Quels sont les ingrédients d'une protéine?
Nutriment
Les protéines sont des chaînes d'acides aminés assemblées dans un ordre précis. Les acides aminés servant de base aux protéines sont au nombre d'une vingtaine dont huit (ou neuf selon les individus) sont « essentiels » à l'organisme humain. Leur présence dans la ration alimentaire est indispensable, l'organisme étant incapable d'en assurer la synthèse. Il s'agit de valine, leucine, isoleucine, thréonine, tryptophane, phénylalanine, méthionine et lysine. Végétarisme
Les protéines sont des polymères constitués de molécules plus petites, les acides aminés. Il existe vingt acides aminés différents dont neuf sont dits essentiels chez les humains adultes (onze chez les nourrissons). Ces acides aminés essentiels ne peuvent être synthétisés par l'organisme à partir d'autres molécules et doivent être apportés par l'alimentation. Pratiquement toutes les protéines, qu'elles soient animales ou végétales, contiennent les vingt acides aminés, donc en particulier les neuf acides aminés essentiels, mais les céréales (blé, riz, maïs…) tendent à être pauvres en lysine et isoleucine et les légumineuses (haricots, lentilles, petits pois, pois chiches…) pauvres en méthionine et tryptophane. Cependant, il s'agit de généralités : le soja est une légumineuse mais il est assez riche en méthionine et l'on connaît certaines variétés de maïs à haute teneur en lysine (comme la variété opaque-2). Alimentation
Les protéines sont composées d'acides aminés qui, une fois libérés pendant la digestion, vont être utilisés par l'organisme pour produire ses propres protéines. Ces dernières entrent dans la composition du corps humain, notamment les muscles, les os, la peau, les cheveux ou encore les ongles. Nutrition
Une protéine est formée d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Ces acides aminés sont séparés en deux catégories : indispensables, c'est-à-dire ceux que le corps ne peut synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation, ou non-indispensables. Ce qui est indispensable dépend de l'organisme considéré : par exemple, l'arginine est nécessaire à la survie d'un chat mais pas pour l'homme passé le stade du nourrisson. Ces catégories sont affinées en considérant les acides aminés indispensables "sous conditions". En effet, certains acides aminés peuvent être synthétisés mais avec des capacités limitées en général et variants selon les conditions du sujet : par exemple, la synthèse de proline est limitée chez les grands brûlés. Graine de soja
Les graines de soja contiennent divers types de protéines : une petite minorité (10 %), extraites à l'eau, sont des albumines et une grosse majorité (90 %), extraites en solution de sels dilués, sont des globulines. Par ultracentrifugation, on peut séparer les différentes protéines en quatre fractions selon leur coefficient de sédimentation (exprimé en unité Svedberg S): les albumines, au faible poids moléculaire, ont un coefficient de sédimentation d'environ 2S et les globulines ont un coefficient de sédimentation pour la majorité autour de 7S et 10-12S. La fraction 2S contient des inhibiteurs de la trypsine, le cytochrome C et α-conglycinine. La fraction 7S contient majoritairement de la β-conglycinine, des lipoxygénases, de l'α-amylase, des lectines (hémagglutinines). La glycinine et la β-conglycinine sont les protéines les plus importantes de la graine de soja. "Ce sont ces protéines globulaires qui ont la faculté remarquable de s'agréger sous l'effet d'un traitement particulier pour former un gel et ainsi de fabriquer du tofu à partir de jus de soja."  Les protéines de soja fournissent tous les acides aminés essentiels. Elles ont des teneurs élevées en lysine, un acide aminé limitant dans la plupart des céréales, et donc indispensable à la croissance des animaux. La lysine facilite la synthèse des protéines et l’assimilation des autres acides aminés. Par son apport en lysine, le soja est complémentaire des céréales qui en sont déficitaires. Les protéines de soja ont cependant des teneurs assez faibles en cystéine et méthionine, deux acides aminés soufrés, qui peuvent réduire la synthèse de nouvelles protéines corporelles sans apport d’une alimentation variée. En alimentation infantile, des formules à base de protéines de soja supplémentées en méthionine sont proposées aux enfants intolérants au lactose ou allergiques aux protéines de lait. Les protéines de soja sont aussi responsables d’allergies. Le soja comme beaucoup de légumineuses contient des facteurs antinutritionnels comme les lectines et les inhibiteurs de protéases qui réduisent la digestibilité, rendant les graines crues impropres à la consommation humaine. La lectine est une glycoprotéine qui par sa capacité à se lier aux récepteurs des glycoprotéines sur les cellules épithéliales tapissant la muqueuse intestinale, inhibe la croissance en interférant avec l'absorption des nutriments. Lorsque ces graines sont fournies crues dans l’alimentation de la volaille et des porcs, elles peuvent causer des altérations histologiques de l’intestin grêle, interférer avec la digestion et l’absorption des nutriments et affecter la croissance des animaux. Le traitement thermique est la méthode la plus couramment utilisée pour réduire la quantité de facteurs antinutritionnels présents dans la graine de soja crue. Pour l’homme en général, nausées, ballonnements, vomissements, et diarrhée caractérisent la toxicité aiguë orale des lectines. Mais les lectines qui sont sensibles à la chaleur, ne sont présentes qu'à des niveaux résiduels dans les produits à base de soja, comme le lait de soja ou le tofu (lorsqu’ils sont produits selon les recettes traditionnelles comportant un long trempage et une longue cuisson). Les inhibiteurs trypsiques sont d’autres facteurs antinutritionnels qui ralentissent l’hydrolyse des protéines alimentaires par les enzymes pancréatiques (trypsine et chymotrypsine) et donc diminuent leur assimilation par l’organisme. Ils peuvent être éliminés par inactivation thermique ou par un processus de fermentation. Toutefois, ils ne doivent pas être bannis de l’alimentation car ils peuvent jouer un rôle favorable dans l’inhibition de certains processus de cancérogenèse.
Blanc d'œuf
Le blanc d’œuf est constitué à 88 % d’eau. Parmi les autres constituants, on trouve 10,6 % de protéines globulaires, la principale étant appelée ovalbumine (plus de 50 % de toutes les protéines). Cette protéine est structurellement une serpine (une classe de protéines), bien qu’elle ne possède pas de fonction connue d’inhibition d’autres protéines. Elle est intéressante par ses propriétés de coagulant et de tensioactif (c’est elle qui permet de stabiliser la mousse des blancs en neige). Les deux autres protéines principales du blanc sont le lysosyme et l'ovotransferrine. Il contient également diverses autres protéines comme des ovomucoïdes, l’avidine, des glycoprotéines (telle l'ovomucine), des glucoses (0,9 %) et des sels minéraux (0,5 %). Appareil de Golgi
L'évolution des composés contenus dans le dictyosome s'effectue de la face cis (cis-golgi, contenant 70 % de protéines et 30 % de lipides) à la face trans (trans-golgi, contenant 60 % de protéines et 40 % de lipides) de celui-ci. Les protéines qui composent chacune des régions sont différentes et subissent des transformations différentes dans chaque compartiment. Il existe deux postulats quant au transport des protéines dans l'appareil de Golgi : Appareil digestif humain
La nourriture (comme les céréales, les légumineuses, la viande, les noix, les amandes, les noisettes... et les œufs) contient des molécules géantes appelées protéines. Ces molécules doivent tout d'abord être digérées par les enzymes pour ensuite être absorbées par le sang. Ces molécules sont utilisées pour réparer les tissus cellulaires. La plus grosse part de la digestion est située dans l'intestin grêle. Ketchup
La composition pour 100 g de matière sèche d'un ketchup de grande marque est de 1 g de protéines, 25 g de glucides et des traces de lipides. Toutefois certaines recettes contiennent beaucoup plus de lipides. Le Hasard et la Nécessité
L'auteur consacre une grande partie du chapitre à l'examen des faits généraux de la biochimie. Il explique que les protéines sont composées de 100 à 10 000 acides aminés et il fait la distinction entre les protéines fibreuses allongées qui jouent un rôle mécanique et les protéines globulaires plus nombreuses qui sont repliées sur elles-mêmes. Il parle de l'extraordinaire spécificité d'action des enzymes, illustrée par le fait que leur action est spécifique non seulement d'un isomère géométrique spécifique, mais aussi d'un isomère optique. Il souligne que les enzymes sont elles-mêmes optiquement actives, que les isomères L sont les isomères "naturels" et que la spécificité d'action et la stéréospécificité de la réaction conduite par une enzyme sont le résultat du positionnement des molécules les unes par rapport aux autres. Protéine
Le terme "protéine" vient du grec ancien "prôtos" qui signifie "premier", "essentiel," plus précisément de (« qui occupe le premier rang, premier »), auquel vient s'adjoindre le suffixe "-ine" qui permet de former des substantifs féminin dans le vocabulaire scientifique, et particulièrement en chimie. Gélatine
Les acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (tyrosine (tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). Sa consommation exclusive comme source de protéines occasionne des troubles déficitaires graves. Quelques personnes moururent des suites de malnutrition dans les années 1970, tout en suivant un régime très populaire de « protéines liquides ». Protéine
La digestion des protéines a surtout lieu dans le duodénum. Elles sont principalement absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seules 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les cellules épithéliales de l'intestin, utilisés pour la biosynthèse de nouvelles protéines, y compris des protéines intestinales constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle. Prédiction de la structure des protéines
Un groupe de protéines de même fonction biochimique qui sont identiques à plus de 50 % lorsqu'elles sont alignées. Cette même coupure est encore utilisée par la Protein Information Resource (PIR). Une famille de protéines comprend des protéines ayant la même fonction dans différents organismes (séquences orthologues) mais peut également inclure des protéines dans le même organisme (séquences paralogues) dérivées de duplication de gènes et de réarrangements. Si un alignement de séquences multiples d'une famille de protéines révèle un niveau commun de similarité sur toute la longueur des protéines, PIR se réfère à la famille comme une famille homéomorphique. La région alignée est appelée domaine homéomorphe, et cette région peut comprendre plusieurs domaines d'homologie plus petits qui sont partagés avec d'autres familles. Les familles peuvent être subdivisées en sous-familles ou regroupées en superfamilles en fonction des niveaux respectifs de similitude des séquences. La base de données SCOP rapporte 1296 familles et la base de données CATH (version 1.7 bêta), rapporte 1846 familles. Bactériocine
Les bactériocines sont une famille de peptides ou protéines synthétisés naturellement par certaines bactéries. Une bactériocine consiste généralement en un composé protéique de 20 à 60 acides aminés. Gène
Quand un gène est destiné à être transcrit en "ARN messager", il contient l'information nécessaire à la synthèse d'une protéine. Chez les eucaryotes, un gène est constitué d'une alternance de séquences retrouvées dans l'ARNm, appelées exons, et de séquences non codantes, les introns, qui seront éliminées de l"'ARN messager" lors du processus d'épissage, avant la traduction en protéine. L'information génétique s'exprime par triplets de nucléotides (appelés codons), à chaque codon correspond un acide aminé. Certains codons appelés « codons STOP » n'ont pas de correspondance en acide aminé et définissent l'arrêt de la traduction de l'ARN en polypeptide. Une protéine n'est néanmoins pas simplement un enchaînement d'acides aminés et sa composition finale dépend d'autres facteurs environnementaux, c'est pourquoi à un gène ne correspond pas nécessairement une seule protéine. De plus, le processus d'épissage des introns permet également de supprimer de façon conditionnelle certains exons de l'ARN, permettant ainsi à partir d'un unique gène de produire plusieurs protéines différentes. On parle alors d'épissage alternatif. Ce phénomène, initialement décrit pour un nombre restreint de gènes, semble concerner un nombre croissant de gènes. Aujourd'hui, on estime que l'épissage alternatif permet de produire en moyenne trois ARN différents par gène, ce qui permet chez l'humain de produire, à partir de ses à gènes, protéines différentes. Codon
Un codon est une séquence de trois nucléotides sur un acide ribonucléique messager (ARNm) spécifiant l'un des vingt-deux acides aminés protéinogènes dont la succession sur l'ARN messager détermine la structure primaire de la protéine à synthétiser. Les ARN messagers étant constitués d'une succession de plusieurs dizaines à plusieurs centaines de nucléotides, ce sont également plusieurs dizaines à plusieurs centaines d'acides aminés qui peuvent être ainsi assemblés linéairement pour former des chaînes protéiques. Quatre bases nucléiques déterminent la séquence d'un ARN messager – adénine, uracile, guanine, et cytosine – de sorte qu'il existe codons différents, codant pour 22 acides aminés et l'arrêt de la synthèse (codons ). Protéines LSm
Vers 1995, les comparaisons entre les diverses LSm identifiées ont mis en évidence deux séquences de motifs, l'une de 32 et l'autre de 14 acides aminés, très similaires dans les différentes molécules et séparées par une région variable de longueur variable. Cela montrait l'importance de ces deux motifs de séquence (nommés Sm1 et Sm2) et suggérait que tous les gènes des LSm évoluaient à partir d'un gène ancestral commun. En 1999, on a pu obtenir des cristaux de protéines recombinantes Sm permettant, par diffractométrie de rayons X, la détermination leur structure atomique en trois dimensions. On a ainsi pu constater qu'elles se composaient toutes d'une structure tridimensionnelle formée d'une courte hélice α et de un à cinq feuillets β, structure dénommée par la suite "LSm fold". D'autres études ont montré que les protéines LSm s'assemblaient en un tore (sorte d'anneau) de six ou sept protéines et que l'ARN se fixait à l'intérieur du tore, avec un nucléotide lié à chaque protéine. Biosynthèse des protéines
La première étape de la synthèse des protéines est la transcription d'un gène d'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm). L'ARN a une structure très proche de celle de l'ADN, mais est monocaténaire tandis que l'ADN tend à former des structures bicaténaires, l'ose y est le ribose au lieu du désoxyribose, et l'uracile y remplace la thymine. Ce processus se déroule à l'intérieur même du noyau des cellules d'eucaryotes et dans le cytosol des cellules de procaryotes ; cette différence a des conséquences importantes sur le traitement de l'ARN synthétisé. Chez les eucaryotes, le fait que l'ARN gagne le cytoplasme à travers les pores nucléaires est à l'origine de la dénomination d'ARN « messager". La transcription peut être divisée en trois étapes : initiation, élongation et terminaison, chacune régulée par un grand nombre de protéines, telles que des facteurs de transcription et des coactivateurs qui assurent que le bon gène est bien transcrit. L'initiation commence à partir d'un promoteur, c'est-à-dire d'une séquence nucléotidique recouvrant des séquences typiques telles que la boîte TATA (séquence consensus TATAA) chez les eucaryotes et la boîte de Pribnow (séquence consensus TATAAT) chez les procaryotes. Ces séquences sont riches en paires adénine-thymine, unies par seulement deux liaisons hydrogène, à la différence des paires guanine-cytosine qui sont unies par trois liaison hydrogène : ceci facilite l'ouverture de la double hélice d'ADN par une hélicase, libérant l'un des deux brins pour être copié en ARN. Une ARN polymérase (ARN polymérase II chez les eucaryotes) lit ce segment d'ADN dans le sens tout en synthétisant l'ARN messager dans le sens. Alimentation du sportif
Les protéines, fer de lance de la construction musculaire, permettent également la reconstruction des tissus musculaires endommagés. La protéine de lactosérum (ou "whey" en anglais), un mélange de protéines issues du lait, présente la particularité d’être une protéine à assimilation rapide. Il s’agit d’une caractéristique intéressante pour les sportifs. La "whey", consommée après l’entraînement, permet de favoriser l’anabolisme musculaire, vecteur d’une récupération optimale. La caséine, principale protéine issue du lait, fournit à l’organisme des protéines de façon lente et continue. Elle représente une alternative intéressante pour les pratiquants ne pouvant consommer de repas solide durant plusieurs heures et ainsi limiter le catabolisme musculaire. Blé
Les protéines son principalement contenues dans l'amande (gluten) et dans la couche à aleurone (schéma ci-contre). Garder la couche à aleurone dans la farine permet d'en améliorer la qualité protéique alimentaire mais pas le W. C'est le cas des farines dites "bises" et "semi-complètes". Fève
Les protéines de la fève sont très riches en lysine, mais légèrement déficitaires en acides aminés soufrés — méthionine et cystine. En consommant en même temps des fèves et des céréales (dont les protéines sont, elles, déficitaires en lysine), on réalise une association optimale pour la qualité protéique de l'alimentation. Les protéines de la fève peuvent également être équilibrées par une petite quantité de protéines d'origine animale. Flore mellifère
La qualité d'un pollen et sa teneur en protéines influencent fortement les performances de l'abeille qui le consomme. La teneur en protéines n’est cependant pas le seul facteur déterminant la valeur nutritive du pollen. En effet, la balance en acides aminés ainsi que le profil stérolique ont toute leur importance. De Groot (1953) a déterminé que aminés (la thréonine, la valine, la méthionine, l’isoleucine, la leucine, la phénylalanine, l’histidine, la lysine, l’arginine et le tryptophane) étaient essentiels à Apis mellifera et que ceux-ci devaient se trouver en une certaine proportion. Muscle squelettique
Les muscles sont constitués principalement d'eau (75 %), d'éléments minéraux (sodium, potassium, calcium) et de protéines : la myoglobine et de deux protéines essentielles à la contraction : l'actine et la myosine. Lactosérum
L'arrivée des concentrés de protéines de lactosérum (parfois appelés "whey", nom anglais du lactosérum) a été une révolution dans le monde du conditionnement physique et de la musculation. Leur haute teneur en protéines et leur faible teneur en graisses et en calories en font un complément de choix avant et après l'entraînement physique. On prête aux protéines contenues dans le lactosérum un grand rôle dans la reconstruction des fibres musculaires qui ont subi des micro-déchirures lors de l'entraînement. L'absorption d'environ de protéines durant, ou juste après, l'exercice est suffisant pour maximiser la synthèse post-entraînement des protéines musculaires. La stimulation de l'anabolisme musculaire semble plus marquée en situation de récupération après un exercice musculaire intense et après ingestion d'acides aminés indispensables (notamment de leucine). Aquaporine
Ce sont des protéines de 250 à 300 acides aminés et 25 à . Elles sont constituées de 6 hélices "alpha" s'insérant dans la bicouche lipidique constituante de la membrane. Ces 6 hélices sont reliées par des boucles d'acides aminés dont 3 particulièrement importantes se trouvent au milieu des boucles B et E : NPA (N pour asparagine, P pour proline et A pour alanine). Structure des protéines
La structure tertiaire d'une protéine dépend aussi de son environnement. Les conditions locales qui existent à l'intérieur de chaque compartiment cellulaire, le solvant, la force ionique, la viscosité, la concentration, contribuent à moduler la conformation. Ainsi une protéine soluble dans l'eau aura besoin d'un environnement aqueux pour adopter sa structure tridimensionnelle. De même, une protéine membranaire aura besoin de l'environnement hydrophobe de la membrane pour adopter une conformation. Principe anthropique
Selon Harold Morowitz et Mickael Denton, pas moins d’une centaine de protéines seraient indispensables à la survie et à la reproduction d’une cellule primitive (5 pour synthétiser les corps gras, 8 pour l’approvisionnement en énergie, 10 pour la synthèse des nucléotides de l’ARN et de l’ADN et 80 pour synthétiser ses protéines), ce qui ajoute deux ordres de grandeur au nombre précédent si l'on souhaite que l'ensemble se soit produit de front. Ainsi, l’hypothèse d’une création « par hasard » à un instant donné d’une cellule primitive vivante comportant non pas 1 mais 100 protéines sur une seule planète semble très improbable étant donnée la complexité des schémas mis en jeu. Ariel Fernandez
Un dehydron se compose d'une liaison hydrogène intramoléculaire qui est "underwrapped" ou incomplètement protégée contre l'attaque par l'eau dans la couche d'hydratation des protéines. Les dehydrons créent une "tension épistructurelle", qui est la tension interfaciale autour de la structure des protéines, et favorisent donc les interactions protéine-protéine et les associations protéine-ligand. La nature non conservée des protéines dehydrons a des implications dans la découverte de médicaments, car les dehydrons peuvent être ciblés par des médicaments très spécifiques conçus pour améliorer l'« emballage » ("wrapping") des dehydrons lors de la liaison. Ainsi, les dehydrons constituent des filtres de sélectivité efficaces pour la conception de médicaments, ce qui donne lieu à ce qu'on appelle la « technologie d'emballage », une plateforme permettant de concevoir des médicaments plus sûrs. Dans une application récente de la technologie d'emballage, les régions riches en dehydrons dans une protéine spécifique ont été ciblées par Richard L. Moss et Ariel Fernandez afin de concevoir des pistes de médicaments pour guérir l'insuffisance cardiaque (US patent , 051, 387). Protéinoïde
Les protéinoïdes sont des agrégats formés par des acides aminés, des acides nucléiques et des composés inorganiques. Acide aminé essentiel
Les apports en protéines ne se limitent pas à ceux fournis par les produits animaux, les céréales et les légumineuses; les légumes verts, champignons et algues peuvent aussi constituer des sources intéressantes. La fermentation des aliments est de plus susceptible de modifier leur composition en acides aminés. Quorn
Il s'agit d'un produit riche en protéines, qu'il contient dans un ratio masse/masse de 44 %. Parmi les constituants de ces protéines figurent tous les acides aminés essentiels. Les acides aminés soufrés sont présents en concentration basse, mais la proportion d'acides aminés est comparable à celle retrouvée dans les œufs. La mycoprotéine contient également des fibres, est pauvre en graisses saturées et ne contient pas de cholestérol. Acide aminé
Les acides aminés protéinogènes sont les unités de base de construction des protéines. Ils polymérisent en formant des polypeptides linéaires dans lesquels les résidus d'acides aminés sont unis par des liaisons peptidiques. La biosynthèse des protéines se déroule sur les ribosomes , qui réalisent la traduction de l'ARN messager en protéines. L'ordre dans lequel les acides aminés sont liés à la chaîne polypeptidique est spécifié par la succession des codons portés par la séquence de l'ARN messager, lequel est une copie de l'ADN du noyau cellulaire ; ces codons, qui sont des triplets de nucléotides, sont traduits en acides aminés par des ARN de transfert selon le code génétique. Celui-ci spécifie directement aminés, auxquels s'ajoutent deux autres acides aminés à travers un mécanisme plus complexe faisant intervenir, pour la sélénocystéine, un élément SECIS qui recode le codon-stop UGA  et, pour la pyrrolysine, un élément PYLIS  qui recode le codon-stop UAG . La planche ci-dessous présente la structure chimique des aminés protéinogènes : Structure des protéines
La structure primaire, ou séquence, d'une protéine correspond à la succession linéaire des acides aminés (ou résidus) la constituant sans référence à une configuration spatiale. Les protéines sont donc des polymères d'acides aminés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques. La structure primaire d'une protéine est le fruit de la traduction de l'ARNm en séquence protéique par le ribosome. C'est grâce au code génétique que l'information génétique (sous forme d'ARN) est traduite en acides aminés. Concrètement, la structure primaire est représentée par une succession de lettres (20 différentes) correspondant aux 20 acides aminés majoritaires existants. Protéine
Tous les acides aminés protéinogènes — à l'exception de la proline — partagent une structure commune, constituée d'une fonction acide carboxylique, d'une amine primaire sur le , et d'une chaîne latérale. Cette dernière présente une très grande variété de structures chimiques, et c'est l'effet combiné de toutes ces chaînes latérales d'une chaîne polypeptidique qui détermine la structure tridimensionnelle ainsi que les propriétés chimiques de cette dernière. La planche ci-dessous présente la structure chimique des aminés protéinogènes : Les acides aminés d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par des liaisons peptidiques qui s'établissent entre le carboxyle –COOH d'un premier acide aminé et l'amine primaire d'un second : Combinaison de protéines
En 2009, l'Association américaine de diététique écrit :Les protéines végétales peuvent répondre aux exigences en matière de protéines lorsque l'alimentation végétale est variée et que les besoins en énergie sont satisfaits. La recherche indique qu'un assortiment d'aliments végétaux consommés au cours d'une journée peut fournir tous les acides aminés essentiels et assurer une rétention et une utilisation suffisantes de l'azote chez les adultes en bonne santé, de sorte que la combinaison de protéines au cours d'un même repas n'est pas nécessaire.En 2014, l'American Heart Association stipule :Vous n'avez pas besoin de consommer de protéines animales pour avoir suffisamment de protéines dans votre alimentation. Les protéines végétales peuvent fournir suffisamment d'acides aminés essentiels et non essentiels, pourvu que les sources de protéines alimentaires soient variées et que l'apport calorique soit suffisamment élevé pour répondre aux besoins énergétiques. Les céréales complètes, les légumineuses, les légumes, les graines et les noix contiennent tous des acides aminés essentiels et non essentiels. Vous n'avez pas besoin de combiner consciemment ces aliments (« combinaisons de protéines ») dans un même repas.François Couplan indique que les protéines végétales des céréales et légumineuses sous forme de graines sont en dormance, et ne sont donc pas complète, mais que les protéines végétales contenues dans les feuilles des végétaux sont complètes et que leur valeur nutritionnelle est sous-estimée. Toutes les protéines contenues dans les feuilles des végétaux sont des protéines complètes dont la valeur est comparable aux œufs et aux autres produits animaux. Les céréales et légumineuses ne possédant pas de protéines complètes doivent être prises ensemble. À travers le monde, les peuples ont toujours associé instinctivement céréales et légumineuses au même repas en l'absence de protéines animales. Exemples: maïs et haricot au Guatemala, riz et soja en Asie, lentilles et pain en inde, pain et pois ou fèves en France. Steak Salisbury
Les additifs (mie de pain, farine, flocons d'avoine, etc.) ne doivent pas dépasser 12 %, sauf la protéine de soja seule qui à 6,8 % est considérée équivalente aux 12 % des autres. Le reste est constitué d'assaisonnements, légumes (oignons, poivrons, champignons…), liants (comme les œufs) et liquides (tels que l'eau, le lait, la crème, le lait écrémé, etc.). Le produit doit être complètement cuit, ou être dénommé "Patties for Salisbury Steak". Acides aminés D
On estime qu'environ un tiers des acides aminés pris dans la nourriture sont d'origine microbienne. Pour pouvoir utiliser dans l'organisme les acides aminés contenus dans la nourriture et insérés dans les protéines, les protéines doivent être décomposées dans leurs éléments, les acides aminés libres. S'il se trouve dans une protéine des acides aminés , l'accès de la protéine aux enzymes protéolytiques peut être notablement limité. Les enzymes de l'appareil digestif humain ne peuvent pas briser les liaisons entre acides aminés et . La dégradation en acides aminés libres, ou en dipeptides ou tripeptides, nécessaire pour l'absorption dans la muqueuse intestinale en est rendue plus difficile. Les parties plus importantes de peptides ne peuvent pas être assimilées et sont excrétées avec les matières fécales. La disponibilité biologique, et également la valeur nutritive est alors fortement diminuée. Les dipeptides ou tripeptides contenant des acides aminés , et les acides aminés libres peuvent être résorbés par des transporteurs de peptides. Une grande partie des acides aminés ainsi absorbés sont éliminés par les reins. Selon l'offre de nourriture et le type d'acide aminé, une partie des acides aminés peut être transformée par épimérisation en acides aminés , et donc être mise à la disposition de la biosynthèse des protéines. Protéine
Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les tissus. Ce sont des protéines enzymatiques (enzymes) qui catalysent les réactions chimiques de synthèse et de dégradation nécessaires au métabolisme de la cellule. D'autres protéines assurent un rôle structurel au sein du cytosquelette ou des tissus (actine, collagène), certaines sont des moteurs moléculaires qui permettent la mobilité (myosine), d'autres sont impliquées dans le conditionnement de l'ADN (histones), la régulation de l'expression génétique (facteurs de transcription), le métabolisme énergétique (ATP synthase) ou encore la transmission de signaux cellulaires (récepteurs membranaires). Protéine
Les protéines motrices sont des protéines structurelles particulières qui sont capables de générer des forces mécaniques. Ce sont par exemple la myosine, la kinésine et la dynéine. Ces protéines sont essentielles à la motilité des organismes unicellulaires ainsi qu'aux spermatozoïdes des organismes multicellulaires. Elles permettent également de générer les forces à l'œuvre dans la contraction musculaire et jouent un rôle essentiel dans le transport intracellulaire. Leucine
Les chercheurs qui ont étudié l’effet de la prise de protéines possédant des taux de leucine plus ou moins élevés sur la protéosynthèse musculaire en ont conclu que c’était le contenu en leucine des protéines qui était le facteur déterminant. Ainsi Tang et al 2009, ont comparé trois groupes de jeunes hommes auxquels ils ont fait faire des exercices de résistance suivis d’une prise d’une boisson possédant le même contenu en acides aminés essentiels (10 g) sous forme d’hydrolat de petit-lait, de caséine ou de protéines de soja. L’ingestion de protéines de petit-lait s’est traduite par une concentration plasmatique en leucine plus élevée et une stimulation de la synthèse protéique musculaire nettement plus grande, à savoir 33 % fois supérieure par rapport aux protéines de soja et 122 % fois supérieure par rapport à la caséine. Protéines LSm
Les protéines avec des structures similaires sont regroupées en hiérarchie : famille, super-famille, sous-familles et folds (type de repliement). La structure des protéines LSm est un exemple de protéines pliées en feuillets bêta en forme de tube court. Chaque protéine s'assemble en un cycle de six ou sept sous-unités formant un tore qui se lie généralement à une petite molécule d'ARN pour former un complexe ribonucléoprotéique. Le tore aide la molécule d'ARN à conserver sa structure tridimensionnelle. Selon le type de protéines et d'ARN impliqués, ces complexes facilitent une grande variété d'étapes de la maturation de l'ARN dont la dégradation, l'édition, l'épissage et la régulation. Purine
Les purines, en plus d'être des composants de l'ADN et de l'ARN, se retrouvent dans des biomolécules importantes, telles que l'ATP, GTP, AMP cyclique, NADP, SAM ou coenzyme A. La molécule d'ATP est particulièrement importante car elle est la source d'énergie pour les cellules vivantes et le cofacteur de nombreuses enzymes comme les protéine kinases. Le noyau purine constitue une plate-forme privilégiée en chimie médicinale, à partir de laquelle de très nombreux dérivés et analogues ont été élaborés, possédant diverses propriétés pharmacologiques remarquables et conduisant même, dans certains cas, à des médicaments. Séminophagie
Une cuillère à soupe de semence apporte environ 20 calories. Une éjaculation contient en moyenne 150 mg de protéine, 11 mg d'hydrates de carbone, 6 mg de matières grasses, 3 mg de cholestérol, 7 % de la dose quotidienne de potassium recommandée (norme US) et 3 % en cuivre et zinc de la dose quotidienne recommandée (norme US) . Le contenu en protéines d'un éjaculat équivaut en gros à celui qu'on trouve dans l'albumine d'un œuf de bonne taille. Par ailleurs, le sperme contient de la flavine, de la vitamine C et B12 ainsi que du fructose. Curry vert
Outre un ingrédient protéique principal, traditionnellement du poisson, des boulettes de poisson ou de la viande, les autres ingrédients de ce plat sont le lait de coco, la pâte de curry vert, le sucre de palme et la sauce de poisson. Des ou d'autres légumes verts ou blancs, et même des fruits, sont souvent inclus dans les ingrédients. La consistance de la sauce varie selon la quantité de lait de coco utilisée. La pâte de curry vert est traditionnellement faite en écrasant dans un mortier les piments verts, les échalotes, l'ail, le galanga, la citronnelle, le zeste et les feuilles de citron kaffir, les racines de coriandre, les graines de cumin, le poivre blanc, la pâte de crevettes et le sel. Hémoprotéine
L'hème consiste en un cation de fer lié au centre de la base conjugée de la porphyrine, ainsi que d'autres ligands attachés aux "sites axiaux" du fer. L'anneau porphyrine est un ligand planaire dianionique tétradentate. Le cation de fer est typiquement de forme Fe ou Fe. Un ou deux ligands sont attachés aux sites axiaux. L'anneau porphyrine possède quatre atomes d'azote qui se lient au fer, laissant deux autres positions de coordination au fer disponibles pour qu'il se lie à l'histidine de la protéine et à un atome divalent. Combinaison de protéines
La combinaison de protéines est la théorie selon laquelle les végétariens, et particulièrement les végétaliens, doivent manger des aliments complémentaires, comme des pois et du riz, ensemble au cours du même repas, afin que des aliments végétaux au profil incomplet en acides aminés essentiels puissent se combiner pour former une protéine complète, fournissant tous les apports nécessaires pour la croissance et le maintien de l'organisme. Acide aminé essentiel
Tous les acides aminés sont présents dans les aliments contenant des protéines, qu'ils soient d'origine animale ou végétale, cependant ils ne le sont pas dans les proportions optimales nécessaires au métabolisme, certains acides aminés étant présents en proportions limitées. Lorsqu'un acide aminé d'un aliment est limitant (en termes de proportions, généralement exprimée en grammes pour d'aliment), dans le cas théorique où la totalité des protéines sont fournies par cet aliment, il est nécessaire d'augmenter la ration de manière que cet acide aminé soit absorbé en quantité suffisante (en valeur absolue) ; ainsi, tous les autres acides aminés essentiels sont apportés en quantité supérieure aux besoins, mais la carence est évitée. Le tableau ci-dessous montre les acides aminés limitants de quelques aliments. Extrait foliaire
Les protéines végétales sont des protéines complètes équilibrées en acide aminés contrairement aux céréales pauvres en tryptophane ou en lysine, et aux légumineuses pauvres en méthionine.Les extraits foliaires de luzerne par exemple contiennent autant de méthionine que le lait en poudre : environ 30 mg par gramme de protéine. Hélice (biochimie)
Les protéines sont des molécules organiques constituées par une certaine séquence d'acide aminés reliés entre eux par une liaison peptidique. Le groupement carbonyle (C=O) et le groupement amine (NH) de la liaison pepditique recherchent une configuration de basse énergie. L'une des manières de parvenir à minimiser l'énergie interne de la molécule, et donc de la stabiliser, consiste à créer des liaisons hydrogène. Or le groupement amine d'une liaison peptidique située en position n peut contracter une liaison de ce type avec le groupement carbonyle d'une autre liaison pepditique située 4 acides aminés plus en aval dans la chaine. Et ainsi de suite : n+1 crée une liaison H avec n+5. Ces liaisons hydrogène forcent la protéine à adopter une conformation en hélice. Lorsque la liaison implique les acides aminés n et n+4, on parle d'hélice alpha. Lorsqu'elle concerne les acides aminés n et n+3, on parle d'hélice 3 et lorsqu'elle concerne les acides aminés n et n+5, on parle d'hélice π. On peut considérer que le feuillet béta est en fait une hélice très étirée. Piline
La piline s’assemble avec des protéines chaperonne au niveau de l’espace périplasmique. Ce complexe est dirigé ensuite vers le pied d’encrage du pilus où elle s’assemblera avec d’autres monomères de piline (entourés de chaperonnes) formant ainsi un polymère qui donnera naissance en partie à la structure finale du pili. D’autres protéines entrent également en jeu dans la formation du pilus, tel que l’adésine ou des protéines mineures.  On trouve plusieurs types de piline correspondant à différents types de pili, ces derniers ayant des rôles variés. Protéine
Les protéines étaient censées toujours être de grande taille (aux échelles biomoléculaires) ; on sait dès le début des années 1990 que ce n'est pas le cas, à la suite de la découverte d'une, puis de quelques autres "MicroProtéines" (parfois dénommées "MiPs"). Depuis, les scientifiques ont mis en évidence l'existence de centaines puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques acides aminés, peut-être auto-assemblés), si petites que les systèmes classiques d'analyse génomique ne les repéraient pas. Elles semblent avoir des rôles-clés au sein des cellules au sein du "complexe protéique", en interagissant dans les relations protéines-protéines. Certaines contrôlent ainsi l’activité de protéines plus grosses, jouant un rôle de régulateurs post-traductionnels, sans interagir directement avec l'ADN ou l'ARN. D'autres promeuvent le développement musculaire et régulent la contraction musculaire. D'autres encore contribuent à la gestion des déchets intracellulaires (ARN ancien, dégradé ou défectueux). Chez les plantes, elles pourraient participer à la détection de la lumière et dans d'autres cas jouer un rôle dans la signalisation phytohormonale. Chez l'animal, elles participeraient au fonctionnement de l'horloge biologique. Protéine
Parmi tous les constituants de la cellule, les protéines sont les éléments les plus actifs. Hormis certains ARN, la plupart des autres molécules biologiques sont chimiquement assez peu réactives et ce sont les protéines qui agissent sur elles. Les protéines constituent environ la moitié de la matière sèche d'une cellule d' tandis que l'ARN et l'ADN en constituent respectivement un cinquième et 3 %. L'ensemble des protéines exprimées dans une cellule constitue son protéome. Valeur biologique
La valeur biologique (VB) d'une protéine alimentaire est une mesure de la proportion de cette protéine qui est incorporée dans les protéines de l'organisme. Elle résume la manière dont une protéine décomposée peut être plus ou moins facilement utilisée par le processus de biosynthèse des protéines dans les cellules de l'organisme. Les protéines sont la principale source d'azote dans les aliments, contrairement aux glucides et lipides. Cette méthode suppose que la protéine est la seule source d'azote et mesure la proportion de cet azote qui est absorbé par l'organisme et ensuite excrété. Le reste doit avoir été incorporé dans les protéines de l'organisme. Le ratio de l'azote incorporé dans l'organisme par rapport à l'azote total ingéré donne une mesure de l'utilisation de la protéine - la VB. Luzerne cultivée
Les feuilles d'ortie, de tilleul, chicorée, mauve,pissenlit et contiennent également des protéines complètes en quantité non négligeable. Toutes les protéines contenues dans les feuilles des végétaux sont des protéines complètes dont la valeur est comparable aux œufs et aux autres produits animaux. Les céréales et légumineuses ne possédant pas de protéines complètes doivent être prises ensemble. Fabaceae
Les légumineuses jouent un rôle très important dans l'alimentation humaine et animale grâce à leur haute teneur en protéines (comprise entre 20 et 42 %) et en acides aminés essentiels (souffrant d'un déficit général en acides aminés soufrés, elles ont une teneur très intéressante en lysine alors que les protéines de céréales sont pauvres en lysine). Les produits dérivés peuvent en contenir plus encore, comme le tourteau de soja (50 % environ). Les autres nutriments importants sont l'amidon, et éventuellement les lipides pour les légumineuses qui sont également des oléagineux (soja qui contient environ 20 % d'huile, arachide qui en contient presque 50 %). Après cuisson, la teneur en protéines est comprise entre 5 % et 18 %, ce qui est un peu inférieur à la viande cuite. Adiponectine
La protéine est composée de 4 domaines : une séquence de signal sur la région amine terminale suivie d’une région variable sans spécificité, d’un domaine collagène et d’un domaine globulaire carboxyle terminal. Le domaine C-terminal est doté de l’essentiel de l’activité biologique de l’hormone. L’adiponectine se retrouve dans le plasma sous diverses formes moléculaires : une forme monomérique de 30kDa et une forme multimérique (monomères d’adiponectine organisés en une structure grâce à des ponts disulfures). Parmi les multimères, on distingue les hexamères (190 kDa) et les formes de haut poids moléculaire (> 300 kDa). Ces structures sont retrouvées dans le plasma et plusieurs études démontrent que la majorité de l’adiponectine circulante se retrouve sous forme de complexes de haut poids moléculaire (>80 %). Par contre, on ne connaît pas encore les rôles physiologiques et les facteurs de régulation de ces formes circulantes d’adiponectine. Carence alimentaire en sélénium
Dans les protéines du corps humain, le sélénium est exclusivement sous forme de sélénocystéine. Ces protéines sont alors désignées par « sélénoprotéines ». La sélénocystéine, dans des conditions de bonne santé, est sous forme ionisée, et apparaît plus efficace comme catalyseur rédox, notablement plus que la cystéine, qui contient du soufre au lieu de sélénium. Dans le cadre du repliement des protéines, elle se trouve dans le centre actif de la sélénoprotéine concernée. Dans le génome humain, 25 gènes contiennent l'information génétique pour environ 30 à 50 sélénoprotéines (techniquement, ils les codent). Dans bien des cas, plusieurs gènes codent une protéine. La fonction de 15 de ces protéines est connue au moins en partie. De façon systématique, les sélénoprotéines chez l'homme sont réparties en 17 groupes différents. À côté des glutathion-peroxydases (codées par 5 gènes), on compte les thiorédoxines réductases (3 gènes), les désiodases (3 gènes) et les sélénophosphates-synthétases. Les autres protéines sont désignées par ordre alphabétique par sélénoprotéine 15, SelH, SelI, SelK, SelM, SelN, SelO, SelP, SelR, SelS, SelT, SelV et SelW. Biologie quantique
L'acide désoxyribonucléique, l'ADN, sert d'instruction pour la fabrication de protéines dans tout l'organisme. Il est constitué de 4 nucléotides : guanine, thymine, cytosine et adénine. Le nombre et l'ordre dans lequel sont agencés ces nucléotides donne les "recettes" pour fabriquer les différentes protéines. Protéine
Pour pouvoir être analysée "in vitro", une protéine doit préalablement avoir été purifiée des autres constituants chimiques de la cellule. Ceci commence généralement par la lyse de la cellule, au cours de laquelle la membrane plasmique est rompue afin d'en libérer le contenu dans une solution pour donner un lysat. Ce mélange peut être purifié par ultracentrifugation, ce qui permet d'en séparer les constituants en fractions contenant respectivement les protéines solubles, les lipides et protéines membranaires, les organites cellulaires, et les acides nucléiques. La précipitation des protéines par relargage permet de les concentrer à partir de ce lysat. Il est alors possible d'utiliser plusieurs types de chromatographie pour isoler les protéines que l'on souhaite étudier en fonction de leurs propriétés physico-chimiques telles que leur masse molaire, leur charge électrique, ou encore leur affinité de liaison. Le degré de purification peut être suivi à l'aide de plusieurs types d'électrophorèse sur gel si la masse moléculaire et le point isoélectrique des protéines étudiées sont connus, par spectroscopie si la protéine présente des caractéristiques spectroscopiques identifiables, ou par si la protéine est porteuse d'une activité enzymatique. Par ailleurs, les protéines peuvent être isolées en fonction de leur charge électrique par focalisation isoélectrique. Protéasome
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine. Protéine
On fait la différence entre protéines complètes et protéines incomplètes. Une protéine complète contient l’ensemble des neuf acides aminés essentiels tandis qu'une protéine incomplète trouvée dans les aliments d'origine végétale ne les contient pas tous. Hyperprotidémie
Les protéines du plasma sont essentiellement composées de l'albumine et des globulines. Seules les variations de l'albumine et des immunoglobulines ont un effet significatif sur la concentration totale. Leur séparation pour comptage se fait généralement par l'électrophorèse des protéines. Les valeurs normales chez l'adulte sont de 65 à de protides totaux par litre de sérum. La détermination de la concentration plasmatique des protéines est une analyse de première intention. Alimentation des équidés
Les hydrates de carbone solubles existent dans la plupart des nutriments : le maïs, qui comporte la plus grande proportion ; puis l'orge et l'avoine. Enfin, le fourrage comporte généralement entre 6 et 8 % d'hydrates de carbones solubles, bien que dans certaines conditions, cette proportion peut atteindre jusqu'à 30 %. L'ingestion soudaine d'une grande quantité de nourriture ayant une forte teneur en amidon ou en sucre, peut aller jusqu'à occasionner une colique et même une colite potentiellement fatale, ou une fourbure. Les protéines sont utilisées dans tout le corps, principalement dans les cellules des muscles, du sang, les hormones, les sabots et les poils. Les briques principales des protéines sont les acides aminés. La luzerne, et les autres légumineuses du foin constituent de bonnes sources de protéines qui peuvent facilement être ajoutés à l'alimentation. La plupart des chevaux adultes se contentent de 8 à 10 % de protéines dans leur alimentation. Toutefois, un apport supplémentaire en protéines est important pour les juments allaitantes et les jeunes poulains en pleine croissance. Biosynthèse des protéines
A partir de 20 AA différents, on peut synthétiser 20 puissance 2 dipeptides, soit 400. 20 puissance 3 tripeptides, soit 8000 etc. Pour une proteine comportant 500 AA,ce qui correspond à des protéines tout à fait courantes, on arrive à 20 puissance 500. Cette présentation permet de donner toute sa valeur à la précision indispensable de la transcription et de la traduction pour que la cellule puisse synthétiser les protéines qui lui sont nécessaires. Si à un AA peuvent correspondre plusieurs codons (code redondant), à un codon ne peut correspondre qu'un AA spécifique. Protéine
Les protéines adoptent une structure en trois dimensions qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement stable. Café
Environ 50 % de la matière sèche du grain de café vert (non torréfié) est constituée de glucides, essentiellement des polysaccharides. Les protéines représentent de et les lipides de . Les grains de café sont appréciés pour leurs composés bioactifs : les acides chlorogéniques (de de la masse sèche) aux propriétés antioxydantes et la caféine (de ) aux propriétés stimulantes. Un café instantané peut avoir de caféine pour . Substitut de repas
La composition d'un substitut de repas est règlementée et encadrée pour apporter toutes les garanties en termes de composition, de qualité et de sécurité. La règlementation impose en particulier un apport de protéines représentant entre 25 et 50 % de l'apport énergétique total du produit, un apport en énergie par les lipides inférieur à 30 % et au moins 30 % des vitamines et minéraux indispensables par repas. En outre, les substituts de repas comme les en-cas hypocaloriques riches en protéines sont les seuls aliments spécifiquement destinés aux régimes hypocaloriques pour la perte de poids. Structure des protéines
Ainsi l'énergie conformationnelle d'une molécule protéique est la somme de plusieurs contributions. Certaines de ces contributions résultent de facteurs intrinsèques à la protéine : ce sont les interactions de Van der Waals (non-bonded interactions) qui comportent un terme d'attraction et un terme de répulsion, les potentiels de torsions, les énergies de contraintes dans les angles ou les longueurs de liaison. D'autres proviennent d'interactions intramoléculaires influencées par le solvant, comme les liaisons hydrogène et les interactions électrostatiques. D'autres enfin sont principalement déterminées par le solvant, ce sont les interactions hydrophobes. Les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes présentent une dépendance de signe opposé par rapport à la température. Les liaisons hydrogène sont plus stables à basse température, à l'inverse des interactions hydrophobes; par suite la température correspondant au maximum de stabilité dépend de la proportion de ces interactions et par conséquent varie d'une protéine à l'autre. La structure native d'une protéine résulte d'un équilibre subtil entre différentes interactions stabilisantes et l'entropie conformationnelle qui tend à déstabiliser l'ensemble. Doctrine adventiste de la santé
Les protéines sont composés de 20 acides aminés. Le corps en produit douze. L'alimentation fournit les huit autres. La viande et les sous-produits animaux contiennent ces huit acides aminés mais ont l'inconvénient de manquer de fibres et d'être saturés de graisse et de cholestérol. Une alimentation riche en protéines accélère la croissance des enfants mais elle diminue aussi l'espérance de vie. Une nutrition appropriée, avec des aliments variés et riches en fibres, procure de l'énergie et les éléments nourrissants au cerveau qui favorisent la réussite scolaire. Pois cultivé
Les cotylédons contiennent des substances de réserve, en moyenne 50 % d'amidon et jusqu'à 25 % de protéines (chez le pois protéagineux). L'amidon est constitué d'amylose et d'amylopectine en proportions variables : plus d'amylopectine chez les variétés à graines lisses et plus d'amylose chez celles à graines ridées, qui contiennent par ailleurs plus de sucres (voir le paragraphe Composition et valeur nutritive). La partie protéique est constituée essentiellement de trois fractions protéiques solubles : les albumines, les vicilines et les convicilines, et la légumine. La fraction des albumines contient, en faible teneur, diverses protéines enzymatiques biologiquement actives : lipoxygénases, lectines, inhibiteurs de protéases. Protéasome
Le complexe 19S est constitué de 17 protéines distinctes et comporte deux zones : une « base » de 9 protéines se colle à l'anneau α du 20S, et possède l’activité ATPase sur 6 de ses 9 constituants (c'est la présence d'ATP qui permet l'association de 19S et 20S); l’autre partie (8 protéines), forme un « chapeau » plus flexible qui sert de couvercle à l’entrée dans le site catalytique. C’est ce complexe qui reconnaît la chaîne de polyubiquitine. Il participe au dépliement de la protéine ainsi qu'à sa translocation dans le cœur du 20S, et contient également une isopeptidase qui va enlever la chaîne d’ubiquitine de la protéine, bien qu'on ne sache pas encore exactement si l'énergie dégagée par l'hydrolyse de l'ATP sert au dépliement, à l'ouverture du canal central ou aux deux. Protéine de lactosérum
L'utilisation de protéines de lactosérum comme source d'acides aminés, et leurs effets sur la santé publique ou individuelle (et notamment sur le risque cardiovasculaire, de diabète ou de cancer) fait l'objet d’études, surtout depuis 2007 .  Le lactosérum est une source abondante d’acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) , qui sont utilisés pour stimuler la synthèse des protéines .  De la leucine ingérée en grande quantité (en complément alimentaire) stimule la synthèse des protéines, ce qui peut faciliter certains processus de récupération et d'adaptation au stress (exercices sportifs) . Comme avec d'autres types de protéines, la consommation de protéines de lactosérum peu après un exercice vigoureux peut artificiellement stimuler l'hypertrophie musculaire . Des travaux scientifiques ont conclu que les protéines riches en acides aminés essentiels (EAA), acides aminés ramifiés (BCAA), et en particulier la leucine (Leu) sont associés à une augmentation de la synthèse des protéines musculaires, avec perte de poids, perte de graisse corporelle, et une diminution de l'insuline plasmatique et des triglycérides. Tous les muscles ne semblent pas cependant profiter de ces protéines : Ainsi après qu’Hulmi et al. (2009) aient comparé les scores musculaires de patients ayant consommé une boisson protéique issue de lactosérum ou un placebo ; les premiers ont gagné 3 % de section transversale du muscle vaste latéral et 5 % de force musculaire en extension isométrique de la jambe, mais sans bénéfice pour la masse musculaire du haut du corps et par exemple sans aucune augmentation significative du quadriceps fémoral Protéine
L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction spécifique. L'existence de protéines à plusieurs domaines peut être le résultat de la recombinaison en un gène unique de plusieurs gènes originellement individuels, et réciproquement des protéines composés d'un unique domaine peuvent être le fruit de la séparation en plusieurs gènes d'un gène originellement codant une protéine à plusieurs domaines. Graine de quinoa
Avec , le quinoa est un aliment relativement énergétique. En moyenne, il comporte 14,1 % de protéines (entre 12,2 et 15,2 %), 58,1 % de glucides et 6,07 % de lipides. Ces trois classes de nutriments sont des composés bâtisseurs, apportant l'énergie nécessaire à la vie, appelés macronutriments. Prédiction de la structure des protéines
C'est la structure tridimensionnelle d'une molécule de protéine comprenant plusieurs chaînes polypeptidiques indépendantes. Les interactions qui se produisent entre les groupes C, O et NH sur les acides aminés dans une chaîne polypeptidique pour former des hélices α, des feuilles ß, des spires, des boucles et d'autres formes, Et qui facilitent le pliage dans une structure tridimensionnelle. Sauce de maïs
La sauce de maïs contient un mélange de plusieurs composants, dont des métabolites de fermentation, des acides aminés, des minéraux et des sels. Des composés aux propriétés aromatiques et colorantes sont générés par la réaction de Maillard au cours des étapes de fermentation, de cuisson et de séchage. L’acide glutamique, l’alanine et la proline sont les acides animés présents en majorité dans la sauce de maïs. On y trouve également des ribotides, des sucres, des acides organiques et des γ-glutamyl-dipeptides, métabolites connus pour leurs propriétés de modulation du goût. Protéine
Les protéines sont formées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, qui sont des biopolymères linéaires pouvant être très longs, composés d'acides dont il existe une vingtaine de variétés. On parle généralement de protéine au-delà d'une cinquantaine de résidus dans la molécule et de peptide jusqu'à quelques dizaines de résidus. Protéine transmembranaire
Une protéine est dite transmembranaire lorsqu’elle traverse au moins une fois entièrement la membrane cellulaire. Il existe donc trois environnements de composition différente en contact avec la protéine : le milieu extracellulaire, les lipides de la membrane, le cytosol. Chacun de ces trois environnements a une influence sur la structure de la protéine. Les acides aminés qui composent la partie transmembranaire sont hydrophobes tandis que les acides aminés qui composent les parties extracellulaire et intracytosolique sont hydrophiles. Protéine
Les molécules qui se lient aux enzymes et sont modifiées chimiquement par elles sont appelées substrats. Bien que les enzymes soient parfois constituées de plusieurs centaines de résidus d'acides aminés, seuls quelques-uns d'entre eux entrent en contact avec le ou les substrats de l'enzyme, et un très petit nombre — généralement trois ou quatre — sont impliqués directement dans la catalyse. On appelle site actif la région d'une enzyme impliquée dans la réaction chimique catalysée par cette protéine : il regroupe les résidus qui se lient au substrat ou contribuent à son positionnement, ainsi que les résidus qui catalysent directement la réaction. Culturisme
Toutefois, la réparation et la croissance ne peuvent pas avoir lieu sans les « briques » biochimiques nécessaires, fournies par une alimentation de qualité. Les culturistes ont donc besoin d'un régime alimentaire extrêmement spécialisé :L'apport généralement conseillé en protéines est de 2 à 3 grammes par kilogramme de poids corporel pour aider le corps à récupérer et à se régénérer (au lieu de 0.8 à 1g par kilogramme pour un adulte sédentaire ou à l'activité sportive modérée). Ces protéines proviennent en priorité de sources de qualité et pauvres en lipides telles que : viande maigre de bœuf, blanc de poulet ou de dinde, chair de poissons, œufs (plus particulièrement le blanc d'œuf, le jaune étant évité ou consommé en quantité limitée – par exemple un jaune pour six blancs – en raison de sa teneur en lipides et cholestérol), lait et dérivés laitiers partiellement ou totalement dégraissés. Les protéines végétales peuvent être intéressantes, surtout si elles sont combinées pour compenser leurs carences respectives en certains acides aminés essentiels ; ainsi, l'association dans un même repas de céréales (blé, riz...) et de légumineuses (soja, lentilles, pois chiches...) permet d'obtenir un apport équilibré en acides aminés, et donc de diminuer l'apport en protéines animales, voire de s'en passer totalement dans le cadre d'un régime végétalien (même si cela complique encore une discipline déjà passablement fastidieuse sans cette restriction, quelques végétaliens stricts parviennent à atteindre un développement musculaire remarquable). Les poudres protéinées, qui sont le plus souvent à base de lait (le petit-lait ou lactosérum ou "whey protein" étant la forme la plus prisée en raison de sa haute valeur biologique et de sa rapidité d'assimilation, mais la caséine, absorbée plus lentement, peut être préférable avant le coucher, afin de limiter le catabolisme tout au long du sommeil), de blanc d'œuf ou de soja, permettent également de compléter l'apport et constituent un moyen pratique d'ajouter des collations riches en protéines sous forme de boissons de type "milk-shake", pouvant être avalées rapidement, notamment hors du domicile. Toutefois certains « puristes » préfèrent que leur apport protéique provienne exclusivement de la nourriture, plutôt que de suppléments de protéines en poudre. Nucléoïde
Les observations expérimentales suggèrent que les nucléoïdes sont essentiellement constitués d'ADN — environ 60 % — avec une plus faible proportion d'ARN et de protéines. Ces deux derniers sont sans doute pour la plupart de l'ARN messager et des protéines de facteur de transcription, qui régulent le génome bactérien. Les protéines qui contribuent à maintenir le super-enroulement de l'acide nucléique sont différentes des histones qui contribuent à la structure des chromosomes eucaryotiques à l'aide nucléosomes, dans lesquels l'ADN s'enroule autour d'un noyau protéique : les protéines des nucléosomes compactent au contraire l'ADN des procaryotes en stabilisant son super-enroulement. Protéine
Les acides aminés essentiels comptent souvent pour une part importante de ces protéines ( 61,8 et 63,3 % des teneurs totales en acides aminés respectivement chez "Tricholoma portentosum" et "Tricholoma terreum" (chez lesquels la leucine, l'isoleucine et le tryptophane sont les acides aminés limitants). Les scores d'acides aminés corrigés (PDCAAS) des protéines de ces deux champignons sont faibles par rapport à ceux de la caséine, du blanc d'œuf et du soja, mais supérieurs à ceux de nombreuses protéines végétales. La teneur en matières grasses était faible (5,7 % pour "Tricholoma portentosum" et 6,6 % pour "Tricholoma terreum") chez les deux espèces, les acides oléique et linoléique représentant plus de 75 % du total des acides gras.Certains comme le champignon de Paris ( de protéine pour ) sont depuis longtemps cultivés et séchés, mais individuellement (comme d'autres aliments) ils peuvent être déficients en certains acides aminés ( acides aminés soufrés, méthionine et cystine dans le cas des pleurotes par exemple) mais ils sont riches en lysine et leucine qui manquent par exemple dans les céréales. On leur découvre encore des vertus ( l'une de ces protéines semble chez la souris inhiber les allergies alimentaires) et des défauts ( une autre protéine fongique s'est montrée cardiotoxique). Protéine
Les acides protéinogènes sont assemblés en polypeptides au sein des cellules par les ribosomes à partir de l'information génétique transmise par les ARN messagers depuis l'ADN constituant les gènes. C'est la séquence nucléotidique de l'ADN, transcrite à l'identique dans l'ARN messager, qui porte l'information lue par les ribosomes pour produire les protéines selon la séquence peptidique spécifiée par les gènes. La correspondance entre la séquence nucléotidique de l'ADN et de l'ARN messager d'une part et la séquence peptidique des protéines synthétisées d'autre part est déterminée par le code génétique, qui est essentiellement le même pour tous les êtres vivants connus hormis un certain nombre de variantes assez limitées. Biosynthèse des protéines
Plus précisément, les protéines EF-Tu () chez les procaryotes et eEF-1α (53 kDa) chez les eucaryotes se lient à l'aminoacyl-ARNt dans le cytoplasme et accompagnent ce dernier jusqu'à l'entrée du site A du ribosome ; si l'anticodon de l'ARNt correspond au codon de l'ARNm alors les protéines EF-Tu ou eEF-1α hydrolysent une molécule de GTP (accommodation), ce qui a pour effet de les détacher de l'aminoacyl-ARNt et de pousser ce dernier entièrement dans le site A. Ceci a pour effet de rapprocher la chaîne polypeptidique naissante, fixée à un ARNt lié au site P du ribosome, du résidu d'acide aminé de l'aminoacyl-ARNt lié au site A : le ribosome catalyse alors la formation d'une liaison peptidique, qui aboutit au transfert de la chaîne peptidique, allongée d'un acide aminé, sur l'ARNt lié au site A (transpeptidation), laissant l'ARNt du site P libre de toute liaison avec un acide aminé. Substitut du lait maternel
La composition des substituts du lait maternel a évolué avec l’apport d'études scientifiques pour se rapprocher au mieux des besoins spécifiques en protéines et lipides. La teneur en protéines a ainsi été réduite à . Cette source protéique peut être constituée par des protéines du lait de vache (PLV), des protéines de soja (PS) ou des protéines partiellement hydrolysées, issues de différents produits azotés. Le rapport caséine / protéines solubles ne devrait pas être trop élevée : une richesse en caséine augmente la constipation, alors que les substituts plus riches en protéines solubles se rapprochent de la composition du lait maternel. Le lait devrait être débarrassé de ses graisses saturées d’origine au profit de graisses végétales non hydrogénées apportant notamment de l’acide linoléique (oméga-6) et de l’acide alpha-linolénique (oméga-3). Le rapport de ces acides gras essentiels (oméga-3 et oméga-6) devrait être le plus bas possible. Protéine
Les compléments alimentaires protéinés existent, pour les sportifs souhaitant développer leur volume musculaire, et pour les personnes en carences de protéines. Les protéines utilisées sont souvent des protéines issues de la luzerne (Luzerne sous forme d'extrait foliaire (EFL)) de la féverolle, du pois ou du lactosérum (sous le nom de « whey »), et des acides aminés ramifiés désignés sous le nom de « BCAA ». Nutriment
Certains fournissent des protéines dites de « haute valeur biologique » car elles offrent les AA essentiels en proportion presque adéquate. Ce sont, d'une manière générale: certaines céréales (riz complet, blé de Khorasan complet), le quinoa, le sarrasin, les produits laitiers (yogourt, fromage, lait si on le digère [cf lactase]), œufs, viande, certaines légumineuses (haricots, lentilles, soja). Les autres légumineuses et céréales sont moins bien équilibrées, les protéines des premières sont pauvres en méthionine et en tryptophane, celles des secondes ainsi que des noix sont pauvres en lysine. On recommande donc de consommer chaque jour des représentants de ces deux groupes (soit : céréales et légumineuses ou noix et légumineuses) pour optimiser sa ration de protéines. D'où les plats complets végétariens issus de la plupart des sociétés qui ont eu leur propre façon de combiner les aliments protéiques : Dahl et pita, haricots et chips de maïs, couscous et pois chiches, lentilles et noix de cajou, houmous et pain lavash, soupe de pois cassés et croûtons de pain Cette théorie dite de la « complémentarité des protéines » est très présente dans le milieu végétarien. Des sur des populations végétariennes non pratiquantes de cette théorie n'ont décelé aucune carence protéinique. Elle est de plus en plus considérée comme dépassée. Biosynthèse des protéines
Une fois que le brin d'ARN messager a atteint le cytoplasme, où a lieu la traduction, il se lie à un ribosome. Ce dernier est un organite constitué d'une sous-unité 60S et d'une sous-unité 40S chez les eucaryotes, et d'une sous-unité 50S et d'une sous-unité 30S chez les procaryotes. Les ribosomes sont des complexes de protéines et d'ARN dits ARN ribosomiques. Ils assemblent les acides aminés pour former les protéines en fonction de la séquences nucléotidique de l'ARN messager, chaque codon de cette séquence correspondant à un acide aminé de la protéine en cours de synthèse. Arachide
Les protéines de la cacahuète se composent des fractions d’arachines, conarachines I et conarachine II, appartenant au groupe des globulines. Les arachines et les conarachines ont des profils d’acides aminés assez semblables, avec toutefois la spécificité des conarachines qui contiennent bien plus de méthionine et de lysine, deux acides aminés essentiels. Les acides aminés limitants des protéines de cacahuète sont la méthionine, la lysine et la thréonine. Comme toutes les légumineuses, la cacahuète doit être associée à d’autres sources de protéines, en particulier des céréales, pauvres en lysine mais équilibrées pour les autres acides aminés. Kératine
En tant que protéine, la kératine est soumise au facteur abiotique de la température. Cependant, sa dégradation n'est significative que pour une température de plus de . La réaction produit alors des composés comme des pyrroles, des pyridines, des amides, des sulfures, des thiols, des thiazoles et des thiophènes. Ces composés sont issus de la destruction des acides aminés composant la kératine. Phylogénétique moléculaire
Les macromolécules biologiques telles que l'ADN, l'ARN ou les protéines sont des composants fondamentaux de tous les êtres vivants. Ces molécules sont des polymères constitués de l'enchaînement de briques moléculaires de base (les monomères), dont la succession constitue la séquence primaire. Ainsi, l'ADN peut être considéré comme un texte écrit dans un alphabet à 4 lettres, les nucléotides : Adénosine (A), Thymidine (T), Guanosine (G) et Cytidine (C), et les protéines comme un texte écrit dans un alphabet à 20 lettres, les 20 acides aminés. Doctrine adventiste de la santé
Au cours de la seconde moitié du , Dr. Justus von Liebig, un chimiste allemand, remarqua que les muscles étaient composés de protéines. Son protégé, Dr. Karl Voit, examina des mineurs qui travaillaient dans les mines de charbon. Il calcula que ces hommes forts et musclés consommaient environ 120 grammes de protéines par jour. Il conclut que c'était la quantité idéale à ingurgiter. Depuis lors, consommer beaucoup de protéines devint une obsession. Mais les recherches modernes indiquent qu'un adulte a besoin de 30 à 60 grammes de protéines par jour. Le corps humain produit et recycle efficacement ses propres protéines. Les seules pertes de protéines qu'il ne remplace pas sont celles des ongles, des cheveux et de la peau. Protéine
La totalité des acides aminés nécessaires doit être apportée par la nourriture, sous peine d'être carencé, ce qui implique des sources diversifiés de protéines. Holoprotéine
Une holoprotéine ou protéine simple (du grec ancien / ) est une protéine constituée uniquement d'acides aminés, par opposition aux hétéroprotéines, qui sont un assemblage d'acides aminés et d'autres éléments (glucides pour les glycoprotéines...). Alimentation
Les nutriments sont des molécules produites lors de la digestion des aliments consommés. Les protéines, les lipides et les glucides sont les trois grands groupes de nutriments qui permettent à l’organisme de se construire, de se renouveler, et d'apporter l'énergie nécessaire au métabolisme. Néanmoins, on peut les scinder en deux groupes : les nutriments essentiels et ceux qui ne le sont pas. En effet, les protéines et les lipides sont dits essentiels car notre corps est incapable de les fabriquer et il faut donc les acheminer par l'alimentation, contrairement aux glucides qui peuvent être synthétisés à partir d'autres nutriments. Composition de la poudre de cacao
La teneur en protéines de la poudre de cacao est en moyenne assez élevée (). La composition des protéines a changé durant les traitements post-récoltes qui ont fait passer de la fève fraîche à la poudre de cacao: la fermentation, le séchage puis la torréfaction provoquent des dislocations et des interactions des protéines avec les composés phénoliques. La teneur en protéines brutes augmente lors de la fermentation. La leucine et la phénylalanine sont les acides aminés dominants après la fermentation. Les meilleurs arômes de cacao sont obtenus lorsque beaucoup d'acides aminés libres sont libérés. À la fin de la fermentation, les acides aminés hydrophobes ont augmenté ; à savoir l'alanine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine, la valine, la tyrosine et la méthionine. Structure des protéines
La séquence d'une protéine comporte une certaine proportion d'acides aminés polaires (hydrophiles) et non polaires (hydrophobes). Leurs interactions avec les molécules d'eau conditionnent la manière dont la chaîne polypeptidique se replie. Les acides aminés non polaires auront tendance à éviter l'eau. Inversement les résidus polaires vont chercher à rester à proximité du solvant aqueux. Ainsi, dans le cas des protéines solubles, il se forme un cœur hydrophobe au centre de la structure tertiaire, tandis que les groupes polaires restent plutôt en surface. Modélisation de protéines par enfilage
Les protéines sont définies comme ayant un pli (coude) commun si elles ont les mêmes structures secondaires majeures dans le même arrangement et avec les mêmes connexions topologiques. Différentes protéines avec le même pli ont souvent des éléments périphériques de structure secondaire et des régions de coude qui diffèrent en taille et en conformation. Dans certains cas, ces régions périphériques différentes peuvent couvrir la moitié de la structure. Les protéines placées dans la même catégorie de coudes de repliement peuvent ne pas avoir une origine évolutive commune: les similitudes structurelles pourraient provenir uniquement de la physique et de la chimie des protéines favorisant certains arrangements d'emballage et la topologie de chaîne. Drêche
Les drêches correspondent à des céréales desquelles les sucres solubles ont été extraits. Elles constituent donc un aliment plus concentré en protéines et en minéraux, à raison de trois fois la concentration de la céréale de base. Les composants de la céréale de base représente 94 % des éléments de la drêche, le reste étant d'origine exogène (levures ajoutées en cours de processus). Le taux de matière azotée est relativement élevé, évoluant entre 28 et 30 % dans les drêches de maïs et entre 33 et 39 % dans les drêches de blé et entre 21 et 38 % pour les drêches de brasserie à partir d'orge. Par contre, le gluten, protéine principale des céréales, ne comprend pas beaucoup d'acides aminés essentiels, et les drêches sont donc faiblement pourvues en certains acides aminés comme la lysine. Or elle fait partie des acides aminés essentiels, ne pouvant être synthétisé par l'organisme des ruminants, et elle joue donc un rôle important en alimentation animale. Par ailleurs, cette lysine est souvent peu digestible dans les drêches, certainement du fait de sa combinaison avec des sucres sous l'effet des réactions de Maillard qui se produisent lors des phases de chauffage. Le faible niveau de lysine est souvent donné comme explication à la légère baisse en teneur protéique qui est observé chez les vaches laitières pour lesquelles le tourteau est remplacé par des drêches, dans diverses expérimentations visant à mieux cerner l'intérêt de cet aliment. Les protéines des drêches ont la particularité d'être peu digestibles dans la panse des ruminants, et sont donc une source importante de protéines digestibles dans l'intestin (PDIA). Les drêches, qui contiennent les enveloppes et les glumes des céréales, sont riches en cellulose brute en comparaison des concentrés. Toutefois les fibres étant très courtes, elles ne permettent pas d'initier une réelle rumination, et comportent donc des risques d'acidose si elles ne sont pas associées à une source de fibre. Un faible niveau résiduel d'amidon ayant échappé au processus de fermentation est présent et représente moins de 4 % de la matière sèche. Protéine
On peut distinguer trois grands groupes de protéines en fonction de leur structure tertiaire ou quaternaire : les protéines globulaires, les protéines fibreuses et les protéines membranaires. Presque toutes les protéines globulaires sont solubles et ce sont souvent des enzymes. Les protéines fibreuses jouent souvent un rôle structurel, à l'instar du collagène, constituant principal des tissus conjonctifs, ou de la kératine, constituant protéique des poils et des ongles. Les protéines membranaires sont souvent des récepteurs ou des canaux permettant aux molécules polaires ou électriquement chargées de traverser la membrane. Repliement des protéines
Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la figure), connue comme l'état natif. La structure tridimensionnelle résultante est déterminée par la séquence des acides aminés. Le mécanisme du repliement des protéines n'est pas encore complètement compris, en particulier l'ordre dans lequel les différentes parties se replient. Le problème est ardu car, par exemple, certaines parties déjà repliées aident au repliement d'autres parties, ce qui rend le problème non linéaire. Céréale entière
Les protéines de céréales sont de qualité médiocre, en raison d'insuffisance en acides aminés essentiels, principalement en lysine. La supplémentation des céréales avec des protéines d’autres sources alimentaires (principalement des légumineuses) est couramment utilisée pour compenser cette insuffisance. Si un seul acide aminé est en quantité trop faible, il entraîne le gaspillage des autres dans les synthèses protéiques, ce qui est particulièrement important pendant la période de croissance. En revanche, les protéines des pseudo-céréales ont une valeur nutritionnelle élevée, proche de celles de la caséine (principale protéine du lait). Le quinoa et l'amarante sont les grains les plus nutritifs en raison de leur teneur élevée en protéines et de la qualité de ces dernières, ainsi que de leurs niveaux élevés de lysine et d'autres acides aminés essentiels. Les céréales mineures qui comportent un gluten différent et les pseudo-céréales sont une bonne alternative aux céréales contenant du gluten pour les personnes qui doivent suivre un régime sans gluten. Dégustation du vin
Les tanins sont par essence des composés qui peuvent se combiner aux protéines, qui sont présentes dans la salive humaine, et former des polymères. C’est cette réaction de combinaison notamment avec les protéines riches en proline qui est en effet responsable de l’astringence des vins. Les tanins issus des raisins sont des molécules dont l’unité de base est la catéchine. Ils se retrouvent sous des formes condensées, donnant les procyanidines pour deux unités de flavanols, et donnant les oligomères procyanidiques pour les condensations les plus complexes. Ce sont ces dernières qui sont les plus réactives avec les protéines. Elles sont volumineuses, (600 à ), leur réactivité avec les protéines dépend de la conformation spatiale des tanins, et de la concentration en protéines et en tanins. Antibiotique
La synthèse des protéines est un processus essentiel des cellules vivantes. L'acteur central de ce processus dans lequel l'ARN messager est traduit en protéine est le ribosome, l'organite cellulaire qui est responsable de cette étape. Les détails du mécanisme de traduction et les ribosomes des bactéries sont sensiblement différents de ceux des eucaryotes. Il existe un grand nombre de molécules antibiotiques qui exploitent ces différences et sont capables de bloquer sélectivement la traduction des protéines chez les bactéries, mais pas chez l'humain ou l'animal.