. 아마이드
아마이드(amide)는 화학에서 질소 원자 (N)가 카보닐기 (R-C=O), RSO2, R2PO 작용기와 연결된 유기화합물이다. 아마이드는 RE(O)NR′ 의 형태를 띈다. 가장 흔한 것은 카르복스아마이드 (유기아마이드) ("n" = 1, E = C, "x" = 1)이다. 단백질의 구조
아미노산들은 탈수 합성 반응을 통하여 서로 결합할 수 있다. 두 분자의 아미노산이 탈수 합성 반응을 거치면서 한 분자의 아미노기에 있는 질소와 다른 분자의 카르복시기에 있는 탄소가 공유 결합하게 되는데 이러한 공유 결합을 펩타이드 결합이라고 한다. 20종류의 아미노산을 구성 단위로 사용하면 수백 만 가지의 조합을 만들 수 있으며 각 조합에 따라 만들어진 아미노산 중합체를 폴리펩타이드 사슬이라고 한다.
따라서 특정 폴리펩타이드는 여러 아미노산들이 특정한 순서대로 끝과 끝이 연결된 긴 형태로 만들어 진다. 단백질 분자는 폴리펩타이드 사슬 한 개로 만들어 지거나 여러 개의 사슬들로 구성되어 특별한 구조를 가지게 된다. 카이랄성 (화학)
이러한 이유로, D/L 명명법은 아미노산이나 탄수화물을 다루는 일부 생화학 분야에서는 여전히 사용되고 있다. 이는 생명체에게서 흔히 발견되는 구조에게 동일한 이름을 부여하는 것이 보다 편리한 경우가 있기 때문이다. 다시말해, D/L 명명법을 사용한다면 일반적으로 생명체에서 발견되는 아미노산은 L-형으로 명명 가능하다. 하지만, R / S 명명법을 사용한다면, 비록 많은 수는 S형으로 명명 가능해도, 많은 예외가 발생하게 되는 것이다. 트립토판
트립토판(Tryptophan)은 인간영양에 필요한 필수아미노산이다. 트립토판은 유전코드로 암호화된 20여개의 아미노산 중 하나로, 지정 코돈은 UGG이다. 포유류 단백질에서 오직 L형 트립토판만이 등장하지만, 때때로 D형 트립토판도 해안 생명체의 독성 펩티드인 콘트립판과 같은 자연물질들에서 발견된다. 트립토판의 주목할 만한 구조적 특징은 인돌기를 포함하고 있다는 점이다.
여러 종류의 식물과 박테리아들이 시키믹 산이나 안트라닐레이트를 전구체로 트립토판을 합성한다. 공업적으로는 유전자 변형된 E. Coli나 C. Glutamicum 등을 이용해 세린과 인돌을 생합성하여 제조할 수 있다.
트립토판은 카세인의 가수분해 산물로부터 얻어진다. 600g의 미정제 카세인은 대략 4~8g의 트립토판을 포함하고 있다.
트립토판은 필수아미노산이다. 인간을 비롯한 대부분의 동물이 스스로 트립토판을 합성할 수 없기 때문에, 트립토판은 식품에 반드시 포함되어야 한다. 트립토판을 포함하는 아미노산들의 가장 중심적인 역할은 단백질 생합성의 재료로 쓰인다는 것이다. 또한 트립토판은 다음의 전구체로 작용한다. 화학식
힐 방식은 화학식을 적을 때 탄소 원자의 수를 먼저 적고 그 후 수소 원자의 수를 적은 후 나머지 다른 원소를 알파벳순으로 적는 방식이다. 만일 화학식이 탄소를 포함하지 않는다면 수소를 포함한 모든 원소를 알파벳순으로 적는다. 예를 들어 브로모에테인은 CHBr로 나타낸다. 알릴아민
알릴아민(Allylamine)은 아민의 유기 화합물로 화학식은 CHNH이다. 이 무색의 액체는 안정된 불포화 아민이다. 식물성 고기
단백질을 구성하는 아미노산은 20여 종이 있는데, 대사과정 중 합성되지 않아 식품으로 반드시 섭취해야 하는 필수아미노산은 성인의 경우, 발린, 루신,아이소루신, 메티오닌, 트레오닌, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판의 8종이고, 어린이와 회복기의 환자는 아르지닌과 히스티딘이 추가된다. 콩고기를 만드는 주원료인 대두는 단일 식품원료로는 단백질 함량이 가장 높고, 소화 흡수율과 아미노산 조성이 뛰어나다. 요소 회로
단백질에 유비퀴틴이 붙어 프로테아좀에 의해 분해된 후, 유비퀴틴은 재활용 되고 단백질 조각들은 다시 단백질 분해과정()을 겪는다.
이때, 단백질 조각들은 아미노산들로 분해되는데, 아미노산 속의 아미노기의 질소가 요소로 처리되는 과정을 요소 회로라고 한다. 아미노산
다음 표는 22가지 아미노산의 종류, 기호와 약자, 화학적 성질의 목록이다. X 기호는 정해지지 않은 임의의 아미노산을 나타낸다. B 또는 Asx는 아스파라긴이나 아스파르트산 중 하나를 나타낸다. Z나 Glx는 글루타민이나 글루탐산 중 하나를 나타낸다. J 또는 Xle는 류신이나 아이소류신을 나타낸다. IUPAC/IUBMB은 셀레노시스테인은 U와 Sec, 피롤라이신은 O나 Ply로 나타내도록 추천하고 있다. TCA 회로
많은 비필수 아미노산의 탄소 골격은 시트르산 회로의 중간생성물로부터 만들어진다. 시트르산 회로의 중간생성물로부터 형성된 α-케토산을 아미노산으로 전환시키기 위해 피리독살 인산이 보조 인자인 아미노기 전이반응에서 글루탐산의 아미노기를 α-케토산으로 전이시킨다. 이 반응에서 글루탐산은 시트르산 회로의 중간생성물인 α-케토글루타르산으로 전환된다. 아미노산 합성을 위해 탄소 골격을 제공할 수 있는 중간생성물에는 아스파르트산, 아스파라긴을 형성하는 옥살아세트산과 글루타민, 프롤린, 아르지닌을 형성하는 α-케토글루타르산이 있다. 아데닌
아데닌(Adenine)은 푸린계열의 핵염기의 하나이다. 생물의 여러 대사와 DNA 및 RNA의 형성에 관여한다. DNA에서는 티민과 염기쌍을 이루며, RNA로 전사될 때에는 우라실과 상보적인 관계를 맺는다. 6-아미노퓨린으로도 불린다. 생체에서는 인산과 결합하여 아데닐산의 형태로 존재하는 것이 일반적으로 유리된 형태로 존재하는 경우는 거의 없으나 찻잎에서 간혹 발견된다. 분자생물학 등에서는 약어 A로 흔히 쓰인다. 알도스
알도스()는 분자 내에 하나의 알데하이드기를 가지고 있는 단당류이며 화학식은 C(HO)이다. 모든 알도스 가운데 가장 단순한 형태는 세 개의 탄소 원자를 가진 글리세르알데하이드이다. 필수 아미노산
필수 아미노산과 비필수 아미노산을 명확히 구분하기는 쉽지 않다. 일부 아미노산은 다른 아미노산으로부터 합성 가능하기도 한다. 황을 포함한 아미노산인 메티오닌과 호모시스테인은 서로 변환이 가능하지만, 둘 다 사람의 체내에서 합성되지는 않는다. 마찬가지로 시스테인은 호모시스테인으로부터 변환할 수는 있으나, 합성되지는 않는다. 편의상 황을 포함한 아미노산은 영양학적으로 등가의 아미노산 군으로 취급되며, 마찬가지로 방향족성 아미노산인 페닐알라닌과 티로신, 요소 회로로 상호 변환이 가능한 아르기닌, 오르니틴, 시트룰린도 하나의 군으로 취급된다. 합성대사
세포는 단량체를 이용해서 새로운 중합분자를 구성하며 계속해서 젖산, 초산, 이산화탄소, 암모니아, 인산 등과 같은 단순한 대사물질로 분해한다. 대사물질의 구성하는 것은 화학 에너지를 방출하는 산화과정으로서, 모든 에너지가 열로 손실되는 것이 아니라, 일부는 아데노신 삼인산을 합성함으로써 저장된다. 아데노신 삼인산의 가수분해 과정은 세포에서 필요로 하는 거의 모든 에너지를 공급해준다. 분해대사는 세포를 유지하기 위한 화학 에너지를 공급해준다. 분해대사의 예로는 포도당 생성시 사용되는 아미노산을 추출하기 위해 근육 단백질을 분해하는 것이나, 지방산을 추출하기 위해 지방을 분해하는 것 등이 있다. 알파-케토글루타르산
α-케토글루타르산은 대사 경로에서 가장 중요한 질소 운반체 중 하나이다. 아미노산의 아미노기는 아미노기 전이반응에 의해 α-케토글루타르산에 아미노기를 결합시켜, 요소 회로가 일어나는 간으로 운반된다. 해당
무기인산과 유사한 음이온인 비산(arsenate, AsO)은 인산을 대체할 수 있는 기질로 1-아르세노-3-포스포글리세르산을 형성한다. 그러나, 1-아르세노-3-포스포글리세르산은 불안정하고 쉽게 가수분해되어 다음 단계에서 중간생성물인 3-포스포글리세르산을 형성한다. 이 단계를 우회해서 반응이 진행되더라도 다음 반응에서 1,3-비스포스포글리세르산으로부터 ATP는 생성되지 않을 것이다. 결과적으로 비산은 해당과정의 짝풀림제이다. 아미노산
생화학에선 흔히 α-아미노산을 간단히 아미노산</b>이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카복시기가 하나의 탄소(α-탄소라 부른다.)에 붙어있다. 프롤린(proline)은 실제로는 아미노기를 포함하지 않기 때문에, 엄밀하게 말해서 아미노산이 아니라, '이미노산'(imino acid)이다. 그러나, 생화학적으로 다른 진짜 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에, 아미노산으로 분류한다. 알라닌
알라닌의 L형 이성질체는 단백질을 구성하는 20개의 아미노산 중 하나이다. 알라닌은 3자부호로 Ala, 1자부호로 A로 나타낸다. RNA 코돈 GCU, GCC, GCA, GCG로부터 생성된다. L-알라닌은 1150종의 단백질을 대상으로 한 실험결과에 따르면, 7.8%의 비율로 류신에 이어서 2번째로 흔한 아미노산이다. D형 이성질체는 세균의 세포벽이나, 항생성 펩티드들에서 발견된다. 이소시안산
이소시안산(isocyanic acid, 아이소사이안산)은 Liebig and Wöhler에 의해 1830년에 발견된 HNCO라는 유기 화합물이다. 무색의 물질은 휘발성이며 독성이 있으며 23.5 ° C의 비등점을 가진다. 이소시안산은 유기화학과 생물학에서 가장 흔하게 발견되는 네 가지 원소인 탄소, 수소, 질소 및 산소를 포함하는 가장 안정적인 화합물이다. 순수한 시안산은 분리되지 않았으며, 이소시안산이 모든 용매에서 우세한 형태이다. 이소시안산은 불안정한 화합물 인 H-C = N-O의 이성질체다. 원형질
원형질은 물을 기본재료(용매)로 하는 액체 상태이나, 그 속에 각종 용질을 함요하고 있으며 오래 두어도 침전이 되지 않는데 이를 콜로이드 상태라고 한다. 유기 화합물에는 여러 가지 크기가 있다. 진(眞)용액이 되는 것은, 예를 들어 알라닌(아미노산의 일종)이나 글루코오스(포도당)처럼 크기가 1nm도 채 되지 않는 작은 분자(저분자)의 화합물이다. 그러나 아미노산이 50~5,000개나 결합하여 만들어진 단백질이나 다량의 글루코오스가 결합하여 만들어진 다당류(글리코겐·전분 따위)같은 고분자 화합물은 물속에서 물을 탁하게 만들면서도 침전되지 않는데, 이것이 콜로이드이다. 카사미노산
카사미노산(Casamino acids)은 아미노산 과 카세인의 산성 가수 분해 로 얻은 아주 작은 펩타이드의 혼합물이다. 카사미노산은 일반적으로 미생물 성장 배지로 사용된다. 카사미노산은 트립토판을 제외한 모든 필수 아미노산을 가지고 있으며, 황산 이나 염산으로 소화 시키면 대부분 파괴된다.  아미노글리코사이드
아미노글리코사이드(aminoglycoside)는 아민이 변형된 글리코사이드(배당체)로 구성된 분자 또는 그 일부를 말한다. 여러 가지 아미노글리코사이드가 특정 형태의 세균에 효과적인 항생제로서 작용하며, 아미카신, 아르베카신, 젠타마이신, 카나마이신, 네오마이신, 네틸마이신, 파로모마이신, 스트렙토마이신, 토브라마이신 등이 이에 포함된다.