Mikä on proteiinin tehtävä?
Proteiini
Proteiinit ovat kaikkien solujen rakennusaineita. Niitä on useimpien solujen kuivamassasta yli 50 %. Rakennusaineina olemisen lisäksi proteiinit suorittavat lähes kaikki solun toiminnot ja ovat siten välttämättömiä elintoiminnoille. Proteiineja tarvitaan elimistössä sen typen, nesteen, hapon, emäksen sekä kaliumin ja natriumin tasapainon ylläpitämiseen. Proteiinit mahdollistavat solujen liikkumisen, yhteenliittämisen, signaalivälityksen ja immuunipuolustuksen. Ne myös säätelevät geenejä eli toimivat transkriptiotekijöinä. Jotkin proteiinit toimivat entsyymeinä.
SDS-PAGE
Analysoitava proteiiniliuos sekoitetaan ensin SDS:ään. SDS on anioninen detergentti, joka tuhoaa proteiinien sekundaari- ja tertiäärirakenteen ja varaa proteiinit negatiivisesti suhteessa kunkin proteiinin massaan. SDS suoristaa proteiinit ja saa ne erottumaan geelillä niiden molekyylipainon mukaan (johon vaikuttaa proteiinin primaarirakenne eli aminohappojen lukumäärä ja koko). Ilman SDS:ää molekyylipainoltaan samanlaiset mutta laskosrakenteeltaan poikkeavat proteiinit etenisivät geelillä eri tavalla niiden erilaisesta laskostumisesta johtuen. SDS:ää sitoutuu proteiiniin noin 1,4 g per 1,0 g proteiinia (joskin suhde voi vaihdella 1,1–2,2 g SDS/g proteiinia), joten useimpien proteiinien massa/varaus-suhde on suurin piirtein yhtenäinen, eli proteiinin geelillä vaeltaman matkan voidaan olettaa olevan suoraan verrannollinen proteiinin kokoon. Proteiiniliuokseen saatetaan lisätä väriainetta, jotta proteiinin etenemistä geelillä pystytään tarkkailemaan elektroforeesiajon aikana. Kiinan maitojauheskandaali
Elimistön proteiineissa (aminohapoissa) on typpeä keskimäärin 16 %. Maidon yhtenä laatukriteerinä pidetään proteiinipitoisuutta, jota mitataan typpipitoisuutena. Lisäämällä maitoon vedellä jatkettua melamiinia (jossa typen massaosuus on huomattavat 69 %), saadaan maidon ”proteiinimäärää” kohotettua ja tuloja kasvatettua, kun maitotuotteiden tilavuutta voidaan huomattavasti kohottaa typpipitoisuuden alentumatta. Melamiini vaurioittaa munuaisia. Esimerkiksi kissoilla melamiini erittyy virtsaan ja saa aikaan polyuriaa (runsasta virtsaneritystä), proteinuriaa (virtsan mukana erittyy liikaa proteiinia), virtsakiteitä, virtsakiviä ja pahimmillaan munuaisten tubulusolujen nekroosin (solukuoleman) sekä uremian (munuaisten vajaatoiminta) ja jopa kuoleman. Proteiinin rakenne
Proteiinit ovat isoja molekyylejä, jotka tavallisesti koostuvat vähintään viidestäkymmenestä aminohappotähteestä, mutta ne voivat koostua yli tuhannestakin aminohappotähteestä. Tärkein proteiinien rakenteellinen ominaispiirre on se, että niillä on määritelty kolmiulotteinen rakenne. Peptidit ovat pienempiä kuin proteiinit ja ne koostuvat tavallisesti alle viidestäkymmenestä aminohappotähteestä. Niillä ei ole yleensä määriteltyä kolmiulotteista rakennetta. Molekyylejä, jotka koostuvat 15–50 aminohappotähteestä, kutsutaan polypeptideiksi.
Oligopeptideiksi kutsutaan vielä pienempiä peptidirakenteisia aineita, joissa on esimerkiksi 3–14 aminohappotähdettä. Kahden aminohapon yhteenliittymän nimi on dipeptidi, kolmen tripeptidi jne. Lipoproteiini
Lipoproteiinit luokitellaan sen mukaan, paljonko ne sisältävät proteiinia. Oheisessa luettelossa lipoproteiinien proteiinipitoisuus kasvaa ja lipidipitoisuus laskee ylhäältä alas. Toisaalta lipoproteiinien koko pienenee ja tiheys kasvaa ylhäältä alas. Proteiinipitoisuus vaihtelee välillä 2–50 %.
Ateroskleroosin kehittymisessä avainasemassa onkin siis kolesterolin kuljetusmuoto (LDL tai HDL), eikä niinkään kolesterolipitoisuus itsessään. Molekyylievoluutio
Molekyylien välisiä eroja voidaan yrittää käyttää lajiutumisen ajoitukseen eli molekyylikellona. Molekyylien evoluutio ei ole kuitenkaan tapahtunut vakionopeudella, koska se riippuu ympäristöstä ja koska molekyylit eivät voi muuntua rajattomasti. Molekyylievoluution tutkimus on edennyt kovasti 2000-luvulla, jolloin on tuotu esille muun muassa geenien kahdentumisen merkitys molekyylievoluutioissa. Geenin kahdentuessa kahdeksi identtiseksi kopioksi toinen voi pysyä ennallaan ja toinen mutatoitua. Monien proteiinien geeni toistuu esimerkiksi ihmisen DNA:ssa monta kertaa. Joissain tapauksissa on huomattu, että emäsjärjestykseltään jossain määrin saman tyyppinen proteiini toimittaa eri eliöillä kokonaan erilaisia tehtäviä. Kananmunan valkuaisen ovalbumiini, ihmisen veriplasman antitrombiini ja ohran siemenen proteiini Z muistuttavat jossain määrin toisiaan, vaikka ne toimivat eri tavoin. Massaspektrometria proteiinianalytiikassa
Kaikissa massaspektrometreissa mitattavat molekyylit on saatava kaasufaasiin, sekä lähes aina myös varattua, eli molekyylin täytyy olla ionimuodossa. Toisin sanoen ennen analyysiä proteiinit tai peptidit eli proteiinien osat, täytyy ionisoida. Ionisointiin kaksi yleisintä tapaa ovat elektronisuihkuionisaatio (engl. electrospray ionisation ESI) ja matriisiavusteinen laserdesorptioionisaatio (matrix-assisted laser desorption/ionisation, MALDI). ESI voi muodostaa myös moninkertaisesti varautuneita ioneja. Proteiinianalytiikkaan eli proteomiikkaan soveltuvat periaatteessa kaikki massaspektrometrityypit, mutta analyysin tehokkuus riippuu siitä kuinka nopeasti laite pystyy tekemään luotettavan tunnistuksen analysoitavana olevasta peptidistä, proteiinin osasta. Kun näytemolekyyli, proteomiikassa peptidi, on saatu kaasufaasiin, sen massa voidaan yrittää analysoida. Massaspektrometrissa on siis oltava vähintään ionisaattori ja analysaattori. Foldit
Pelin tavoitteena on ymmärtää proteiinien rakennetta. Tämä on edellytys proteiinin toiminnan ja proteiini-lääkevuorovaikutusten ymmärtämiseksi. Pienelläkin proteiinilla, joka voi koostua noin sadasta aminohaposta, on lukumäärältään monia eri tapoja laskostua. Juuri oikean taipumisen löytäminen massasta on eräs vaikeimmista ongelmista biologiassa. Foldit pyrkii ennustamaan proteiinin rakenteen siten, että se käyttää hyväkseen ihmisten ongelmaratkaisuintuitiota. Pelaajat pelaavat toisiaan vastaan kilpaillen, kuka pystyy luomaan parhaiten laskostuneen proteiinin. [1] Biokemia
Proteiineja esiintyy kaikissa organismeissa monissa erilaisissa muodoissa suorittamassa erilaisia biologisia funktioita. Esimerkiksi ihoa ja kynsiä muodostava keratiini on proteiini. Useimmat kemiallisia reaktioita soluissa katalysoivat entsyymit ovat myös proteiineja. Kaikki proteiinit koostuvat pitkäksi ketjuksi yhteenliittyneistä aminohapoista. Aminohapot sisältävät kaksi funktionaalista ryhmää – aminoryhmän –NH ja karboksyyliryhmän –COOH. Aminohapot muodostavat amidisidoksia amino- ja karboksyyliryhmien välille. Toisiinsa näin liittyneitä aminohappoja kutsutaan peptideiksi. Proteiinikinaasi A
Proteiinikinaasi A säätelee muiden proteiinien, kuten entsyymien toimintaa fosforyloimalla ne. Esimerkiksi se kiihdyttää rasvojen hajotusta eli lipolyysiä aktivoimalla lipaaseja. Entsyymi säätelee myös sokeriaineenvaihduntaa. Proteiinikinaasi A aktivoi fosforylaasikinaasientsyymin fosforyloimalla sen, mikä johtaa glykogeenia hajottavan glykogeenifosforylaasin aktivoitumiseen. Toisaalta entsyymi myös inaktivoi glykogeenisyntaasin toimintaa fosforyloimalla sen, mikä johtaa glykogeenisynteesin vähenemiseen. Proteiinikinaasi A osallistuu myös eräiden geenien ilmentymisen säätelyyn. Se fosforyloi transkriptiotekijöihin kuuluvan cAMP:n vaste-elementin sitojaproteiinin (CREB) ja tämä proteiini säätelee eräiden geenien ilmentymistä. Tuma
Tuma on eukaryoottisen solun geneettinen keskus. Tuman tehtävänä on säilyttää geneettistä materiaalia, DNA:n muodossa kromosomeihin tallentuneena, ja saattaa tätä solun proteiinisynteesin tarpeisiin. Lihas
Lihaskudos on yksi neljästä kudostyypistä. Muut kudostyypit ovat epiteeli-, tuki- ja hermokudos. Lihaskudoksen tärkein tehtävä on supistuminen. Lihassupistusta tarvitaan kaikissa kehon liikkeissä kuten käsien nostamisessa ylös, hengittämisessä ja sydämen lyönnissä. Kaikissa lihassoluissa on runsaasti supistumiskykyisiä proteiinisäikeitä, jotka muodostuvat erityisesti aktiini- ja myosiiniproteiinista. Myeliini
Myeliini on keskushermostossa ja ääreishermostossa esiintyvä rasvainen aine, jonka tehtävänä on muodostaa sähköä eristävä kalvo (myeliini- eli ydintuppi) solujen viejähaarakkeiden ympärille. Hermoimpulssit kulkevat myelinisoituneessa viejähaarakkeessa nopeammin kuin myelinisoitumattomassa. Vahingoittumaton myeliinikalvo on edellytyksenä keskushermoston normaalille toiminnalle. Hemi (kemia)
Hemi on kelaatteihin kuuluva prosteettinen ryhmä. Ihmiselimistössä sitä on hemoproteiineissa. Hemoproteiineja ovat muun muassa hemoglobiini, myoglobiini ja elektroninsiirtoketjussa toimiva sytokromi c. Hemin keskusatomina toimii Fe-ioni, joka sitoutuu neljällä sidoksella polyfunktionaaliseen ligandiin, jona toimii protoporfyriini IX. Rauta(II)-ioni muodostaa lisäksi kaksi sidosta hemoproteiinin polypeptidiketjujen aminohappojen sivuketjujen kanssa. Happimolekyylin sitoutuessa hemiin rautaionin yksi sidos peptidiin katkeaa. Näin muodostuu sidos hapen ja rautaionin välille. Kaikki rautaionin muodostamat sidokset hemissä ovat koordinaatiosidoksia. Vaiheongelma
Röntgenkristallografia on menetelmä, jota käytetään mm. proteiinien rakenteen selvittämiseen. Proteiinikidettä pommitetaan röntgensäteillä, joka saa proteiinin elektronit lähettämään röntgensäteilyä puolestaan eteenpäin. Säteily napataan röntgenfilmille, johon muodostuneen kuvan perusteella proteiinin atomitasoinen kolmiulotteinen rakenne pyritään ratkaisemaan matemaattisin keinoin. Matemaattiset keinot (Fourier'n sarja) vaativat kuitenkin, että röntgensäteistä tiedetään aallonpituus, aallonkorkeus eli amplitudi ja vaihe. Aallonpituus on sama kuin lähteneen röntgensäteen aallonpituus, joka on tarkkaan tiedossa. Amplitudi taas saadaan röntgenfilmille muodostuneiden täplien tummuudesta, intensiteetistä, sillä intensiteetti on amplitudin neliö. Vaiheesta ei kuitenkaan saada mitään informaatiota, vaan tieto röntgensäteiden vaiheesta katoaa mittauksen aikana. Proteiini
Proteiinit menettävät rakenteensa eli denaturoituvat, jos ne joutuvat niille epäsuotuisiin oloihin, esimerkiksi kuumaan lämpötilaan tai hyvin happamiin tai emäksisiin olosuhteisiin. Myös alkoholit ja suuri suolapitoisuus voivat denaturoida proteiineja. Proteiinien denaturoituessa ne menettävät funktionsa ja toimintakykynsä. Denaturaatio voi olla pysyvää tai väliaikaista. Ihmisen proteiinit voivat denaturoitua, jos elimistön lämpötila nousee yli 42 asteeseen. Denaturaation vastareaktio on renaturaatio, jossa proteiinit saavat takaisin rakenteensa. Yli 42 asteen kuume aiheuttaa ihmiskehon proteiinien denaturoitumista, kuume harvoin kohoaa näin korkeaksi, mutta sellaisessa tapauksessa potilasta täytyy jäähdyttää esimerkiksi asettamalla hänet kylmävetiseen kylpyammeeseen. Aivojen proteiinien denaturoituminen vaikuttaa pysyvästi ihmisen aivotoimintaan. Johann Deisenhofer
Yhdessä Huberin ja Michelin kanssa Deisenhofer selvittivät tietyistä fotosynteesiin pystyvissä bakteereissa olevan proteiinin rakenteen. Tällä bakteerin solukalvoon kiinnittyvällä proteiinilla on tärkeä rooli yksnkertaisissa fotosynteesireaktioissa. Deisenhofer, Huber ja Michel selvittivät yli 10 000 atomia käsittävän proteiinikompleksin röntgenkristallografiatekniikalla. Heidän työnsä oli tärkeä askel bakteerien ja kasvien fotosynteettisten prosessien yhtäläisyyksien tuntemisessa. Jyväskylän yliopiston bio- ja ympäristötieteiden laitos
Biotieteellisen tutkimuksen ja koulutuksen toinen pääala on "solu- ja molekyylibiologia". Solu- ja molekyylibiologian tutkimuksen pääalueita laitoksella ovat esimerkiksi solujen rakenne ja toiminta, virusten ja mikrobien tutkimus, proteiinien toiminta sekä virusten ja solujen vuorovaikutus. Tutkimuksen tavoitteena on ymmärtää mikrobien ja proteiinien toimintamekanismeja nanotasolla sekä etsiä niille käytännön sovelluksia esim. bioteknologian ja lääketieteen aloilla. Biomolekyylien rakennetutkimusta tehdään mm. spektroskopian avulla. Biologisten rakenteiden kuvantamisessa laitos tekee yhteistyötä Jyväskylän yliopiston monitieteellisen Nanotiedekeskuksen kanssa. Nanotiedekeskuksessa on esimerkiksi 800 MHz:n NMR-spektrometri, jonka toiminta perustuu ydinmagneettiseen resonanssiin (, NMR). Laitteen avulla voidaan tutkia esimerkiksi proteiinien rakenteen ja toiminnan välistä yhteyttä. Tutkija Elina Sieväsen mukaan epäjärjestäytyneet proteiinit ovat yhteydessä mm. Parkinsonin taudin, Alzheimerin taudin, syövän ja metabolisen oireyhtymän syntyyn. Solu- ja molekyylibiologian perustutkimus sivuaa tällä alueella lääketiedettä. K2-vitamiinit
K2-vitamiinien yhtenä tehtävänä on toimia koentsyyminä koko kehon Gla-proteiinien synteesissä, jossa ne tulevat toimintakykyisiksi. Tähän mennessä on löydetty 17 erilaista Gla-proteiinia, mutta kaikkien niiden tarkoitusta ei vielä ole pystytty selvittämään. Hepariini
Veren hyytyminen on reaktioketju, jossa elimistön hyytymistekijät (numeroitu I-XIII) aktivoituvat ulkoisen ärsykkeen, esimerkiksi verisuonen vaurioitumisen, johdosta. Hepariini kuuluu välittömästi vaikuttaviin antikoagulantteihin, eli se vaikuttaa aktivoituneisiin hyytymistekijöihin suoraan. Hepariini vaikuttaa sitoutumalla veressä antitrombiini III-nimiseen molekyyliin, jonka tehtävänä on inaktivoida hyytymistekijöitä. Hepariinin sitoutumisen seurauksena antitrombiini III pystyy paremmin sitoutumaan aktivoituneisiin hyytymistekijöihin Xa, IXa, XIa, XIIa, XIIIa ja trombiiniin, joista tärkeimmät vaikutukset ovat Xa:n ja trombiinin toiminnan estyminen. Hyytymiseen johtavan reaktioketjun toiminta häiriintyy tällöin monessa kohdassa. Energiaravintoaine
Ihminen tarvitsee energiaa päivittäin kaikkiin elintoimintoihin, kuten aineenvaihduntaan, ruumiinlämmön ylläpitämiseen ja liikkumiseen. Osa energiaravintoaineista menee kuitenkin energian tuoton sijaan kehon rakenteiden ylläpitoon: esimerkiksi aminohapoista valta-osa menee lihasten, muiden kudosten ja entsyymien proteiinien tuottoon. Keho käyttää ravintoaineita myös kasvuun ja tilanne on tämä erityisesti lapsilla. Proteinuria
Proteinuria on valkuaisvirtsaisuus eli tila, jossa virtsan mukana erittyy liikaa proteiinia. Normaalisti vain pieni osa plasman proteiineista siirtyy alkuvirtsaan ja tästäkin suuri osa siirtyy takaisin plasmaan munuaistubulusten seinämäsolujen endosytoimana. Solukalvo
Kantajaproteiinien tehtävänä on siirtää polaarisia molekyylejä, kuten esimerkiksi sokereita ja aminohappoja. Siirtäminen voi olla joko aktiivista (energiaa vaativaa) tai passiivista (fasilitoitunut kuljetus, ei vaadi energiaa). Kantajaproteiineja ovat esimerkiksi suolen epiteelisolujen glukoositransportterit, jotka ottavat glukoosia ensin suolesta ja siirtävät molekyylit sitten verenkiertoon. Glukoositransportterit saavat energiansa solujen ulko- ja sisäpuolen välillä vallitsevasta Na- gradientista ja osittain myös soluissa vallitsevasta kalvopotentiaalista. Myrkky
Eläinperäisiin proteiinitoksiineihin liittyen on käynnistetty Tox-Prot-hanke, jonka tehtävänä on systematisoida ja helpottaa toksiineihin liittyvän tiedon saatavuutta. Tau (proteiini)
Tau-proteiini edistää hermosolujen kasvua ja suojaa niiden tukirangan toimintaa. Tau-proteiini edistää hermosolujen aksonien tukirangan mikrotubuulien polymerisaatiota ja suojaa mikrotubuuleja de-polymerisaatiolta. Näin tau-proteiini edistää tubuulien rakentumista ja tasapainottaa niiden toimintaa. Tau-proteiinin koodaa ihmisen MAPT-geeni. Proliini
Proliini eli 2-pyrrolidiinikarboksyylihappo (CHNO) on yksi geneettisen koodin 20 aminohaposta. Se on ei-välttämätön aminohappo. Kehomme valmistaa itse riittäviä määriä proliinia glutamaatista. Sen sivuketju on syklinen ja aminoryhmä on sekundäärinen. Poikkeuksellisen rakenteensa ansiosta proliini voi rikkoa proteiinien alfa-kierteitä ja se on yleinen beta-käännöksissä. Karnosiini
Karnosiini toimii lihasaineenvaihdunnassa puskuroivana aineena; muuta selkeää fysiologista tehtävää ei tunneta. Karnosiini on luokiteltu neuropeptideihin. Proteiinisynteesi
Transkriptio tarkoittaa lähetti-RNA-molekyylin valmistamista solun tumassa. Entsyymi nimeltä RNA-polymeraasi avaa DNA-ketjun kaksoiskierteen halutun geenin kohdalta ja aloittaa matkan DNA-juostetta pitkin. Edetessään RNA-polymeraasi syntetisoi yksijuosteisen lähetti-RNA-molekyylin käyttäen muottinaan DNA:ta. Peptidi
Jos peptidissä on yli 50 aminohappoa, kutsutaan peptidiä usein peptidin sijaan proteiiniksi. Raja peptidin ja proteiinin välillä ei silti ole tarkka. IUPAC:n mukaan proteiineja alkavat olemaan viimeistään sellaiset peptidit, joiden massa on yli 10 000 u eli niissä on likimain vähintään 100 aminohappoa. Koon lisäksi yksi eroista peptidien ja proteiinien välillä on se, että proteiinit muodostavat monimutkaisia kolmiulotteisia rakenteita, kuten tertiäärisiä rakenteita. Tosin joillain peptideillä on myös korkeatasoisia kolmiulotteisia rakenteita, jotka ovat proteiinien rakenteita alkeellisempia. 
IUPAC:n määritelmä sallii monenlaisten polyamidien luokittelun peptideiksi. Määritelmän mukaan peptidit voivat olla muun muassa rengasmaisia eli syklisiä, haarautuneita, niissä voi olla isopeptidisidoksia, beeta-aminohappoja ja harvinaisen sivuketjun omaavia aminohappoja kuten diaminopimeliinihappoja. Proteiini
Proteiini eli valkuaisaine on aminohappoketjusta koostuva orgaaninen yhdiste tai usein monen toisiinsa liittyneen aminohappoketjun muodostama kompleksi. Proteiinit kuuluvat perusravintoaineisiin rasvojen ja hiilihydraattien kanssa. Lähes kaikilla tunnetuilla eliöillä proteiineja muodostavat samat 20 aminohappoa. Aminohapot ovat sitoutuneet toisiinsa peptidisidoksin. Aminohappoketjuja kutsutaan myös polypeptideiksi. Muutaman aminohapon ketju on oligopeptidi. Aminohappoketjujen katsotaan aina alkavan siitä päästä, jossa on vapaa aminoryhmä (nk. N-pää tai N-terminus) ja loppuvan päähän, jossa on vapaa karboksyyliryhmä (nk. C-pää tai C-terminus). Proteiinit löysi hollantilainen kemisti Gerardus Johannes Mulder (1802–1880) vuonna 1835. Proteiini
Runsaalla proteiinien saannilla ei ole terveyttä edistäviä vaikutuksia, koska tarvetta suuremmat proteiinimäärät käytetään lähinnä energian tuotantoon. Liiallinen proteiinien syönti lisää janontunnetta ja virtsaneritystä, mikä saattaa rasittaa munuaisia, suolistoa ja aiheuttaa kehon kuivumista. Lisäksi runsas proteiinien saanti lisää jonkin verran kalsiumin eritystä virtsaan. Pepsiini
Pepsiini (EC 3.4.23.1) on mahalaukun aktiivinen valkuaisaineita hajottava entsyymi eli proteaasi. Sitä muodostuu maharauhasten pääsolujen erittämästä pepsinogeenista, joka aktivoituu maharauhasten katesolujen erittämän suolahapon luomassa happamassa ympäristössä ja jo olemassa olevan pepsiinin vaikutuksesta. Pepsinogeeni aktivoituu pepsiiniksi alle 5 pH:ssa hitaasti, mutta alle 3 pH:ssa varsin nopeasti. Aktivoituessaan pepsiiniksi pepsinogeenistä irtoaa 42 aminohappotähteen pituinen pätkä. Ydinvoimala
Ydinvoimareaktoreita on useita erilaisia pääasiallisten erojen ollessa "jäähdytteen" ja "hidastinaineen" valinnassa. Hidastinaineen tehtävä on jarruttaa fissioreaktioissa syntyviä neutroneita: vain tarpeeksi hitaina neutronit aiheuttavat tarpeeksi uusia fissioita, jotta ketjureaktio pysyisi käynnissä, nopeiden neutronien karatessa herkästi reaktorista. Hidastinaineena voidaan käyttää "grafiittia" tai "raskasta vettä", mutta yleisin on tavallinen "vesi", josta käytetään myös nimitystä "kevyt vesi", jotta ero raskaaseen veteen olisi selvä. Jäähdytteen tehtävä on siirtää reaktorin tuottama lämpö voimalaitosprosessiin, ja se on tavallisesti vettä. Geneettinen koodi
Geneettinen koodi ilmoittaa, mitkä kolmen emäsparin jonot eli "kodonit" DNA- tai RNA-molekyylissä vastaavat proteiinisynteesissä mitäkin aminohappoa. Solun geenit ovat nukleotideista koostuvia DNA-säikeitä. Kun proteiinia valmistetaan, geenin DNA kopioidaan lähetti-RNA:ksi, jonka mukaan proteiini tuotetaan. Emäksiä on neljää erilaista. DNA:ssa ne ovat adeniini (A), tymiini (T), sytosiini (C) tai guaniini (G). Lähetti-RNA:ssa on tymiinin paikalla urasiili (U). Flavodoksiini
Flavodoksiini on molekyylimassaltaan noin 20 kDa oleva proteiini ja se on rakenteeltaan yksi yksinkertaisimmista flavoproteiineista. Flavodoksiini kuuluu happamiin proteiineihin ja se kykenee luovuttamaan ja vastaanottamaan sekä elektroneja että protoneja. Proteiini korvaa ferredoksiinin eräissä levissä ja syanobakteereissa toimien nitrogenaasin pelkistäjänä typensidonnassa ja fotosynteesissä. Flavodoksiinilla on muitakin biologisesti merkittäviä rooleja esimerkiksi "Escherichia coli" -bakteerissa se kykenee korvaamaan ferredoksiinin fosforoklastisissa reaktioissa, joissa palorypälehaposta muodostuu asetyylifosfaattia ja pelkistää hapettuneen metioniinisyntaasin uudelleenaktivoiden sen. Flavodoksiini toimii myös pelkistimenä eräiden bakteerien ribonukleotidireduktaasien toiminnassa. Hapettunut flavodoksiini on väriltään sinistä ja pelkistynyt väritöntä. Flavodoksiinia esiintyy solujen sytoplasmassa. Kopsiini
Kopsiini on proteiini, josta odotetaan korvaajaa perinteisille antibiooteille. Sitä saadaan hevosen lannasta, ja se on samantapaista kuin ihmisen iholle ja limakalvoille muodostuu suojaksi tulehduksia vastaan. Proteiinisynteesi
Bakteerien proteiinisynteesin käynnistymiseen tarvitaan ribosomi sekä F-metyylin siirtäjä-RNA, Mg -ioneja sekä proteiinitekijät F1, F2 ja F3. Lähetti-RNA liittyy 30S-alayksikköön. Tarvitaan myös GTP:tä, ja F2 on GTP-aasi. Proteiinisynteesin etenemiseen tarvitaan sekä Tu että Ts, jotka vastaavat eukaryoottien transferaasi I:t. S-alayksikössä on peptidyylitransferaasi, joka synnyttää peptidisidoksen. G-faktori irrottaa siirtäjä-RNA:n, kun peptidisidos on syntynyt. Siinä on vapaita tioliryhmiä, sen molekyylipaino on 80 000 ja se vastaa eukaryoottien transfereeasi II:ta. C-vitamiini
C-vitamiinilla on elimistössä useita eri tehtäviä, joista monet liittyvät sen kykyyn pelkistää muita aineita (eli toimia antioksidanttina). Se edistää muun muassa kalsiumin ja ei-hemiraudan (kasviksista ja maitotuotteista saatavan raudan) imeytymistä, ehkäisee rasvahappojen sekä A- ja E-vitamiinin hapettumista, on välttämätön B12-vitamiinin ja foolihapon imeytymisessä, vaikuttaa steroidihormonien synteesiin ja sappisuolojen muodostumiseen kolesterolista ja ehkäisee nitrosoamiinien muodostusta. Kudokset tarvitsevat C-vitamiinia kollageenin muodostamiseen, josta riippuu muun muassa verisuonten, luiden, hampaiden ja kaikkien sidekudosten lujuus. Valkosolu
Imusolujen tehtävä on etsiä elimistölle vieraita aineita tai mikrobeja ja merkitä ne, jolloin makrofagi tunnistaa ne paremmin. Kaliriini
Kaliriini (englanniksi Kalirin) on muun muassa aivojen toimintaan vaikuttava proteiini, joka on havaittu olevan tärkeä aivojen synapsien välisten yhteyksien muodostumisessa. Kaliriinin geeni on mahdollisesti yhteydessä myös sydän ja verisuonisairauksiin. Reaktioissaan kaliriini tarvitsee kofaktorina magnesiumia. Prioni
Hypoteesien lisäksi on tutkittu mahdollisten muiden avustajaproteiinien roolia laskostustapahtumassa. Vaikka prionireplikaatiota koskevat kysymykset odottavat vielä suurelta osin vastaustaan, on selvää, että PrP:n läsnäolo on replikaation ehdoton edellytys. Jos PrP-proteiinin läsnäolo on välttämätöntä prionireplikaation onnistumiselle, mikä sitten on PrP:n normaali tehtävä elimistössä? On äärimmäisen epäuskottavaa, että niinkin konservoituneen proteiinin ainoa tehtävä olisi altistaa elimistö prionitaudeille. Tähän kysymykseen ei ole vielä löydetty vastausta. On esitetty arvioita, joiden mukaan PrP voisi toimia entsyyminä tietyissä reaktioissa tai olla esim. signalointimolekyyli. Mitään varmaa PrP:n normaalitoiminnasta ei ole kuitenkaan pystytty esittämään. Siirtäjä-RNA
Siirtäjä-RNA ("tRNA") on proteiinisynteesiä auttava pienehkö RNA-molekyyli, joka siirtää aminohapon proteiinin osaksi. Proteiinit ovat aminohappoketjuja, jotka valmistuvat ribosomeissa lähetti-RNA:n ohjaamana. Yhtä aminohappoa vastaa kolmen nukleotidin kodoni. Siirtäjä-RNA on se molekyyli, johon aminohappo kiinnittyy ja jonka avulla ribosomi liittää tämän aminohapon rakentuvaan proteiiniin. Jari Ylänne
Solubiologina Ylänteen tutkimuskohteena ovat pitkään olleet proteiinit. Hän on soveltanut niiden tutkimuksessa useita erilaisia menetelmiä ja tarkastellut niitä monitieteisesti. Hän on tutkinut proteiineja mm. biokemian, molekyylibiologian, rakennetutkimuksen ja solubiologian menetelmien avulla. Tutkimuksessaan professori Ylänne on pyrkinyt selvittämään, miten solu tunnistaa ympäristönsä mekaanisia ominaisuuksia muodostaessaan kudosrakenteita. Näitä rakenteita ovat esimerkiksi solun sisäisen tukirankaan () linkittyvät voimasensorit, jotka laukaisevat erilaisia signaloivia tapahtumia. Ylänteen johtama tutkimusryhmä ("Cell Adhesion and Cytoskeleton Dynamics", ) on teemaan liittyen tutkinut, miten poikittaiset filamiinirakenteet säätelevät solun adheesiota ja muuttumista. Filamiinit ovat isoja proteiineja, joilla on useita erilaisia tehtäviä. Ylänteen ryhmä on selvittänyt mm., että filamiini vuorovaikuttaa useiden muiden proteiinien kanssa muodostaen erilaisia rakenteita. Filamiinien rakenteen ja perustoiminnan selvittämisen jälkeen Ylänne ryhmineen aikoo selvittää, miten filamiinien vuorovaikutusta voidaan säädellä ja miten vuorovaikutus liittyy solun toiminnan säätelyyn. Ylänne on käyttänyt tutkimuksessaan banaanikärpästä ("Drosophila melanogaster") tutkimuslajina, jonka avulla hän on osoittanut, että solun tukirankaan linkittyvillä voimasensoreilla on olennainen merkitys morfogeneettisissä prosesseissa oogeneesin aikana. Geeni
Yleisesti ottaen geenit koostuvat pätkästä DNA:a, josta voidaan syntetisoida jotain orgaanista molekyyliä, usein jotain proteiinia. Geenin alussa on tietty emässekvenssi, josta geenin translaatio alkaa. Geenin lopussa on jonkinlainen emässekvenssi, joka saa geenin translaatiossa aikaan proteiinisynteesin päättymisen. Aminohappoja koodaavien kodonien lisäksi on olemassa kolme lopetuskodonia, joita ei vastaa mikään aminohappo. Translaatiossa geenin translointi ja polypeptidiketjun muodostus saattavat kuitenkin päättyä myös muuten kuin pelkästään lopetuskodonin vaikutuksesta. Geenin koodaava osa voi olla alusta loppuun yhtenäinen tai jakautunut lyhyemmiksi pätkiksi eli eksoneiksi, joiden väleissä on geeniä koodaamattomia osia eli introneita. Rakennebiologia
Proteiinien rakenteen tunteminen auttaa ymmärtämään niiden toimintaa. Esimerkiksi entsyymien toiminta perustuu pitkälti niiden aktiivisen keskuksen atomitason rakenteeseen. Solun signalointitiet perustuvat usein erilaisiin molekyylien muodonmuutoksiin, jolloin molekyylien rakenteita tutkimalla voidaan ymmärtää signalointiteiden toimintaa. Rakennetutkimuksella voidaan myös selvittää, mihin kohtaan proteiinia on kiinnittyneenä ligandeja, metalli-ioneja ym. Tyrosiini
Tyrosiinilla on tärkeä rooli solusäätelyssä, koska proteiinikinaasit voivat fosforyloida sen ja siten säädellä proteiinien toimintaa ja aktiivisuutta. Biologisesti se on tärkeä myös, koska se on kilpirauhashormonien (tyroksiini eli tetrajodityroniini ja trijodityroniini), melaniinin (ihon väripigmentti) ja katekoliamiinien (dopamiini, noradrenaliini ja adrenaliini) prekursori eli esiaste. Biokemia
Biokemia on eliöiden kemiallista rakennetta ja niissä tapahtuvia kemiallisia muutoksia tutkiva luonnontieteen haara. Biokemian perimmäisenä tavoitteena on ymmärtää ja selittää kemiallisin termein elävien solujen ja organismien kaikki kemialliset prosessit. Biokemialla on paljon yhteistä solubiologian, molekyylibiologian ja molekyyligenetiikan kanssa. Tyypillisiä biokemiallisia tutkimuskohteita ovat muun muassa proteiinien, hiilihydraattien, lipidien, nukleiinihappojen ja muiden soluissa esiintyvien biomolekyylien rakenne ja toiminta. Kaseiini
Raakamaito eli käsittelemätön lehmänmaito sisältää noin 33 grammaa proteiineja litraa kohti. Vesi pois lukien proteiinit ovat maidon komponenteista kolmanneksi tärkein ryhmä. Suurin osa maidon proteiineista, 26 grammaa litraa kohti eli noin 79 prosenttia, on juuri kaseiineja. Maidon kokonaismäärästä kaseiinia on noin 2,6 prosenttia. Lisäksi maito sisältää erilaisia heraproteiineja sekä rasvapallosten membraanin proteiineja. Koliini
Elimistössä koliinin tehtävät liittyvät muun muassa rasvan ja kolesterolin aineenvaihduntaan sekä toimimiseen solukalvojen rakenteissa ja solujen välisessä viestinnässä. Koliinilla on verenpainetta alentava vaikutus. Sen fosforihappojohdannaisia, fosfatideja esiintyy hermoissa ja aivokudoksessa. Kalvoproteiini
Perifeeriset kalvoproteiinit muodostavat säikeisen verkoston solukalvon sisäpuolelle, joka antaa mekaanisen tuen kalvolle. Ne voivat toimia myös integraalisten kalvoproteiinien ankkureina. Perifeeriset kalvoproteiinit toimivat lisäksi entsyymeinä sekä transmembraanisten signaaleiden välittäjinä. Proteiinifosfataasi 1
Proteiinifosfataasi 1 on entsyymi, joka katalysoi proteiinien defosforylaatiota eli proteiinien seriini- tai treoniiniaminohappoihin esteröityneiden fosfaattiryhmien hydrolyysiä. Entsyymi on tärkeässä roolissa glykogeenin synteesin ja hajotuksen säätelyssä. Glykogeeniaineenvaihdunnan lisäksi proteiinifosfataasi 1 osallistuu useisiin muihin solutason prosesseihin, muun muassa solusykliin, RNA:n silmukointiin, vesikkelien fuusioon, ionikanavien toimintaan ja lihasten supistumiseen. Proteiinifosfataasi 1:n EC-numero on EC 3.1.3.16. Foldit
Foldit on verkkopohjainen ongelmanratkaisupeli, jossa käsitellään proteiinien laskostumista 
(engl. protein folding). Pelin on toteuttanut Washingtonin yliopiston pelitieteen laitos yhdessä 
Washingtonin yliopiston biokemian laitoksen kanssa.
Pitkäketjuiset proteiinit eivät muodosta suoraa ketjua, vaan ne mukautuvat eli laskostuvat 
tiettyyn muotoon. Samanlainen proteiini laskostuu aina samanlaiseksi. Foldit hyödyntää pelin 
muodossa ihmisen ongelmanratkaisukykyä, jonka avulla pyritään löytämään paras 
kolmiulotteinen muoto proteiinille. [1] Ohjelman parhaiten arvioimat tulokset päätyvät 
tutkijoiden analysoitaviksi kansainvälisen Critical Assessment of protein Structure Prediction 
(CASP) -liikkeen kautta. Pääsolu
Pääsolulla tarkoitetaan mahan kudosopissa maharauhasen solua, joka erittää pepsiinin esiastetta pepsinogeeniä. Vatsan suolahaposta johtuvan matalan pH:n myötävaikutuksesta jo aktivoitunut pepsiini pilkkoo pepsinogeenin pepsiiniksi. Pepsiini pilkkoo proteiineja aloittaen niiden ruoansulatuksen, joka jatkuu suolistossa. Pepsinogeenin lisäksi pääsolut erittävät heikkoa lipaasia eli rasvoja pilkkovaa entsyymiä. Rikkihappo
Esterisynteesissä rikkihapolla on kaksi tehtävää. Se toimii happamana katalyyttinä ja veden poistajana. Rikkihappo luovuttaa protonin karboksyylihapolle, jolloin muodostuu positiivinen ioni, joka reagoi helposti nukleofiilisen alkoholimolekyylin kanssa. Syntyvä välituote luovuttaa protonin, ja rakenteesta lohkeaa vesimolekyyli, jolloin syntyy esteri. Esterisynteesi on tasapainoreaktio. Väkevä rikkihappo kykenee sitomaan itseensä vettä, jolloin esterisynteesin tasapaino siirtyy oikealle eli reaktiotuotteiden puolelle ja esterin saanto paranee. Esimerkkinä etanolin ja etaanihapon reaktio, jossa syntyy etyyliasetaattia:
Rikkihappo toimii katalyyttinä niin ikään eetterisynteesissä, jossa se luovuttaa protonin alkoholimolekyylille, josta muodostuu karboniumioni. Karboniumioni reagoi toisen alkoholimolekyylin kanssa muodostaen eetterin. Eetterisynteesissä sivutuotteena voi syntyä rikkihapon hiilivetyjohdannaisia. Kinaasi
Fosforylaation tarkoituksena on useimmiten kohdemolekyylien aktivointi, vaikka harvoin fosforylaatio myös estää kohdeproteiinin toiminnan. Keskeinen kinaasityyppi ovat proteiinikinaasit, jotka aktivoivat tiettyjä kohdeproteiineja solujen sisäisissä ja välisissä signaalinvälitysketjuissa. Useat näiden ketjujen toimintaa estävät lääkkeet inhiboivat juuri aktivoivia proteiinikinaaseja. Geeni
Geeni sisältää ohjeen geenituotteelle, joka valmistetaan proteiinisynteesin kautta. Geenituote voi vaikuttaa joko suoraan johonkin solun rakenteeseen tai toimintaan, esimerkiksi jos geeni koodaa jotakin solun metaboliassa tarvittavaa entsyymiä. Geenituote voi vaikuttaa myös toisiin geeneihin eli se voi olla niin kutsuttu säätelytekijä, kuten esimerkiksi transkriptiofaktori. Säätelytekijänä se voi joko aktivoida tai inhiboida jonkin toisen tai useamman geenin lukemista geenituotteekseen tai geenituotteikseen.
Pleiotropia () (kreik:"tropy", käännös) on geneettinen ilmiö, jossa yksi geeni säätelee useiden, toisistaan näennäisesti riippumattomien ominaisuuksien syntyä. Ribosomi
Ribosomi on kaikissa soluissa tavattava pieni soluelin, jossa proteiinisynteesi tapahtuu. Proteiinisynteesissä solun geenistä otetaan ensin kopio RNA-muotoon. Tätä kopiota sanotaan lähetti-RNA:ksi. Lähetti-RNA:n sisältö koodataan ribosomin pinnalla muun muassa siirtäjä-RNA-molekyylien avulla aminohappoketjuksi, polypeptidiksi eli proteiiniksi. Ornitiinidekarboksylaasi
Ornitiinidekarboksylaasi on tärkeä, koska polyamiineja tarvitaan solujen jakautumisessa. Eliöissä entsyymin aktiivisuutta kontrolloi ornitiinidekarboksylaasin tuotantoon vaikuttavien geenien transkriptio, translaation jälkeinen modifiointi ja inhiboivat yhdisteet. Soluissa putreskiini ja muut polyamiinit ovat suurissa konsentraatioissa entsyymin inhibiittoreita ja lisäksi erityinen ornitiinidekarboksylaasin antitsyymi. Antitsyymi muodostaa kovalenttisen sidoksen ornitiinidekarboksylaasin kanssa ja toimii merkkinä proteasomille hajottaa entsyymi. Tämä on yksi harvoja tilanteita, joissa entsyymin proteolyyttisen hajotuksen käynnistää jokin muu molekyyli kuin ubikitiini. Transcription (biology)
Transkription eteneminen vaiheittain:DNA:sta RNA:ksi transkriptoitua molekyyliä kutsutaan transkiptioyksiköksi eli esiaste-RNA:ksi ja se koodaa aina vähintään yhtä geeniä. . Jos geeni koodaa proteiinia, tuotosta kutsutaan lähetti-RNA:ksi. Lähetti RNA toimii templaattina proteiinisynteesille translaatiossa. RNA auttaa syntetisoimaan, säätelemään ja prosessoimaan proteiineja ja sen vuoksi sillä on keskeinen rooli solun toiminnoissa. Virusopissa transkriptiolla viitataan myös lähetti-RNA:n syntymiseen RNA-molekyylistä (RNA-Replikaatio). Proteesi
Proteesi on keinotekoinen kappale, jolla korvataan kehosta puuttuva osa, toisin kuin ortoosi, joka vain tukee kehoa. Proteeseja käytetään esimerkiksi korvaamaan syntymästä asti puuttuva tai myöhemmän sairauden tai onnettomuuden vuoksi amputoitu raaja, muuttamaan transsukupuolisten miesten ja naisten ulkoisia piirteitä sekä erikoisefekteinä elokuvissa. Proteesioppia kutsutaan protetiikaksi. Transcription (biology)
Proteiinia koodaava DNA-transkriptioyksikkö voi sisältää sekä "koodaavan sekvenssin" , joka muunnetaan proteiiniiksi, että "säätelysekvenssejä", jotka ohjaavat ja säätelevät kyseisen proteiinin synteesiä. Human Protein Atlas
Human Protein Atlas on verkkotietokanta ja tätä kehittävä projekti, jonka tavoitteena on kartoittaa ihmisen proteiinisto käyttäen vasta-aine -pohjaista proteomiikkaa. 6. marraskuuta 2014 julkaistu 13. pääversio teoksesta sisältää yli 24 000 vasta-ainetta, jotka vastaavat yli 16 900 proteiinia, mikä on noin 83 prosenttia ihmisen proteiineja koodaavista geeneistä. Tietokanta on avoimesti saatavilla verkossa. Myoglobiini
Myoglobiini eli lihaspuna on hemoglobiinin kaltainen rautapitoinen proteiini poikkijuovaisissa lihassoluissa, joka turvaa lihassolun hapensaannin kovassa rasituksessa. Myoglobiini luovuttaa hapen lihaksille vasta, kun lihassolun hapen osapaine on lähellä nollaa. Normaalisti myoglobiini toimii solujen happivarastona ja varmistaa lihaskudosten tehokkaan hapensaannin verestä. Suuren myoglobiinin määrän ansiosta jotkin nisäkkäät pystyvät sukeltamaan pitkiä aikoja. Myoglobiini antaa lihaksille niiden punaisen värin. Denaturoituminen
Denaturoituminen (latinan sanoista "de natura", "pois luonnosta") on biokemian käsite, jolla tarkoitetaan nukleiinihapon tai proteiinin kvaternaari-, sekundaari- tai tertiäärirakenteen tuhoutumista, jonka seurauksena proteiini menettää biologisen toimintakykynsä. Denaturoituminen voi olla palautuvaa tai palautumatonta. Denaturoitumisen voivat aiheuttaa muun muassa lämpöenergia, alkoholit, raskasmetallit ja hapot sekä emäkset. Proteiinit voivat myös denaturoitua voimakkaan ravistelun tai vispauksen johdosta. Esimerkiksi marengin valmistuksessa kananmunan valkuaista vispattaessa proteiinit denaturoituvat ja muuttuvat vaahdoksi. Sytokiini
Sytokiini on proteiinirakenteinen solujen välisen viestinnän välittäjäaine, joka on löydetty immunologisen tutkimustyön yhteydessä. Sytokiinin ja kasvutekijän, joka on toinen paikallisesti vaikuttava kudoshormonityyppi, välinen ero on lähinnä löytöhistoriasta, eikä toimintatavasta tai muista ominaisuuksista johtuva. Valkosolut tuottavat suurimman osan sytokiineista. Immunojärjestelmän eli vastustuskykyjärjestelmän ohjaus on niiden keskeisin tehtävä. Eläinkunta
Eläinsolulla ei ole kasvisolun tapaan suojaavaa soluseinää, mutta solua koossa pitää ohut solukalvo. Sen tehtävänä on myös huolehtia solun sisäisestä aineiden vaihdosta, eli sen toiminta on olennaisesti osana soluhengitystä. Solukalvo suojaa sisälleen nestemäistä solulimaa, jonka tehtävänä on lähinnä kuljettaa ravinteita ja toimia muutoinkin solun sisäisen viestinnän välittäjänä. Solulimassa sijaitsee aitotumallisilla soluilla erilaisia soluelimiä, joiden tehtävät poikkeavat proteiinisynteesistä soluhengitykseen. Eläinsolu tarvitsee myös erillisen tukirangan, joka pitää soluelimiä paikoillaan ja antaa solulle tukea sekä muodon. Tukiranka muodostuu erilaisista säikeistä ja filamenteista. Proteiini
Proteiinit ovat niin pieniä, ettei niiden rakennetta voida tutkia tavallisella valomikroskoopilla. Proteiinien tai proteiinikompleksien karkea rakenne voidaan selvittää elektronikryomikroskopialla. Proteiinien atomitason rakenne saadaan selville röntgenkristallografialla tai ydinmagneettisella resonanssispektroskopialla (NMR-spektroskopia). Proteiinien röntgenkristallografista tutkimusta varten proteiini on kiteytettävä, mikä on usein työlästä ja vaikeaa. Kiteytetyn proteiinin muoto voi lisäksi olla erilainen kuin luonnollisessa tilassa. NMR-tekniikassa proteiinit ovat vapaita liikkumaan toisin kuin kiteessä, mutta sillä saadaan selville vain pienten proteiinien tai peptidien rakenne tarkasti. Rakennetta voidaan myös estimoida erilaisten ohjelmien avulla, kun aminohapposekvenssi tunnetaan. Proteiinin rakenne
Aminohapot, proteiinin rakenteen perusosat, ovat difunktionaalisia, sillä niillä on rakenteessaan sekä emäksinen aminoryhmä että hapan karboksyyliryhmä. Kaikki proteiinien ja peptidien biosynteesissä käytettävät kaksikymmentä geenien koodaamaa perusaminohappoa ovat α-aminohappoja, joissa aminoryhmä ja karbonyyliryhmä ovat kiinnittyneet α-hiiliatomiin. Perusaminohappojen lisäksi tunnetaan kaksi muuta proteiinisynteesissä käytettävää aminohappoa: muutamassa harvassa entsyymissä esiintyvä selenokysteiini ja eräässä arkkieliön proteiinissa esiintyvä pyrrolysiini.
Kaikki perusaminohapot, paitsi proliini, ovat primaarisia amiineja. Proliinin aminoryhmä on sekundaarinen sivuketjun syklisyydestä johtuen. Glysiiniä lukuun ottamatta kaikkien perusaminohappojen α-hiiliatomi on kiraliakeskus.
Proteiineissa ja peptideissä esiintyvät aminohapot ovat yleensä kaikki optiselta isomerialtaan L-muotoa, paitsi optisesti inaktiivinen glysiini. D-aminohappoja esiintyy lähinnä bakteerien seinämissä ja joissakin antibiooteissa.
Lisäksi eräistä eksoottisista merieliöistä on löydetty D-aminohappoja sisältäviä ribosomaalisia polypeptidejä.
L- ja D-kirjaimia käytetään nykyisin lähinnä triviaalinimissä. Orgaanisessa kemiassa optiset isomeerit nimetään joko "R"- tai "S"-isomeereiksi konfiguraationsa mukaan. Perusaminohappojen α-hiiliatomi, glysiiniä ja kysteiiniä lukuun ottamatta, on "S"-konfiguraatiossa Cahn–Ingold–Prelog-prioriteettisääntöjen mukaan. Glysiini on akiraalinen, joten sillä ei ole "S"- eikä "R"-muotoa, ja kysteiinillä on "R"-konfiguraatio johtuen sivuketjussa olevasta rikkiatomista, joka priorisoidaan karboksyyliryhmän happiatomeihin nähden. Insuliinireseptori
Insuliinireseptorin tehtävänä on ohjata veren sokeria siirtävät proteiinit kuten SLC2A4 solukalvoille, ja ohjata näiden reseptoreiden suorittamaa glukoosi-sokerin siirtoa soluihin, sekä lisäksi ohjata glykogeenin synteesiä, ohjata glykolyysiä sekä ohjata rasvahappojen synteesiä.
Insuliinireseptorin aktivoi siihen kiinnittyvä insuliini. Se aktivoi glukoosiaineenvaihdunnasta ja sen siirtämisestä vastaavien proteiinien toimintaa, insuliiniaineenvaihduntaan liittyvien geenien aktivaatiota sekä glykogeenin synteesiä GSK-3-proteiinin kautta. Insuliinin toimintamekanismia molekyylitasolla ei vielä täysin tunneta. Lektiini
Useimmat lektiinit ovat pohjimmiltaan ei-entsymaattisia vaikutukseltaan ja ei-immunisoivia alkuperältään, mutta monet lektiinit tunnetaan myrkyllisistä vaikutuksistaan. Lektiinejä on luonnossa kaikkialla. Ne voivat sitoutua liukoiseen hiilihydraattiin tai glykoproteiinin tai glykolipidin hiilihydraattirakenteisiin. Ne aiheuttavat tyypillisesti tiettyjen eläinsolujen yhteenkasautumisen ja sakkauttavat glykokonjugaatteja. Lektiineillä on monia eri tehtäviä eläimissä, kasveissa, bakteereissa ja viruksissa. Eläimissä lektiinit osallistuvat muun muassa solujen väliseen tunnistukseen, viestien välitykseen, adheesioprosesseihin ja solunsisäisiin uusien proteiinien kohdistuksiin oikeisiin paikkoihinsa. Tietyt glykosyloituneet proteiinirakenteiset hormonit, tyreotropiini ja luteinisoiva hormoni, kulkeutuvat maksaan hajotettavaksi, kun hepatosyyttien lektiinireseptorit tunnistavat ne. Liha
Liha on hyvä proteiininlähde, koska sen valkuaisainepitoisuus valmiissa ruoassa on erittäin suuri. Liha ei ole kuitenkaan ravitsemuksellisesti välttämätön ruoka-aine, vaan sen voi vaihtaa esimerkiksi mihin tahansa eläinkunnasta saatavaan valkuaisaineeseen. Lämpösokkiproteiini
Lämpösokkiproteiinit (eng. heat-shock proteins, HSPs) ovat proteiineja, joita solut tuottavat vasteena ympäristön aiheuttamaan stressiin. Tällaisia stressitilanteita voivat olla mm. korkea lämpötila, UV-säteily ja vieraat kemikaalit. Lämpösokkiproteiinit osallistuvat proteiiniaggregaatioiden purkuun, proteiinien stabiloimiseen, laskostumiseen ja hajotukseen. Niitä löytyy useita eri perheitä, kuten Hsp90, Hsp70 ja Hsp60. Monet näistä ovat ATP:stä riippuvaisia. Proteaasi
Proteaasi (myös proteinaasi tai peptidaasi) on yhteinen nimi niille entsyymeille, jotka aiheuttavat proteolyysin eli pilkkovat proteiineja hydrolysoimalla aminohapoista koostuvan proteiinin aminohappojen välisiä peptidisidoksia. Proteiini
Proteiinien tarve vaihtelee yksilöllisesti, esimerkiksi iän ja liikuntatottumusten mukaan. Suomalaisten ravitsemussuositusten mukaan proteiinin osuus energiansaannista tulisi olla noin 10–20 E%. Työikäiseen väestöön kuuluvan keskimääräiset 1888 kilokaloria nauttivan henkilön pitäisi siten saada päivittäin 47–93 grammaa proteiinia. Proteiinien osuus työikäisten suomalaisten energiansaannista on nykyisin 17 prosenttia. Naiset saavat ravinnosta proteiinia keskimäärin 67 grammaa päivässä ja miehet 89 grammaa. Vanhukset tarvitsevat keski-ikäisiä enemmän proteiineja eli 80–100 grammaa päivässä. Suomalaiset saavat proteiinin suurimmaksi osaksi liharuoista, maitovalmisteista sekä vilja- ja leivontatuotteista. LDL-kolesteroli
LDL () eli alhaisen tiheyden lipoproteiini viittaa osaan lipoproteiinipartikkeleita, joiden koko vaihtelee halkaisijaltaan 18–25 nm. Lipoproteiinipartikkelit kuljettavat rasvahappomolekyylejä triglyserideinä ja kolesterolia verenkierrossa. LDL on plasman runsain lipoproteiini. Sen tehtävänä on kuljettaa kolesterolia solukalvojen rakennusaineeksi ja steroidihormonien synteesiin. LDL-partikkeleiden kuljettamaa kolesterolia kutsutaan LDL-kolesteroliksi. LDL on maksan tuottama VLDL:n (Very Low Density Lipoprotein) lopputuote. Kukin LDL-partikkeli sisältää yhden apolipoproteiini B-100:n (Apo B-100, 4536 aminohappotähdettä), joka pitää rasvahapot liukoisena vesipitoisessa ympäristössä. Se sisältää myös antioksidatiivisia vitamiineja (E-vitamiineja tai karotenoideja). LDL-kolesterolia kutsutaan usein "pahaksi kolesteroliksi", koska on osoitettu yhteys kohonneen LDL-kolesterolipitoisuuden ja sydän- ja verisuonitautien, kuten ateroskleroosin, välillä. Solukalvo
Integraaliset eli solukalvon rakenteeseen kuuluvat solukalvoproteiinit ovat keskeisessä asemassa solun aineenvaihdunnassa ja solun toimintojen säätelyssä sekä integroinnissa. Rakenneproteiineja on erityisen paljon niissä solukalvon kohdissa, joissa solu liittyy toiseen soluun tai soluväliaineeseen. Ihmisen ruoansulatus
Proteiinit hajoavat aminohapoiksi mahalaukussa, pohjukaissuolessa ja sykkyräsuolessa. Veri kuljettaa aminohapot elimistön omien proteiinien rakennusaineiksi. Niitä pilkkovat mm. pepsiini- ja trypsiinientsyymit. Proteiini
Paljon proteiineja sisältävät muun muassa juusto, kala, palkokasvit, liha, kana, kananmunat ja pähkinät. Myös maito ja maitotuotteet ovat tärkeitä proteiininlähteitä. Usein ihmiset saavat kuitenkin valtaosan proteiinista erilaisista viljatuotteista, kuten leivästä ja pastasta. Kaikki kasvikset sisältävät proteiinia, mutta tuoreissa hedelmissä proteiinien osuus on melko alhainen. Proteiinien ravitsemuksellinen laatu määritellään niiden sisältämien aminohappojen mukaan. Lähes kaikki eläin- ja kasviproteiinit sisältävät ihmiselle välttämättömiä aminohappoja, mutta hyvin vaihtelevina pitoisuuksina. Eläinkunnan proteiineissa ja kasviksista muun muassa soijapavuissa sekä kvinoassa katsotaan olevan siinä määrin välttämättömiä aminohappoja, että ne lasketaan kokonaisiksi proteiinin lähteiksi. Vegaaniruokavaliossa tarvittavat aminohapot saadaan helposti syömällä päivän aikana erilaisia viljoja, juureksia, palkokasveja ja kasviksia. Proteolyysi
Proteolyysi on biokemiallinen tapahtuma, jossa proteaasi-nimiset soluentsyymit tai molekyylinsisäinen pilkkoutuminen aiheuttavat proteiinien hajoamisen. Proteolyyttisiin entsyymeihin kuuluvat muun muassa mahannesteessä esiintyvä pepsiini sekä haimanesteen trypsiini ja kymotrypsiini. Proteiinisynteesi
Translaatiossa lähetti-RNA:n nukleotidien järjestys käännetään geneettisen koodin mukaisesti polypeptidiketjun aminohappojärjestykseksi. Tätä varten lähetti-RNA kuljetetaan solulimassa sijaitsevan ribosomin luo. Jos tuotettava proteiini on kalvoproteiini, solun sisäisen kalvojärjestelmän osa tai solusta ulos eritettävä proteiini kuten hormoni, ribosomi kiinnittyy solulimakalvostoon tai tumakotelon ulkoseinään. Muuten proteiinisynteesi jatkuu vapaana solulimassa olevassa ribosomissa. Kantajaproteiini
Kantajaproteiini on solukalvolla oleva proteiini (kalvoproteiini), joka siirtää aineita kalvon toiselle puolelle. Kantajaproteiinit kuljettavat soluun tai siitä ulos polaarisia molekyylejä kuten sokereita ja aminohappoja, sekä ioneja. Molekyyli kiinnittyy kantajaproteiiniin kalvon toisella puolella. Kiinnittyminen saa kantajaproteiinin muodon muuttumaan siten, että molekyyli vapautuu kalvon toiselle puolelle. Proteiinimaailma
Ensimmäinen informaatiomolekyyli olisi saattanut olla itseään monistava proteiini. Proteiinimaailmaa tukee ajatus, että monien, joskaan ei kaikkien elämään liittyvien aminohappojen tuotanto on onnistunut laboratoriossa, samoin on tuotettu lyhyitä, mutta järjestymättömiä oligopeptidejä. Proteiinit ovat aminohapoista koostuvia pitkiä peptidiketjuja, jotka monesti toimivat solussa entsyymeinä. Proteiinimaailmaa tukee myös se, että on vaikea selittää DNA:n syntyä suoraan elottomasta luonnosta ilman entsyymejä. Veri
Veren tehtävä on kuljettaa happea veren punasoluissa kudoksille ja tarpeetonta hiilidioksidia pois kudoksista keuhkojen kautta. Myös ravintoaineet kuten hiilihydraatit, rasvat ja proteiinit sekä vitamiinit ja hivenaineet kulkeutuvat veren mukana ruoansulatuksesta kaikkiin kudoksiin. Veri pitää elimistön lämpötilan tasaisena, ja sydämen aiheuttama verenpaine muuttaa elimistön yleistä lämpötilaa. Elimistöstä poistettavat kuona-aineet kulkeutuvat veressä munuaisiin, joissa ne suodattuvat pois. Veren mukana kulkeutuvat myös hormonit kudoksiin. Trypsiini
Trypsiini on entsyymi, joka aiheuttaa proteolyysiä eli pilkkoo valkuaisaineita eli proteiineja. Tällaisia valkuaisaineita pilkkovia entsyymejä kutsutaan proteaaseiksi. Proteiinin rakenne
Primaarirakenne kertoo peptidien ja proteiinien sisäiset kovalenttiset sidokset. Näin ollen primaarirakenne kuvaa sekä aminohappojärjestyksen että muut peptidin ja proteiini sisäiset kovalenttiset sidokset, kuten muodostuneet rikkisillat. Primaarirakenne ei siis määrittele proteiinin kolmiulotteista rakennetta, mutta käytännössä se määrää proteiinin kolmiulotteisen rakenteen ja siten myös proteiinin ominaisuudet. Proliferoivan solun tuma-antigeeni
Proteiinilla on keskeinen vaikutus DNA-synteesissä sekä DNA:n korjauksessa. Sinkki
Eliöt tarvitsevat sinkkiä useiden entsyymien rakennusosaksi sekä DNA:n valmistamisessa. Nämä entsyymit tyypillisesti säätelevät ihmisen kehitystä ja hedelmällisyyttä. Esimerkiksi hiilihappoanhydraasi, joka vaikuttaa hiilidioksidin kulkeutumiseen veressä, vaatii sinkkiä toimiakseen. On arvioitu, että sinkki on noin kolmentuhannen proteiinin rakennusosa. Muun muassa sylkirauhasesta, eturauhasesta ja immuunijärjestelmästä on löydetty sinkkiä. Sinkin puute, erityisesti lapsilla, vaikuttaa aivojen kehittymiseen. Evoluution todisteet
Kaikkien nykyisin elävien organismien elämä perustuu samoille biokemiallisille prosesseille: geneettinen informaatio on koodattu nukleiinihappoon (DNA:han tai viruksilla myös RNA:han), se transkriptoidaan RNA:ksi, sitten RNA:sta puolestaan rakentuvat proteiinit eli pitkät aminohappopolymeerit hyvin samankaltaisina eri lajeilla säilyneissä ribosomeissa. Erityisesti geneettinen koodi on kaikille lajeille yhteinen aivan pieniä ja harvinaisia muunnelmia lukuun ottamatta, mikä tarkoittaa esim. sitä, että tietty DNA:n osa, kodoni eli kolmen emäksen pituinen jakso, koodaa täsmälleen samaa aminohappoa sekä bakteereilla että ihmisten soluissa. ATP toimii energialähteenä kaikilla tunnetuilla lajeilla. Palkokasvit
Palkokasveja viljellään sekä ihmis­ravinnoksi että rehuksi. Niistä käytetään hyväksi tavallisesti niiden siemenet, joistakin lajeista myös palot. Niiden siemenissä on runsaasti proteiinia varas­toitu­neena sirkka­lehtiin, jotka täyttävät melkein koko siemenen. Ne ovatkin vanhastaan olleet eläin­kunnan tuotteiden ohella ihmiskunnan tärkeimpiä proteiinin lähteitä, ja nykyisinkin niillä on tässä suhteessa suuri merkitys varsinkin niissä maissa, joissa eläin­ravintoa ei ole riittävästi käytettävissä tai joissa (erityisesti Intiassa) uskonnolliset syyt rajoittavat eläin­ravinnon käyttöä. Huomattava merkitys on myös sillä seikalla, että palko­kasvien proteiini sisältää runsaasti välttämättömiin amino­happoihin kuuluvaa lysiiniä, jota vilja­tuotteissa on niukasti, vaikka niissäkin on kohtalaisesti proteiinia. Proteiinin rakenne
Tertiaarirakenne on yksittäisen proteiinimolekyylin kolmiulotteinen järjestys, joka koostuu vuorovaikuttavista järjestyneistä ja järjestäytymättömistä sekundaarirakenteista. Peptidit voidaan erotella proteiineista myös sillä perusteella, että peptidien aminohapposekvenssien pituus ei riitä tuottamaan korkeampia tertiaari- ja kvaternaarirakenteen tasoja.
Aminohappotähteiden sivuketjujen väliset vuorovaikutukset ovat tärkeitä proteiinien muodon kannalta. Plasmiini
Plasmiini on kahdesta aminohappoketjusta koostuva ja molekyylimassaltaan noin 82–90 kDa oleva proteiini. Se kuuluu glykoproteiineihin eli siinä on myös hiilihydraattiosa. Ihmisen elimistössä se esiintyy epäaktiivisena tsymogeenina plasminogeenina. Plasminogeeni aktivoituu plasmiiniksi sekä sisäsynteisten, että eräiden eksogeenisten tekijöiden vaikutuksesta. Sisäsyntyinen tekijä on esimerkiksi urokinaasientsyymi ja ulkoisia tekijöitä ovat muun muassa streptokinaasi, alteplaasi, anistreplaasi ja reteplaasi. Aktivoitumisen aikana plasminogeenin eräs arginiinin ja valiinin välinen peptidisidos hydrolysoituu. Aktivoijia voidaan käyttää lääketieteessä aktivoimaan fibrinolyysiä eli verihyytymien hydrolyysiä. Plasmiinin aktivoitumista estävät eräät proteiinit kuten antiplasmiini ja aprotiniini sekä eräät pienemmät molekyylit kuten traneksaamihappo ja aminokapronihappo. Proteiinifosfataasi 1
Proteiinifosfataasi 1 on tärkeä entsyymi glykogeenin metabolian säätelyssä. Se aktivoi glykogeenin synteesiä defosforyloimalla glykogeenisyntaasiin liitettyjä fosfaattiryhmiä ja täten muuttaen sen inaktiivisesta b-muodosta aktiivisempaan a-muotoon. Entsyymi myös inaktivoi glykogeenin hajottamista hydrolysoimalla glykogeenifosforylaasiin liittyneitä fosfaattiryhmiä ja täten muuttaen sen inaktiiviseen muotoon. Kun solut tarvitsevat energiaa ja glykogeenin hajotuksen tulisi aktivoitua, solut erittävät adrenaliinia tai glukagonia. Nämä hormonit aktivoivat proteiinikinaasi A:n, joka inaktivoi proteiinifosfataasi 1 kahdella mekanismilla. Proteiinikinaasi A fosforyloi proteiinifosfataasin säätelyalayksikön siten, että katalyyttinen alayksikkö ei enää kykene sitoutumaan siihen ja tämä inaktivoi proteiinifosfataasi 1:n. Proteiinikinaasi A fosforyloi myös eräitä muita proteiineja, jotka toimivat proteiinifosfataasi 1:n spesifisinä inhibiittoreina ja sitoutuvat entsyymin aktiiviseen alayksikköön estäen sen toiminnan. Riboosi
Riboosi on DNA:n deoksiriboosia vastaava RNA:n rakennusaine, jonka tehtävä on geneettinen transkriptio – se on siis elämän kannalta välttämätön aine. Riboosi on myös ATP:n, NADH:n ja useiden muiden aineenvaihdunnalle keskeisten aineiden rakenneosa. Alfa-aktiniini
Alfa-aktiniinit eli α-aktiniinit ovat aktiinisäikeitä yhdessä pitäviä proteiineja. Kaksi α-aktiniinia muodostaa dimeerin, joka sitoo aktiinia molemmista päistään. α-aktiniinit ovat välttämättömiä muun muassa lihaksien ja solun tukirangan toiminnalle. 
Yksittäinen α-aktiniini on sauvamainen proteiini, jolla on keskellä neljä spektriinin kaltaista toistojaksoa (R1-R4), jotka nimen mukaisesti ovat tyypillisiä laajan spektriiniproteiiniperheen jäsenille. Typpipäässä (N-terminaali) α-aktiniinilla on kaksi kalponiinin kaltaista proteiinidomeenia, jotka yhdessä muodostavat aktiinia sitovan kohdan. Hiilipäässä (C-terminaali) on kaksi paria EF-käsi-domeeneja, jotka sitovat titiiniä. α-aktiniini esiintyy pareittain eli homodimeerinä, jossa kaksi α-aktiniinia on sitoutunut toisiinsa vastakkaissuuntaisesti. Tällaisen homodimeerin molemmissa päissä ovat siis sekä kalponiinidomeenit että EF-käsi-domeenit. Domeenit koostuvat α-helikseistä ja lenkeistä.
Muodostuu CH1:stä ja CH2:sta. Margariini
Emulgointiaineen tehtävä on sitoa margariinin rasva ja vesi toisiinsa emulsioksi. Proteiinit antavat tuotteelle makua. Sokerin tarkoitus on antaa margariinille pannulla paistettaessa kaunis ruskehtava väri sekä parantaa rasvataikinoiden pakastuksen kestoa. Happamuudensäätöaineet parantavat margariinin säilyvyyttä kontrolloimalla mikrobien lisääntymistä. Suola tuo margariiniin makua ja parantaa sen säilyvyyttä. Sakeuttamisaineet sitovat veden tuotteeseen. Keinotekoisilla aromeilla margariiniin tuodaan yleensä voin makua. Bakulovirus
Viruksen membraaniin on assosioitunut useita erilaisia proteiineja, niistä ODV-E66:n (orf46) tarkoituksena vaikuttaa olevan proteiinien targetointi, säilyttäminen ja/tai siirto ODV-muodon vaipalle. Samantapainen rakenne ja tehtävä vaikuttaa olevan myös ODV-E25:llä (orf94). p74 (orf138) -proteiinia ekspressoidaan infektion loppuvaiheessa ja geenin deleetio aiheuttaa virukselle kykenemättömyyden infektoida hyönteisiä ruuansulatuskanavan kautta. Kantajaproteiini
Kantajaproteiinien toiminta on usein aktiivista kuljetusta. Monet kantajaproteiinit voivat myös fasilitoida diffuusiota eli osallistua passiiviseen kuljetukseen. Soluviestintä
Solunsisäisillä signalointiproteiineilla on erityylisiä tehtäviä: jotkin yksinkertaisesti siirtävät signaalin seuraavalle signalointitien jäsenelle, jotkin kuljettavat signaalin solulimasta tumaan, toiset muodostavat eräänlaisen muuntimen jonka avulla signaali välittyy erityyliseltä proteiinilta toiselle, jotkin lisäävät signaalin tehoa, eräät muuntavat signaalin erilaiseen muotoon, jotkin levittävät signaalin muillekin signalointiteille ja jotkin yhdistävät eri signalointiteiden signaaleja. Aktiini
Aktiinifilamentit kuuluvat solun tukirangalle tärkeisiin mikrofilamentteihin eli kierteisiin säikeisiin. Mikrofilamentit koostuvat sadoista valkuaisainemolekyyleistä ja niiden tehtävä on antaa solulle muoto sekä osallistua solujen liikkumiseen kudoksissa. Proteiinin rakenne
Proteiinien ja peptidien aminohappojärjestystä kutsutaan primaarirakenteeksi. Sekundaarirakenteeksi kutsutaan atomien järjestystä polypeptidiketjun selkärangassa. Proteiinin tertiaarirakenteeksi kutsutaan sen kaikkien atomien kolmiulotteista järjestystä huomioiden myös prosteettiset ryhmät eli atomiryhmät, jotka eivät koostu aminohapoista. Kvaternaarirakenne tarkoittaa proteiinin eri alayksiköiden eli monomeerien muodostamaa kokonaisuutta. Endoplasmakalvosto
Proteiini ohjautuu solulimakalvostolle merkkisarjansa eli signaalisekvenssinsä avulla. Eritettävien ja soluelimiin päätyvien proteiinien merkkisarja koostuu kahdeksasta tai useammasta poolittomasta (varausjakaumaltaan tasaisesta) aminohaposta. SRP-molekyyli () tunnistaa merkkisarjan ja kiinnittyy siihen. SRP tuo valmistuvan valkuaisaineen solulimakalvostolle ja kiinnittyy solukalvon SRP-vastaanottajaan. Lähetti-RNA:han kiinnittynyt ribosomi jatkaa proteiinin valmistusta koko prosessin ajan. Kiinnityttyään solulimakalvostoon ribosomi valmistaa proteiinia solulimakalvoston sisään.