Quels sont les types de protéines?
Protéine à ancrage lipidique
On connaît trois principaux types de protéines à ancrage lipidique : les protéines prénylées, les protéines acylées et les protéines à ancrage glycosylphosphatidylinositol  (GPI).
Wnt (protéines)
Les protéines Wnt jouent essentiellement un rôle paracrine via leur liaison à un récepteur complexe composé d'une protéine à sept domaines transmembranaires (Frizzled (Fz)) d'environ 650 acides aminés et d'une protéine apparentée aux récepteurs des LDL (Low-Density Lipoprotein) et appelée LRP (LDL-Related Protein). Une fois rassemblées par Wnt du côté extracellulaire, Fz et LRP recrutent la protéine Dishevelled (Dsh ou Dvl) d'environ 650 acides aminés du côté intracellulaire. Dsh/Dvl recrute ensuite une protéine-kinase appelée GSK3 (Glycogen Synthétase Kinase 3) qui va d'une part phosphoryler la partie intracellulaire de LRP et d'autre part, cesser de phosphoryler la bêta-caténine (env. 1000 acides aminés). La cessation de la phosphorylation de la bêta-caténine lui permet de ne plus être conjuguée à l'ubiquitine et de ne plus être dégradée par le protéasome. Ainsi, la bêta-caténine qui est, entre autres, un facteur de transcription peut entrer dans le noyau de la cellule-cible des Wnt et stimuler, en interaction avec d'autres facteurs de transcription (notamment [En]), l'expression de gènes spécifiques. Peptone
Outre l'origine des protéines, on peut séparer les peptones selon leur type d'hydrolyse : Kératinase
Les kératinases ne sont produites qu'en présence de substrat enzymatique contenant de la kératine. Elles attaquent principalement la liaison disulfure (-SS-) du substrat kératinique. La production de kératinase a été signalée dans divers micro-organismes, notamment des champignons et des bactéries, et se produit à un pH presque alcalin et à des températures thermophiles. Ces enzymes ont une large spécificité de substrat, dégradant les protéines fibreuses telles que la fibrine, l'élastine et le collagène, et les protéines non fibreuses telles que la caséine, l'albumine de sérum bovin et la gélatine (Noval et al., 1959 ; Mukhapadhayay et al., 1989 ; Dozie et al., 1994 ; Lin et al., 1995 ; Letourneau et al., 1998 ; et Bressollier et al., 1999). Les études d'inhibition de la protéase avec les enzymes des souches "B. licheniformis" et "B. subtilis" MZK-7 ont démontré que l'enzyme était une protéase à sérine tandis que celle de "B. borstenlensis" MZK-6 et de deux souches du groupe "B. cereus" se sont révélées être des protéases neutres. Structure secondaire
Il existe plusieurs méthodes pour définir la structure secondaire d'une protéine (par exemple STRIDE, DEFINE), mais la méthode du dictionnaire de structure secondaire de protéines (DSSP) est couramment utilisée pour décrire la structure des protéines en utilisant des codes à une lettre. La structure secondaire est déterminée sur la base de l'arrangement des liaisons hydrogène, selon le schéma initial proposé par Corey et Pauling en 1951 (avant même qu'aucune structure de protéine ne soit résolue expérimentalement). Il existe huit types de structures secondaires définies par DSS :Les résidus d'acides aminés qui ne sont dans aucune des conformations ci-dessus sont classés dans la huitième catégorie, « pelote », souvent représentée par ' ' (espace), C (en:"Coil") ou '-' (tiret). Les hélices (G, H et I) et les feuillets doivent tous avoir une longueur minimale raisonnable. Ceci signifie que deux résidus consécutifs dans la structure doivent former le même type de liaisons hydrogène. Si l'hélice ou le feuillet est trop court, les résidus correspondant sont classés T ou B, respectivement. Il existe d'autres catégories de structures secondaires (coudes aigus, boucles oméga...), mais elles sont utilisées moins fréquemment. Solénoïde alpha
En raison d'une part de leur propension à former de grandes surfaces propices aux interactions protéine-protéine, et d'autre part de leur grande flexibilité permettant d'établir des liaisons avec diverses protéines de toutes formes, les domaines en solénoïde α interviennent souvent dans le transport des protéines, notamment entre le noyau et le cytoplasme. La superfamille des β-karyophérines sont des protéines à solénoïde α constitué de répétitions HEAT ; l'importine β appartient à cette famille, et l'importine α, qui est sa protéine adaptatrice, contient un solénoïde formé de répétitions "" . Les transporteurs d'autres molécules, comme l'ARN, peuvent également présenter une architecture avec un solénoïde α, comme pour l'  ou les protéines de liaison à l'ARN à répétitions pentatricopeptide, qui sont particulièrement courantes chez les plantes Microprotéine
Leurs cibles primaires sont des facteurs de transcription qui se lient à l'ADN sous forme de dimères. $ Les microprotéines régulent ces complexes en créant des dimères homotypiques avec les cibles et inhibent la fonction du complexe protéique.  Il existe deux types d'inhibition de la miP:  Dans ces deux cas, les microprotéines interfèrent et empêchent les domaines PPI d'interagir avec leurs protéines normales. Protéine
On fait la différence entre protéines complètes et protéines incomplètes. Une protéine complète contient l’ensemble des neuf acides aminés essentiels tandis qu'une protéine incomplète trouvée dans les aliments d'origine végétale ne les contient pas tous. Hélice (biochimie)
On rencontre plusieurs types d'hélices dans les protéines : Protéine
La biosynthèse d'une protéine s'effectue ainsi résidu après résidu, de l'extrémité vers l'extrémité . Une fois synthétisée, la protéine peut subir diverses modifications post-traductionnelles telles que clivage, phosphorylation, acétylation, amidation, méthylation, glycosylation, lipidation, voire la formation de ponts disulfure. La taille des protéines ainsi synthétisées est très variable. Cette taille peut être exprimée en nombre de résidus d'acides aminés constituant ces protéines, ainsi qu'en daltons (symbole Da), qui correspondent en biologie moléculaire à l'unité de masse atomique. Les protéines étant souvent des molécules assez grosses, leur masse est souvent exprimée en kilodaltons (symbole kDa). À titre d'exemple, les protéines de levure ont une longueur moyenne de d'acides aminés, pour une masse de . Les plus grosses protéines connues sont les titines des sarcomères formant les myofibrilles des muscles striés squelettiques : la titine de souris contient quelque d'acides aminés formés de pour une masse de plus de et une longueur de l'ordre de . Glycane
Dans les protéines les glycanes forment deux catégories :Les O- et N-glycanes sont très communs chez les eucaryotes, et sont aussi trouvés, bien que plus rarement, chez les procaryotes. Structure des protéines
De plus certaines conformations se trouvent nettement favorisées car stabilisées par des liaisons hydrogène entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique. Il existe trois principales catégories de structures secondaires selon l'échafaudage de liaisons hydrogène, et donc selon le repliement des liaisons peptidiques : les hélices, les feuillets et les coudes. Biosynthèse des protéines
Les protéines fonctionnelles sont le plus souvent synthétisées à partir des gènes par traduction directe d'un ARN messager. Cependant, lorsqu'une protéine doit être produite très rapidement ou en grande quantité, c'est tout d'abord un précurseur protéique qui est produit par l'expression du gène. On appelle proprotéine une protéine inactive possédant un ou plusieurs peptides inhibiteurs ; elle peut être activée pour donner une protéine fonctionnelle en clivant ce peptide inhibiteur par protéolyse lors d'une modification post-traductionnelle. On appelle préprotéine une forme contenant un peptide signal à son extrémité qui spécifie son insertion dans ou à travers une membrane et la désigne pour être sécrétée ; ce peptide signal est clivé dans le réticulum endoplasmique. On appelle préproprotéine une forme possédant à la fois un peptide signal et un peptide inhibiteur. Structure des protéines
Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Cet enchaînement possède une organisation tridimensionnelle (ou repliement) qui lui est propre. De la séquence au repliement, il existe quatre niveaux de structuration de la protéine. Électrophorèse des protéines
Les protéines sont des molécules amphotères (qui portent des charges positives et négatives localisées sur les chaînes latérales des acides aminés). Elles adoptent des structures tridimensionnelles caractéristiques et certaines charges peuvent être exposées à la surface de la molécule, comme elles peuvent être enfouies au cœur de la molécule. L'analyse comparative des masses moléculaires va donc s'effectuer sur des protéines dénaturées de leurs structures tertiaires et secondaires. Un détergent de type anionique recouvre les chaînes de polymère dénaturé en leur conférant une charge (rapport charge/acide-aminé constant). Les différentes protéines d'un mélange complexe se trouvent donc recouvertes d'un « manteau » de charges négatives. Nutrition
Les protéines sont un composant essentiel du corps et remplissent un très grand nombre de rôles. Par exemple, un cheveu est composé de kératine, qui est une protéine ; elle est impliquée avec une autre protéine, le collagène, dans la force et l'élasticité de la peau. Des problèmes liés aux protéines peuvent aussi être associés à des pathologies, tel le glutamate qui est impliqué dans les crises de convulsion épileptique. Un apport inapproprié en protéines peut donc avoir des conséquences fortes et variées sur le corps. La quantité conseillée de protéines est donnée de façon empirique pour chaque jour par kilogramme de masse corporelle. Il est recommandé que le régime alimentaire ne dépasse pas 35 % de protéines. Protéines intrinsèquement désordonnées
Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ). Ces protéines ne sont absolument pas anecdotiques puisque plus de 50 % des protéines des Eucaryotes et plus de 70 % des protéines de signal des cellules du corps humain possèdent ce type de séquences codice_1 . L'ensemble des protéines intrinsèquement désordonnées connues à ce jour sont reprises dans une base de données appelée Disprot. Métabolisme
Les protéines sont constituées d'acides liés entre eux par une liaison peptidique pour former une chaîne linéaire. De nombreuses protéines sont des enzymes qui catalysent des réactions chimiques du métabolisme. D'autres protéines ont un rôle structurel ou mécanique, comme celles du cytosquelette, qui maintient la forme générale de la cellule Macromolécule
Les propriétés des macromolécules naturelles sont liés aux catégories (protéine, ADN...) auxquelles elles appartiennent. Par exemple, les protéines assurent trois fonctions : structurantes (fibre musculaire), spécifique (transport de l'oxygène), ou catalyse (enzyme). Nutriment
Les protéines sont des chaînes d'acides aminés assemblées dans un ordre précis. Les acides aminés servant de base aux protéines sont au nombre d'une vingtaine dont huit (ou neuf selon les individus) sont « essentiels » à l'organisme humain. Leur présence dans la ration alimentaire est indispensable, l'organisme étant incapable d'en assurer la synthèse. Il s'agit de valine, leucine, isoleucine, thréonine, tryptophane, phénylalanine, méthionine et lysine. Structure des protéines
Différentes méthodes expérimentales permettent de découvrir la structure tertiaire des protéines. En général, il convient d'ailleurs de combiner l'ensemble de ces techniques pour parvenir à la structure tertiaire : Ces méthodes sont coûteuses et la détermination de la structure d'une protéine reste un processus lent. Afin de pallier ce défaut, des méthodes automatiques de prédiction de la structure tertiaire des protéines ont été développées.  Il se dégage deux types de méthodes : La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Pâte
C'est aussi les différents types de pâtes de fromage (fromages à pâte fraîche, à pâte molle, à pâte pressée non cuite, à pâte pressée cuite, à pâte dure, à pâte persillée (ou bleus), à pâte filée). Protéase à sérine
Les protéases à sérine () sont une famille de protéases, ou peptidases, qui partagent le même mécanisme d'action. Comme toutes les protéases, elles ont pour fonction de cliver des protéines ou des peptides en hydrolysant leurs liaisons peptidiques. Elles sont appelées protéases à sérine car leur site actif contient un résidu de sérine qui joue un rôle essentiel dans la catalyse. On trouve des protéases à sérine chez pratiquement tous les organismes vivants, eucaryotes, bactéries et archées. Elles participent à une grande variété de processus biologiques, tels que la digestion, la réponse immunitaire, la coagulation sanguine, ou encore la maturation des virus. Purification des protéines
Il existe 2 types de résines: Hypercholestérolémie
Les lipoprotéines sont des particules complexes contenues dans le sang et contenant un mélange de cholestérol, acide gras, triglycérides, phospholipides et apolipoprotéines (protéine spécialisées). Il existe plusieurs types de lipoprotéines individualisables en fonction de leur constitution, composition qui leur confère des variations de densité et ont chacune un rôle différent dans la physiologie humaine. Un déséquilibre dans la répartition et les concentrations de ces lipoprotéines pourrait favoriser l'athérosclérose et serait considéré comme un facteur de risque de maladies cardiovasculaires. Biochimie
Les protéines (du grec "prôtos", premier) sont des polymères composés d'une combinaison de quelque . La plupart des protéines sont formées de l'union de plus de aminés (résidus) reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Pour un nombre moins important de résidus on parle de peptides (< ) et de polypeptides (≥ ). Protéine membranaire
On peut distinguer plusieurs sortes de protéines ancrées aux lipides. Beaucoup de protéines se trouvant à la face interne de la membrane plasmique sont fixées à la membrane par un court oligosaccharide complexe uni à une molécule de glycophosphatidylinositol encastrée dans le feuillet extérieur de la bicouche lipidique. Les protéines membranaires possédant ce type de liaison au glycophosphatidylinositol sont désignées comme protéines ancrées aux GPI. On les a découverts après avoir montré que certaines protéines membranaires pouvaient être libérées par une phospholipase qui reconnaît spécifiquement et scinde les phospholipides contenant l'inositol. La protéine cellulaire normale PrPc est une molécule unie au GPI, de même que divers récepteurs, enzymes et protéines intervenant dans l'adhérence des cellules. Un type rare d'anémie, l'hémoglobinurie nocturne paroxystique, découle d'une déficience dans la synthèse du GPI entraînant une sensibilité des érythrocytes à la lyse. Sous-famille de protéines
Une famille de protéines dans la base de données de classification des protéines (Structural Classification of Proteins) regroupe des protéines ayant des caractéristiques structurales et fonctionnelles voisines. Une sous-famille de protéines repose sur des critères plus stricts, à savoir de semblables interactions d’interface et de semblables interactions avec des partenaires. Cyclol
La structure chimique des protéines était encore controversée à l'époque. L'hypothèse la plus généralement reçue (et qui s'avéra finalement correcte) était que les protéines sont des polypeptides linéaires, c'est-à-dire des polymères d'acide aminés non-ramifiés, connectés par liaisons peptides. Mais une protéine est une chaîne comportant typiquement des centaines de brins d'acides aminés — et plusieurs chercheurs éminents (au rang desquels Emil Fischer) doutaient alors de la stabilité en solution de macromolécules linéaires aussi longues. De nouveaux doutes s'élevèrent sur la nature polypeptidique des protéines car certaines enzymes décomposent les protéines mais non les peptides, tandis que d'autres enzymes décomposent les peptides mais non les protéines repliées. Les tentatives de synthèse de protéines "in vitro" s'avérèrent vaines, à cause de la chiralité des acides aminés, car les protéines naturelles ne comportent que des acides aminés lévogyres. C'est pourquoi on se mit à rechercher de nouveaux modèles chimiques de protéines : ainsi l'hypothèse diketopiperazine d'Emil Abderhalden. Toutefois, aucun autre modèle n'a à ce jour permis d'expliquer pourquoi les protéines ne donnent que des acides aminés et des peptides par hydrolyse et protéolyse. Comme Linderstrøm-Lang l'a mis en évidence, ces résultats de protéolyse montraient que les protéines dénaturées sont des polypeptides, mais on n'avait encore aucune information sur la structure des protéines repliées ; aussi, la dénaturation pouvait résulter d'une transformation chimique convertissant les protéines repliées en polypeptides. Protéine fibreuse
Les protéines fibreuses ou scléroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines globulaires et des protéines membranaires. Sous-famille de protéines
Une sous-famille de protéines est un niveau de classification des protéines, portant essentiellement sur leurs structures tridimensionnelles. Protéine de choc thermique
Les protéines de choc thermique sont nommés et classés en fonction de leur localisation, de leur expression et en fonction de leur poids moléculaire. Par exemple, Hsp60, Hsp70 et Hsp90 (les HSP les plus courantes) font référence à des familles de protéines de choc thermique de l'ordre de 60, 70 et 90 kDa respectivement. La petite protéine ubiquitine, de 8 kDa, qui étiquette les protéines pour les engager vers les voies de dégradation cellulaire, possède également les caractéristiques d'une protéine de choc thermique. Un domaine conservé pour la liaison aux protéines d'environ 80 acides aminés (alpha crystalline) sont appelés petites protéines du choc thermique (sHSP). Protéines AAA
Certaines classes de protéines AAA possèdent un domaine N-terminal non-ATPase qui est suivi de soit un, soit deux domaines AAA(D1 et D2). Chez certaines protéines ayant deux domaines AAA, les deux sont bien conservés au cours de l'évolution (comme dans le complexe Cdc48/p97). Chez les autres, c'est soit le domaine D2 (comme chez Pex1p et Pex6p), soit le domaine D1 (chez Sec18p/NSF) qui est mieux conservé au cours de l'évolution (mais pas les deux). Graine de soja
Les graines de soja contiennent divers types de protéines : une petite minorité (10 %), extraites à l'eau, sont des albumines et une grosse majorité (90 %), extraites en solution de sels dilués, sont des globulines. Par ultracentrifugation, on peut séparer les différentes protéines en quatre fractions selon leur coefficient de sédimentation (exprimé en unité Svedberg S): les albumines, au faible poids moléculaire, ont un coefficient de sédimentation d'environ 2S et les globulines ont un coefficient de sédimentation pour la majorité autour de 7S et 10-12S. La fraction 2S contient des inhibiteurs de la trypsine, le cytochrome C et α-conglycinine. La fraction 7S contient majoritairement de la β-conglycinine, des lipoxygénases, de l'α-amylase, des lectines (hémagglutinines). La glycinine et la β-conglycinine sont les protéines les plus importantes de la graine de soja. "Ce sont ces protéines globulaires qui ont la faculté remarquable de s'agréger sous l'effet d'un traitement particulier pour former un gel et ainsi de fabriquer du tofu à partir de jus de soja."  Les protéines de soja fournissent tous les acides aminés essentiels. Elles ont des teneurs élevées en lysine, un acide aminé limitant dans la plupart des céréales, et donc indispensable à la croissance des animaux. La lysine facilite la synthèse des protéines et l’assimilation des autres acides aminés. Par son apport en lysine, le soja est complémentaire des céréales qui en sont déficitaires. Les protéines de soja ont cependant des teneurs assez faibles en cystéine et méthionine, deux acides aminés soufrés, qui peuvent réduire la synthèse de nouvelles protéines corporelles sans apport d’une alimentation variée. En alimentation infantile, des formules à base de protéines de soja supplémentées en méthionine sont proposées aux enfants intolérants au lactose ou allergiques aux protéines de lait. Les protéines de soja sont aussi responsables d’allergies. Le soja comme beaucoup de légumineuses contient des facteurs antinutritionnels comme les lectines et les inhibiteurs de protéases qui réduisent la digestibilité, rendant les graines crues impropres à la consommation humaine. La lectine est une glycoprotéine qui par sa capacité à se lier aux récepteurs des glycoprotéines sur les cellules épithéliales tapissant la muqueuse intestinale, inhibe la croissance en interférant avec l'absorption des nutriments. Lorsque ces graines sont fournies crues dans l’alimentation de la volaille et des porcs, elles peuvent causer des altérations histologiques de l’intestin grêle, interférer avec la digestion et l’absorption des nutriments et affecter la croissance des animaux. Le traitement thermique est la méthode la plus couramment utilisée pour réduire la quantité de facteurs antinutritionnels présents dans la graine de soja crue. Pour l’homme en général, nausées, ballonnements, vomissements, et diarrhée caractérisent la toxicité aiguë orale des lectines. Mais les lectines qui sont sensibles à la chaleur, ne sont présentes qu'à des niveaux résiduels dans les produits à base de soja, comme le lait de soja ou le tofu (lorsqu’ils sont produits selon les recettes traditionnelles comportant un long trempage et une longue cuisson). Les inhibiteurs trypsiques sont d’autres facteurs antinutritionnels qui ralentissent l’hydrolyse des protéines alimentaires par les enzymes pancréatiques (trypsine et chymotrypsine) et donc diminuent leur assimilation par l’organisme. Ils peuvent être éliminés par inactivation thermique ou par un processus de fermentation. Toutefois, ils ne doivent pas être bannis de l’alimentation car ils peuvent jouer un rôle favorable dans l’inhibition de certains processus de cancérogenèse. Cône de croissance
Les protéines de guidage indiquent au cône de croissance sa voie de migration en modifiant la vitesse ou la direction de sa croissance par une biosynthèse des protéines adaptée. Il existe 2 catégories de molécules sécrétées par les cellules cibles : Microprotéine
On pensait que les protéines étaient toujours des macromolécules (c'est-à-dire de grande taille aux échelles biomoléculaires), mais dès les années 1980 on pressent que ce n'est pas le cas. À la suite de la découverte d'une, puis de quelques autres "MicroProtéines" (parfois dénommées "MiPs") les scientifique ont mis en évidence l'existence de centaines puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques acides aminés, peut-être auto-assemblés), si petites que les systèmes classiques d'analyse génomique ne les repéraient pas. Antigène
Les antigènes de type protéique sont très immunogènes et souvent utilisés pour fabriquer des vaccins (pour cela, il faut un PM minimum de ). Protéine de lactosérum
Les protéines de lactosérum sont principalement vendus sous quatre formes (dont les trois premières sont obtenues par des techniques parfois dites de « cracking du lactosérum ») : concentré (WPC), isolats de protéines sériques (WPI), hydrolysat (WPH) et lactosérum frais. Domaine protéique
Il existe une grande diversité de domaines protéiques, mais néanmoins plus limitée que celle des protéines entières. Certaines estimations avancent le chiffre de quelques milliers seulement de structures possibles pour un domaine globulaire. On peut reconnaitre des éléments récurrents dans l'architecture de ces domaines, ce qui a permis d'en faire une classification. Structure des protéines
Les protéines s'organisent souvent de façon modulaire, en domaines structuraux distincts. Cela correspond aux parties de la protéine acquérant une conformation indépendamment du reste de la structure. Parfois ces domaines structuraux sont associés à une fonction individuelle donnée de la protéine : fixation d'un ligand, reconnaissance d'un autre partenaire, ancrage membranaire... Ainsi, une protéine constituée de plusieurs domaines structuraux peut associer plusieurs fonctions distinctes. Acide aminé protéinogène
En revanche, les acides aminés non protéinogènes peuvent être incorporés dans les protéines au cours de modifications post-traductionnelles, comme le  ou l'hydroxyproline, voire être totalement absents des protéines, comme l'acide ou la DOPA. Biosynthèse des protéines
Le matériel génétique des cellules est constitué d'ADN sur lequel l'information génétique est organisée en gènes, ou cistrons, et encodée sous forme de codons consécutifs de trois nucléotides. Chaque codon correspond à un acide aminé précis : la correspondance entre codons et acides aminés constitue le code génétique. La biosynthèse des protéines consiste à synthétiser une chaîne polypeptidique dont la séquence peptidique est déterminée par la séquence nucléotidique — et donc la succession des codons — du gène correspondant. Pour ce faire, l'ADN est tout d'abord transcrit en ARN messager par une ARN polymérase. Chez les eucaryotes, cet ARN messager subit une série de modifications post-transcriptionnelles — ajout d'une coiffe, polyadénylation, épissage — puis gagne le cytoplasme à travers les pores nucléaires. Parallèlement, dans le cytoplasme, les acides aminés sont activés chacun sur leur ARN de transfert par leur aminoacyl-ARNt synthétase spécifique : il existe un type d'ARN de transfert et une aminoacyl-ARNt synthétase spécifique pour chacun des acides aminés protéinogènes. Chaque ARN de transfert étant différent, il possède un anticodon spécifique, composé de trois nucléotides formant une séquence complémentaire d'un codon d'ARN messager : c'est cette spécificité qui assure la correspondance entre un codon donné et un acide aminé unique lié à un ARN de transfert déterminé. Protéine
Les protéines structurelles confèrent raideur et rigidité à des constituants biologiques qui, sans elles, seraient fluides. La plupart des protéines structurelles sont fibreuses. C'est par exemple le cas du collagène et de l'élastine qui sont des constituants essentiels de tissus conjonctifs tels que le cartilage, et de la kératine présente dans les structures dures ou filamenteuses telles que les poils, les ongles, les plumes, les sabots et l'exosquelette de certains animaux. Certaines protéines globulaires peuvent également jouer un rôle structurel, par exemple l'actine et la tubuline dont les monomères sont globulaires et solubles mais polymérisent pour former de longs filaments rigides constituant le cytosquelette, ce qui permet à la cellule de maintenir sa forme et sa taille. Microprotéine
Les microprotéines sont, comme leur nom l’indique, de petites protéines, généralement dotées d’un seul domaine protéique . Les formes actives de microprotéines sont traduites des smORF (moins, de 100 codons). Protéine à ancrage lipidique
. Les acides gras les plus couramment liés aux protéines sont l'acide myristique et l'acide palmitique, acides gras saturés en et en respectivement. Les protéines peuvent être liées à l'un ou l'autre ou à ces deux acides gras en même temps. Glycoprotéine
Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH). Les glycophorines sont, parmi bien d'autres, un exemple de glycoprotéines. Protéine fibreuse
Elles sont de longues molécules de protéines en forme de filaments. Les protéines fibreuses se rencontrent chez les êtres vivants et sont pratiquement insolubles dans l'eau. Collagène
Les protéines se séparent en deux catégories. Les protéines fonctionnelles interviennent dans des processus biochimiques (enzymologie, immunologie, récepteurs membranaires, etc.). Les protéines structurales façonnent les organismes en contribuant à leur structure. Parmi celles-ci, le collagène est particulièrement représentatif. Cette protéine fibreuse est de loin la plus abondante chez tous les mammifères : elle représente un quart de leurs protéines, soit environ 5 % de leur masse. Protéine
Les acides protéinogènes sont assemblés en polypeptides au sein des cellules par les ribosomes à partir de l'information génétique transmise par les ARN messagers depuis l'ADN constituant les gènes. C'est la séquence nucléotidique de l'ADN, transcrite à l'identique dans l'ARN messager, qui porte l'information lue par les ribosomes pour produire les protéines selon la séquence peptidique spécifiée par les gènes. La correspondance entre la séquence nucléotidique de l'ADN et de l'ARN messager d'une part et la séquence peptidique des protéines synthétisées d'autre part est déterminée par le code génétique, qui est essentiellement le même pour tous les êtres vivants connus hormis un certain nombre de variantes assez limitées. Agrégation des protéines
Lorsqu'il y a des changements au sein des interactions non covalentes, comme il peut en survenir à la faveur d'un changement dans la séquence en acides aminés, la protéine a des chances de mal se replier ou ne pas se replier du tout. Dans ce type de situation, si la cellule n'aide pas les protéines à corriger ce défaut de repliement ou ne les détruit pas, elles peuvent s'agglomérer, et dans ce processus les parties hydrophobes exposées des protéines peuvent interagir avec les parties hydrophobes exposées d'autres protéines non défectueuses. Il existe trois grands types d'agrégats protéiques qui peuvent se former : les agrégats amorphes, les oligomères et les fibrilles amyloïdes. Transcription (biologie)
Il existe 3 types d'ARN polymérase, au lieu d'un seul chez les procaryotes : l'ARN polymérase II qui transcrit l'ADN en ARN pré-messager, l'ARN polymérase I qui permet la synthèse d'ARN ribosomique et l'ARN polymérase III celle des ARN courts comme l'ARN de transfert (ARNt), les petits ARN (comme le pARNi ou le pARNn) et l'ARN ribosomique 5S (ARNr 5S). Mais seules, ces ARN polymérases ne peuvent rien faire et elles doivent être accompagnées de facteurs de transcription généraux (protéines). Ces facteurs se nomment TF, TF, TF…, ce qui constitue un complexe protéique constitué de 8 à 14 sous-unités. Alimentation
Les protéines sont composées d'acides aminés qui, une fois libérés pendant la digestion, vont être utilisés par l'organisme pour produire ses propres protéines. Ces dernières entrent dans la composition du corps humain, notamment les muscles, les os, la peau, les cheveux ou encore les ongles. Protéine membranaire
Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Peptidase
Chez les microbes, de nombreuses bactéries produisent des protéases capables de dégrader aussi bien des protéines que des oligopeptides.  Les espèces protéolytiques les plus connues sont les "Clostridium", les "Bacillus", les "Proteus", les "Streptomyces", les "Pseudomonas". Protéine de phase aiguë
En fait, il existe deux catégories de protéines de la phase aiguë ; celles dont le taux augmente sont nommées les protéines positives de la phase aiguë, celles dont le taux baisse sont nommées les protéines négatives de la phase aiguë. En pratique clinique humaine et vétérinaire, les plus intéressantes sont les protéines positives de la phase aiguë. Structure des protéines
On retrouve certains domaines structuraux « types » dans un grand nombre de protéines chez de multiples espèces vivantes. Voici une liste non exhaustive de quelques-uns de ces domaines récurrents : Biosynthèse des protéines
Plus précisément, les protéines EF-Tu () chez les procaryotes et eEF-1α (53 kDa) chez les eucaryotes se lient à l'aminoacyl-ARNt dans le cytoplasme et accompagnent ce dernier jusqu'à l'entrée du site A du ribosome ; si l'anticodon de l'ARNt correspond au codon de l'ARNm alors les protéines EF-Tu ou eEF-1α hydrolysent une molécule de GTP (accommodation), ce qui a pour effet de les détacher de l'aminoacyl-ARNt et de pousser ce dernier entièrement dans le site A. Ceci a pour effet de rapprocher la chaîne polypeptidique naissante, fixée à un ARNt lié au site P du ribosome, du résidu d'acide aminé de l'aminoacyl-ARNt lié au site A : le ribosome catalyse alors la formation d'une liaison peptidique, qui aboutit au transfert de la chaîne peptidique, allongée d'un acide aminé, sur l'ARNt lié au site A (transpeptidation), laissant l'ARNt du site P libre de toute liaison avec un acide aminé. Porine
Les porines sont des protéines membranaires formant des canaux permettant la diffusion de petites molécules hydrophiles à travers la membrane des cellules. Elles sont composées de feuillets bêta formant une structure cylindrique, ou tonneau β. Les porines sont des trimères, constituées de trois canaux cylindriques accolés. On les trouve dans la membrane externe des bactéries à Gram-négatif, mais également dans celle des mitochondries et des chloroplastes. Protéine plasmatique
On peut distinguer plusieurs grandes catégories de fonctions assumées par les protéines plasmatiques. Alimentation du sportif
Les protéines, fer de lance de la construction musculaire, permettent également la reconstruction des tissus musculaires endommagés. La protéine de lactosérum (ou "whey" en anglais), un mélange de protéines issues du lait, présente la particularité d’être une protéine à assimilation rapide. Il s’agit d’une caractéristique intéressante pour les sportifs. La "whey", consommée après l’entraînement, permet de favoriser l’anabolisme musculaire, vecteur d’une récupération optimale. La caséine, principale protéine issue du lait, fournit à l’organisme des protéines de façon lente et continue. Elle représente une alternative intéressante pour les pratiquants ne pouvant consommer de repas solide durant plusieurs heures et ainsi limiter le catabolisme musculaire. GPRA (protéine)
La GPRA est une protéine faisant partie de la famille des récepteurs couplés à une protéine G (GPCRs). Cette famille est divisée en 4 classes (A,B,C et F/S), en fonction des séquences partagées entre les récepteurs. La GPRA appartient à la classe A, car elle possède un résidu de 14 acides aminés caractéristiques de cette classe de récepteurs. Étant donné que le récepteur de la vasopressine présente le plus grand taux d’homologie (27 %) avec la GPRA, certains classent cette dernière dans la sous-famille des récepteurs comme la vasopressine (vasopressin receptor-like receptors). Cette protéine possède 2 principales isoformes : l’isoforme A (GPRA-A) et l’isoforme B (GPRA-B). Elles ont respectivement une taille de 371 et 377 acides aminés. Ces deux isoformes possèdent chacun 7 domaines transmembranaires qui sont également caractéristiques de tous les récepteurs couplés à une protéine G. De plus, il y a 5 autres isoformes qui ont été identifiés. La plus petite d’entre elles est l’isoforme C, qui est une protéine de 94 acides aminés. Ensuite, la taille de GPRA-D est de 158 acides aminés, celle de GPRA-E est de 136 acides aminés et celle de la GPRA-F est de 305 acides aminés. Il y a également la GPRA-Bcourte qui a 366 acides aminés. On peut remarquer qu’il y a une délétion de 11 acides aminés entre la forme longue et courte de la GPRA-B. Protéines alternatives
Les protéines alternatives sont entièrement différentes des protéines de référence ; elles ne sont donc pas des isoformes des protéines de référence. Le nombre de séquences codantes alternatives est de 83886 chez l'espèce humaine, 82305 chez la souris, et 5019 chez la levure. La contribution des protéines alternatives à la diversité protéique pourrait donc être très importante. Protéasome
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine. Structure secondaire
Protéines Protéinopathie
Dans la plupart des protéinopathies, sinon toutes, un changement du repliement tridimensionnel (conformation) augmente la tendance d'une protéine spécifique à se lier à elle-même. Sous cette forme agrégée, la protéine résiste à la clairance et peut interférer avec la capacité normale des organes affectés. Dans certains cas, un mauvais repliement de la protéine entraîne une perte de sa fonction habituelle. Par exemple, la mucoviscidose est causée par une anomalie de la protéine CFTR et dans la sclérose latérale amyotrophique et la dégénérescence lobaire frontotemporale (FTLD), certaines protéines de régulation génique s'agrègent de manière inappropriée dans le cytoplasme, et sont donc incapables d'accomplir leurs tâches normales au sein du noyau. Les protéines partageant une caractéristique structurelle commune connue sous le nom de squelette polypeptidique, elles ont toutes le potentiel de mal se replier dans certaines circonstances. Cependant, seul un nombre relativement faible de protéines est lié à des troubles protéopathiques, probablement en raison de particularités structurelles des protéines vulnérables. Par exemple, les protéines qui sont normalement dépliées ou relativement instables en tant que monomères sont plus susceptibles de se replier en une conformation anormale. Dans presque tous les cas, la configuration moléculaire causant la maladie implique une augmentation des feuillets bêta dans la structure secondaire de la protéine. Il a été démontré que les protéines anormales dans certaines protéinopathies peuvent se replier sous différentes formes tridimensionnelles ; ces structures protéiniques variantes sont définies par leurs différentes propriétés pathogènes, biochimiques et conformationnelles. Elles ont été particulièrement étudiées dans le cadre des maladies à prions et sont appelées souches protéiques Haptoglobine
Le gène "Hp", situé sur le bras long du chromosome 16, comporte deux allèles, nommées 1 et 2, formant trois types de protéines, 1-1, 1-2 et 2-2. Ces protéines ne sont probablement pas équivalentes, les patients porteurs de la forme 2-2 ayant plus de complications vasculaires mais ce risque semble varier suivant la présence ou l'absence d'un diabète, la probabilité de survenue d'accident cardiaque étant maximale en cas de coexistence de la forme 2-2 et d'un diabète même lorsque ce dernier est modéré. La forme comportant l'allèle 1 semble plus stimuler la sécrétion d'interleukine 6 et d'interleukine 10 que la forme comportant l'allèle 2. Filament intermédiaire
Les filaments intermédiaires sont présents dans le hyaloplasme (dans le cytoplasme) et le nucléoplasme. Ce sont des polymères stables formés de protéines fibreuses. Ce sont des constituants du cytosquelette qui sont formés de protéines fibrillaires assemblées de façon hélicoïdale. (Ce sont d'ailleurs les seuls filaments du cytosquelette à être constitués de protéines fibrillaires, les microfilaments et microtubules étant faits de protéines globulaires.) Il existe 5 sous types de filaments, qui sont des polymères de différents types de protéines fibrillaires (kératines de type acide, kératines de type basique, vimentine et apparentés, neurofilaments et lamines) ainsi que des protéines fibrillaires en rapport avec les cellules gliales. La nature des protéines est variable d'un type de cellule à l'autre : vimentine dans les fibroblastes, desmine dans les cellules musculaires striées squelettiques, neurofilaments dans les neurones, cytokératine dans les cellules épithéliales, lamine dans les noyaux, mais leur structure de base est identique. D'abord organisation en dimère, puis en protofilament (= tétramère, deux dimères surenroulés), puis association en quinconce, (souvent jusqu'à 8 protofilaments) pour former la structure finale: le filament. Ils ne présentent pas de polarité contrairement aux microfilaments et aux microtubules cependant le monomère de base est polarisé avec une extrémité N- et une extrémité C-terminale. Il en est de même pour le dimère qui conserve également une polarité. Protéine
La plupart des protéines adoptent une conformation tridimensionnelle unique. La forme naturelle d'une protéine "in vivo" est son état natif, qui correspond à la forme qu'elle prend pour être biologiquement active et fonctionnelle. De nombreuses protéines prennent par elles-mêmes leur forme biologiquement active sous l'effet de la distribution spatiale des résidus d'acides aminés qui les constituent, d'autres ont besoin d'être assistées pour ce faire par des protéines chaperonnes pour être repliées selon leur état natif. Phragmatopoma caudata
Grâce à un pH physiologique faible et une neutralisation des charges polyélectriques, les protéines se condensent en de denses granules. On retrouve 2 types de granules : les granules homogènes (qui contiennent majoritairement les protéines polyamines Pc1 et Pc2) et les granules hétérogènes (qui contiennent les protéines polyphosphates Pc3 A et B). Protéine kinase
Les kinases de protéine ou protéine-kinases (de l'anglais "") sont des enzymes qui catalysent le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur l'hydroxyle (groupe –OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine. Phytoalexine
Les paraissent similaires aux phytoalexines mais diffièrent par leur mode de biosynthèse. Les protéines PR (, inhibiteurs de protéase, enzymes lytiques)…) sont formées par des gènes hôtes quiescents alors que les phytoalexines sont synthétisées par des enzymes hôtes. Acide aminé protéinogène
Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes . Il existe en tout aminés protéinogènes, ce qualificatif étant forgé à partir de racines grecques signifiant précisément « qui donne naissance aux protéines ». Parmi ceux-ci, aminés, dits acides aminés standards, sont codés directement par un codon de l'ADN nucléaire. Deux autres acides aminés protéinogènes sont codés indirectement par des codons-stop qui sont recodés en codons d'acides aminés en présence de séquences d'insertion particulières, appelées élément pour la sélénocystéine et élément pour la pyrrolysine. La pyrrolysine n'est présente que dans les protéines de certaines archées méthanogènes, de sorte que les eucaryotes et les bactéries n'utilisent que aminés protéinogènes. Fonction des protéines
Plusieurs protéines possèdent une fonction de transport : l'hémoglobine pour le transport du dioxygène, la transferrine pour le transport du fer. Un autre type de transport, le transport passif qui ne nécessite pas d'énergie, est assuré par les canaux ioniques. Ils permettent le transport d'ions à travers la membrane cellulaire, qui leur est autrement imperméable. Ces canaux sont à l'origine des activités électriques mesurées dans le cerveau et assurent la contraction du muscle. Ils sont aussi à l'origine de la filtration du sang au niveau du rein et de la réabsorption des ions contenus dans l'urine primitive, qui est le sang dépourvu des éléments figurés (cellules). Un autre type de transport transmembranaire est assurée par les transporteurs, qui, au contraire des canaux ioniques, nécessitent un apport énergétique (transport actif) pour remplir leur fonction. Les transports d'électrons sont assurés par les enzymes de la respiration cellulaire et de la photosynthèse. Dentine
Le collagène de type I représente 85 % de la matrice organique dentinaire. D'autres collagènes, type V et type III sont présents ainsi que des protéines non-collagèniques, des phosphoprotéines et des protéoglycanes. On trouve également des facteurs de croissance, protéines sériques et des lipides. La dentine exprime des protéines classiquement présentes dans l'os, ostéocalcine, ostéonectine, ostéopontine… et la protéine de l'émail, l'amélogénine de faible poids moléculaire. Expansine
Les expansines sont des protéines; les deux expansines initialement découvertes avaient des masses moléculaires (MW) de 29 kDa (kiloDalton) et 30 kDa, ce qui correspond à environ 270 acides aminés en moyenne. De façon générale, les alpha- et beta-expansines et les expansin-like sont des protéines d'approximativement 300 acides aminés, avec un MW de ~25–28 kDa pour la protéine mature . La chaîne peptidique d'une expansine comprend en particulier: un peptide signal d'environ 20 aminoacides à l'extrémité N-terminale, le domaine catalytique hypothétique N-terminal, un motif His-Phe-Asp (HFD) en région centrale (sauf EXL) et le domaine hypothétique de liaison à la cellulose C-terminal à résidus tryptophanes. L'analyse des séquences des gènes d'expansine montre sept introns appelés A, B, C, D, E, F et G; les séquences s'alignent bien les unes aux autres, l'organisation exon/intron étant conservée entre les gènes d'α- et β-expansines et d'expansin-like, bien que nombre d'introns comme longueur de chacun varient entre gènes. Dans les séquences signal N-terminales des gènes d'alpha-expansine, l'absence générale de signal correspondant au réticulum endoplasmique (KDEL or HDEL) confirme que les protéines sont destinées à la paroi cellulaire. Protéine à motifs PPR
Les protéines PPR sont très proches des protéines TPR (pour "tetratricopeptide repeat"), une autre famille de protéines présente chez les Eucaryotes et les Procaryotes. Ces protéines interagissent avec d’autres protéines et possèdent un motif dégénéré de ~ 34 acides aminés, similaire à celui des protéines PPR. La distinction entre ces deux familles de protéines a été réalisée en 2000 à la suite des travaux de Small et Peeters en se basant sur la différence de consensus des motifs et a permis de proposer une fonction différente en ce qui concerne leurs ligands. Structure des protéines
Les hélices de type II sont des hélices gauches formées par des poly-glycines ou des poly-prolines. Un pas moyen d'hélice de type II contient 3 résidus et mesure 0.93 nm, soit une translation de 0.31 nm par résidu. Les angles dièdres φ et ψ des liaisons peptidiques sont en moyenne de -79.0° et +145.0°. Protéines LSm
Les protéines avec des structures similaires sont regroupées en hiérarchie : famille, super-famille, sous-familles et folds (type de repliement). La structure des protéines LSm est un exemple de protéines pliées en feuillets bêta en forme de tube court. Chaque protéine s'assemble en un cycle de six ou sept sous-unités formant un tore qui se lie généralement à une petite molécule d'ARN pour former un complexe ribonucléoprotéique. Le tore aide la molécule d'ARN à conserver sa structure tridimensionnelle. Selon le type de protéines et d'ARN impliqués, ces complexes facilitent une grande variété d'étapes de la maturation de l'ARN dont la dégradation, l'édition, l'épissage et la régulation. Protéine
Les protéines motrices sont des protéines structurelles particulières qui sont capables de générer des forces mécaniques. Ce sont par exemple la myosine, la kinésine et la dynéine. Ces protéines sont essentielles à la motilité des organismes unicellulaires ainsi qu'aux spermatozoïdes des organismes multicellulaires. Elles permettent également de générer les forces à l'œuvre dans la contraction musculaire et jouent un rôle essentiel dans le transport intracellulaire. Anticorps
Les immunoglobuline sont subdivisées en classes ou « isotypes », selon la structure des domaines constants des chaînes lourdes : les chaînes γ, α, μ, ε et δ correspondent respectivement aux immunoglobulines IgG, IgA, IgM, IgE et IgD (voir ). Il existe également des sous-classes d'immunoglobulines, reflétant des différences plus fines entre chaînes lourdes. L'être humain possède ainsi quatre sous-classes d'IgG et deux sous-classes d'IgA. Il existe également des isotypes de chaînes légères, celles-ci pouvant être κ (kappa) ou λ (lambda).L’allotypie des protéines a été découverte, et nommée, en 1956 par Jacques Oudin. On pensait auparavant que tous les individus d’une même espèce animale avaient la même spécificité antigénique (il l’a alors appelé spécificité isotypique). Il a montré que les spécificités antigéniques (allotypiques) varient selon les groupes d’individus d’une même espèce et sont transmises héréditairement suivant les lois de Mendel. Purification des protéines
On trouve généralement des protéines dans les tissus biologiques ou les cultures cellulaires (eucaryote ou procaryote). Structure des protéines
La séquence d'une protéine comporte une certaine proportion d'acides aminés polaires (hydrophiles) et non polaires (hydrophobes). Leurs interactions avec les molécules d'eau conditionnent la manière dont la chaîne polypeptidique se replie. Les acides aminés non polaires auront tendance à éviter l'eau. Inversement les résidus polaires vont chercher à rester à proximité du solvant aqueux. Ainsi, dans le cas des protéines solubles, il se forme un cœur hydrophobe au centre de la structure tertiaire, tandis que les groupes polaires restent plutôt en surface. Lipocaline
Les lipocalines sont une famille de protéines qui servent au transport de petites molécules hydrophobes telles que les stéroïdes, les sels biliaires, les rétinoïdes et les lipides. Elles partagent des régions de séquences homologues et une architecture tertiaire commune. Il s'agit de huit feuillets beta antiparallèles en forme de tonneau ouvert avec dans son creux un site de liaison au ligand Robustesse (évolution)
La tolérance d'une mutation au niveau d'une protéine est le résultat de deux caractéristiques principales : la structure du code génétique et la robustesse structurelle de cette protéine. Les protéines résistent à la plupart des mutations parce que la plupart de leurs séquences peuvent se replier pour obtenir des conformations structurelles fortement similaires. Une protéine adopte un ensemble limité de conformations de base parce que ces formes possèdent une énergie plus faible qu'à l'état déplié ou semi-replié (voir les ΔG de repliement). Cela est accompli par un réseau interne décentralisé d'interactions coopératives (hydrophobes, polaires et covalentes). La robustesse structurelle protéique résulte de quelques mutations individuelles qui sont suffisamment perturbatrices pour compromettre la fonction de la protéine. Les protéines ont également évolué afin d'éviter l'agrégation, qui correspond au fait que les protéines partiellement repliées peuvent se combiner entre elles pour former des masses et des amyloïdes de grande taille, répétées et insolubles. Il existe des preuves montrant que les protéines présentent des caractéristiques de conception négatives afin de réduire l'exposition aux motifs en feuillets bêta qui favorisent l'agrégation au sein de leurs structures. De plus, des preuves complémentaires montrent que le code génétique en lui-même peut être optimisé de telle façon que la majorité des mutations ponctuelles résultent en des acides aminés similaires (conservatifs). Ces facteurs pris ensemble créent une distribution des effets sur la fitness due aux mutations, qui contiennent une forte proportion de mutations neutres et quasi-neutres. Acide aminé protéinogène
Bien qu'elle présente une chaîne latérale identique à celle de la méthionine, la  est parfois considérée comme un aminé protéinogène car, chez les procaryotes ainsi que dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, c'est elle qui est incorporée par les ribosomes à la place de la méthionine au début des chaînes polypeptidiques lors de la traduction de l'ARN messager ; ce résidu est souvent éliminé par la suite par modification post-traductionnelle de la protéine néoformée . Le corps humain est capable de synthétiser 12 des 21 acides aminés protéinogènes qu'il utilise, tandis que neuf d'entre eux, dits acides aminés essentiels, doivent lui être apportés par l'alimentation : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine. Protéine PR
En , 17 familles de protéines PR ont été nommées : Comme les protéines PR sont produites lorsque le tissu végétal est stressé, diverses manières de signaler le stress sont utilisées pour forcer la plante à exprimer les gènes PR pour l'identification. Les facteurs de stress utiles incluent une infection réelle ou simplement des signaux de défense tels que le salicylate et le jasmonate de méthyle. Les protéines peuvent être identifiées par isolement, digestion des peptides et appariement contre les séquences génomiques (séquençage des protéines). Les séquences obtenues peuvent ensuite être vérifiées par rapport aux familles de protéines PR connues pour la catégorisation.   "Cet article intègre des textes de Mau Sinha, Rashmi Prabha Singh, Gajraj Singh Kushwaha, Naseer Iqbal, Avinash Singh, Sanket Kaushik, Punit Kaur, Sujata Sharma et Tej P. Singh disponibles sous licence CC BY 3.0." Nutrition
Une protéine est formée d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Ces acides aminés sont séparés en deux catégories : indispensables, c'est-à-dire ceux que le corps ne peut synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation, ou non-indispensables. Ce qui est indispensable dépend de l'organisme considéré : par exemple, l'arginine est nécessaire à la survie d'un chat mais pas pour l'homme passé le stade du nourrisson. Ces catégories sont affinées en considérant les acides aminés indispensables "sous conditions". En effet, certains acides aminés peuvent être synthétisés mais avec des capacités limitées en général et variants selon les conditions du sujet : par exemple, la synthèse de proline est limitée chez les grands brûlés. Protéine
Les protéines adoptent une structure en trois dimensions qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement stable. Protéine sérique
Plus de 10 000 protéines différentes ont été identifiées dans le plasma humain. Dix ordres de grandeur séparent les concentrations de la plus abondante (l'albumine) et des plus rares. Acide aminé non protéinogène
On connaît environ aminés différents constitutifs des protéines . Ils résultent de modifications post-traductionnelles de résidus d'acides aminés protéinogènes incorporés dans les protéines par les ribosomes. En voici quelques exemples : Protéasome
Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci. Phycobiliprotéine
Il existe quatre types de phycobiliprotéines : Protéine
Les acides aminés essentiels comptent souvent pour une part importante de ces protéines ( 61,8 et 63,3 % des teneurs totales en acides aminés respectivement chez "Tricholoma portentosum" et "Tricholoma terreum" (chez lesquels la leucine, l'isoleucine et le tryptophane sont les acides aminés limitants). Les scores d'acides aminés corrigés (PDCAAS) des protéines de ces deux champignons sont faibles par rapport à ceux de la caséine, du blanc d'œuf et du soja, mais supérieurs à ceux de nombreuses protéines végétales. La teneur en matières grasses était faible (5,7 % pour "Tricholoma portentosum" et 6,6 % pour "Tricholoma terreum") chez les deux espèces, les acides oléique et linoléique représentant plus de 75 % du total des acides gras.Certains comme le champignon de Paris ( de protéine pour ) sont depuis longtemps cultivés et séchés, mais individuellement (comme d'autres aliments) ils peuvent être déficients en certains acides aminés ( acides aminés soufrés, méthionine et cystine dans le cas des pleurotes par exemple) mais ils sont riches en lysine et leucine qui manquent par exemple dans les céréales. On leur découvre encore des vertus ( l'une de ces protéines semble chez la souris inhiber les allergies alimentaires) et des défauts ( une autre protéine fongique s'est montrée cardiotoxique). Biosynthèse des protéines
Tous les gènes d'une cellule n'encodent pas nécessairement des protéines : un très grand nombre d'entre eux encodent des ARN dits « non codants » car il s'agit non pas d'ARN messager porteurs codons d'acides aminés mais, par exemple, d'ARN ribosomique ou d'ARN de transfert, de sorte que l'ARN messager constitue une partie seulement de l'ARN issue de la transcription des gènes par des ARN polymérases. Chez les procaryotes, le produit de la transcription d'un gène de protéine est directement utilisable comme ARN messager. Chez les eucaryotes, en revanche, on parle de transcrit primaire, qui doit encore subir un certain nombre de modifications post-transcriptionnelles constituant la maturation de l'ARN messager, avant de devenir fonctionnel. Protéine
On peut distinguer trois grands groupes de protéines en fonction de leur structure tertiaire ou quaternaire : les protéines globulaires, les protéines fibreuses et les protéines membranaires. Presque toutes les protéines globulaires sont solubles et ce sont souvent des enzymes. Les protéines fibreuses jouent souvent un rôle structurel, à l'instar du collagène, constituant principal des tissus conjonctifs, ou de la kératine, constituant protéique des poils et des ongles. Les protéines membranaires sont souvent des récepteurs ou des canaux permettant aux molécules polaires ou électriquement chargées de traverser la membrane. Super-famille de protéines
La majorité des protéines contiennent plusieurs domaines. Environ 66 % à 80 % des protéines d'eucaryotes ont plusieurs domaines tandis qu'environ 40 % à 60 % des protéines de procaryotes ont plusieurs domaines. De nombreuses super-familles de domaines protéiques ont fini par se mélanger avec le temps, de sorte qu'il est très rare de trouver des super-familles toujours isolées. Cependant, le nombre de combinaisons de domaines observé dans la nature demeure faible par rapport au nombre de combinaisons possibles, ce qui laisse penser que la sélection agit sur toutes les combinaisons. Homologie (évolution)
Des protéines homologues sont des protéines dont les gènes qui les codent ont une origine commune. On reconnaît 2 protéines homologues car elles ont des structures spatiales proches et des séquences en acides aminés qui présentent des similarités. Les fonctions de ces protéines peuvent être plus ou moins semblables. On peut quantifier le degré d'homologie entre protéines en réalisant un alignement de séquence optimal, par exemple au moyen de l'algorithme de Smith-Waterman et de matrices de similarité permettant de quantifier la ressemblance entre acides aminés. Microprotéine
Les microprotéines constituent une classe de protéines dotées d'un seul domaine protéique (rappel : un "domaine protéique" est une partie d'une protéine, qui a souvent une fonction propre, et qui peut adopter (de manière autonome ou non) une structure spécifique, partiellement autonome du reste de la molécule). Ces microprotéines n’interagissent pas nécessairement directement avec l’ADN mais elles régulent ou perturbent - plus en aval (au niveau post-traductionnel) certains systèmes cellulaires) ; elles peuvent notamment contrôler des protéines de plus grande taille et « "multidomaines" » . Les microprotéines sont considérées comme analogues aux microARNs (miARN) ; elles forment des hétérodimères avec leurs cibles, avec des effets majoritairement négatifs. Protéose peptone
Cette fraction protéique représente environ 0,60 g/L dans le lait de vache frais, soit 8,9 % du total des protéines et peptides. On peut y distinguer deux types de protéines et peptides : Protéolipide
Un protéolipide est un édifice moléculaire constitué d'une protéine liée par covalence à un lipide, formé d'acides gras ou de stérols. La formation d'une telle liaison est appelée "lipidation" d'une protéine. Il s'agit d'un type particulier d'acylation et de modification post-traductionnelle. Les protéolipides sont abondants dans le cerveau ainsi que dans de nombreux tissus animaux et végétaux. La liaison d'une protéine à un lipide offre à cette dernière une interface lui permettant d'interagir avec une membrane biologique. Ils sont structurellement et fonctionnellement distincts des lipoprotéines, qui sont des assemblages sphériques de nombreuses molécules de lipides et d'apolipoprotéines. Protéine kinase
Les différentes protéine-kinases sont :