단백질의 화학식은 무엇인가요?
아미노산
아미노산(영어: amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NH2CHRnCOOH(단, n=1~20)이다
크로마토그래피
이온 교환 크로마토그래피는 물질의 전하 차이를 이용한 이온 교환 매커니즘에 기반하는 크로마토그래피 기법이다. 보통 컬럼을 이용하지만, 평면 크로마토그래피로도 수행할 수 있다. 이온 교환 크로마토 그래피는 주로 전하를 띠지 않는 정지상을 사용하며, 주로 전하를 띠는 양이온, 음이온, 아미노산, 펩타이드, 단백질을 분리하는데 사용한다. 정지상의 전하와 반대 전하를 띠는 물질이 더 늦게 용출된다는 원리를 사용한다. 단백질을 정제하기 위한 방법 중 하나로 널리 사용되고 있다.
크기 배제 크로마토그래피는 젤 침투 크로마토그래피 (gel-filtration chromatography) 로도 부른다. 물질은 크기에 따라 칼럼을 통과하는 속도가 다른데, 이를 이용한 크로마토그래피 기법이다. 작은 분자는 칼럼 속의 구슬 속에 구멍에 빠져 들어가 갇혀있게 되며, 상대적으로 용출 속도가 느리게 된다. 그에 비해 크기가 큰 물질은 상대적으로 구슬의 구멍 속에 들어갈 확률이 적으므로 이동상을 따라 빠르게 용출이 된다. 다른 크로마토그래피 기법에 비해 상당히 해상도가 낮아 보통 정제 과정의 초반 단계에 이용된다. 단백질의 구조를 변성시키는 과정이 거의 포함되어 있지 않기 때문에, 단백질의 삼차나 사차 구조를 결정하는데 상당히 도움이 된다. 카이랄성 (화학)
D/L 표기법은 (+)/(−) 표기법 내지는 d/l 표기법과 관계가 없다. 즉, D가 반드시 d- 라거나 L 이 반드시 l- 인 것은 아니다. 단백질에서 흔히 발견되는 19개의 L-아미노산 중 9개는 d- 즉 우회전성이며, D-프럭토스는 다른 이름으로 l-프럭토스 즉 좌회전성이다. G단백질
G단백질의 두 개의 큰 종류가 있다. 첫 번째는 단량체 작은 GTPase로 작용하고, 두 번째는 세 개의 소단위를 가진 G단백질로 작용한다. 세 개의 소단위는 "G알파소단위" (α), "베타" (β) 그리고 "감마" (γ) 로 구성되어있다. 게다가, 베타와 감마 소단위는 서로 안정된 이량복합체를 만들 수 있다. 라미닌
라미닌은 단백질의 삼량체로 알파사슬, 베타사슬, 그리고 감마사슬로 구성되어있으며, 각각 5, 4, 3개의 유전적 다양성을 갖고 있다. 라미닌 분자들은 사슬의 구성에 따라 명명되었다. 따라서, 라미닌-511은 α5, β1, and γ1사슬을 가진다. 14개의 다른 사슬 조합들은 생체내에서 발견되었다. 단백질 삼량체는 교차구조를 만들어서 다른 세포막과 외세포기질 분자들을 붙게끔한다. 세개의 짧은 팔들은 다른 라미닌 분자들을 잡는데 좋은 역할을 하며, 이것은 판을 구성하는데 도움을 준다. 긴 팔은 세포들을 붙잡을 수 있어서 조직세포들을 막에 붙게 도와준다. 프로테아좀
프로테아좀(proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 분자이다. 세포 내의 단백질이, 아직 알려지지 않은 기작에 의해 인지되어, 유비퀴틴과 결합을 하게 된다. 최소한 4개 이상으로 연결된 폴리유비퀴틴 사슬이 단백질과 결합을 하게 되면, 폴리유비퀴틴 인지 도메인을 갖고 있는 프로테아좀의 19S 부분과 결합을 하게 된다. 그 후, deubiquitinating enzyme에 의해 유비퀴틴은 단백질에서 떨어져 나간다. 프로테아좀에 붙어 있는 단백질은 defolding이 되어 프로테아좀의 20S 부분으로 들어가게 된다. 20S subunit은 protease 활성도를 갖고 있어서, 20S 안쪽으로 들어 오는 단백질을 작은 가닥의 아미노산 서열로 자르게 된다. 이렇게 잘린 아미노산 가닥은 일부는 class I MHC로 loading이 되어 presentation이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다. 단백질 가수 분해 효소
단백질 가수분해 효소()는 단백질을 분해하는 효소를 통틀어 이르는 말로, 아미노산 또는 펩티드(이하 펩타이드) 혼합물을 만드는 효소이다. 종류에는 펩신, 펩티데이스, 트립신 등이 있다. 물질대사
동물과 식물, 미생물의 구조는 대부분 아미노산, 탄수화물, 지질(종종 지방이라고 불림) 이렇게 세 가지 기본적인 분자로 이루어진다[6]. 생명 유지에 필수적이며, 대사는 이 분자들을 만들어 세포와 조직의 구성 성분으로 쓰거나, 분해하여 에너지로 쓰는 화학 반응이다. 주요 생화학 분자는 결합하여 DNA나 단백질 같은 고분자가 된다. 식물성 고기
단백질을 구성하는 아미노산은 20여 종이 있는데, 대사과정 중 합성되지 않아 식품으로 반드시 섭취해야 하는 필수아미노산은 성인의 경우, 발린, 루신,아이소루신, 메티오닌, 트레오닌, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판의 8종이고, 어린이와 회복기의 환자는 아르지닌과 히스티딘이 추가된다. 콩고기를 만드는 주원료인 대두는 단일 식품원료로는 단백질 함량이 가장 높고, 소화 흡수율과 아미노산 조성이 뛰어나다. 히스태그
일반적으로 단백질은 표면에 금속 이온을 조절할 수 있는 능력을 어느 정도 가지고 있으며, 친화성의 차이를 이용하여 크로마토그래피로 단백질을 분리하는 것이 가능하다. 이것은 1975 년에 발표 된 고정화 금속 이온 친화성 크로마토그래피이다. 단백질을 구성하는 아미노산 중 히스티딘이 금속 이온과의 배위 결합에 강하게 관여한다는 연구 결과가 있다. 따라서 유전자 공학적으로 단백질의 말단에 다수의 히스티딘을 첨가하면 단백질의 금속 이온 친 화성이 현저히 증가하여 쉽게 정제가 가능하다. 히스태그를 갖는 단백질을 pH 8 이상의 조건 ​​하에서 니켈 등의 금속 이온이 고정화 된 운반체에 접촉 시키면, 히스티딘 잔기가 금속 이온을 킬레이트 화하여 운반체에 결합한다. 다른 단백질은 운반체에 결합하지 않거나 아주 약하게 결합하기 때문에 운반체를 적절한 완충액으로 세척하여 제거 할 수 있다. 그 후, 운반체로부터 이미다졸 등을 제거함으로써, 히스태그를 갖는 단백질을 고순도로 회수 할 수 있다. 인슐린
또한 인슐린은 생화학 역사에 있어서 매우 중요한 분자이기도 하다. 맨 처음 1차 구조식이 발견된 단백질이다. 1921년, 캐나다 토론토 대학의 프레더릭 밴팅과 찰스 베스트 박사에 의하여 최초로 이자에서 채취하여 인슐린의 결정을 얻어냈다. 그 후 1955년, 프레더릭 생어 박사가 처음으로 생거법을 사용하여 소의 인슐린 구조를 밝혀내었다. 소의 인슐린의 경우, 21개의 아미노산을 가진 A사슬과, 30개의 아미노산을 가진 B사슬이 두 개의 이황화결합으로 연결되어 있다. 다른 포유류 동물들의 인슐린도 매우 유사한 단백질 1차, 2차 구조를 지니고 있다. 소포체
분비 단백질은 소포체 막을 통과해 이동한다. 소포체로부터 세포 곳곳으로 운반되는 단백질은 이른바 단백질 표지라고 불리는 목적지 주소가 표시되어 있다. N-말단의 폴리펩타이드 사슬 중에 몇 개의 아미노산이 목적지 주소를 나타내는 역할을 하며, 목적지에 도착하면 제거된다. 소포체 밖으로 운반될 단백질은 소포에 포장되어 세포골격을 따라 이동하여 목적지로 향한다. 단백질
또한 단백질의 서열을 알기 위해서는 에드만 분해(Edman Degradation), 질량 분석법(Mass Spectrometry)등을 사용한다. 요즘에는 시간이 오래걸리는 에드만 분해보다는 질량 분석법을 주로 사용한다. 단백질 서열 분석에 질량 분석법을 사용하는 연구에 2002년 노벨 화학상이 시상되었다. 단백질
: 단백질 서열 포털 사이트 인산화
인산화 ()는 다양한 유기 화합물, 특히 단백질에 인산기를 추가하는 화학 반응이다. 이 반응은 생화학에서 중요한 역할을 한다. 2013년 2월 현재, MEDLINE 데이터베이스에서 단백질의 인산화에 관한 항목은 21 만개에 달한다. 염기서열
인간의 단백질들은 20여 가지의 아미노산을 이용하여 적절하게 펩타이드 결합을 하여 생성되는데, 하나의 아미노산을 지정하는 트리플렛코드가 20여가지의 아미노산을 모두 지정하기위해 총 4종류의 염기가 필요할 수밖에 없다. 변성 (생화학)
변성(Denaturation)이란 천연단백질이나 핵산이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용등으로 구조가 변하여 원래의 성질을 잃어버리는 현상을 말한다. 영양학
단백질은 많은 동물의 몸체(예: 근육, 피부 및 모발)의 구조재이다. 그들은 또한 체내의 화학 반응을 제어하는 ​​효소를 형성한다. 각 단백질 분자는 질소와 때로는 황을 포함하는 아미노산으로 구성된다(이 성분들은 모발의 각질과 같이 단백질을 태우는 특유한 냄새의 원인이다). 신체는 새로운 단백질을 생산하고 (단백질 유지) 손상된 단백질을 대체하기 위해 아미노산을 필요로한다(유지). 단백질 또는 아미노산 저장 규정이 없기 때문에 아미노산이식이에 존재해야한다. 과량의 아미노산은 일반적으로 소변에서 버려진다. 모든 동물에게 일부 아미노산은 필수적이며(동물은 내부에서 생산할 수 없다), 일부는 필수적이지 않다(동물은 다른 질소 함유 화합물에서 생산할 수 있다). 약 20 개의 아미노산이 인체에서 발견되며 약 10 가지가 필수적이므로 식이 요법에 포함되어야 한다. 적절한 양의 아미노산(특히 필수 아미노산)을 함유 한식이 요법은 초기 발육 및 성숙 단계, 임신, 수유 또는 부상(예를 들면, 화상)에서 특히 중요하다. 완전한 단백질 공급원은 모든 필수 아미노산을 포함한다. 불완전한 단백질 공급원은 하나 이상의 필수 아미노산이 결여되어있다. 단백질의 구조
나선 또는 병풍의 구조를 가진 폴리펩타이드들에서는 이들 간의 상호 작용의 결과로 더 복잡한 구형의 구조가 만들어진다. 즉, 2차 구조인 알파 나선 구조나 베타 병풍 구조는 뒤틀리거나 서로 결합하여 공 모양의 입체 구조를 만들 수 있다. 이렇게 형성된 복잡한 3차원 적 구조를 3차 구조라고 한다. 단백석
단백석(蛋白石, )은 결정이 아닌 덩어리 또는 종 모양으로 산출되는 함수규산염 광물이다. 보통은 백색 또는 무색이나 색을 띤 것은 보석으로 귀하게 여긴다. 10월의 탄생석은 오팔이다. 오팔은 작은 충격에도 그 표면이 깨지기 쉬워 아주 조심스럽게 다루어야 하는 보석이다. 광물의 정의에 따르면 광물은 구성 원자가 규착칙적으로 배열되어 있는 결정질이여야 한다. 하지만 단백석은 그 예외로 비정질이면서 광물로 취급된다. 단백석은 무질서한 구조를 갖는 것도 있지만, 어떤 것은 규산으로 된 매우 작은 그들이 일정하게 쌓여서 층을 이루고 있다. 이 츠유님 사이에서 빛이 굴절하여 분산되면 무지개색을 띈다. 어떤 단백석은 내부에 있던 수분이 빠져나가 표면에 작은 틈이 생기는 경우도 있다. 이런 틈이 생기게 되면 보석으로서 가치가 떨어진다. 카이랄성 (화학)
자연 발생하는 아미노산이나 당류를 비롯한 생물에서 사용되는 많은 분자는 카이랄성을 지닌다. 놀랍게도, 생물체에서 사용되는 화합물은 D/L 분류법으로 보았을 때, 대부분 같은 카이랄성을 지닌다. 대부분의 아미노산은 L형이며, 당류는 D형이다. 일반적으로 L형 아미노산을 이용해 자연적으로 형성되는 단백질은 왼손잡이성 단백질이라고 하며, D형 아미노산을 사용해 형성된 단백질은 오른손잡이성 단백질이라고 한다. 라이너스 폴링
이 문제를 해결하는 데에는 11년이 걸렸다. 그의 수학적인 분석은 옳았지만, 아스트버리의 사진에서 단백질 분자는 예상 위치보다 기울어져 있었다. 폴링은 단백질의 변성 실험을 통해 단백질은 가역적인 약한 결합과 비가역적인 강한 결합이 존재한다고 밝혔다. 그리고 약한 결합을 수소결합, 강한 결합을 공유결합이라고 추정하였다. 이후 그는 미르스키와 함께 아미노산들이 공유결합의 일종인 펩티드 결합을 통해 사슬을 형성하고 이들이 약한 수소결합을 통해 특별한 모양을 가진 단백질이 형성된다고 생각하였다. 그렇기 때문에 우선 아미노산의 구조를 밝혀 펩티드 결합의 길이와 각도를 결정하는 것이 우선되어야 한다고 생각하였다. 이 연구를 통해 단백질의 가능한 구조의 수를 대폭으로 줄일 수 있었고 단백질의 성질에 대해 알 수 있었다. 폴링은 이 연구를 통해 헤모글로빈 구조 모델에서는 원자들이 나선형 구조로 배열되어있다고 밝혔고, 이 아이디어를 일반화하여 단백질에 적용시켰다. 1951년, 아미노산과 펩티드의 구조, 그리고 펩티드 결합의 평면 성질을 기반으로 하여 폴링과 로버트 코리, 그리고 헤르만 브랜손은 단백질 2차 구조에서 1차적인 구조적 특징으로서 알파 나선과 베타 병풍 구조를 제안하였다. 단백질
2차 구조: 단백질의 2차 구조는 뼈대(Backbone Chain)에 의해 형성된다. 뼈대에 속해있는 모든 아미노산이 갖고 있는 카보닐기의 산소 원자와 아민기의 수소 원자 사이에 수소결합이 형성되어 열역학적으로 안정한 상태(가장 낮은 자유에너지를 가진 상태)를 갖게 된다. 이때 단백질의 2차 구조가 주로 알파나선이나 베타 면의 모양을 취하게 되는 이유는 폴리펩타이드 위에서 바로 옆에 위치한 두 아미노산 사이에서 곁사슬과 뼈대의 원자들끼리 서로 밀어내는 힘을 최소화 하는 안정한 모양이 알파나선이나 베타 면의 모양을 이루기 때문이다. 이는 뼈대의 수소결합과는 무관하게 가장 안정한 2차구조가 알파 나선이나 베타면의 모양을 이룸을 나타낸다. 라마찬드란 조사구(Ramachandran plot)는 이러한 추세를 좀 더 명확하게 보여준다. 세린
세린(Serine)은 화학식이 HOCCH(NH)CHOH인 유기화합물이다. 일반적으로 동물성 단백질에서 발견되는 20개의 아미노산 중 하나이며 포유류 단백질에서는 유일하게 L형 입체 이성질체만 발견된다. 이것은 불필수아미노산이며 체내에서 다른 대사 산물들(예를 들면 글리신)로부터 합성될 수 있다. 세린은 1865년 특별하게 농축된 원액의 실크 단백질로부터 찾아냈다. 세린의 이름은 라틴어로 실크를 뜻하는 sericum에서 유래되었으며 세린의 구조는 1902년 확립되었다. 단백질
단백질은 고유한 3차원 구조로 접히는(Folding) 폴리펩타이드 사슬을 말한다. 단백질이 자연 상태에서 접히는 구조는 단백질의 이 폴리펩타이드를 이루는 아미노산들의 서열(sequence)에 의해 결정된다. 생화학자들은 단백질의 구조를 4개의 단계로 나누어 설명한다. 키네이스
인산화효소는 기질에 따라 단백질 인산화효소, 지질 인산화효소, 탄수화물 인산화효소 등 다양한 그룹으로 나뉜다. 인산화효소는 박테리아에서 곰팡이, 곤충, 포유류에 이르기까지 다양한 종에서 발견된다. 인간에게서는 500개 이상의 인산화효소가 발견되었다. 단백질 인산화효소는 종종 다수의 기질을 가지기도 하고, 때때로 단백질이 하나 이상의 인산화효소에 기질로 작용한다. 때문에 단백질 인산화효소는 스스로의 활성을 조절하는 인자를 이용하여 명명한다. 예를 들어 칼모듈린 의존성 단백질 인산화효소는 칼모듈린의 조절을 받는다. 때때로 그들은 하부 그룹으로 나뉘는데 이는 동위효소의 존재 때문이다. 예를 들어 제 1형 및 제 2형 고리형 AMP 의존성 단백질 인산화효소는 동일한 효소 소단위로 구성되지만 다른 조절 소단위가 고리형 AMP에 결합하여 조절된다. 레빈탈의 역설
레빈탈의 역설은 단백질 접힘을 이론적으로 설명하는 과정에서 생겨난 난해함을 역설로 표현한 것이다. 아미노산이 일렬로 연결된 펩타이드 사슬은 물리화학적으로 안정된 상태의 구조를 찾아가는데, 대부분의 경우 이 단백질 3차 구조는 단백질 종류별로 고유한 형태를 가지며, 이로써 단백질은 특정 생화학적 기능을 수행할 수 있다. 이론적으로, 펩타이드 사슬은 매우 큰 수의 물리화학적 자유도를 갖는다. 따라서 가능한 단백질의 3차 구조의 개수는 이론적으로 천문학적인 수에 달하게 된다. 사이러스 레빈탈은 1969년 처음으로 이 문제를 제기하였는데, 그에 따르면 약 3개 또는 10개의 단백질 구조가 예상된다고 하였다.
단백질 접힘 문제는 생명체에서 항상 일어나고 있는 단백질 접힘을 설명하고, 더 나아가 주어진 아미노산 서열이 어떻게 특정한 단백질 구조를 만들어내는지 예측하는 것을 궁극의 목표로 한다. 이는 단백질체학(proteomics)의 중심문제 중 하나이다. 히스태그
히스태그(his tag)는 단백질 정제 방법 중 하나로 His서열이 이미 존재하는 벡터 DNA에 표적 유전자를 삽입하거나 표적 유전자의 5’ 또는 3’에 His서열을 붙이고 벡터에 넣어준다. 발현된 단백질에는 미리 달아둔 His-His-His-...-His가 존재하게 되고, 이를 인식하는 항체(antibody)를 이용해서 정제할 수 있다. 세포골격
예전에는 세포골격이 진핵세포만의 것으로 간주되었으나, 최근 진핵세포의 주 된 모든 단백질에 대응하는 상동기관이 원핵세포에도 존재한다는 것이 밝혀졌다. 비록 진화적인 관계는 멀어서 단백질 순서 비교만으로는 불명확하기는 하지만, 삼차원적인 단백질 구조는 진핵세포의 세포골격과 원핵세포의 세포골격이 진정한 상동기관임을 강하게 뒷받침해준다. 영양소
인간에게 필요한 영양소에는 주영양소(主營養素)인 탄수화물, 단백질, 지방이 대표적이며, 3대 영양소라고 불리기도 한다. 주영양소는 물질대사를 통해 에너지를 생산하는 역할을 한다. 또, 단백질은 에너지 생산 외에도, 인체의 각 장기들의 주 성분으로 몸을 구성하고, 호르몬으로 사용되어 생리작용을 조절하기도 한다. 비타민, 무기질, 물은 부영양소로 취급된다. 생명
단백질의 효소와 생합성을 지배하는 디옥시리보핵산 또는 디엔에이(DNA)의 구조와 특성을 바탕으로, 중요한 생명현상을 설명하려는 생물학의 한 분야이다.
분자생물학의 발달은 1940년대에 DNA가 유전자의 본체임이 밝혀지고, 동시에 DNA의 유전정보가 RNA를 통하여 세포질 속에서 단백질 합성을 지배한다는 사실이 차츰 알려지게 되었다. 더욱이 1953년 J.D.웟슨과 F.H.C.크릭에 의하여 DNA의 이중나선구조의 모형이 제출됨에 이르러 새로운 단계를 맞이하였다.
그 후, 분자생물학의 주류는 DNA의 복제 및 단백질의 생합성을 중심으로 하여 유전의 본질 및 유전의 메커니즘을 설명하고, 나아가서 생물체의 조절작용이나 진화의 현상을 설명하는 것으로 되었다. 따라서, 분자생물학의 중심이 되는 것은 분자유전학으로 볼 수 있다. 그러나 근육의 기본이 되는 수축단백질인 액토미오신이라는 단백질의 분자구조를 바탕으로 근육의 수축운동을 설명한다든지, 뇌에 있어서의 기억의 기작을 단백질이나 RNA의 미세한 구조의 변화로 설명하려는 일 등도 분자생물학에 포함시키고 있다. RNA
세포에서 이루어지는 단백질의 형성에는 DNA, RNA와 리보솜, 효소 등이 관여한다. 단백질의 형성과정은 다음과 같다.[4] 녹색 형광 단백질
청록색 형광 단백질(CFP; Cyan Fluorescent Protein)은 2008년 노벨화학상 수상자인 로저 첸(Roger Yonchien Tsien)에 의해 만들어졌다. 청록색 형광 단백질은 녹색형광단백질(GFP; Green Fluorescent Protein)를 돌연변이 시킴으로써 만들어진다. 녹색형광단백질(GFP)은 아미노산 238개로 이루어져있다. 그 중 65번째 아미노산인 세린(serine)이 트레오닌(threonine)으로 바뀌면 청록색형광단백질(CFP)이 만들어진다. 청록색 형광단백질은 파랑색 파장 영역대 의 빛을 흡수하고 청록색 파장 영역의 빛을 내보낸다. 프로테오글리칸
프로테오글리칸은 단백질로 매우 많이 당화 된 물질이다. 프로테오글리칸은 기본적으로 "핵심단백질"로 구성이 되어있고 핵심단백질에 공유결합으로 하나 혹은 그 이상으로 글리코사미노글리칸(GAG)사슬이 붙어 있다. 부착지점에는 세린 잔기가 글리코사미노글리칸에 4당류 다리를 통해 붙어 있다. 예를 들어 콘드로이틴황산염-GlcA-Gal-Gal-Xyl-단백질. 세린 잔기의 일반적인 서열은 -Ser-Gly-X-Gly- (X는 아무 아미노산이다) 이다. 그러나 모든 단백질이 이러한 서열오 글리코사미노글리칸을 단백질에 붙이는 것은 아니다. 사슬은 길며, 선형의 탄화수소 복합체로 생리적으로 음전하를 띠고 있다. 그 이유는 황산과 우론산 그룹 때문이다. 프로테오글리칸은 결합조직에서 발견된다. 생화학
단백질은 아미노산이라는 물질을 단위체로 하는 중합체이다. 기본적인 20가지의 아미노산들은 각각 카르복시기와 아미노기 그리고 곁가지(R그룹)를 가지고 있다. 서로 다른 곁가지가 각 아미노산 고유의 성질을 결정한다. 그리고 각 아미노산의 성질은 단백질전체의 3차원 입체 구조 형성에 영향을 미친다. 아미노산은 펩티드 결합이라 불리는 탈수축합반응을 통해서 폴리펩티드가 된다. 염소산 칼륨
염소산 칼륨(塩素酸kalium, potassium chlorate)은 KClO 분자식을 지닌 화합물로, 칼륨, 염소, 산소 원자가 포함되어 있다. 순수 형태에서는 흰 결정 물질이다. 산업용으로 가장 흔한 염소산염이다. 효소
효소는 일반적으로 62개에서 2500개가 넘는 아미노산 잔기로 이루어진 글로블린 단백질이다.[7][8] 효소는 이러한 아미노산 잔기들을 정확한 공간적 위치에 가지고 있다. 효소는 그들이 작용할 기질보다 크며, 효소의 작은 부분(대략 3~4 아미노산)만이 촉매작용에 관여한다.[9] 이렇게 기질이 와서 붙는 자리를 활성 자리라고 한다. 또한 효소는 조효소가 붙는 자리를 포함하고 있다. 어떤 효소들은 반응물이나 생성물에 직접적, 간접적으로 붙는 작은 분자들을 위한 결합 자리 역시 가지고 있다. 이러한 결합은 효소의 활성을 촉진하거나 저해할 수 있다. 즉, 구조적인 변형이 효소의 반응능력을 조절할 수 있다. 박테리오파지
박테리오파지의 유전물질은 DNA일수도 있고 RNA일 수도 있다. 단일나선일 수도 있고 이중나선일 수도 있으며 선형인 것도 있고 고리형인 것도 있다. "cystovirus"속을 제외한 다른 박테리오파지의 유전물질은 하나의 거대한 분자로 이루어져 있다. "cystovirus"속은 선형 이중나선 RNA를 유전물질로 가지는데, 여러 개의 분자로 분절되어 있다는 것이 특징이다. 박테리오파지의 유전체는 3.5킬로베이스에서부터 수백 킬로베이스에 이르기까지 다양하다. 박테리오파지를 이루고 있는 단백질 수나 그 종류의 수도 많은 차이를 보인다. "levivirus"속은 단 두 종류의 단백질로 이루어져 있으며 구성 단백질을 모두 합쳐도 200개가 채 되지 않는다. 그러나 꼬리를 가진 박테리오파지 중에서는 구성 단백질의 종류가 40개를 넘으면서 각각의 단백질이 하나의 박테리오파지 입자에 몇백 개씩 존재하는 경우도 있다. 산화적 인산화
ATP 생성효소는 버섯 모양의 거대한 단백질 복합체이다. 포유류의 ATP 생성효소는 16개의 소단위체를 포함하고, 약 600 kDa 의 분자량을 갖는다. F(o는 올리고마이신 민감성을 의미)는 막에 묻혀있는 부분으로 c 소단위체와 양성자(H) 통로를 포함한다. F은 기둥과 공 모양의 머리 부분으로 ATP를 합성하는 부위이다. F은 9개의 소단위체로 구성되어 있고, 소단위체는 5종류가 있으며, 그 구성은 αβγδε 이다. F의 공 모양의 복합체는 2가지 종류의 6개의 단백질(3개의 α 소단위체와 3개의 β 소단위체)로 구성된다. F의 γ 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체로 구성된 공 모양의 구조물 중앙을 관통하는 중심축 같은 구조이다. F의 α 및 β 소단위체는 둘 다 뉴클레오타이드와 결합하지만, β 소단위체만이 ATP 합성반응을 촉매한다. F의 γ 소단위체와 ε 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체를 효소의 기저부에 고정시킨다. 키네이스
인산화효소는 세포내 신호전달()에 광범위한 영향을 미치고 세포 내부의 복잡한 기작들을 조절한다. 어떤 분자는 인산화를 통하여 활성이 강화되거나 저해되며, 다른 분자와 상호작용하는 능력이 조절된다. 많은 인산화효소가 환경 조건이나 신호에 따라 반응하기 때문에 세포는 상황에 따라 세포 내의 분자를 통제할 수 있다. 인산화효소에 기능을 상실하는 돌연변이나 기능을 얻는 돌연변이가 발생하면 암 이나 기타 질병을 유발한다. 사람에게는 특정 종류의 백혈병과 신경종(), 척수소뇌성 운동실조(), 무감마글로불린혈증() 등 이 포함된다.
단백질 인산화효소()는 단백질의 세린, 트레오닌, 타이로신, 히스티딘 잔기를 인산화한다. 인산화를 통하여 단백질의 기능은 다방면으로 변화한다. 단백질의 활성을 증가시키거나 감소시키고, 안정화하거나 분해를 위한 표식이 되기도 하며, 특정한 세포 구획에 위치시키기도 하고, 다른 단백질과의 상호작용을 개시하거나 교란할 수 있다. 단백질 인산화효소는 인산화효소의 대부분을 차지하며 널리 연구의 대상이 된다. 단백질 인산화효소는 인산분해효소와 함께 세포 신호전달뿐만 아니라 단백질 및 효소 조절 역할을 한다. 번역 (생물학)
리보솜에서는 단백질 합성의 청사진이라 볼 수 있는 mRNA(messenger RNA)의 정보(코돈)를 근거로 이에 상보적으로 결합할 수 있는 tRNA(transfer RNA)가 날라오는 아미노산들을 차례차례 연결시켜서 단백질을 합성한다. 합성이 시작될 때 처음에 메티오닌(Methionine)부터 오는게 일반적이며, 합성을 끝내는 부분의 mRNA에는 특정한 정지신호 역할을 하는 코돈이 있다. 아미노산이 붙어있지 않은 tRNA가 리보솜에 들어와 mRNA의 정지 코돈과 결합하면 아미노산 중합반응이 끝나게 된다. 합성된 단백질은 그 단백질이 갖는 특정한 신호에 의해 목적지로 이동하게 된다. 다당류
천연적인 당류들은 단순 탄수화물들로 단당류이며, 화학식이 (CHO)이고, 여기서 n은 3이상이다. 단당류의 예로는 포도당, 과당, 글리세르알데하이드가 있다. 다당류는 C(HO)의 화학식을 가지며 여기서 x는 보통 200 내지 2500의 큰 수이다. 중합체 골격의 반복되는 단위체가 6탄당인 경우, 화학식은 (CHO)으로 단순화시켜며, 일반적으로 n은 40≤n≤3000 이다. TCA 회로
단백질의 분해에서 단백질은 단백질 가수분해효소(protease)에 의해 아미노산으로 분해된다. 이들의 탄소 골격(즉, 탈아미노화된 아미노산)은 시트르산 회로에 대해 보충대사(anaplerotic) 효과를 갖는 중간생성물들(예: 글루탐산 또는 글루타민으로부터 유도된 α-케토글루타르산)로 시트르산 회로로 유입될 수 있다. 또는 류신, 아이소류신, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판, 티로신, 트레오닌의 경우 아세틸-CoA로 전환되어 CO와 HO로 산화되거나 케톤체를 형성하는데 사용된다. 케톤체는 간이 아닌 다른 조직에서만 산화되거나 또는 소변이나 호흡을 통해 배설될 수 있다. 중간생성물로서 시트르산 회로로 유입되는 아미노산들은 미토콘드리아 밖으로 수송되는 말산이 세포질의 옥살아세트산으로 전환되어 궁극적으로 포도당이 만들어지는 포도당생성(gluconeogenic) 아미노산들로 시트르산 회로에서 유출될 수 있다. 반면에 아세토아세틸-CoA나 아세틸-CoA를 거쳐 케톤체를 생성하는 아미노산들(류신, 아이소류신, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판, 타이로신, 트레오닌)은 케톤생성(ketogenic) 아미노산이다. 탈아미노화된 알라닌, 시스테인, 글리신, 세린, 트레오닌, 트립토판은 피루브산으로 전환되고 옥살아세트산으로(보충대사 반응으로) 시트르산 회로로 유입되거나 또는 피루브산에서 아세틸-CoA로 전환된 다음 CO와 HO로 분해될 수 있다. 브래드퍼드 단백질 정량법
Bradford 단백질 정량법(Bradford Protein Assay)은 용액의 단백질 농도를 분광기를 이용하여 측정하는 과학적 실험 기법이다. 브래드퍼드(Marion M. Bradford)에 의해 발명되었다. FASTA 포맷
FASTA 포맷은 염기서열 혹은 단백질서열을 문자열로 표현한 것이다. 단백질의 구조
아미노산들은 탈수 합성 반응을 통하여 서로 결합할 수 있다. 두 분자의 아미노산이 탈수 합성 반응을 거치면서 한 분자의 아미노기에 있는 질소와 다른 분자의 카르복시기에 있는 탄소가 공유 결합하게 되는데 이러한 공유 결합을 펩타이드 결합이라고 한다. 20종류의 아미노산을 구성 단위로 사용하면 수백 만 가지의 조합을 만들 수 있으며 각 조합에 따라 만들어진 아미노산 중합체를 폴리펩타이드 사슬이라고 한다.
따라서 특정 폴리펩타이드는 여러 아미노산들이 특정한 순서대로 끝과 끝이 연결된 긴 형태로 만들어 진다. 단백질 분자는 폴리펩타이드 사슬 한 개로 만들어 지거나 여러 개의 사슬들로 구성되어 특별한 구조를 가지게 된다. 혈액
혈장 단백질은 알부민, 글로불린, 피브리노겐 등으로 구성되어 있으며 세부적으로는 약 80여 종에 이른다[7]. 알부민은 가용성 단백질 가운데 황산암모늄으로는 침전되지 않는 단순 단백질을 총칭하는 것이고, 글로불린은 물에 녹지 않으며 약한 염기성또는 중성 염류 용액에 녹는 단순 단백질이다. 한편, 피브리노겐은 수용성 단백질로 혈액 응고에 관여하여 혈소판의 침전 속도와 혈액의 점성에 영향을 미친다[7]. 질량 분석
단백체학에서는 단백질 등과 같은 물질을 강한 전자빔 등으로 부수어서 그 부분 부분 질량을 계산하여 동정을 한다. 간장
단백질을 함유한 원료를 (염산 등의) 산으로 녹여서 가수 분해한 후, 수산화 나트륨 또는 탄산 나트륨으로 중화하여 아미노산을 만든 후 소금과 첨가물을 넣어 제조한 것을 말한다. 화학간장이나 아미노산간장이라고도 부른다. 단백체학
단백체학(프로테오믹스, Proteomics)은 세포 안 또는 개체 안의 모든 단백질을 총체적으로 연구하는 학문을 말한다. 생물정보학의 한 분야이기도 하다. 유전체학, 전사체학, 상호작용체학등과 같이 1990년대 중반에 생겨난 신조어이다. 염기서열
DNA상에서 염기가 일렬로 3개씩 모이면 하나의 트리플렛 코드를 형성하여 하나의 아미노산을 지정하게 되는데, 이 트리플렛 코드들이 여러 개 모이면 궁극적으로 하나의 단백질을 지정하게 된다. 즉, 염기가 3개씩 모이면 트리플렛 코드를 형성하여, 단백질서열로 변환되는 것이다. 발린
발린(Valine, 약칭: Val, V)은 알파-아미노산의 하나로, 화학식은 HOCCH(NH)CH(CH)이다. 필수 아미노산 중 하나이다. 텔로머레이스
텔로머레이스는 생체내의 효소로 주요 구성성분은 단백질이다. 하지만 다른 효소와는 다르게 단백질 외에 추가적으로 RNA분자를 포함하고 있다. 이 RNA염기서열은 텔로미어를 신장시키는데 있어서 주형으로 작용하기 때문에 텔로미어와 상보적인 염기서열을 포함하고 있다. 이러한 구조를 이용하여 텔로머레이스는 DNA중합효소와 독자적으로 DNA의 염기서열 끝에 텔로미어 염기서열을 덧붙여 연장할 수 있다. 생화학의 역사
효모가 살아있는 세포 외부에서 기능할 수 있다는 것을 보여주었기 때문에, 다음 단계는 생화학적 성질을 결정하는 것이었다. 많은 초기 연구자들은 효소 활성이 단백질과 관련되어 있다고 지적했지만, 몇몇 과학자들은(노벨 화학상 수상자인 리하르트 빌슈테터 같은) 단백질이 효소의 운반체일 뿐이며 단백질 자체는 촉매 작용을 할 수 없다고 주장했다. 그러나 1926년에 제임스 섬너는 유레이스(urease, 요소가수분해효소)가 순수 단백질이며 결정화할 수 있음을 밝혀냈고, 1937년에 카탈레이스로도 마찬가지임을 보여주었다. 순수 단백질이 효소일 수 있다는 결론은 소화 효소인 펩신 (1930), 트립신, 키모트립신을 연구한 존 하워드 노스럽, 웬들 메러디스 스탠리에 의해 결정적으로 입증되었다. 제임스 섬너, 존 노스럽, 웬들 스탠리는 1946년에 노벨 화학상을 수상했다. 막관통 단백질
막관통 단백질(Transmembrane protein)은 세포막이나 세포소기관의 지질막을 관통해서 존재하는 막 단백질이다. 유전체의 상당부분을 차지하고 있다. 지질막을 관통하는 부분은 대부분 알파 나선의 구조를 가지며 베타 면의 구조를 갖는 것도 일부 존재한다. 베타면의 구조를 갖는 경우, 베타 배럴(Beta barrel)의 구조를 갖게 된다. 지질막을 관통하는 알파 나선은 22개 정도의 아미노산으로 이루어져 있는데 대부분 소수성 아미노산으로 구성돼 있다. 컴퓨터 알고리즘으로 비교적 정확하게 막관통 부분을 예측할 수 있다. 막관통 나선은 하나일 수도 있고 여러 개일 수도 있다. 막관통 단백질은 계면활성제, 비극성 용매등을 사용하여야 막으로부터 분리해 낼 수 있다. 단백질
4차 구조: 단백질의 4차 구조는 여러 개의 폴리펩타이드가 소수성 결합에 의해 모여 하나의 단백질로 작용하는 것으로, 하나의 폴리펩타이드가 단백질로서 고유 역할을 하는 경우 존재하지 않기도 한다. 3차 구조와 마찬가지로 디설피드 결합과 수소결합, 이온 결합 등에 의해 더욱 안정해진다. 히스택
히스택(His-tag, polyhistidine-tag)은 단백질 내 최소 6개 이상의 히스티딘 (Histidine, His) 잔기(residue)로 구성된 아미노산 모티프로 보통 단백질의 N말단이나 C말단에 있다.
이는 또한 헥사히스티딘택(Hexa histidine-tag), 6X히스택(6xHis-tag), 히스6 택(His6 tag)등으로도 알려져 있으며 히스택(His-tag, EMD 바이오사이언스 등록)으로 상표가 등록되어 있다.
히스택은 로슈(Roche)에 의해 발명됐으나 히스티딘과 이를 이용한 벡터의 사용은 퀴아젠(Qiagen)을 통해 유통된다.
히스티딘 태그가 붙은 단백질의 정제 키트는 퀴아젠(Qiagen), 시그마(Sigma), 써모사이언티픽(Thermo scientific), GE헬스케어(GE healthcare), Macherey-Nagel, Clontech, 바이오-래드(Bio-Rad), 바이오니아(Bioneer) 등의 회사를 통해 이용가능하다.  액틴
액틴 (Actin) 은 근육 단백질 을 이루는 미오신과 함께 2가지 기본적 단백질 중 하나로, 얇은 필라멘트를 이루고 있는 이중나선의 선형단백질이다. 섬유상 구조를 가지며, 근육 이외의 세포에도 널리 분포한다. 1942년 헝가리의 F. B. 스트라우프가 먼저 발견되었던 미오신(myosin)에 ATP를 가하여 근수축이 일어나는지를 확인하였을 때 수축이 일어나지 않고 또 다른 단백질(액틴)을 가했을 때만 수축이 일어나는 것을 발견하고 이 단백질이 미오신에 활성을 준다는 뜻에서 액틴으로 명명되었다. 항체
항체는 비교적 큰 분자량을 가진 단백질로서 아미노산기에 당사슬이 결합하고 있다. 대부분의 면역글로불린 상과(上科) 항체들은 아미노산의 N-말단에 결합하고 있지만 IgA1와 IgD 경우만 O-말단에 결합하고 있다. 각 항체의 기본 단위는 각각 경사슬 2개와 중사슬 2개가 이황화 결합을 하여 이루어진 Y자 모양을 한 단량체 분자이며 단량체가 1- 5개까지 모여 하나의 항체를 구성한다. 리보솜
리보솜()은 아미노산을 연결하여 단백질 합성을 담당하는 세포소기관으로 리보솜 RNA와 단백질로 이루어져 있다. 리보솜은 대단위체와 소단위체로 분리되어 있으며, 두 단위체가 결합하여 단백질 합성을 수행한다. 단백질 소화율 교정 아미노산 점수
단백질 소화율 교정 아미노산 점수 (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score, PDCAAS)는 인간의 아미노산 필요와 소화하는 능력 모두에 기초하여 단백질의 품질을 평가하는 방법이다. PDCAAS 평가는 단백질의 품질을 결정하는 데에 "바람직한 '최선'의 방법"으로 1993년에 미국 식품의약국(FDA)과 유엔 식량 농업 기구(FAO)·세계 보건 기구(WHO)에 의해 채택되었다. 김성훈 (과학자)
세포내 단백질 합성효소들은 생명 초기에 생성되어 유전자의 암호를 단백질로 해독하여 주는 필수적인 효소로만 간주되어 왔으며 아직까지 세포 신호전달 및 대사과정 등에 조절 인자로서의 역할은 인식되어 있지 않고 있었다. 김성훈 (과학자)
김성훈(1958년 7월 10일~ ) 박사의 연구핵심을 한마디로 설명하면 인간 단백질합성효소들을 통해 이루어지는 새로운 신호전달체계를 발견한 것이다. 즉 20가지의 단백질 합성효소(ARS)들이 기존에 알고 있는 것과 같이 단백질 합성만 하는 것이 아니고 다양한 세포 내 분자들과 상호결합을 통해 세포를 조절하는 중요네트워크를 구성하고 있다는 새로운 사실을 규명, 단백질 합성효소의 기능 연구에 대한 새로운 영역을 개척했다. 단백질
단백질 영어명 프로틴(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다. 단백체학
궁극적으로 인간 생체 활동의 기본 단위는 단백질이다. 단백질에는 많은 종류와 함께 많은 변이가 있으며, 하나의 기능단위에 대한 모든 가능한 단백질 집합을 단백체(Proteome)라고 부른다. 골지체
소포체로부터 나온 소포는 골지장치의 "형성면"과 융합하여, 소포 내부의 단백질을 골지장치 내부로 전달한다. 단백질은 이후 "성숙면"으로 보내어져서 변형되게 된다. 변형이란 글루코실화나 인산화등을 의미한다. 또한 골지장치는 단백질에 최종 목적지를 나타내는 분자 순서를 붙이기도 한다. 예를 들어, mannose-6-phosphate (매노스-6-포스페이트) 란 표식은 리소좀으로 가야 할 단백질을 의미한다. 단백질
수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다. 여러가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다. 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다. 히스택
폴리히스티딘 택 칼럼은 몇 가지 알려진 단백질을 불순물로 보유하고 있다.
그 중 하나는 FKBP-형태의 펩티딜 프로릴 이성질체화효소(peptidyl prolyl isomerase)로 약 25kDA이다(SlyD). 불순물은 일반적으로 이차적인 크로마토그래피 기술을 써서 없애거나, SlyD가 결손된 대장균 계통을 이용해 재조합 단백질을 발현해 없앨 수 있다.
그 대신에 코발트에 기반을 둔 레진은 대장균 유래의 SlyD에 결합하지 않기 때문에 이 한 번의 단계만으로 단백질을 정제할 수 있다.   심방 나트륨이뇨 펩티드
심방 나트륨이뇨 펩티드(이하 ANP)는 28개의 아미노산으로 이루어진 단백질이며, 단백질 구조 중간에 17개의 아미노산으로 이루어진 고리를 가진다. 고리는 이황화 결합에 의해 형성된다. ANP는 같은 고리 구조를 갖는 뇌 나트륨이뇨 펩티드(BNP), C형 나트륨이뇨 펩티드(CNP)과 밀접한 관계가 있는 것으로 보인다. 단백질
아미노산 서열의 양끝단을 N-말단과 C-말단이라고 한다. 이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH₂)를 가지고, 다른 쪽은 카복실기(-COOH)를 갖기에 붙여진 이름이다. 제임스 D. 왓슨
엄청난 양의 DNA가 간단한 세포 안에 채워져 있는데, 만일 인간의 염색체 46개에 있는 DNA 염기를 A,C,T,G로 표기하면 32억 개의 문자가 차지하는 분량은 500쪽 책 4,000권에 해당된다. 세포는 DNA를 실패에 감듯이 히스톤 단백질을 이용하여 체계화 시킨다. 진핵세포에서 하나의 염색체를 형성하기 위하여, 146개의 염기쌍이 8개의 히스톤(histone) 단백질로 이루어진 구조물 주위를 두 번 휘감아 1개의 뉴클레오솜(nucleosome)을 형성한다. 뉴클레오솜의 지름은 10nm 이다. 연속적인 DNA는 실에 꿰인 구슬처럼 뉴클레오솜을 연결하고, 이것이 다시 접혀 지름 30nm의 구조물을 형성한다. 이러한 DNA 응축 방법은 분열하는 세포에서 고도로 응축된 중기 염색체를 만든다. 분열하지 는 세포는 DNA 응축 정도를 달리하면서 필요한 부분에 효소가 접근할 수 있도록 허용한다. DNA가 부분 부분이 풀리면서 RNA로 전사된다. 전사를 하기 위하여 DNA가 히스톤에서 떨어져 나오거나 단단히 감겨있어도 DNA 본래의 구조와 염기 서열은 그대로 유지된다. 마찬가지로, 세균과 고세균의 DNA도 단백질과 함께 응축되어 있다. 효모단백질잡종법
플라스미드들은 단백질 산물을 만들도록 제작된다. DNA결합도메인(BD) 조각은 단백질에 붙게하고, 활성도메인(AD) 조각은 다른 단백질에 붙도록 한다. BD가 붙은 단백질은 미끼 단백질이 되고, 일반적으로 알고 있는 단백질을 사용한다. AD가 붙은 단백질은 먹이 단백질로 알고 있는 단백질, 또는 라이브러리의 알고있거나 모르는 단백질을 사용한다. 여기서 라이브러리는 단백질-인코딩 서열의 모음으로 특정기관이나 세포에서 표현되는 모든 단백질을 나타낸다. 라이브러리를 사용할 때 이 기술은, 각 세포가 하나 이상의 플라스미드에 감염되지 않는 것을 가정한다. 알부민
알부민()은 세포의 기본 물질을 구성하는 단백질의 하나로 자연 상태에서 존재하는 단순 단백질이며 분자량이 65-70 kDa이다. 물에서 작용하여 아미노산만으로 분해되는 단순 단백질과 유기화합물을 생성시키는 복합 단백질이 있다. 동물이나 식물의 몸에 있으며, 알의 흰자나 혈청 속에 있다. 혈액 중의 혈청 알부민은 과다 출혈에 따른 쇼크를 방지하고 수술 및 화상 치료에 쓰인다. 다이에틸아미노에틸 셀룰로스
다이에틸아미노에틸 셀룰로스 (Diethylaminoethyl cellulose, DEAE 또는 DEAE-C)는 이온교환수지(Ion Exchange chromatography)에 의해 단백질을 정제하는 과정에서
pI보다 높은 pH에서의 단백질의 순 전하(net charge)가 음일 경우 사용되는 sepharose이다. 식물성 고기
최근에는 미 FDA(식품의약청), FAO(국제연합식량농업기구),WHO(세계보건기구) 등에서 채택한 단백질 소화성에 의한 아미노산가(PDCAAS, Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score)로 식품의 아미노산 조성을 평가하는데, 대두는 그 값이 ‘0.92’로, 우수단백질 공급원이라고 불리는, 계란(1.0),우유(1.0), 쇠고기(0.72)에 비해 낮지 않다. 콩고기의 원료로 많이 사용되는 대두분리단백은 ‘1.0’으로 소화 흡수율이 아주 좋은 양질의 단백질로 인정된다. 프리온
PrP는 세포막에서 발견되는 정상적인 단백질로, 인간에서는 한 개의 이황화결합이 있는 209개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 분자량은 35-36kDa으로 대개 알파-헬릭스 구조로 이뤄져 있다. 위상학적으로는 몇 가지 형태들이 있는데 당지질(glycolipid)을 통해 세포 표면에 단단히 붙어 있는 형태 한 종류와 세포막 속에 박혀있는 형태 두 종류가 있다. 무슨 기능을 수행하는지는 아직 전부 알려져 있지는 않다. PrP는 구리2가 이온과 강하게 결합하는데 아마 PrP의 구조나 기능에 연관이 있을 것이라 추정되지만, 확실한 의의는 알 수 없다. PrP는 쉽게 단백질분해효소인 proteinase K에 의해 분해되며, 시험관내에서는 phosphoinositide phospholipase C (PI-PLC)같은 효소를 써서 당지질을 분해함으로써 쉽게 세포 표면에서 떼어낼 수 있다. 콜레스테롤
혈액에 있는 지질단백질은 몇 가지 종류로 나뉜다. 밀도가 점점 증가하는 순으로 나열하자면, 암죽미립, 초저밀도 지질단백질(VLDL), 저밀도 지질단백질(LDL), 중간밀도 지질단백질(IDL), 고밀도 지질단백질(HDL) 순이다. 단백질/지질 비율이 낮으면 지질단백질의 밀도는 낮아진다. 서로 다른 지질단백질에 포함되어 있는 콜레스테롤은 대체로 똑같지만, 종종 자유 알코올 형태나 콜레스테롤 에스터 형태인 것도 있다. 표지단백질
친화성 표지(Affinity tags)가 단백질에 부착되며 이 단백질은 본래의 생물학적 재료로부터 친화도를 이용한 기술(Affinity technique)을 이용하여 정제할 수 있다. 이는 키틴결합단백질(CBP), 말토스결합단백질(MBP), 글루타치온-S-전이효소(GST) 등을 포함한다. 폴리(히스티딘) 표지(Polyhistidine-tag)가 단백질 표지 재료로 널리 이용된다. 이는 금속 기질에 결합한다. RNA
리보핵산(R</b>ibo<b data-parsoid='{"dsr":[50,57,3,3]}'>N</b>ucleic A</b>cid, RNA) 은 오탄당의 일종인 리보스를 기반으로 뉴클레오타이드를 이루는 핵산의 한 종류이다. 하나의 나선이 길게 꼬여 있는 구조를 지니며 DNA의 일부가 전사되어 만들어진다. RNA는 단백질을 합성하는 과정에 작용하며 일부 바이러스는 DNA 대신 RNA를 유전물질로 갖기도 한다. 핵염기로 DNA와 달리 티민 대신 우라실을 갖는다.[1] 최근 RNA 스스로 효소와 같은 기능을 가질 수도 있음이 발견되었다. 이것을 리보자임(ribozyme)이라 한다. 폴리아크릴아마이드 겔 전기 영동법
단백질은 핵산과 달리 기본적으로 다양한 전하를 띄며, 다양한 형태를 가지기 때문에 몇 가지 처리를 요하는데, 우선 단백질을 2-메르캅토에탄올로 처리해 주어야 한다. 2-메르캅토에탄올은 단백질의 이황화 결합을 파괴하여 입체 구조를 변성시킨다. 그 후 단백질을 SDS을 이용해 폴리펩티드를 음전하로 코팅하게 되면 모든 시료 펩티드가 음전하로 코팅된 일자의 분자가 되어 단백질의 아미노산 조성, 입체 구조 등으로 인한 요인을 무시할 수 있게 된다. 음전하로 코팅된 폴리펩티드는 PAGE상에서 (-)극에서 (+)극으로 이동한다. 단백질
아미노산 서열이 복잡한 3차 구조를 이루는 과정을 단백질 접힘(Protein Folding)이라고 한다. 보통은 각자 단백질의 고유한 3차 구조는 그 아미노산 서열이 가질 수 있는 가장 자유 에너지가 낮은 상태이다. 또한 자유 에너지가 낮은 상태가 생물학적 기능을 수행하는 활성 상태이다. 하지만 단백질은 이 보다 높은 에너지 상태에도 존재할 수가 있다. 단지 그 에너지가 높기에, 자연 상태에서 높은 에너지 상태에 존재하는 단백질의 양은 극히 소수에 불과하다. 가장 안정한 상태에서 단백질의 구조가 완전히 풀리는 상태(2, 3, 4차 구조가 모두 사라진 상태)에 도달하는 데 필요한 에너지가 단백질의 열역학적인 안정성을 결정한다. 단백질
단백질의 변성은 천연단백질이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용 등으로 원래의 성질을 잃어버리는 현상이다. 분자생물학
1950년대 후반에서부터 60년대에 이르러 마침내, 분자생물학자들은 세포 및 기관에서 분자수준의 구성물질 분리,정제 및 파악이 가능해졌다. 이러한 구성성분에는 유전암호로서 기능하는 DNA, DNA의 전사체인 RNA 그리고 단백질이 있다. 산화 칼륨
화학식은 KO이다. 알라닌
알라닌의 L형 이성질체는 단백질을 구성하는 20개의 아미노산 중 하나이다. 알라닌은 3자부호로 Ala, 1자부호로 A로 나타낸다. RNA 코돈 GCU, GCC, GCA, GCG로부터 생성된다. L-알라닌은 1150종의 단백질을 대상으로 한 실험결과에 따르면, 7.8%의 비율로 류신에 이어서 2번째로 흔한 아미노산이다. D형 이성질체는 세균의 세포벽이나, 항생성 펩티드들에서 발견된다. 분자생물학
단백질의 기능을 알아내는 가장 기본적인 기법 중의 하나가 Expression cloning이다. 과정을 설명하자면 다음과 같은 특징을 갖는다. 먼저 목표 단백질의 아미노산 서열을 암호화하고 있는 DNA를 플라스미드에 복제한다(PCR을 이용하거나 제한 효소를 이용한다.).이렇게 만들어진 재조합 플라스미드를 expression vector 라 한다. 이 플라스미드는 목표 단백질의 생산을 유도하는데 쓰이는 특징적인 프로모터와 함께 삽입된 DNA가 플라스미드로부터 유실되지 않도록 도와주는 항생제 내성 유전자(antibiotic resistance markers)를 가질 수 있다. 이제 만들어진 플라스미드를 박테리아 또는 동물 세포에 도입한다. 박테리아에 플라스미드를 도입시키는 데는이 세가지 방법이 사용된다. 동물세포와 같은 진핵세포의 경우에는 특별히 트랜스펙션(transfection)이라 부른다. 인산화칼슘(calcium phosphate) 트랜스펙션, 전기천공법(electrotransfection), 미세주입법(microinjection) 그리고 리포솜 주입법(liposome injection)등이 대표적인 트랜스펙션 방법이다. 또한 바이러스나 박테리아를 운반자로 사용하여 진핵세포에 DNA를 도입할 수도 있다. 후자의 경우 종종 박토펙션(bactofection)이라 불린다. 박토펙션에는 주로 Agrobacterium tumefaciens라는 박테리아가 사용된다. 도입된 플라스미드는 숙주의 게놈에 안정적으로 삽입될 수도 있지만 게놈과는 독릭접으로 떨어져서 존재할 수도 있다. 이 경우를 transient transfection이라 한다.
둘 중 어느 쪽이든, 목표 단백질을 암호화한 DNA는 숙주 세포 내에 존재하므로 지금부터 단백질은 발현 가능하다.
프로모터에 결합하여 유전자 발현을 도와주는 다양한 시스템과 특정 신호 전달 물질들이 모두 존재하므로 가능한 것이다.
일단 여기까지 진행되면 이제부터 연구자들은 숙주로부터 대량의 단백질을 추출한다.
연구자들은 추출한 단백질이 다양한 환경에서 활성을 나타내는지 알아보는 실험을 하며, 3차 구조의 연구를 위하여 결정을 만들기도 한다.
제약 산업에서는 목표 단백질에 작용하도록 개발된 신약의 성능을 알아보기도 한다. 단백질 정제
단백질 정제란 복합 혼합물(complex mixture)로부터 단일 타입의 단백질을 분리하는 일련의 과정들이다. 단백질 정제는 관심있는 단백질의 기능, 구조 그리고 상호작용을 분석하기 위해서 필수적이다. 시작물질은 보통 생체조직 혹은 미생물 배양체이다. 이면각
입체화학에서 세 원자가 이루는 면끼리의 이면각을 이용해 분자의 구조를 나타낸다. 단백질 구조를 나타내는 도표를 라마찬드란 조사구라고 한다. 브래드퍼드 단백질 정량법
단백질과 결합된 쿠마시블루 염색약은 595nm 파장의 빛을 가장 잘 흡수한다고 알려져 있다. 단백질과 결합하지 않은 양이온 형태의 염색약은 빨간색이나 초록색을 띤다. 단백질과 결합하게 되면 염색약은 음전하와 파란색을 띠게 된다. 595nm에서의 흡광도는 염색약과 단백질이 더욱 많이 결합할수록 높아지고, 이는 시료의 단백질 농도를 알려준다.
먼저 표준곡선을 그려야 한다. 이때 보통 BSA 라고 부르는 단백질을 이용한다. 표준 곡선은 단백질의 농도를 x축에, 흡광도를 y축으로 설정하여 그린다. 이 표준곡선은 미지의 단백질의 농도를 구할때 사용한다. 다음은 표준곡선을 이용하여 미지의 단백질 시료의 농도를 확인하는 과정을 나타낸 것이다. 라이너스 폴링
그 당시 폴링은 생명이 없는 화학물질이 생명체로 변환되는 데에 단백질이 중요한 역할을 한다고 생각하였고, 따라서 단백질의 구조와 기능을 밝힌다면 생명의 비밀을 풀 수 있다고 생각하였다. 그는 X-ray 회절 분석을 통해 헤모글로빈의 구조를 분석하려고 하였지만 단백질은 그 방법에 맞지 않았다. 왜냐하면 단백질은 크기가 너무 크고 다양한 거대 분자였기 때문이다. 또한 단백질은 조금만 가열해도 변성이 일어나기 때문에 정제, 분리도 어려웠다. 따라서 1930년대 영국의 결정학자 윌리엄 아스트버리가 찍은 가장 좋은 X-ray 사진에 대해 폴링은 양자역학적으로 설명할 수 없었다. 세포 핵
핵 속에는 핵액과 핵소체, 염색사가 들어 있다. 핵소체는 그 주성분이 단백질과 RNA로서, 리보솜을 만드는 리보솜 RNA를 생성하는 장소로 알려져 있다. 염색사는 실 모양을 하고 있으며, 핵 내부에 고르게 분포되어 있다. 그러나 핵분열을 시작하면, 이것이 꼬이면서 응축되고 굵어져서 생물의 종류에 따라 특수한 모양과 일정한 추의 염색체가 되므로, 광학 현미경으로 똑똑히 관찰할 수 있는 상태가 된다. 핵은 핵분열 때의 염색체 활동에 의해, 유전정보를 원래의 세포에서 새로 생기는 세포에 전하는 활동을 하지만, 정지핵 상태에서도 유전자의 본체인 DNA(디옥시리보핵산)를 바탕으로 유전정보의 발현에 관여하고 있다. 즉 DNA가 가진 유전 정보가 그 DNA의 구조에 따라 만들어지는 RNA에 전달되고, 이 RNA가 다시 활동하여 유전 정보에 맞는 단백질이 만들어지는데, 이와 같은 단백질 합성 과정의 설명은 근대 유전학에 있어서의 큰 성과이다. 생화학의 역사
수 없이 다양한 생체분자 중에서 많은 것들은 유사한 반복 단위(단위체)로 구성된 복잡하고 큰 분자(중합체)이다. 생체분자 중합체의 각 부류는 기본 단위의 종류가 서로 다르다. 예를 들면, 단백질은 20가지의 아미노산들 중 선택된 아미노산들의 중합체이고, 탄수화물은 단당류, 올리고당류, 다당류로 알려진 당으로부터 형성된다. 지질은 지방산과 글리세롤로부터 형성되고, 핵산은 뉴클레오타이드로부터 형성된다. 생화학은 단백질과 같은 중요한 생물학적 분자의 화학적 특성 및 특히 효소 촉매 반응에 대해 연구한다. 세포 대사 및 내분비 시스템에 대한 생화학은 광범위하게 연구되었다. 생화학의 다른 영역으로는 유전 암호(DNA, RNA), 단백질 생합성, 세포막 수송 및 신호 전달이 있다. 당화
당화()는 세포(진핵생물)의 단백질 번역후 과정으로써 골지체에서 일어나는 반응이다. N-당화와 O-당화로 나뉘는데 이는 붙는 작용기에 따라 다르다. 세포에서 생성된 단백질에 락토스나 푸코스 등의 당이 붙는 과정을 통틀어 '당화'라고 한다. 당화 과정으로 당사슬이 단백질에 연결되면 단백질이 '폴딩'과정을 거쳐 입체적인 구조물을 형성한다. 이는 단백질이 풀어지지 않고 오랫동안 유지될 수 있는 안정성을 부여한다. 또한 단백질에 붙어진 당사슬을 세포막으로 가서 세포막 단백질이 되어 항원과 같은 효과를 내기도 한다. 이러한 당사슬은 세포간의 의사소통과 정보교환의 역할도 하여 중요한 과정이다. 이렇게 당화된 단백질을 당단백질이라고 하는데 대표적인 당단백질에는 면역반응에서 중요한 역할을 하는 항체 등이 있다. 세포
단백질은 1차구조, 2차구조, 3차구조, 4차구조로 이루어지는데, 총 20종류의 아미노산이 어떻게 연결되는지에 따라 다르게 만들어진다. 이러한 구조별로 무한히 많은 단백질이 만들어진다고 보인다. 포스포포린
상아질에서 콜라겐 다음으로 많은 단백질이다. 포스포포린의 1차 구조는 (Asp-X)n의 형태(X는 주로 세린 포스포세린) (Asp)n 및 (p-Ser)n의 형태로 배열되어 있다. 입체구조는 주로 음전하를 많이 띄고 있으며 소수성 아미노산이 적어 불규칙하다. 포스포포린은 강산성 단백질이므로 대부분의 2가 양이온과 결합할 수 있지만, 석회화와 연관되어 칼슘과의 결합이 주목받는다. 단백체
단백체(Proteome)는 세포내의 단백질의 총합을 뜻한다. 1970년대 영국 케임브리지의 프레드 생어가 세포내의 유전자들이 모두 단백질로 발현되는지를 알고싶어서 추진한 단백질 동정에서 비롯된 학문이다. 이와 연관된 말들이 유전체, 전사체, 상호작용체 등이 있다.
단백체의 해석은 1960-1970년대에는 느린 화학적 서열해석법으로 했으나, 질량분석기가 등장함에 따라, 2D젤과 질량분석기를 혼용한 방법이 널리쓰이게 되었다. 질량분석기는 속도와 정확도에서 많은 발전을 했으나, 근본적으로 소량의 단백질을 동정하는 것은 매우 어려워 아직도, 단백체학은 큰 기술적 진전을 필요로 한다. 아마톡신
이 화합물들은 보존된 거대한 두 고리가 붙어 있는 모양에 8개 아미노산기들이 붙어 있는 모양으로 비슷하게 생겼다. 이 화합물들은 1941년 하인리히 오토 빌란트와 루돌프 할레르마예르가 분리하는데 성공했다. 모든 아마톡신은 마지막 8개 아미노산이 프롤릴 올리고펩티드 가수분해효소로 분해되어 있는 형태의 35개 아미노산 단백질 올리고펩티드로 구성되어 있다. 화학식
시성식은 분자식과 구조식을 절충한 화학식이다. 즉 시성식은 구조식의 구조를 문자로 간단히 하였다고 할 수 있다. 예를 들어, 아세트산은 다음과 같이 표기하는 경우가 매우 많다.
이것은 아세트산의 구조식을 간단히 한 것이다. 아세트산의 구조식을 보면, 메틸기 CH와 카복시기 COOH가 있는데, 이것을 문자로 바꿔 그대로 쓴 것이다. 세포
단백질 합성은 세포가 단백질을 생산해내는 과정이다. DNA 전사는 mRNA(전령 RNA) 분자를 DNA 주형으로부터 합성해내는 과정을 의미한다. 이 과정은 DNA 복제와 아주 유사하다. mRNA가 생성된 후에는 새로운 단백질 분자가 번역 과정을 통해 합성된다. 세포
리보솜 - 단백질 합성기: 리보솜은 진핵세포와 원핵세포 모두에 존재한다. 리보솜은 RNA와 단백질을 포함한 복잡한 구조이며, mRNA이 나타내는 유전 명령어를 분석하는 일을 한다. mRNA의 유전 코드를 정확한 아미노산의 순서로 만드는 과정은 번역이라고 불린다. 단백질 합성은 모든 세포에서 중요하며, 하나의 세포에서도 수백-수천개의 리보솜이 존재하기도 한다. 아스코르브산
아스코르브산(Ascorbic acid)은 항산화 물질 특성을 가지고 있는 유기 화합물이다. 아스코르브산은 비타민 C의 하나로, 락톤 구조를 가지고 있고 분자식은 이다. 아스코르브산은 광학 활성 화합물로, 분자량은 176.13 g/mol, CAS 등록 번호는 [50-81-7]이다. 식품첨가물의 산화 방지제로 넓게 사용된다.