Qu’est-ce que c’est un ribosome?
Ribosome
Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques (c'est-à-dire composés de protéines et d'ARN) présents dans les cellules eucaryotes et procaryotes. Extrêmement bien conservés au cours de l'évolution, ils ont pour fonction de synthétiser les protéines en décodant l'information contenue dans l'ARN messager. Ils sont constitués d'ARN ribosomiques, qui portent l'activité catalytique, et de protéines ribosomiques. Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités, une plus petite qui « lit » l'ARN messager et une plus grosse qui se charge de la polymérisation des acides aminés pour former la protéine correspondante.
ARN ribosomique 28S
L'ARN ribosomique 28S est le principal ARN ribosomique constituant la grande sous-unité 60S des ribosomes d'eucaryotes. Chez l'homme, il est constitué de . Il s'agit d'un ribozyme ayant une activité peptidyl-transférase permettant la formation de liaisons peptidiques entre deux acides aminés durant la protéogenèse. Son équivalent chez les procaryotes est l'ARN ribosomique 23S de la grande sous-unité 50S des ribosomes de procaryotes. Riboswitch
Un riboswitch est un des systèmes de type riborégulateur. Il s'agit d'une structure d'ARN présente sur la partie amont (en 5'), non traduite, de certains ARN messagers. Un riboswitch comporte deux parties : l'aptamère (simple ou en tandem) et la plateforme d'expression. L'aptamère peut lier directement un ligand (une petite molécule) ce qui déclenche une modification de structure de la plateforme d'expression. Cette modification va influer sur l'expression du gène porté par l'ARNm en bloquant ou en activant la transcription ou la traduction de la protéine correspondante. Les riboswitches sont ainsi une des voies possibles de régulation de la traduction. Nucléole
La formation des ribosomes dans le nucléole s'effectue en plusieurs étapes qui se déroulent dans les zones fibrillaires et granulaires.Le nucléole évolue pendant le cycle cellulaire. En effet lors de la mitose le nucléole disparaît. Acide ribonucléique messager
Chez les eucaryotes, les ARNm matures existent sous forme de complexes pseudo-circulaires dans le cytoplasme (voir plus haut), associant les facteurs de démarrage eIF4E, eIF4G et eIF4A, ainsi que la PABP. C'est le facteur eIF4G qui joue le rôle de protéine organisatrice dans ce complexe car il est lié simultanément à la coiffe via eIF4E et à la queue poly(A) via la PABP. Lorsque ces deux interactions sont réalisées, eIF4G peut effectuer le recrutement de la petite sous-unité (40S) du ribosome. Peroxysome
Un peroxysome est un organite cellulaire entouré par une membrane trilamellaire et ne contenant pas de matériel génétique ni de ribosomes. Contrairement à la mitochondrie ou au chloroplaste, toutes les protéines qui le constituent sont codées par des gènes nucléaires et proviennent du cytosol (ou du réticulum endoplasmique rugueux pour une minorité de protéines transmembranaires). Le peroxysome a été découvert en 1965 par Christian de Duve grâce à l'utilisation du microscope électronique et au perfectionnement des méthodes de fractionnement cellulaire . Réticulum endoplasmique
Une partie du RE est couverte de ribosomes qui assemblent les acides aminés en chaînes protéiques suivant l'information venue du noyau. L'apparence rugueuse de ces parties au microscope électronique leur vaut la qualification de RE granuleux (REG ou RER). Les parties sans ribosomes sont appelées RE lisse (REL). Les ribosomes sur le REG insèrent la protéine synthétisée directement dans la lumière du RE, où elles acquièrent leur configuration avant de gagner l'appareil de Golgi. Biosynthèse des protéines
Le ribosome parcourt le brin d'ARN messager codon par codon (translocation) et ajoute, par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt), un acide aminé à la protéine en cours de synthèse en fonction du codon en cours de lecture. La protéine est produite en commençant par l'extrémité et en terminant par l'extrémité. Le ribosome progresse le long de l'ARN messager sous l'action de facteurs d'élongation, qui tirent leur énergie de l'hydrolyse d'une molécule de GTP. Ribozyme en tête de marteau
Les premiers ribozymes en tête de marteau ont été découverts en 1986 dans certains agents infectieux de plantes à ARN tels que les viroïdes et des satellites. Puis un autre a été identifié l'année suivante dans l'ADN satellite de génomes de tritons . Puis d'autres exemples de ce ribozymes ont été trouvés dans le génome de différents organismes tels que des schistosomes, des grillons des cavernes , l'arabette des dames  et quelques mammifères tels que des rongeurs et l'ornithorynque . En 2010, il est devenu évident que le ribozyme en tête de marteau est en réalité répandu dans le génome des bactéries jusqu'aux eucaryotes , y compris chez l'homme . Des publications du même ordre ont par la suite confirmé et étendu ces observations, révélant la nature ubiquitaire du ribozyme en tête de marteau dans tous les règnes du vivant . Ribose
La principale forme d'apparition du ribose est comme constituant d'un nucléoside, composé d'une molécule de ribose et d'une base azotée. Cytoplasme
Les ribosomes actifs peuvent alors soit rester en suspension dans le cytoplasme, soit se fixer sur le réticulum endoplasmique rugueux. Ceux qui restent en suspension ont pour fonction principale de synthétiser les protéines suivantes : Acide ribonucléique messager
L'épissage est réalisé par un ensemble de cinq particules ribonucléoprotéiques, les snRNP, chacune composée d'un ARN et de plusieurs protéines. Ces cinq snRNP, qui ont pour noms U1, U2, U4, U5 et U6, forment le splicéosome. Elles interviennent en séquence et se lient au pré-ARNm par le biais d'appariements de bases de type Watson-Crick. La première étape de l'épissage est une attaque de la liaison phosphodiester à la jonction entre le côté 5′ de l'intron et l'exon amont. C'est le 2′-OH du ribose de l'adénosine conservée dans la boîte de branchement qui joue le rôle de nucléophile dans cette réaction qui conduit à la formation d'un intermédiaire cyclique appelé lasso (en anglais "lariat") par transestérification. Dans cet intermédiaire il y a formation d'une liaison 2′-5′ phosphodiester entre la guanosine conservée à l'extrémité de l'intron et l'adénosine. Cette dernière est ainsi impliquée dans trois liaisons phosphodiester, en 5′ et 3′ avec les nucléotides précédents et suivants du pré-ARNm, et en 2′ avec l'extrémité 5′ de l'intron. Ribozyme en tête de marteau
Le ribozyme en tête de marteau minimal a été intensivement étudié par les biochimistes ainsi que par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et d'autres techniques d'investigation biophysiques. La première structure tridimensionnelle détaillée d'un ribozyme minimal a été obtenue en 1994 à partir d'une diffraction par rayons X d'un ribozyme en tête de marteau lié à un analogue ADN de substrat , une structure entièrement en ARN étant publiée l'année suivante . Cette dernière a mis en évidence trois hélices de ribonucléotides appariés, appelées , et , séparées par de courtes séquences conservées : le connecteur entre les hélices et contient généralement la séquence CUGA tandis que celui situé entre les hélices et contient la séquence GAAA ; le site actif de la réaction de clivage se trouve entre les hélices et , où se trouve généralement un résidu de cytosine. Protéine ribosomique
Une protéine ribosomique est une protéine qui, en s'associant à de l'ARN ribosomique et d'autres protéines ribosomiques forme les deux sous-unités du ribosome et permet ainsi la traduction des gènes codés sur les ARN messagers. Le ribosome est formé par un grand nombre de protéines. Celui d"'E. Coli" en contient 54 (22 dans la petite sous-unité et 34 dans la grande). Peptidyltransférase
Cette enzyme est un ribozyme, dont l'activité catalytique est entièrement portée par de l'ARN ribosomique. C'est une composante essentielle du ribosome car elle catalyse l’élongation de la chaîne peptidique naissante en établissant les liaisons peptidiques entre acides α-aminés protéinogènes au cours de la traduction de l'ARN messager en protéine. Ribosome
Le ribosome est de plus un moteur moléculaire, qui avance sur l'ARN messager en consommant l'énergie fournie par l'hydrolyse de la GTP. Plusieurs protéines, appelées facteurs d'élongation, sont associées à ce mouvement, appelé translocation. Acide ribonucléique messager
Chez les bactéries, il existe également un complexe spécifique, de nature différente, appelé dégradosome, chargé de recycler les ARN messagers. Exosome
Le cœur du complexe est une vésicule membranaire de 60-80 nm de diamètre, structure circulaire formée de six protéines sur lesquelles viennent se fixer d'autres protéines.  Dans les cellules eucaryotes, l'exosome est présent dans le cytoplasme, le noyau et en particulier le nucléole. Différentes protéines entrent en interaction avec le complexe dans ces différents compartiments afin de réguler l'activité de dégradation de l'exosome sur des substrats spécifiques à ces compartiments cellulaires. Les substrats de l'exosome comprennent l'ARN messager, l'ARN ribosomique, ARN non codant, transcrits en fin de vie et de nombreuses espèces de petits ARN. L'exosome intervient aussi dans le Nonsense mediated decay ou NMD, un mécanisme de contrôle qualité qui assure la dégradation des ARNm comportant des codons stop prématurés. Joan A. Steitz
Joan Elaine Argetsinger Steitz , née le , est une biochimiste et biologiste moléculaire américaine. Elle enseigne et dirige ses recherches à l'Université Yale et au Howard Hughes Medical Institute. Elle est connue pour ses recherches pionnières sur l'acide ribonucléique, notamment sur la façon dont les ribosomes interagissent avec les acides ribonucléiques messagers chez les eucaryotes. Elle est membre de l'Académie nationale des sciences depuis 1983et elle a reçu la National Medal of Science la même année. Elle a reçu le prix L'Oréal-Unesco pour les femmes et la science en 2001 pour l'étude des mécanismes de l’expression des gènes qui ont ouvert la voie au diagnostic des maladies autoimmunes. Elle a également reçu le Prix Gairdner en 2006et elle est membre étranger de la Royal Society depuis 2014. Ribozyme en tête de marteau
Le ribozyme en tête de marteau complet contient des séquences supplémentaires dans les tiges et qui permettent la formation de contacts intramoléculaires supplémentaires stabilisant la structure tertiaire active de la molécule et permettant d'atteindre des vitesses de clivage mille fois plus élevées que celles des séquences minimales. Acide ribonucléique messager
Les premières recherches dans les années 1960 portent sur des bactéries, avant de s'orienter dans les années 1970 vers des organismes plus complexes. Mary Edmonds et Aaron Shaktin découvrent alors les structures qui finissent et coiffent les ARN messagers et jouent un rôle essentiel pour les protéger et les lier aux ribosomes. Ribosome
Une séquence d'ADN peut conduire dans certains cas à la production d'ARNm (ou ARN messager) par transcription. Ces derniers pourront alors être traduits en séquences d'acides aminés. Les ribosomes sont un des facteurs essentiels de la traduction. Ils ont la capacité de se lier à l'ARNm, et de former une correspondance entre code de l'ARNm et séquence d'acides aminés pour une protéine donnée. Les acides aminés sont choisis par l'intermédiaire d'ARNt (ou ARN de transfert) permettant le lien physique entre séquence peptidique et séquence génétique, le tout supporté par l'activité du ribosome. En effet, ce dernier à différents niveaux (cytosolique ou réticulum endoplasmique par exemple), permet la synthèse peptidique, et donc la traduction du code génétique en futures protéines. Acide ribonucléique ribosomique
Comme la plupart des ARN, l'ARN ribosomique est codé par des gènes. Il en existe de nombreuses copies dans le génome (200) situées dans le nucléole sur 5 chromosome acrocentriques. Les gènes codant les ARNs sont disposés en paires, et comme chez les procaryotes, séparés par les Espaceurs Non Transcrits, des régions d'ADN qui ne codent pas.Les ARNr 28S, ARNr 5,8S et ARNr 18S sont synthétisés dans le nucléole tandis que l'ARNr 5S est synthétisé à l'extérieur du nucléole, dans le nucléoplasme, mais toujours dans le noyau. Liposome
Dans la thérapie génique, les liposomes encapsulent un gène ou un plasmide. Le liposome fusionne avec l’endosome, permettent la libération de l’ADN, qui peut donc être exprimé dans la cellule. Un promoteur de fusion permet la meilleure intégration possible dans les cellules cibles, tel qu’une glycoprotéine virale de surface. De plus, les liposomes sont sensibles au pH, ce qui leur permet de fusionner facilement avec les lysosomes, qui ont un pH acide. Donc ils libèrent le matériel génétique dans le cytoplasme de la cellule quand ils sont endocytosés. Les limitations à l’emploi de liposomes comme vecteurs de matériel génétique incluent des problèmes avec le ciblage du noyau et le temps d’expression du gène, qui est souvent trop court. Hubert Chantrenne
Il a élucidé le rôle de messager joué par l'acide ribonucléique dans la biosynthèse des protéines dans les ribosomes, organelles du cytoplasme cellulaire. Ribosome
Les ribosomes 70S des procaryotes sont sensibles à certains antibiotiques (amino-glycosides et chloramphénicol par exemple) qui n'ont pas d'effet sur les ribosomes 80S des eucaryotes. Polysome
Cette structure est indispensable pour le recyclage des ribosomes qui parcourent l'ARNm. En effet le ribosome qui termine de traduire sa protéine en 3' et qui se dissocie, sera moins loin du site d'initiation pour recommencer à traduire cette même protéine. ARN ribosomique 23S
L'ARN ribosomique 23S est le principal ARN ribosomique constituant la grande sous-unité 50S des ribosomes de procaryotes. Chez "E. coli", il contient . L'activité peptidyltransférase réside sur le domaine de cet ARN, ce qui en fait un ribozyme. Ce dernier est la cible d'antibiotiques inhibiteurs de la traduction génétique. Le chloramphénicol en est un exemple bien connu, des études récentes montrant qu'il se lie à deux sites différents selon l'espèce à laquelle appartient le ribosome. Chloroplaste
Les ribosomes (10) sont constitués d'ARNr, synthétisés dans les chloroplastes, et de protéines codées par les génomes nucléaires et chloroplastiques. Antibiotique
Certains antibiotiques ne sont pas totalement spécifiques des bactéries et ont une certaine toxicité sur les cellules humaines, en particulier en cas de surdosage. C'est en particulier le cas pour certains antibiotiques qui ciblent la synthèse des protéines et le ribosome, comme les aminoglycosides. Il existe en effet une assez grande similarité de fonctionnement entre le ribosome des bactéries et celui qui est présent dans les mitochondries des animaux, ce qui, à forte dose, peut conduire à une inhibition des ribosomes mitochondriaux et donc à un effet toxique. Ce mécanisme est responsable de la nephrotoxicité des aminoglycosides à trop forte dose (voir plus bas). Acide ribonucléique messager
Les IRES correspondent à des régions de structure secondaire de l'ARNm, ce qui leur permet d'adopter un repliement tridimensionnel complexe. Cette structure complexe forme alors des interactions spécifiques avec certains facteurs de traduction ou directement avec le ribosome. Ceci permet de court-circuiter le mécanisme classique de recrutement du ribosome via la coiffe en 5′. Ainsi, par exemple, le virus de l'hépatite C possède un IRES dans sa région 5′-UTR qui recrute directement eIF3, sans nécessiter l'intervention de eIF4E et eIF4G. Il existe une grande variété d'IRES, qui permettent de se passer de plus ou moins de facteurs de démarrage cellulaires. Thomas Steitz
Thomas Arthur Steitz ( à Milwaukee, Wisconsin et mort le à Branford, Connecticut) est un biologiste moléculaire américain. Il est corécipiendaire du prix Nobel de chimie de 2009 avec Venkatraman Ramakrishnan et Ada Yonath pour ses travaux sur le ribosome. Acide ribonucléique
Les ribosomes furent observés pour la première fois par le biologiste belge Albert Claude au début des années 1940. Par des techniques de fractionnement subcellulaire et de microscopie électronique, il mit en évidence des « petites particules » de nature ribonucléoprotéique, présentes dans tous les types de cellules vivantes. Il les baptisa « microsomes », plus tard renommés ribosomes. George Emil Palade
George Emil Palade (, à Iași - , à San Diego) est un savant roumain, naturalisé américain. Il a remporté le prix Nobel de médecine en 1974 pour ses travaux sur le ribosome. Ce prix Nobel a été partagé avec Albert Claude et Christian de Duve. Il est considéré comme un pionnier de la biologie cellulaire. Acide ribonucléique messager
Comme tous les ARN, l'ARNm est un acide nucléique résultant de la polymérisation de ribonucléotides reliés par des liaisons phosphodiester. Comme le terme "acide ribonucléique" l'indique, l'ose (ou plus familièrement « sucre ») présent dans les ribonucléotides est le ribose. Les bases nucléiques, ou bases azotées, présentes sur les ribonucléotides sont l'adénine (A) qui est complémentaire de l'uracile (U) et la guanine (G) complémentaire de la cytosine (C). L'ARNm emploie donc la base U, à la différence de l'ADN qui utilise la base T (la thymine). Contrairement à l'ADN, l'ARNm est une molécule monocaténaire, c’est-à-dire formée d'un seul brin. On distingue trois principales régions fonctionnelles dans un ARNm : la région 5′ non traduite (5'-UTR), le ou les cistrons codants et enfin la région 3′ non traduite (3'-UTR). Les deux régions non traduites ou régions UTR (de l'anglais "untranslated regions") contiennent souvent des signaux d'expression ou de maturation de l'ARN. Surveillance de l'ARN messager
Le "No-Go decay" (NGD) est le mécanisme de surveillance découvert le plus récemment. Il n'est donc pas encore totalement compris. Il semblerait que les cibles du NGD soient des brins d'ARNm sur lesquels les ribosomes se sont arrêtés pendant la traduction. De nombreuses causes peuvent entrainer un arrêt du ribosome, comme une forte structure secondaire de l'ARN. Les protéines Dom34/Hbs1 se fixent probablement près du site A des ribosomes immobilisés et facilitent le recyclage des complexes.Dans certains cas, l'ARNm est aussi coupé près de site d'immobilisation, bien que la nature de l'endonucléase qui entre en jeu est sujette à débat. Les molécules d'ARN fragmentées seront alors dégradées par l'exosome de 3' vers 5', ou par Xrn1 de 5' vers 3'. Le mécanisme conduisant au détachement du ribosome n'est pas connu, mais la protéine Hbs1 possède une forte similarité de structure avec Ski7 et pourrait jouer dans la NGD un rôle équivalent à celui de Ski7 dans la NSD. Acide ribonucléique messager
La dégradation des ARN messagers est effectuée par un complexe protéique appelé exosome, présent dans toutes les cellules eucaryotes et les archées. La dégradation est en général précédée par le raccourcissement de la queue poly(A) et par le retrait de la coiffe par une enzyme spécifique ("decapping enzyme"). Le dégradosome agit ensuite de manière exonucléolytique, c'est-à-dire qu'il hydrolyse progressivement l'ARN à partir d'une de ses extrémités, en l'occurrence à partir de l'extrémité 3′. Ribose
Le ribose est produit dans la cellule par la voie des pentoses phosphates, qui est l'une des voies principales du métabolisme énergétique (avec la glycolyse et la voie d'Entner-Doudoroff). La première phase de cette voie, appelée phase oxydative irréversible, produit du ribulose-5-phospate à partir du glucose-6-phosphate et génère deux molécules de NADPH. Le ribulose-5-phosphate (un cétose) subit ensuite une isomérisation catalysée par la phosphopentose isomérase qui donne le ribose-5-phosphate (un aldose). Acide ribonucléique messager
Le processus de traduction de l'ARNm en protéine a un taux d'erreur qui est de l'ordre de , soit un acide aminé incorrect sur acides aminés incorporés. La fidélité du mécanisme de traduction de l'ARNm par le ribosome repose sur deux étapes clés importantes. Il faut tout d'abord que chaque ARNt porte le bon acide aminé estérifié à son extrémité 3′, une étape qui est réalisée par une famille d'enzymes, les aminoacyl-ARNt synthétases. Les aminoacyl-ARNt synthétases ont souvent une fonction de relecture ou "proofreading", comme les ADN polymérases, qui leur permet de vérifier que le produit de leur réaction est bien correct et sinon de l'hydrolyser. L'autre étape critique est la vérification de l'interaction codon-anticodon par le ribosome, une étape qui est aussi soumise à un processus de relecture, assisté par le facteur d'élongation de la traduction EF-Tu. Acide ribonucléique messager
Cette dernière est elle-même associée à plusieurs facteurs au sein d'un complexe de pré-initiation 43S. Celui-ci contient, outre la sous-unité ribosomique 40S, l'ARNt de démarrage aminoacylé par la méthionine associé au facteur eIF2 complexé au GTP, le facteur eIF3 qui maintient la sous-unité 40S dissociée de la grande sous-unité, ainsi que eIF1A et eIF5. Au sein de ce complexe de pré-initiation, eIF3 interagit avec eIF4G au sein du complexe ARNm. Ceci permet le recrutement du ribosome au niveau de la coiffe de l'ARNm. Le complexe d'initiation complet ainsi formé est appelé complexe 48S. Il contient donc : Insertion cotraductionnelle des protéines membranaires
À ce stade, le ribosome est fortement lié au translocon. Le peptide signal se retrouve en contact avec le translocon et TRAM (Translocating Chain Associating Membrane protein), une glycoprotéine satellite du complexe de translocation. TRAM n'est pas systématiquement requise lors de la translocation. Elle semble tout de même souvent nécessaire à l'insertion des protéines membranaires. Le contact entre le PS et TRAM est possible grâce à une ouverture du canal formé par Sec61 sur la périphérie du translocon. Origine de la vie
L'activité enzymatique de l'ARN ribosomique démontre que l'ARN peut avoir une activité enzymatique essentielle. L'acide ribonucléique ribosomique (ARNr) en est le principal constituant (60% en masse). Ainsi, le ribosome est un « ribozyme », dans le sens où le responsable de la synthèse des protéines n'est pas une protéine (comme c'est le cas dans la grande majorité des catalyses d'une cellule vivante) mais l'ARN ribosomique lui-même. Sous-unité ribosomique 50S
La sous-unité ribosomique 50S est la plus grande des deux sous-unités constituant les ribosomes des procaryotes. Il s'agit d'un complexe ribonucléoprotéique constitué de deux ARN ribosomiques — l'ARNr 23S et l'ARNr 5S — et de protéines ribosomiques. Origine de la vie
Dans la biochimie actuelle, l'acide ribonucléique (ARN) joue un double rôle d'intermédiaire entre l'ADN support d'information et les polypeptides catalyseurs : l'ARN polymérase guide la polymérisation d'un brin ARN messager en suivant la composition d'une séquence de l'ADN, puis un ribosome guide la polymérisation d'un polypeptide en suivant la composition de cet ARN messager. Cette seconde traduction s'appuie sur une famille d'ARN de transfert, qui apportent l'acide aminé compatible avec la séquence de l'ARN messager en cours de traitement. En amont de la formation des protéines, les cellules vivantes contiennent une vingtaine d'ARN de transfert, chacune d'elles étant spécifique de l'un des acides aminés ; le ribosome assurant le décodage d'un ARN en assemblant les acides aminés dans l'ordre spécifié par l'ARN messager. Microsome
Un microsome est une fraction du réticulum endoplasmique obtenue par ultracentrifugation. Dernier ancêtre commun universel
Les trois grandes lignées du vivant sont les bactéries, les archées (toutes deux constituées d'organismes monocellulaires à cellule sans noyau, dits procaryotes) et les eucaryotes (organismes mono- ou pluricellulaires dont la ou les cellules disposent d'un noyau, et dont font en particulier partie les plantes, les champignons et les animaux). Ces trois lignées ont en commun 3 molécules d'ARN et 34 protéines présentes dans le ribosome. Cet ensemble est trop complexe pour avoir été acquis indépendamment par des organismes aussi éloignés que les bactéries, les archées et les eucaryotes. En plus de ces 34 protéines universelles, les ribosomes modernes renferment de nombreuses autres protéines qui sont communes, soit à l'un des trois domaines du vivant, soit aux archées et aux eucaryotes. Antibiotique
La synthèse des protéines est un processus essentiel des cellules vivantes. L'acteur central de ce processus dans lequel l'ARN messager est traduit en protéine est le ribosome, l'organite cellulaire qui est responsable de cette étape. Les détails du mécanisme de traduction et les ribosomes des bactéries sont sensiblement différents de ceux des eucaryotes. Il existe un grand nombre de molécules antibiotiques qui exploitent ces différences et sont capables de bloquer sélectivement la traduction des protéines chez les bactéries, mais pas chez l'humain ou l'animal. Thomas Steitz
Thomas Steitz a publié la première structure cristalline de la grande sous-unité d'un ribosome, mais on ne pouvait pas distinguer les atomes. IRES (biologie)
Le processus conventionnel de la traduction des ARN messagers d'eucaryotes repose sur un mécanisme de balayage par le ribosome à partir de la coiffe située à l'extrémité 5’, qui scrute l'ARNm jusqu'au premier codon de démarrage. Les IRES permettent le recrutement direct du ribosome au niveau de ce codon de démarrage, indépendamment de la présence de la coiffe et du mécanisme de balayage. Les IRES sont des régions structurées de l'ARNm qui interagissent directement avec le ribosome ou avec les facteurs d'initiation de la traduction. Glycosome
Les glycosomes sont formés de glycogène et de protéines. Ces protéines sont les enzymes intervenant dans le métabolisme du glycogène. L'ensemble forme un complexe constituant un organite différentié. Les protéines des glycosomes proviennent des ribosomes du cytosol et possèdent une séquence spécifique, appelée , qui les identifie afin qu'elles soient transportées jusqu'à leur destination. Ils sont délimités par une membrane constituée d'une seule bicouche lipidique. Le glycogène des glycosomes est identique au glycogène libre du cytosol . Régulation de la traduction
L'expression de certaines protéines est conditionnée par un décalage du cadre de lecture ou "frameshift". Dans ces cas très particuliers, les codons du cistron ne sont pas tous situés dans le même cadre de lecture ouvert : le début du gène est situé dans une phase et la fin du gène est dans une autre phase décalée de +1 ou -1 nucléotide. Le ribosome doit donc glisser d'un cadre de lecture à l'autre, au niveau d'un site précis sur l'ARNm qui contient en général une structure secondaire stable, souvent un pseudonœud. Cette structure bloque transitoirement le ribosome et favorise le changement de phase de lecture ARN ribosomique 18S
Le gène de l'ARNr 18S fait partie du noyau fonctionnel du ribosome et est donc soumis à des forces de sélection semblables chez tous les organismes. Ainsi, lorsque les premières études phylogénétiques à grande échelle ont été publiées — en premier lieu la phylogénie des animaux par Field en 1988  — ce gène a été vu comme le principal candidat pour la reconstitution de l'arbre phylogénétiques des métazoaires. Les séquences de l'ARNr 18S ont par la suite révélé la divergence des "Ecdysozoa " et des "Lophotrochozoa", contribuant à l'une des révisions récentes de notre compréhension des relations entre métazoaires. Nucléole
Pour comprendre en détail la synthèse des ribosomes voir ce lien : https://www.medecinesciences.org/en/articles/medsci/full_html/2015/07/medsci2015316-7p622/medsci2015316-7p622.html Anastomose (biologie)
En biologie cellulaire, une anastomose du noyau avec le réticulum endoplasmique décrit le fait que la membrane externe du noyau peut fixer les ribosomes. Liposome
Les liposomes qui ont des glycoprotéines virales à leur surface sont appelés les « virosomes ». Ils sont captés par les macrophages, qui exposent donc directement l’agent antigène. De cette façon, les virosomes pourraient fonctionner comme des vaccins. Cette méthode est actuellement à l’étude par des chercheurs et médecins parce que les virosomes actionnent le système immunitaire tout en ne contenant pas de matériel génétique infectieux. Acide ribonucléique messager
Les ARNm maturés sont ensuite traduits en protéines par les ribosomes dans le cytoplasme. La petite sous-unité du ribosome (30S chez les bactéries ou 40S chez les eucaryotes) se fixe d'abord dans la région amont de l'ARNm et glisse jusqu'au codon de démarrage. Cette étape nécessite l'intervention d'un ensemble de protéines spécifiques appelées facteurs d'initiation. Il recrute alors le premier ARN de transfert et la grande sous-unité du ribosome (50S chez les bactéries et 60S chez les eucaryotes) s'associe à l'ensemble. Le ribosome ainsi assemblé démarre la traduction. Tige-boucle
Beaucoup de ribozymes disposent également de structures en tige-boucle. Le ribozyme en tête de marteau auto-clivant contient trois tiges-boucles qui se réunissent dans une région centrale non apparié où se trouve le site de clivage. Cette structure secondaire est nécessaire pour l'auto-clivage. Cellule procaryote
Les bactéries possèdent un chromosome sous forme de filament d’ADN, support de l’hérédité. Le chromosome bactérien est en général unique et circulaire. En plus de cet ADN génomique, les cellules bactériennes contiennent souvent des molécules d’ADN circulaire extra-chromosomiques appelées plasmides. Les cellules contiennent aussi de nombreux ribosomes permettant la synthèse protéique grâce au mécanisme de la traduction. Le cytosol des procaryotes contient souvent des substances intracellulaires de réserve qui sont des stocks de nutriments sous forme de glycogène, amidon ou poly-b-hydroxybutyrate (PBH). Certaines espèces de bactéries aquatiques possèdent des vésicules à gaz qui assurent la flottabilité des cellules. D’autres espèces, les bactéries magnétotactiques, ont la particularité de présenter un magnétosome. Exosome
L'exosome est un complexe protéique capable de dégrader les différents types de molécules d'ARN (acide ribonucléique). Protéine ribosomique L5
La protéine ribosomique L5 est une protéine ribosomique qui se lie à l'ARNr 5S de la grande sous-unité des ribosomes des eucaryotes pour former une ribonucléoprotéine RNP. Cette dernière est importée depuis le cytoplasme dans les nucléoles, où a lieu l'assemblage des ribosomes, de sorte qu'on trouve de la protéine L5 aussi bien dans le noyau des cellules que dans leur cytoplasme. Chez l'homme, elle est codée par le gène "RPL5" situé sur le chromosome 1 humain. Noyau (biologie)
La membrane nucléaire externe est en continuité avec le réticulum endoplasmique granuleux ou rugueux (REG) et peut être, comme ce dernier, parsemée de ribosomes sur sa face cytoplasmique. Leurs compositions et leurs fonctions sont similaires. Elle interagit avec le cytosquelette grâce à des protéines. Polysome
Il ne faut pas oublier qu'un gène n'est jamais transcrit seul, il y a de nombreux ARN polymérases qui sont recrutés pour transcrire le gène. Il se passe la même chose au niveau du ribosome. Une fois que l'ARN est produit, les ribosomes se placent les uns à la suite des autres pour traduire la protéine. Cela forme alors les polysomes. Les polyribosomes y sont linéaires avec une distance d’à peu près 80 nucléotides. Traduction et transcription sont simultanées, cela se passe donc dans le cytosol. Polysome
Ils sont le lieu de la biosynthèse des protéines qu'ils soient sous forme libre dans le hyaloplasme ou liés au réticulum endoplasmique pour former un réticulum endoplasmique rugueux. Microsome
Pour séparer les microsomes rugueux (qui proviennent du réticulum endoplasmique rugueux) des microsomes lisses (qui proviennent du réticulum endoplasmique lisse), on place le substrat sur un gradient de saccharose, qui déplace les microsomes rugueux vers le fond car ils sont plus denses. L'idée de séparer ces ceux types d'éléments provient du fait que l'on attribuait des fonctions différentes à ces microsomes : la synthèse protéique pour les vésicules rugueuses et le métabolisme des xénobiotiques pour les vésicules lisses, idée issue de la détection au microscope de ribosome uniquement sur les portions rugueuses du réticulum. Maurice Wibo a montré en 1971, que la charge en ribosomes des vésicules forme un continuum, et donc que les propriétés biochimiques des microsomes varient non pas selon deux classes séparées, mais en fonction de leur teneur proportionnelle en ribosomes. Association française de cristallographie
Dans le domaine de la biologie structurale, les nouveaux défis portent notamment sur l’étude d’assemblages de protéines de très grande taille et de protéines membranaires. Il s’agit probablement des plus grands objets moléculaires analysés en cristallographie, souvent fragiles, et capables d’importants réarrangements structuraux qui leur permettent de réaliser leur fonction biologique. Pour reconstituer ce film structural à l’échelle atomique, les principaux développements se situent chez les biochimistes, qui vont reconstituer ces assemblages "in vitro" et inventer des méthodes pour les piéger dans des conformations spécifiques au sein des cristaux, en termes d’instrumentation synchrotron et de stratégies de collecte optimisées pour la diffraction de ces cristaux particulièrement fragiles et au faible pouvoir diffractant, et de nouvelles méthodologies mathématiques et physiques pour exploiter toute l’information plutôt que de la contourner par des termes correctifs. Comme en chimie et en physique, le domaine se caractérise également par une intégration de plus en plus forte avec d’autres méthodes structurales qui ne nécessitent pas que l'échantillon soit à l'état cristallin, telles que la cryo-microscopie électronique, le SAXS et la RMN. La structure cristalline du ribosome, une gigantesque usine biologique composée de protéines et d’ARN qui préside à la synthèse des protéine, ou celle de récepteurs à 7 hélices transmembranaires couplés au protéines G, sont de magnifiques exemples de ces nouvelles avancées. Trois cristallographes (V. Ramakrishnan, T.A. Steitz et A. Yonath) ont reçu le prix Nobel de Chimie en 2009 pour avoir résolu la structure du ribosome. Le prix Nobel de Chimie 2012 a été attribué à B. Kobilka pour la structure cristallographique d'un récepteur transmembranaire couplé aux protéines G capturé en complexe avec la protéine G intracellulaire publiée en 2011, prix partagé avec R. Lefkowitz pour la découverte de ces récepteurs. Réticulum endoplasmique rugueux
L’élément de base de la production des protéines est le polysome. On peut le trouver soit sous forme libre dans le cytosol, dans le hyaloplasme, soit associé à des RE = ergastoplasme.  Le polysome comprend un ARNm transcrit à partir du gène de 5’ en 3’. Cet ARNm est associé à des ribosomes. Les ribosomes sont constitués d’association d’ARNr et de protéines. Ces ARNr sont issus du nucléole et subissent une maturation particulière telle que sont produits à partir du nucléole des précurseurs ARN de haut poids moléculaire qui vont être fragmentés, modifiés pour donner des particules d’ARNr constituant les ribosomes. On aura une synthèse de protéines ribosomiques et l’association de ces protéines et de ces ARNr va donner 2 constituants du ribosome : petite sous unité du ribosome et grande sous unité. Pour qu’il y ait un ribosome fonctionnel, il faut qu’il y ait association des grandes et des petites sous unités. Ultrastructure
L'ultrastructure concerne un domaine de dimensions qui se situe entre le domaine atomique - moléculaire et le domaine accessible au microscope optique. Le microscope électronique est l'instrument de choix pour l'exploration de ce domaine aussi bien en biologie qu'en physique. L'ultrastructure de la plupart des constituants cellulaires est connue à l'heure actuelle. Des chercheurs, comme George Emil Palade, prix Nobel 1974, ont pu constater à quel point presque toutes les cellules eucaryotes reposent sur des ultrastructures uniformes ou semblables, comme les plus petites particules présentes dans le cytoplasme, appelées ribosomes. Acide ribonucléique
L'ARN est un acide nucléique, c'est-à-dire une molécule constituée d'un enchaînement (polymère) de nucléotides. Chaque nucléotide unitaire de l'ARN est constitué d'un pentose, le ribose, dont les atomes de carbone sont numérotés de 1′ à 5′, d'une base azotée variable, ou base nucléique, et d'un groupe phosphate. La base nucléique est reliée par un atome d'azote au carbone 1′ du ribose ; et le groupe phosphate du nucléotide est lié au carbone 5'. Les nucléotides se lient les uns aux autres par l'intermédiaire des groupes phosphate, le groupe phosphate d'un nucléotide (lié au carbone 5') se rattachant par l'intermédiaire de liaisons phosphodiester au niveau du carbones 3′ du nucléotide suivant. Sous-unité ribosomique 60S
La sous-unité ribosomique 60S est la plus grande des deux sous-unités constituant les ribosomes des eucaryotes. Il s'agit d'un complexe ribonucléoprotéique constitué de trois ARN ribosomiques — l'ARNr 28S, l'ARNr 5,8S et l'ARNr 5S — ainsi que de protéines ribosomiques. Elle est structurellement et fonctionnellement apparentée à la grande sous-unité ribosomique 50S des ribosomes de procaryotes Exosome
Le cœur du complexe a une structure d'anneau composé de six des protéines qui appartiennent toutes à la même classe de ribonucléases, les RNases PH. Chez les Archaea, on trouve deux protéines "RNases PH" (appelées "Rrp41" et "Rrp42") présentes trois fois en alternance dans le cœur. Chez les Eucaryotes, on en trouve six différentes pour former la structure en anneau. Sur ces six protéines des Eucaryotes, trois ressemblent à la protéine "Rrp41" et les trois autres sont plus proches de la protéine "Rrp42" des Archaea. Plasmide
Un épisome est un plasmide qui peut s'intégrer dans l'ADN chromosomique de la cellule hôte. De ce fait, il peut rester intact pendant de longues périodes, être dupliqué à chaque division cellulaire de l'hôte, et devenir partie intégrante de son patrimoine génétique. Le terme n'est plus en usage pour les plasmides, depuis qu'il a été établi qu'une région d'homologie avec le chromosome, comme un transposon, fait d'un plasmide un épisome. Dans les systèmes mammifères, le terme "épisome" fait référence à un ADN circulaire (comme un génome viral) attaché au chromosome de la cellule-hôte de façon non-covalente. Protéine inactivant les ribosomes
De nombreuses toxines bactériennes et végétales agissent en inhibant la biosynthèse des protéines dans les cellules eucaryotes. Les toxines du type shiga ou ricine inactivent les sous-unités ribosomiques 60S par un clivage N-glycosidique qui libère une base adénine spécifique à partir du squelette sucre-phosphate de l'ARNr 28S.  Cette famille de protéines comprend les toxines shiga et assimilées, et les PIR type I (par exemple trichosanthine et luffine) et type II (par exemple ricine, agglutinine et abrine).  Toutes ces toxines sont structurellement apparentées. Les PIR présentent un intérêt considérable en raison de leur utilisation potentielle, conjuguée avec les anticorps monoclonaux, comme immunotoxines pour traiter le cancer. En outre, on a montré que la trichosanthine a une activité puissante contre les lymphocytes T et les macrophages infectés par le HIV-1. L'élucidation des relations entre structures et fonctions des PIR a par conséquent fait l'objet de recherches importantes. On sait maintenant que les PIR sont structurellement apparentées. Un résidu glutamique conservé a été impliqué dans le mécanisme catalytique ;  de même une arginine conservée joue aussi un rôle dans la catalyse. Protéostase
L'un des premiers points de régulation de la protéostase est la traduction. Ceci est accompli via la structure du ribosome, un complexe essentiel à la traduction. Ces deux caractéristiques déterminent le repliement de la protéine et influencent ses futures interactions. La synthèse d'une nouvelle chaîne peptidique utilisant le ribosome est très lente et le ribosome peut même être bloqué lorsqu'il rencontre un codon rare, un codon trouvé à de faibles concentrations dans la cellule. Ces pauses offrent la possibilité à un domaine protéique individuel de disposer du temps nécessaire pour se replier avant la production des domaines suivants. Cela facilite le repliement correct des protéines multi-domaines. La chaîne peptidique nouvellement synthétisée quitte le ribosome dans l'environnement cellulaire par le canal de sortie étroit du ribosome (largeur : 10Å à 20Å, longueur : 80Å). En raison du manque d'espace dans le canal de sortie, la chaîne naissante forme déjà des structures secondaires et tertiaires limitées. Par exemple, une hélice alpha est une propriété structurelle de ce type qui est communément induite dans ce canal de sortie. Dans le même temps, le canal de sortie empêche également le repliement prématuré en empêchant les interactions à grande échelle au sein de la chaîne peptidique, ce qui nécessiterait plus d'espace. Ribonucléoside
Les ribonucléosides sont des molécules biochimiques obtenu par la liaison entre une base nucléique et un ribose. Épisome
Un épisome est une molécule d'ADN circulaire, extrachromosomique, qui peut se répliquer de manière autonome comme les plasmides. Cependant les épisomes possèdent certains gènes supplémentaires codant la synthèse d'enzymes de restriction qui permettent leur intégration aux chromosomes cellulaires ou bactériens par une recombinaison épisomale : ils ne sont pourtant pas considérés comme faisant partie du génome chromosomique. Acide ribonucléique ribosomique
L'ARN de la petite sous-unité du ribosome est une molécule dont la séquence est très utilisée pour faire des études de phylogénie au moyen d'outils bio-informatiques. On la trouve conservée dans l'ensemble des organismes vivants. En comparant les séquences du gène de cet ARN chez différentes espèces, il est possible d'évaluer leur parenté évolutive. La base de données du "Ribosomal database project" rdp.cme.msu.edu recense les séquences de l'ARN ribosomique 16S ou 18S de plus de 270 000 espèces vivantes. Ces données permettent de reconstituer un arbre phylogénétique des espèces. Protéine ribosomique L5
Les ribosomes sont des ribonucléoprotéines qui assurent la biosynthèse des protéines, de sorte qu'une carence en protéine ribosomique L5 fonctionnelle limite l'assemblage des ribosomes dans les nucléoles et a donc un impact négatif sur la biosynthèse des protéines par la cellule . Acide ribonucléique
La structure secondaire des ARNt a été établie par Robert Holley, qui est parvenu à purifier et à analyser la séquence de l'ARNt spécifique de l'alanine en 1964. Ce fut un progrès majeur dans la compréhension du déchiffrage du message génétique porté par les ARN messagers. La structure tridimensionnelle d'un ARNt a été résolue en 1974, indépendamment, par les équipes de Aaron Klug et Alexander Rich, montrant pour la première fois la structure complexe d'un ARN. L'existence de propriétés catalytiques des ARN a été établie indépendamment par Sidney Altman et Tom Cech en 1982, sur la ribonucléase P d'une part et sur les introns autoépissables d'autre part. La résolution de la structure des sous-unités individuelles du ribosome en 2000 par les équipes de Tom Steitz, Ada Yonath et Venki Ramakrishnan, puis celle du ribosome entier par l'équipe de Harry Noller en 2001, constituèrent un progrès essentiel dans la compréhension du mécanisme central de la biologie qu'est la traduction des ARNm en protéines. De plus, cela permit de montrer, entre autres, que le ribosome était aussi un ribozyme. Sous-unité ribosomique 40S
La sous-unité ribosomique 40S est la plus petite des deux sous-unités constituant les ribosomes des eucaryotes. Il s'agit d'un complexe ribonucléoprotéique constitué d'un ARN ribosomique — l'ARNr 18S — et de protéines ribosomiques. Elle est structurellement et fonctionnellement apparentée à la petite sous-unité ribosomique 30S des ribosomes de procaryotes , mais est sensiblement plus grande qu'elle contient de nombreux segments protéiques supplémentaires ainsi que des séquences d'ARN additionnelles. Ribosome
En la revue "Nature" a publié un article rédigé par deux biophysiciens de l'Université de Montréal. En se focalisant sur la structure de l'ARNr 23S de la grande sous-unité du ribosome procaryote, ils tentent de reconstituer l'ordre dans lequel les constituants se sont successivement ajoutés les uns aux autres pour aboutir à la structure actuelle de ce complexe macromoléculaire. Ce travail a l'intérêt de modéliser la transition entre un hypothétique monde à ARN originel, où l'activité catalytique aurait été cantonnée aux ribozymes (ARN autocatalytiques), et le monde actuel dans lequel les protéines et notamment les enzymes assurent la plupart des fonctions biochimiques de catalyse. Sous-unité ribosomique 30S
La sous-unité ribosomique 30S est la plus petite des deux sous-unités constituant les ribosomes des procaryotes. Il s'agit d'un complexe ribonucléoprotéique constitué d'un ARN ribosomique — l'ARNr 16S — et de protéines ribosomiques. Traduction génétique
Un ARNm peut être traduit par plusieurs ribosomes à la fois. L'ensemble formé par un ARNm et plusieurs ribosomes se déplaçant dessus s'appelle un polysome. Comme le phénomène de traduction a lieu plusieurs fois consécutivement à partir d'un même ARNm, il est donc fréquent de trouver des protéines identiques fabriquées à partir de celui-ci. La traduction est donc un processus d'amplification de l'expression des gènes à partir de l'ARNm produit par transcription. Ribozyme en épingle à cheveux
Le ribozyme en épingle à cheveux ( en anglais) est un court segment d'ARN doté d'activité catalytique présent dans l'ARN satellite de virus de plantes, à l'instar du ribozyme en tête de marteau. Il a tout d'abord été identifié dans l'ARN satellite du virus des taches en anneaux du tabac () ou il catalyse l'auto-clivage et la jonction intervenant dans la réplication circulaire de cet ARN satellite. Il est semblable au ribozyme en tête de marteau par le fait qu'il ne requiert pas la présence de cations métalliques pour agir. Centrosome
Durant l'interphase, le centrosome est responsable de la nucléation microtubulaire. Le centrosome se duplique au cours de la phase de synthèse (pendant l'interphase) et, pendant la mitose, se sépare pour former les deux pôles du fuseau mitotique (appareil mitotique). Il y a donc 2 paires de centrioles appelées chacune « diplosome », c'est de ces deux pôles que seront nucléés les microtubules du fuseau mitotique.Le centrosome est une entité très complexe dont le fonctionnement reste quelque peu mystérieux. Acide ribonucléique ribosomique
L'ARN ribosomique (ARNr) est le constituant principal des ribosomes, auxquels il donne leur nom. Bien que parfois improprement appelé "ARN ribosomal" par anglicisme ( en anglais), la dénomination française de cette molécule est "ARN ribosomique". Sous-unité ribosomique 40S
La sous-unité 40S des ribosomes d'eucaryotes assure le décodage correct des ARN messagers à travers l'appariement correct des bons ARN de transfert sur les codons de l'ARNm au cours du processus de traduction génétique de la biosynthèse des protéines. Elle est la cible de la plupart des facteurs d'initiation () et interagit également avec l' du virus de l'hépatite C . Biosynthèse des protéines
Les ribosomes possèdent trois sites notables, notés A, P et E :Afin d'être incorporé dans une protéine, un acide aminé protéinogène doit préalablement être fixé par une liaison ester à l'extrémité 3’ de l'ARN de transfert correspondant. Cette activation est réalisée par une aminoacyl-ARNt synthétase. Il existe autant d'ARN de transfert et d'aminoacyl-ARNt synthétases qu'il y a d'acide aminés. Parmi les aminés protéinogènes, seule la sélénocystéine fait exception, car elle est produite directement sur son ARN de transfert à partir de la sérine. Mitose
Le deuxième organite important de la "prophase" est le centrosome, composé initialement de deux centrioles pour les cellules animales (sauf celles ayant perdu leur capacité mitotique, comme la majeure partie des cellules nerveuses qui n'en contiennent aucun, et les cellules cancéreuses qui peuvent en contenir davantage ; les centrosomes des cellules végétales n'en contiennent qu'un seul). Comme pour les chromosomes, le centrosome s'est dupliqué avant le début de la prophase (en 4 centrioles). Les 4 centrioles se séparent durant la prophase, formant deux centrosomes qui migrent chacun vers un pôle de la cellule. Le cytosquelette de microtubules se réorganise pour former le fuseau mitotique, structure bipolaire qui s'étend entre les deux centrosomes mais reste à l'extérieur du noyau. Par la croissance des microtubules, le fuseau mitotique s'allonge, ce qui étire le noyau cellulaire. Tetrahymena
Tetrahymena est connu comme étant un cas exceptionnel en biologie moléculaire. En effet, l'épissage des introns de certains ARN précurseurs est catalysé par l'ARN transcrit lui-même. Chez Tetrahymena, le précurseur de l'ARN ribosomique contient un intron qui est capable de s'épisser seul, en l'absence de facteurs externes. Dans l'immense majorité autres eucaryotes, c'est le splicéosome qui remplit cette fonction en "trans." On a trouvé depuis ce type d'introns auto-épissables chez d'autres ciliés, dans des gènes mitochondriaux et chez certains virus comme le bactériophage T4). Cette découverte a permis de démontrer que, pour la première fois, une molécule d'ARN pouvait, dans certains cas, agir comme une enzyme et catalyser une réaction biochimique spécifique. Ces ARN à action enzymatique ont été appelés ribozymes. Le ribosome (l'ARN ribosomique de la grande sous unité) est un ribozyme. ARN ribosomique 5S
Le rôle exact de l'ARN ribosomique 5S n'est pas encore éclairci. Un déficit en ARNr 5S a un effet délétère plus accentué sur les cellules d'"E. coli" que la délétion d'autres gènes tels que ceux de l'ARNr 16S de la petite sous-unité ou de l'ARNr 23S de la grande sous-unité . Les cellules dépourvues d'ARNr 5S ont une moindre capacité à produire des protéines, tandis que des études cristallographiques de ribosomes fonctionnels montrent que les protéines qui se lient à l'ARNr 5S ainsi qu'à la protubérance centrale de la grande sous-unité du ribosome pourraient jouer un rôle dans la liaison de l'ARN de transfert au ribosome. Ribothymidine
La ribothymidine est un ribonucléoside rare qu'on trouve principalement dans le bras T des ARN. Elle n'est pas incorporée directement au cours de la transcription par l'ARN polymérase, contrairement à ce qui se passe pour la thymidine présente dans l'ADN ; lors de la transcription, une uridine est incorporée dans le précurseur de l'ARN, qui est ensuite modifiée par une enzyme spécifique, (). Ribosome
Au total, le ribosome fonctionnel (composé des deux sous-unités réunies) a une masse moléculaire de daltons, un coefficient de sédimentation de chez les eucaryotes et chez les procaryotes. ARN ribosomique 16S
L'ARN ribosomique 16S (ARNr 16S) est l'ARN ribosomique constituant la petite sous-unité des ribosomes des procaryotes. Les gènes codant cet ARN sont appelés ( en anglais) et leur séquence est très utilisée en phylogénie pour reconstruire l'histoire évolutive des organismes dans la mesure où sa vitesse d'évolution relativement lente permet d'établir des divergences génétiques anciennes . Ces gènes sont présents en plusieurs copies au sein de chaque organisme  (mais pas chez les virus). Acide ribonucléique messager
La terminaison de la traduction des protéines est le processus qui permet la libération de la protéine terminée une fois tout le gène lu par le ribosome, ainsi que le recyclage des différents acteurs impliqués, à savoir les sous-unités du ribosome, l'ARNm et le dernier ARNt. Comme l'initiation et l'élongation, cette étape fait intervenir des protéines spécifiques, appelées facteurs de terminaison de la traduction (RF ou eRF, pour "release factors"). La terminaison est déclenchée par l'arrivée d'un codon d'arrêt dans le site A du ribosome. À ce stade, la protéine complète est encore accrochée par une liaison ester au dernier ARNt situé au site P. Il n'existe normalement pas d'ARNt portant un anticodon complémentaire du codon d'arrêt et pouvant se lier à l'ARNm au site A. À la place, un premier facteur de terminaison (RF1 ou RF2 chez les bactéries et eRF1 chez les eucaryotes) se lie au ribosome et interagit avec le codon d'arrêt. Ceci déclenche l'hydrolyse de la liaison ester entre la protéine et le dernier ARNt. La protéine ainsi libérée quitte le ribosome. Un second facteur (RF3 ou eRF3) qui est une GTPase se lie alors au ribosome, l'hydrolyse du GTP permettant alors le départ des deux facteurs. L'ARNt et le l'ARNm sont finalement libérés par l'action de RRF ("ribosome release factor") et de facteurs d'élongation et d'initiation (EF-G et IF3 chez les bactéries). Ribonucléase T2
La ribonucléase T est une endonucléase acide  encodée chez l'homme par le gène "RNASET2" , situé, chez l'homo sapiens, sur le Chromosome 6. Il s'agit d'une enzyme extracellulaire précédemment référencée et . Dégradosome
Le dégradosome est un complexe multi-protéique présent dans la plupart des bactéries. Il se trouve uniquement chez les bactéries et on peut le comparer à l'exosome chez les eucaryotes et les archées. Il est impliqué dans le traitement de l'Acide ribonucléique ribosomique et la dégradation de l'ARN messager et est régulé par l'ARN non codant. C'est un complexe enzymatique composé essentiellement de ribonucléases c'est-à-dire d'endoribonucléases, (qui hydrolisent des ARN en coupant les liaisons phosphodiester internes à la molécule d'ARN) d'exoribonucléases (qui effectuent le même travail que les endoribonucléases mais uniquement sur des nucléotides situés aux extrémités de l'ARN), et d'hélicases. Ces hélicases, hydrolysent les liaisons hydrogènes des structures secondaires, elle permet aussi l'ouverture des ARN pour les ribonucléases. Aminoside
se lient à la sous-unité 30S des ribosomes des bactéries et interfèrent avec la traduction des ARN messagers en protéines. Plus précisément, la plupart des aminoglycosides se fixent à l'ARN ribosomique 16S, au niveau du site de décodage (site A). Cette fixation ne bloque pas la traduction, mais induit des erreurs dans le décodage des codons effectués par le ribosome. C'est l'accumulation des erreurs dans les protéines synthétisées qui est responsable de la létalité induite par les aminosides, par l'accumulation de protéines aberrantes. Séquence de Shine-Dalgarno
La séquence de Shine-Dalgarno ou site de fixation du ribosome (en anglais RBS, pour "ribosome binding site") est une séquence de nucléotides présente sur les ARN messagers des bactéries, en amont du codon d'initiation. Ce motif, riche en purines, permet le positionnement de la sous-unité 30S du ribosome au niveau du début du cistron codant une protéine et participe ainsi au processus du démarrage de la traduction procaryotique. Acide ribonucléique ribosomique
Les différents ARNr sont à la fois l'ossature et le cœur du ribosome, un complexe ribonucléoprotéique (composé de protéines et d'ARN) servant à la traduction de l'information génétique codée sur un ARN messager (ARNm). Celui-ci est issu de la transcription d'une portion du génome, à partir de laquelle il synthétise les protéines au sein de la cellule. En plus des ARNr, le ribosome est constitué d'une cinquantaine de protéines appelées protéines ribosomiques. Réticulum endoplasmique
Les ribosomes peuvent être séparés les uns des autres, ou être assemblés en amas et reliés par un filament d'ARN. Dans ce dernier cas ils forment les polysomes ou polyribosomes. Cytoplasme
Les ribosomes sont des granules cytoplasmiques présents dans toutes les cellules, mesurant environ une vingtaine de nanomètres. Par ailleurs, ils sont porteurs de l'ARN ribosomique. Les ribosomes ne sont pas des organites.