¿Qué proteínas hay en el cuerpo humano?
Nutrición deportiva
El cuerpo humano no posee un almacén de proteínas tan grande como el que posee de grasas en los tejidos adiposos, toda la proteína del cuerpo posee una funcionalidad (y entre ellas no existe la de ser 'reserva') de ser estructura, de participar en los procesos metabólicos, de transportar nutrientes. Las proteínas no empleadas el cuerpo humano las oxida en aminoácidos y nitrógeno y las excreta principalmente por la orina. De forma alternativa los aminoácidos pueden ser metabólicamente convertidos en glucosa o ácidos grasos para ser almacenados en sus correspondientes almacenes metabólicos. En condiciones deficitarias de energía los aminoácidos se pueden emplear como energía y ser resintetizados a ATP. Las reservas funcionales de proteína del cuerpo humano son: Las proteínas plasmáticas y los aminoácidos del plasma, las proteínas musculares, las proteínas de las [[víscera]]s. Proteína
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos índices han sido definidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. Colágeno hidrolizado
La proteína de colágeno se encuentra exclusivamente en el reino animal y está naturalmente presente en todos los animales. No es una única proteína, sino una familia de proteínas que comparten la misma estructura básica y composición en aminoácidos. En el cuerpo humano es la proteína más abundante y ampliamente distribuida. Hasta el momento, se han identificado veintiocho tipos de colágeno (I-XXVIII), que constituyen alrededor de un tercio de todas las proteínas del cuerpo, y cuya biosíntesis es codificada por cuarenta y dos genes.
Tira reactiva de orina
La orina normal tiene muy escasa cantidad de proteínas, por lo general se excreta menos de 10 mg/dL o 100 mg en 24 hs, estas proteínas son sobre todo de bajo peso molecular, filtradas a través del glomérulo, y proteínas producidas en el tracto genitourinario. Dado su bajo peso molecular la albúmina es la principal proteína sérica encontrada en orina. Aunque la albúmina es la principal proteína sérica, normalmente se encuentra en poca cantidad en orina porque la mayor parte no filtra por glomérulo, y una gran parte de lo que filtra se reabsorbe en los túbulos. Otras proteínas incluyen pequeñas cantidades de microglobulinas del suero y tubulares, la proteína de Tamm-Horsfall producida por los túbulos, y las proteínas de la secrecíon prostática, seminal y vaginal. La presencia de proteínas en orina requiere de otras pruebas para determinar si es a causa de un cuadro normal o patológico. La proteinuria puede ser el primer síntoma de nefropatía renovascular, glomerular o túbulointersticial o puede representar el rebasamiento de proteínas anormales en enfermedades como el mieloma múltiple. Proteína
Son polímeros constituidas por unidades estructurales llamados aminoácidos. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Por este motivo el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo dependen de ellas. Representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Ácido desoxirribonucleico
Las aproximadamente treinta mil proteínas diferentes en el cuerpo humano están constituidas por veinte aminoácidos diferentes, y una molécula de ADN debe especificar la secuencia en que se unen dichos aminoácidos. Combinación de proteínas
Según la OMS, la necesidad humana de proteínas es de 0,66 g por kg de peso corporal por día. Así que una persona de 70 kg tiene un requerimiento de proteínas estimado de 46.2 g (70 kg x 0,66 g / kg). Proteína G
Las proteínas G (Proteína fijadora de nucleótido de Guanina) son una familia de proteínas transductores de señales desde el receptor al que están acopladas hasta una o más proteínas efectoras y dependen del nucleótido guanosin trifosfato (GTP) para su activación. Los receptores acoplados a la proteína G (GPCR, del inglés: "G protein-coupled receptors") comprenden las dianas de varias aminas biógenas, eicosanoides y otras moléculas que envían señales a células diana como lípidos, péptidos hormonales, opiáceos, aminoácidos (GABA) y muchos otros péptidos y ligandos proteínicos. Los efectores que son regulados por la proteína G comprenden enzimas como la adenilil ciclasa, fosfolipasa C, fosfodiesterasas y canales de iones de la membrana plasmática selectivos para Ca² y K. Gracias a su número e importancia fisiológica, los GPCR constituyen objetivos muy utilizados para los fármacos; quizás la mitad de los fármacos que no son antibióticos están dirigidos hacia estos receptores, que constituyen la tercera familia más grande de genes en el ser humano. Proteína
Al igual que la síntesis de las proteínas, su degradación es un proceso complejo y regulado con cuidado. la conjugación de las proteínas con el polipéptido de 74 aminoácidos ubiquitina las marca para su degradación. Este polipéptido se ha conservado mucho a lo largo de la evolución y está presente en especies que van de desde las bacterias hasta los seres humanos. Se ha sostenido que es esencial un grupo NH2- libre terminal para unirse a la ubiquitina, pero la conformación causante del proceso es, en la actualidad, un tema de debate y de activa investigación. Proteína
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. La formación de cada enlace peptídico ocurre por una reacción de condensación, entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH) de aminoácido subsecuentes, acompañado de la liberación de una molécula de agua, motivo por el cual se habla de residuos de aminoácidos. Ubicuitina
La ubicuitina es una pequeña proteína que existe en todas las células eucariotas. Esta realiza sus funciones gracias a la conjugación con una gran gama de proteínas diana. La ubicuitina está formada de 76 aminoácidos y tiene una masa molecular de aproximadamente 8.5 kDa. Entre sus características importantes se distinguen su cola C-terminal y los 7 residuos de lisina.  Su estructura está sumamente conservada en el linaje eucariota: la ubicuitina del ser humano y la ubicuitina de la levadura comparten un 96 % de la secuencia identificadora de aminoácidos. Proteínas urinarias mayores
Los humanos que gozan de buena salud prácticamente no excretan proteínas en la orina. Esto implica que desde 1827 médicos y científicos se hayan interesado en la proteinuria, el exceso de proteínas en la orina de los humanos, como indicador de enfermedades renales. Para entender mejor la etiología de la proteinuria, se realizaron estudios en animales de laboratorio. Entre 1932 y 1933, algunos científicos, incluyendo Thomas Addis, simultáneamente y de manera independiente descubrieron que algunos roedores sanos presentaban proteínas en su orina. Sin embargo, no fue hasta la década de 1960 que las Mups los ratones y ratas fueron descritas con detalle: se encontró que las proteínas eran principalmente sintetizadas en el hígado de los machos y secretadas, en grandes cantidades (miligramos por día), por vía renal en la orina. Proteína
Las proteínas () o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados "genes estructurales"). La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. Glutamina
La glutamina (abreviada Gln o Q, y con frecuencia nombrada como L-glutamina) es uno de los 20 aminoácidos que intervienen en la composición de las proteínas y que tienen codones referentes en el código genético; es una cadena lateral de una amida del ácido glutámico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del ácido glutámico con un grupo funcional amina. Está codificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos. Se trata del aminoácido más abundante en los músculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminoácidos presentes) y está muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro. Proteína
Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que estos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita. Proteína de membrana
Aunque las proteínas de membrana desempeñan un papel importante en todos los organismos, su purificación ha sido históricamente, y sigue siendo, un gran desafío para los científicos de proteínas. En 2008, estaban disponibles 150 estructuras únicas de proteínas de membrana, y para 2019 solo se habían aclarado sus estructuras 50 proteínas de membrana humana. Por el contrario, aproximadamente el 25% de todas las proteínas son proteínas de membrana. Sus superficies hidrófobas dificultan la caracterización estructural y especialmente funcional. Se pueden usar detergentes para hacer que las proteínas de membrana sean solubles en agua, pero estos también pueden alterar la estructura y función de las proteínas También se puede lograr que las proteínas de membrana sean solubles en agua mediante la ingeniería de la secuencia de la proteína, reemplazando los aminoácidos hidrófobos seleccionados por otros hidrófilos, teniendo mucho cuidado de mantener la estructura secundaria mientras se revisa la carga general. Proteína C
La proteína C, también conocida como autotrombina II-A y factor de coagulación XIV, es un zimógeno, su forma juega un papel importante regulando la anticoagulación, inflamación, muerte celular y manteniendo la permeabilidad de las paredes de los vasos sanguíneos en los seres humanos y otros animales. La proteína C activada (APC, por sus siglas en inglés) realiza estas operaciones principalmente por medio de proteínas proteolíticamente inactivas como el Factor Va y el Factor VIIIa. La APC se clasifica como una proteasa de serina, ya que contiene un residuo de serina en su sitio activo. En los seres humanos, la proteína C es codificada por el gen PROC, que se encuentra en el cromosoma. Proteína (nutriente)
Cuando los aminoácidos superan las necesidades, el hígado toma los aminoácidos y los desamina, un proceso que convierte el nitrógeno de los aminoácidos en amoníaco, que luego se procesa en el hígado en urea a través del ciclo de la urea. La excreción de urea se produce a través de los riñones. Otras partes de las moléculas de aminoácidos pueden convertirse en glucosa y usarse como combustible. Cuando la ingesta de proteínas de los alimentos es periódicamente alta o baja, el cuerpo trata de mantener los niveles de proteínas en un equilibrio utilizando la "reserva de proteínas lábiles" para compensar las variaciones diarias en la ingesta de proteínas. Sin embargo, a diferencia de la grasa corporal como reserva para futuras necesidades calóricas, no hay almacenamiento de proteínas para futuras necesidades. Prolina
La prolina (Pro, P) o prolalina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA, CCG. Glicosilfosfatidilinositol
Hasta la fecha, se han identificado cientos de proteínas con anclaje GPI en muchos eucariotas, que van desde los protozoos y hongos hasta los seres humanos (Tabla 1). La gama de proteínas ancladas mediante GPI sugiere que este tipo de anclaje es bastante frecuente entre los eucariotas y particularmente abundante en protozoos; las proteínas con anclaje GPI son, a nivel funcional, muy diversas e incluyen enzimas hidrolíticas, moléculas de adhesión, proteínas del sistema del complemento, etc. Proteína de membrana
Las proteínas de membrana, como las proteínas globulares solubles, las proteínas fibrosas y las proteínas desordenadas, son comunes. Se estima que 20 a 30% de todos los genes en la mayoría de los genomas codifican proteínas de membrana. Por ejemplo, se cree que alrededor de 1000 de las ~ 4200 proteínas de "E. coli" son proteínas de membrana, 600 de las cuales se ha verificado experimentalmente como residentes en la membrana. En los seres humanos, el pensamiento actual sugiere que el 30% del genoma codifica proteínas de membrana. Cuproproteína
Las cuproproteínas son proteínas que contienen uno o más iones de cobre como grupo prostético. Son importantes enzimas en muchos seres vivos y, gracias a sus núcleos de cobre altamente reactivos desde el punto de vista redox, participan con frecuencia en procesos de óxido reducción, como así también en el transporte de oxígeno. Isocitrato deshidrogenasa
La proteína humana tiene una longitud de 414 aminoácidos y se presenta en homodímeros que necesitan por cada uno la unión de un catión magnesio o manganeso. Su localización celular es el citoplasma o el peroxisoma. Termoestabilidad
La mayoría de los seres vivos en la tierra viven a temperaturas de menos de 50 °C, generalmente entre 15 a 50 °C. Las macromoléculas presentes en estos organismos (proteínas y ácidos nucleicos) forman estructuras tridimensionales esenciales a su actividad enzimática. Por encima de la temperatura nativa del organismo, la energía térmica puede causar una desnaturalización de las proteínas, al destruirse los enlaces que estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria. La consiguiente pérdida de la actividad enzimática, impide el desempeño normal de las funciones vitales. Sin embargo, existen seres, generalmente microorganismos, que son termófilos y pueden habitar en entornos por encima de los 85 °C. Las proteínas en estos organismos presentan adaptaciones para preservar su función a estas temperaturas. La comparación entre de proteínas homólogas en los termófilos y otros organismos revela algunas diferencias en la estructura de proteína. Una de ellas es la presencia de enlaces de hidrógeno adicionales en las proteínas termófilas; otra diferencia es la mayor abundancia de puentes de sal y disulfuros, que estabilizan la estructura. Otros factores que afectan la termoestabilidad de las proteínas son un empaquetamiento compacto, la oligomerización, y las interacciones entre las subunidades de proteínas complejas. Aminoácido esencial
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso no se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos, la soja y sus derivados, la quinoa y la espirulina. Alfa-queratina
Las proteínas alfa-queratinas pueden ser de dos tipos: tipo I o tipo II. Hay 54 genes de queratina en los humanos, 28 de los cuales codifican el tipo I y 26 el tipo II. Las proteínas de tipo I son ácidas, esto es, que contienen más aminoácidos ácidos, como el ácido aspártico, mientras que las del tipo II son básicas, o sea que contienen más aminoácidos básicos, como la lisina. Esta diferenciación es especialmente importante en las alfa-queratinas porque en la síntesis de sus dímeros subunidades, la hélice superenrollada, una de las proteínas enrolladas que lo forman debe ser de tipo I, mientras que a otra debe ser de tipo II. Incluso dentro de los tipos I y II, hay queratinas ácidas y básicas que son especialmente complementarias entre sí en cada organismo. Por ejemplo, en la piel humana, la queratina 5, una alfa-queratina tipo II, se empareja principalmente con la queratina 14, que es del tipo I, para formar el complejo de alfa-queratina de las células de la epidermis de la piel. Biología estructural
Las proteínas tienen un papel importante en los trastornos de la salud. Muchas enfermedades tienen su causa en cambios en la función de una o varias proteínas, causados por mutaciones genéticas o alteraciones externas al organismo. Las proteínas también tienen un papel crucial en las infecciones, como componentes del mecanismo de ataque de bacterias, virus y otros parásitos. La determinación de la estructura de las moléculas es útil para el diseño de fármacos con la forma y propiedades óptimas para inhibir la función de las proteínas involucradas en procesos patológicos. Uno de los primeros ejemplos de medicamentos desarrollados por este método es la dorzolamida, un inhibidor de la anhidrasa carbónica usado para tratar el glaucoma. MAGEL2
Se encuentran proteínas ortólogas de MAGEL2 en gran variedad de mamíferos. La proteína MAGE-like protein 2 de "Gorilla gorilla gorilla", es la más parecida a la humana, con un 99,20% de conservación. La misma proteína en otros primates como "Nomascus leucogenys" o "Pan troglodytes" también presenta más de un 98% de similitud. Sin embargo, el parecido de la proteïna humana con su ortóloga en roedores es significativamente menor, sobre un 60%. Este fenómeno se explica por la cercanía filogénica entre esta especies y "Homo sapiens". Creatina
La creatina es producida naturalmente en el cuerpo humano a partir de aminoácidos principalmente en el riñón y el hígado. Se transporta en la sangre para uso de los músculos. Aproximadamente el 95% de la creatina total del cuerpo humano se encuentra en el músculo esquelético. La creatina no es un nutriente esencial, ya que se biosintetiza en el cuerpo humano a partir de L-arginina, glicina y L-metionina En los seres humanos y animales, aproximadamente la mitad de la creatina almacenada se consume de los alimentos (sobre todo a partir de la carne). Dado que las verduras no contienen creatina, los vegetarianos presentan menores niveles de creatina muscular, pero muestran el mismo nivel después de usar los suplementos. La enzima AGAT (L-arginina:glicina amidinotransferasa, (EC 2.1.4.1) es una enzima mitocondrial responsable de catalizar el primer paso limitante de la biosíntesis de la creatina, y se expresa sobre todo en el riñón y páncreas La segunda enzima implicada en la biosíntesis de la creatina es la GAMT, (Guanidinoacetato N-metiltransferasa, EC:2.1.1.2 EC:2.1.1.2), primariamente expresada en el hígado y el páncreas Existen deficiencias genéticas en la ruta de biosíntesis de la creatina que dan lugar a diferentes defectos neurológicos graves. Proteína
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma. Proteómica
La caracterización del proteoma del plasma humano se ha convertido en un objetivo importante en el campo de la proteómica, pero también es el proteoma más desafiante de todos los tejidos humanos. Contiene inmunoglobulina, citocinas, hormonas proteicas y proteínas secretadas indicativas de infección además de proteínas hemostáticas residentes. También contiene proteínas de fuga tisular debido a la circulación sanguínea a través de diferentes tejidos del cuerpo. Por tanto, la sangre contiene información sobre el estado fisiológico de todos los tejidos y, combinado con su accesibilidad, hace que el proteoma sanguíneo sea invaluable para fines médicos. Se cree que caracterizar el proteoma del plasma sanguíneo es un desafío abrumador. Gluten
El gluten no es indispensable para el ser humano. Se trata de una mezcla de proteínas de bajo valor nutricional y biológico, con baja calidad debido a deficiencias en aminoácidos esenciales, por lo que desde el punto de vista de la nutrición su exclusión de la alimentación no representa ningún problema y puede ser fácilmente sustituido por otras proteínas animales o vegetales cuando es preciso realizar una dieta libre de gluten. Solo los celíacos y las personas con sensibilidad al gluten no celíaca experimentan síntomas y diversos trastornos de salud si no mantienen la dieta sin gluten estrictamente y de por vida. La fuente principal de proteínas se obtiene de los alimentos de origen animal como carne, leche y productos lácteos, huevos y pescado. Los alimentos vegetales que son fuentes útiles de proteínas son las legumbres, los frutos secos, las semillas y los cereales. Como alternativa a estos últimos, las personas con enfermedad celíaca o sensibilidad al gluten no celíaca deben elegir cereales libres de gluten. En los últimos años, el contenido de proteína de los cereales menores y de los pseudocereales se ha investigado y se ha demostrado que es más alto y de mayor calidad nutricional en comparación con el trigo, tanto por la composición en aminoácidos esenciales como por la biodisponibilidad o digestibilidad. Ácido desoxirribonucleico
Desde este punto de vista, las "obreras" de este mecanismo son las proteínas. Estas pueden ser "estructurales", como las proteínas de los músculos, cartílagos, pelo, etc., o "funcionales", como la hemoglobina o las innumerables enzimas del organismo. La función principal de la herencia es la especificación de las proteínas, siendo el ADN una especie de "plano" o "receta" para producirlas. La mayor parte de las veces la modificación del ADN provocará una disfunción proteica que dará lugar a la aparición de alguna enfermedad. Pero en determinadas ocasiones, las modificaciones podrán provocar cambios beneficiosos que darán lugar a individuos mejor adaptados a su entorno. Creatina
La creatina también se encuentra presente de forma natural en alimentos como la carne (fundamentalmente en el pescado: ejemplos son el arenque y el salmón), los productos lácteos y el huevo. Puede encontrarse en algunas verduras pero en cantidades muy pequeñas. También se comercializa en forma de suplemento dietario, sobre todo en dietas que buscan un aumento del músculo. Por sus funciones relacionadas con la resíntesis de ATP en el músculo ante esfuerzos de origen anaeróbico de elevada intensidad y corta duración, la suplementación con creatina es muy utilizada por deportistas. Se ha comprobado que un nivel apropiado de creatina libre en la masa muscular del organismo facilita la reposición y conservación de la fosfocreatina. Una persona metaboliza aproximadamente un 1.2% de la creatina que almacena, es decir que un deportista de 70 kg que ronda una cantidad de 120 a 140 g de creatina en su cuerpo, libera aproximadamente dos gramos de creatina, las pérdidas se compensan con una dieta adecuada. Nutrimento
Las proteínas son compuestos orgánicos que consiste en aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El organismo no puede fabricar alguno de los aminoácidos (llamados aminoácidos esenciales). Las proteínas crean enzimas, queratina, energía, anticuerpos, aumenta el sistema inmune y ayudan al crecimiento y desarrollo celular. En nutrición, las proteínas son degradadas por la pepsina, hasta aminoácidos libres, durante la digestión. Hemoproteína
En los humanos y animales, son sintetizadas principalmente en el hígado. Proteína
Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de importancia desde el punto de vista económico y de la calidad y cualidades organolépticas y nutricionales. Debido a ello su medición está incluida dentro del Análisis Químico Proximal de los alimentos (en el cual se mide principalmente el contenido de humedad, grasa, proteína y cenizas). Proteína
El estudio de las proteínas in vivo trata de conocer cual es la localización y el lugar de síntesis de la proteína en la célula. Aunque muchas proteínas intracelulares se sintetizan en el citoplasma y las proteínas de membrana o secretadas en el retículo endoplasmático, los detalles de cómo las proteínas son dirigidas a orgánulos o estructuras celulares específicas no se conocen bien. Una técnica útil para estimar la localización celular utiliza la ingeniería genética para expresar en la célula una proteína de fusión o quimera formada por la proteína natural de interés unida a un reportero como la proteína verde fluorescente. La localización en la célula de la proteína fusionada puede ser visualizada de forma clara y eficiente por microscopía, como se ve en el ejemplo de la figura. Alfa-sinucleína
La proteína α-sinucleína se encuentra principalmente en el tejido nervioso, aunque está presente en menores cantidades en el corazón, músculos, ovarios, endometrio, placenta, riñón, hígado, pulmones, testículos, próstata y otros tejidos. En el interior de la célula, además de encontrarse en el citosol, donde interactúan con lípidos de membrana,  también se localiza en las mitocondrias, y concretamente en las mitocondria asociadas a la membrana del retículo endoplasmático. Proteínas con caja F
Las proteínas con caja F (del inglés "F-box proteins") son proteínas que contienen al menos un motivo "caja F", o sea, un motivo estructural de alrededor de 50 aminoácidos que funciona de intermediario en las interacciones proteína-proteína. La primera proteína con caja F identificada es uno de los tres componentes del denominado "complejo SCF", un intermediario en la ubiquitinación de las proteínas marcadas para ser degradadas en el proteasoma. Las cajas F existen comúnmente en las proteínas junto con otros motivos que promueven las interacciones protéina-proteína, tales como las repeticiones ricas en leucina. Las proteínas con caja F también han sido asociadas con funciones celulares tales como la transducción de señal y la regulación del ciclo celular. En las plantas, muchas proteínas con caja F están implicadas en la regulación génica. Hemoproteína
Las hemoproteínas, también llamadas hemeproteínas o haemproteínas; son metaloproteínas que poseen un grupo prostético hemo, el cual está unido permanentemente con enlaces covalentes y no covalente a las cadenas de la proteína y están presentes en una gran cantidad de organismos. Productos químicos finos
"Las proteínas" son compuestos orgánicos de “peso molecular muy alto” (MW> 100,000), que consisten en secuencias de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Son esenciales para la estructura y función de todas las células vivas y virus y se encuentran entre las moléculas estudiadas más activamente en bioquímica. Solo se pueden realizar mediante procesos biotecnológicos avanzados; Principalmente cultivos celulares de mamíferos. Los anticuerpos monoclonales (mAb) prevalecen entre las proteínas de origen humano. Cerca de una docena de ellos están aprobados como productos farmacéuticos. Los productos modernos importantes son EPO (Binocrit, NeoRecormon, eritropoyetina), Enbrel (etanercerpt), Remicade (infliximab); MabThera / Rituxin (rituximab) y Herceptin (trastuzumab). La PEGilación es un gran paso adelante con respecto a la administración de péptidos y proteínas. El método ofrece la doble ventaja de sustituir la inyección por administración oral y reducir la dosis y, por lo tanto, el costo del tratamiento. La empresa pionera en este campo es Prolong Pharmaceuticals, que ha desarrollado una eritropoyetina PEGilada (PEG-EPO). Sangre
Entre estas proteínas están: fibrinógeno (para la coagulación), globulinas (regulan el contenido del agua en la célula, forman anticuerpos contra enfermedades infecciosas), albúminas (ejercen presión osmótica para distribuir el agua entre el plasma y los líquidos del cuerpo) y lipoproteínas (amortiguan los cambios de pH de la sangre y de las células y hacen que la sangre sea más viscosa que el agua). Otras proteínas plasmáticas importantes actúan como transportadores hasta los tejidos de nutrientes esenciales como el cobre, el hierro, otros metales y diversas hormonas. Los componentes del plasma se forman en el hígado (albúmina y fibrinógeno), las glándulas endocrinas (hormonas), y otros en el intestino. Ribosoma
Todas las proteínas están formadas por aminoácidos. Entre los seres vivos se han descubierto hasta ahora 20 aminoácidos. En el código genético, cada aminoácido está codificado por uno o varios codones. En total hay 64 codones que codifican 20 aminoácidos y 3 señales de parada de la traducción. Esto hace que el código sea degenerado y que haya varios codones diferentes para un mismo aminoácido. Cuerpo humano
En nuestro cuerpo habitan numerosas bacterias, la mayoría son especies benignas que cumplen una amplia variedad de funciones indispensables para nuestra salud y supervivencia. Se han realizado diferentes estimaciones del número total de bacterias que alberga un ser humano promedio de 170 cm de altura y 70 kg de peso, se ha afirmado que podrían existir 10 bacterias por cada célula, sin embargo los cálculos más recientes consideran que la cifra total más probable es de alrededor de 38 x 10 bacterias que representan un peso aproximado de 200 gramos, es decir el número de bacterias del cuerpo humano es aproximadamente igual al de células. La mayor parte se localizan en el intestino grueso, intestino delgado, cavidad oral y piel. Pienso compuesto
Las proteínas son fundamentales para la formación de nuevos tejidos y para el mantenimiento de la masa corporal del perro. Están formadas por aminoácidos, la mayoría de los cuales el perro puede producir por sí mismo. Sin embargo, algunos de ellos no los puede producir por el propio perro, por lo que es preciso que estos denominados aminoácidos esenciales estén presentes en cantidades suficientes en la parte proteica de la dieta. Su valor biológico se calcula en función de la proporción de aminoácidos esenciales contenidos en las proteínas: cuanto más se asemeje ésta a la del organismo del perro, mayor será el valor biológico de la fuente de proteínas. Serpina
El genoma humano codifica 9 clados de serpinas, que van desde el clado A (SERPINA) hasta el clado I (SERPINI), incluyendo 29 proteínas de serpina inhibitorias y 7 no inhibitorias. Proteína globular
Las proteínas globulares son principalmente las enzimas de la célula, y suelen estar adheridas a las estructuras membranosas del interior de la célula, en contacto directo con el resto de sustancias del fluido intracelular. Catalizan reacciones químicas como la descomposición de la glucosa en sus componentes o la combinación de estos con oxígeno para formar dióxido de carbono y agua, proporcionando a la vez energía para el funcionamiento de la célula. Proteínas intrínsecamente desestructuradas
En los últimos años se ha hallado una clara relación entre algunas enfermedades y proteínas intrínsecamente desestructuradas. En humanos, se han relacionado con IDPs enfermedades tan comunes como el cáncer, enfermedades cardiovasculares, neurodegenerativas, el Sida, la obesidad, la diabetes y la amiloidosis. El 79 % de las proteínas asociadas con el cáncer, el 66 % de las proteínas con funciones en señalización celular y el 61 % de las proteínas relacionadas con enfermedades cardiovasculares contienen regiones desestructuradas de más de 30 aminoácidos.  La relación entre IDPs y numerosas enfermedades existe gracias a algunas de las características de las proteínas intrínsecamente desestructuradas. Estas propiedades son: MAGEL2
La proteína MAGEL2 está altamente expresada en el hipotálamo y, a nivel celular, se encuentra en mayor proporción en el núcleo y en los "early y late endosomes", pese a que también se encuentra en el citosol, en menor proporción. Además, constan diferentes tipos de evidencia sobre la presencia de esta proteína en las estructuras celulares (véase Figura 1). Esta proteína consta de 1249 aminoácidos en la especie humana, pero el número puede variar en función de la especie. Por ejemplo, en los ratones ("Mus musculus") MAGEL2 está constituida por 1284 aminoácidos, los monos Rhesus ("M. mulatta") tienen 1251 y las ratas ("Rattus norvegicus"), 1258; entre otros. Proteína
Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas desempeñan más de una función (ver más adelante). Proteínas sanguíneas
Las proteínas sanguíneas, también denominadas proteínas plasmáticas, son proteínas presentes en el plasma sanguíneo. Cumplen muchas funciones diferentes, incluido el transporte de lípidos, hormonas, vitaminas y minerales en la actividad y el funcionamiento del sistema inmunológico. Otras proteínas de la sangre actúan como enzimas, componentes del complemento, inhibidores de la proteasa o precursores de la cinina. Contrariamente a la creencia popular, la hemoglobina no es una proteína de la sangre, ya que se transporta dentro de los glóbulos rojos, más que en el suero sanguíneo. Nutrición deportiva
[[Archivo:Beef February2007.jpg|250px|thumb|La [[carne]] es una fuente primaria de proteínas para todo deportista.]] La palabra [[proteína]] proviene del [[idioma griego|griego]] “proteios” que significa “de primera necesidad” o “importancia” denota la importancia que este macronutriente tiene en el desarrollo de la vida según los científicos, estando presente en cada proceso biológico del cuerpo. Los carbohidratos y las grasas no contienen nitrógeno ni azufre, dos elementos esenciales en todas las proteínas. La cantidad de proteína en un cuerpo humano es del 18% del peso. Existen muchos estudios acerca del uso de las proteínas en las dietas de los deportistas, todos ellos mencionan un mayor uso de proteínas que las personas que no hacen ejercicio, debido a la mejora de las prestaciones deportivas, el incremento de los músculos y tendones, aumento de la energía metabólica y de las funciones inmunitarias. Las proteínas constituidas por aminoácidos no sólo sirven como los elementos estructurales de los músculos, sino que en teoría pueden reemplazar además a los carbohidratos y a los lípidos como fuente de energía en las actividades deportivas. Las proteínas son los componentes esenciales de los [[músculo]]s, la [[piel]], membrana celulares, sangre. Sirven además como biocatalizadores, [[hormona]]s, [[anticuerpo]]s y portadores de otras substancias. Química de los alimentos
Las proteínas son una especie de polímeros compuestos de 21 diferentes aminoácidos que se agregan en enlaces peptídicos. Debido a la gran variedad de cadenas de aminoácidos que se pueden formar, se puede decir que existe una gran variedad de compuestos protéticos con propiedades químicas diferentes. Las proteínas se pueden encontrar en proporciones importantes tanto en los alimentos de origen animal como aquellos que son de origen vegetal. En los países desarrollados se suele obtener las proteínas de los alimentos animales principalmente. En otras partes del mundo la mayor proporción de proteínas en la dieta proviene de plantas, aunque hay que tener en cuenta que muchas plantas son deficitarias en aminoácidos esenciales. Las cantidades de aminoácidos esenciales presentes en las proteínas y su disponibilidad está determinado por regla general por la calidad de la nutrición. En general, las proteínas de origen animal tienen una mayor calidad que las proteínas procedentes de las plantas. Por ejemplo la proteína de la clara del huevo es considerada la de mayor calidad (se suele indicar con un 100 en las escalas), mientras que las proteínas de los cereales se consideran pobres (son deficitarios en lisina y treonina). Sin embargo la soja es una buena fuente de lisina pero es deficiente en metionina. Ser vivo
Las proteínas son macromoléculas formadas por secuencias de aminoácidos que debido a sus características químicas se pliegan de una manera específica y así realizan una función particular. Se distinguen las siguientes funciones de las proteínas:Los lípidos forman la membrana plasmática que constituye la barrera que limita el interior de la célula y evita que las sustancias puedan entrar y salir libremente de ella. En algunos organismos pluricelulares se utilizan también para almacenar energía y para mediar en la comunicación entre células. Alfa 1-antitripsina
La Alfa 1-antitripsina (AAT / A1AT) o α-antitripsina (αAT) es un inhibidor de proteasa sérico (serpina). Protege a los tejidos de las proteasas presentes principalmente en las células inflamatorias, en especial la elastasa. Está presente en la sangre humana a 1,5 - 3,5 gramos/litro. Biopolímero
Las proteínas, formadas por uniones peptídicas entre aminoácidos tienen una función capital en los seres vivos, ya que participan en distintas funciones biológicas. Entre estas se incluyen funciones estructurales (p. ejemp. colágeno), funciones catalíticas (p.ejemp. enzimas) o inmunológicas (anticuerpos o inmunoglobulinas). Los polisacáridos son polímeros resultantes de la condensación acetálica de monosacáridos simples. Los polisacáridos suelen tener funciones estructurales (celulosa, quitina, pectinas, alginatos, etc) pero también funciones de reserva energética en el reino vegetal (amilosa, amilopectina, inulina) y en el reino animal (glucógeno). De entre los politerpenos los dos más conocidos son el poliisopreno (caucho natural o químicamente isómero cis-1,4-poliisopreno) y la gutapercha (caucho de propiedades mecánicas inferiores, el isómero trans-1,4-poliisopreno). Producción de proteínas
Para hacer frente a estos problemas, se han desarrollado sistemas de expresión que utilizan múltiples células eucariotas para aplicaciones que requieren que las proteínas estén conformadas como en los organismos eucariotas o más cerca de ellos: las células de plantas (por ejemplo, el tabaco), de insectos o de mamíferos (por ejemplo, los bovinos) se transfectan con genes y se cultivan en suspensión e incluso como tejidos u organismos enteros, para producir proteínas completamente plegadas. Sin embargo, los sistemas de expresión "in vivo" de mamíferos tienen un bajo rendimiento y otras limitaciones (tiempo, toxicidad para las células huésped, etc.). Para combinar las características de alto rendimiento/productividad y escalabilidad de las proteínas de las bacterias y las levaduras, y las características epigenéticas avanzadas de los sistemas de plantas, insectos y mamíferos, se desarrollan otros sistemas de producción de proteínas utilizando eucariotas unicelulares (es decir, células de "Leishmania" no patógenas). ENCODE
Se estima que los seres humanos tienen aproximadamente 20.000 genes codificadores de proteínas, que representan aproximadamente el 1,5% del ADN en el genoma humano. El objetivo principal del proyecto ENCODE es determinar el papel del resto del componente del genoma, gran parte de los cuales tradicionalmente se consideraba "basura". La actividad y expresión de genes codificadores de proteínas pueden ser moduladas por el regulome - una variedad de elementos de ADN, tales como el promotor, secuencias reguladoras transcripcionales y regiones de estructura de cromatina y modificación de histonas. Se cree que los cambios en la regulación de la actividad génica pueden alterar la producción de proteínas y los procesos celulares y resultar en enfermedad (Antecedentes del proyecto ENCODE). Determinar la ubicación de estos elementos reguladores y cómo influyen en la transcripción de genes podría revelar vínculos entre las variaciones en la expresión de ciertos genes y el desarrollo de la enfermedad. Proteína completa
La siguiente tabla enumera el perfil óptimo de los nueve aminoácidos esenciales en la dieta humana, que comprende proteínas completas, según lo recomendado por la Junta de Alimentos y Nutrición del Instituto de Medicina:  La segunda columna en la siguiente tabla muestra los requerimientos de aminoácidos de los adultos según lo recomendado por la Organización Mundial de la Salud calculado para un adulto de . La ingesta diaria recomendada se basa en 2 000 kilocalorías por día, que podría ser apropiado para un adulto de . Proteína
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero hay proteínas que tienen más de una actividad. Entre las distintas funciones se conocen las siguientes: Perfil de expresión génica
El genoma humano contiene alrededor de 25 000 genes que trabajan en conjunto para producir alrededor de 1 000 000 proteínas distintas. Esto es debido al corte y splicing alternativo y también debido a que las células llevan a cabo importantes cambios en las proteínas a través de la modificación postraduccional después de haberlas sintetizado primero, por lo que un gen dado sirve como base para muchas versiones posibles de una proteína en particular. En cualquier caso, una única espectrometría de masas puede identificar alrededor de 2 000 proteínas o el 0.2% del total. Si bien es más importante saber la proteína exacta que sintetiza la célula (proteómica) que saber cuánto ARN mensajero se fabrica de cada gen, los perfiles de expresión génica ofrecen una imagen global en un único ensayo. Proteína (nutriente)
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen tanto animales como plantas: carnes, productos lácteos, pescado y huevos, así como granos, legumbres y nueces. Los veganos pueden obtener suficientes aminoácidos esenciales al comer proteínas vegetales. Las proteínas son un nutriente que necesita el cuerpo humano para el crecimiento y mantenimiento. Aparte del agua, las proteínas son las moléculas más abundantes en el cuerpo. Las proteínas se pueden encontrar en todas las células del cuerpo y es el principal componente estructural de todas las células del cuerpo, especialmente los músculos. Esto también incluye los órganos, el cabello y la piel. Las proteínas también se usan en las membranas, como las glicoproteínas. Cuando se descomponen en aminoácidos, se usan como precursores de ácido nucleico, coenzimas, hormonas, respuesta inmune, reparación celular y otras moléculas esenciales para la vida. Además, la proteína es necesaria para formar células sanguíneas. Alanina
La alanina es un "aminoácido" no esencial para el ser humano, pero es de gran importancia. Existe en dos distintos enantiómeros L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8% de las estructuras primarias, en una muestra de 1150 proteínas. La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Química orgánica
Las proteínas son polipéptidos, es decir están formados por la polimerización de péptidos, y estos por la unión de aminoácidos. Pueden considerarse así "poliamidas naturales" ya que el enlace peptídico es análogo al enlace amida. Comprenden una familia muy importante de moléculas en los seres vivos pero en especial en el reino animal. Por otra parte, son producto de la expresión de genes contenidos en el ADN. Algunos ejemplos de proteínas son el colágeno, las fibroínas, o la seda de araña. Proteína
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular. Proteínas STAT
Encontramos siete genes en el genoma humano que codifican proteínas de la familia STAT (STAT1, STAT2, STAT3, STAT4, STAT5A, STAT5B y STAT6), aunque se han encontrado más proteínas que genes, concretamente, cinco más; esto es gracias a la proteólisis. Proteína de suero de leche aislada
Las proteínas del suero son altamente biodisponibles, se absorben muy rápidamente en el cuerpo, y tienen una alta concentración de aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) que están muy concentrados en el tejido muscular, y se utilizan para alimentar los músculos y estimular la síntesis de proteínas. Ser vivo
Por ejemplo, aún en las células más pequeñas y sencillas, como la bacteria "Escherichia coli", hay unos 5000 compuestos orgánicos diferentes, entre ellos, unas 3000 clases diferentes de proteínas y se calcula que en el cuerpo humano puede haber hasta 5 millones de proteínas distintas; además ninguna de las moléculas proteicas de "E. coli" es idéntica a alguna de las proteínas humanas, aunque varias actúen del mismo modo. Alimento
Las proteínas son compuestos orgánicos que consiste en aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El organismo no puede fabricar alguno de los aminoácidos (llamados aminoácidos esenciales). Las proteínas crean enzimas, queratina, energía, anticuerpos, aumenta el sistema inmune y ayudan al crecimiento y desarrollo celular. En nutrición, las proteínas son degradadas por la pepsina, hasta aminoácidos libres, durante la digestión. Suplemento culturista
La calidad (valor biológico) de las proteínas debe tenerse en cuenta, ciertas proteínas son biológicamente más efectivas que otras. Hay que tener en cuenta que al igual que los carbohidratos se digieren con mayor o menor velocidad en función del índice glucémico, las proteínas se pueden clasificar desde el punto de vista nutricional como proteínas rápidas o proteínas lentas en función de la velocidad de absorción que posean, que dependerá del tipo de proteína y de la presencia de otros macronutrientes. El promedio de proteínas aconsejado por la Unión europea para un varón adulto es de 54-105 g y para una mujer adulta es de 43-81 g. en comparación con las dosis mínimas diarias aconsejadas (RDA) en EE. UU. que para un varón alcanza a ser de 58 g y una mujer 50 g (0,8 o 0,9 g/kg de peso corporal). Existe una gran cantidad de estudios científicos que demuestran que la cantidad requerida para un deportista de resistencia está en el rango de 1,2 hasta 1,8 g/kg/día. Investigaciones realizadas con la necesidad de ingerir proteína de seis atletas de bodybuilding comparadas con otras seis personas no deportivas pudo observar que los atletas requerían solo 1,67 veces más proteína diariamente que los sujetos no-entrenados. Genoma humano
Actualmente se estima que el genoma humano contiene entre 20 000 y 25 000 genes codificantes de proteínas, estimación muy inferior a las predicciones iniciales que hablaban de unos 100 000 genes o más. Esto implica que el genoma humano tiene menos del doble de genes que organismos eucariotas mucho más simples, como la mosca de la fruta o el nematodo "Caenorhabditis elegans". Sin embargo, las células humanas recurren ampliamente al "splicing" (ayuste) alternativo para producir varias proteínas distintas a partir de un mismo gen, como consecuencia de lo cual el proteoma humano es más amplio que el de otros organismos mucho más simples. En la práctica, el genoma "tan sólo" porta la información necesaria para una expresión perfectamente coordinada y regulada del conjunto de proteínas que conforman el proteoma, siendo éste el encargado de ejecutar la mayor parte de las funciones celulares. Colágeno hidrolizado
En el aminograma (conjunto de aminoácidos presentes en un alimento) del CH se encuentran dieciocho de los veinte aminoácidos de interés biológico existentes en la naturaleza, todos menos el triptófano y la cisteína, los cuales se encuentran en la leche y en los derivados lácteos que, por contra, no son tan ricos en glicina, prolina e hidroxiprolina. Debido a esta complementariedad nutricional, y por alcanzar su combinación muy buena biodisponibilidad, la toma de CH incorporado a leche o yogur es especialmente recomendable para aprovechar la funcionalidad y el valor nutricional de ambos alimentos. A pesar de ser proteína animal, el colágeno presenta una composición radicalmente distinta al resto de proteínas animales por lo que no resulta correcto hablar generalizando sobre los problemas del consumo excesivo de proteína animal. El especial balance de aminoácidos del CH puede ayudar a equilibrar la ingesta de proteína animal. Además, el CH es muy escaso en aminoácidos azufrados (ausencia de cisteína y muy poca metionina) por lo que, al contrario que otras proteínas tanto animales como vegetales, no aumenta la carga ácida. Simultáneamente, aporta péptidos bioactivos que, por ser específicos de la proteína más abundante y multifuncional del organismo, presentan un significado biológico exclusivo. Proteína
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis. Glucoproteína
Existen en todo tipo de organismos, aunque prevalecen sobre todo en los líquidos y en las células de los animales, en las que tienen muchas funciones. Se encuentran muy difundidas en las membranas de las células o en asociación como componentes de la cubierta superficial. Estructura de las proteínas
El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad físico-química, la energía cinética contenida en los átomos, dota de reactividad a los aminoácidos y, por ello, a las proteínas. No obstante, existe un límite, a unos 50 °C, sobrepasado el cual las proteínas pierden su conformación, esto es, se desnaturalizan. Ser vivo
A partir de estos monómeros se forman las proteínas, ácidos nucleicos y membranas que componen las protocélulas. Sin embargo, aquí surge un problema: las proteínas son excelentes catalizadores de reacciones químicas, pero no pueden almacenar información genética, esto es, la información necesaria para la síntesis de otra proteína. Por su parte, los ácidos nucleicos almacenan información genética, pero para su duplicación precisan de enzimas, es decir, de proteínas. Esto plantea el dilema de qué fueron primero, las proteínas (según los modelos del metabolismo primero) o los ácidos nucleicos (modelos de los genes primero). La teoría del mundo de hierro-sulfuro se encuadra en los modelos del primer tipo, los cuales asumen que la emergencia de un metabolismo primitivo pudo preparar un ambiente propicio para la posterior aparición de la replicación de los ácidos nucleicos. La hipótesis del mundo de ARN, que es ampliamente considerada, se encuadra entre los modelos del segundo tipo y se basa en la observación de que algunas secuencias de ARN pueden comportarse como enzimas. Este tipo de compuesto se denomina ribozima, es decir una enzima constituida por ácido ribonucleico. La hipótesis del mundo de ARN asume que el origen de los componentes moleculares y celulares de la vida implicó los siguientes pasos:No se descarta que el mundo de ARN pudiera a su vez estar precedido por otros sistemas genéticos más sencillos, como ANP, ANT o HAP. Leche
Las proteínas del suero son compactas, globulares, con un peso molecular que varía entre 14 000 y 1 000 000 daltons, y son solubles en un amplio intervalo de pH (se mantienen intactas cuando la leche se corta de manera natural, ya que no ha habido presencia de calor que desnaturalice las proteínas). En estado natural no se asocian con las caseínas, pero en la leches tratadas térmicamente y homogeneizadas, una parte de estas proteínas sí lo hace. Las proteínas del suero constan por lo menos de 8 fracciones diferentes, todas sensibles a temperaturas altas (procesos térmicos) y por ello son las primeras en degradarse con procesos como la pasteurización o la UHT. La razón por la que la leche no se descompone estando fuera de refrigeración una vez tratada térmicamente es porque las proteínas del suero, al desnaturalizarse, liberan un grupo sulfhidrilo que reduce la actividad de la oxidación de manera parcial. Las proteínas del suero con mayor importancia en la leche son: Glutamina
La glutamina es una de las pocas moléculas de aminoácido que posee dos átomos de nitrógeno (normalmente solo poseen un átomo de N). Esta característica le convierte en una molécula ideal para proporcionar nitrógeno a las actividades metabólicas del cuerpo. Su biosíntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amoníaco algunos tejidos (tóxicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en los músculos del cuerpo (casi un 60% del total de aminoácidos), así como en la sangre y su existencia se emplea en la síntesis de proteínas (lo que le convierte en un suplemento culturista debido a los efectos ergogénicos de reparación de las fibras musculares). La glutamina se emplea en biosíntesis del antioxidante glutatión. Los niveles de glutamina en sangre son a veces indicadores de un trastorno en el organismo de carácter catabólico, como pueda ser la necrosis intestinal. Vanabina
Vanabina (también conocida como proteínas de vanadio-asociado o cromógeno vanadio), son un grupo específico de vanadio de unión con metaloproteínas. Las vanabinas son las únicas proteínas conocidas en la actualidad por sus funciones fisiológicas que implican la unión con vanadios. Se encuentran casi exclusivamente en las células de la sangre("Ascidia")o en los tunicados (Un tunicado es un animal invertebrado marino. Las vanabinas que se encuentran en la sangre fueron identificadas por una combinación de cromatografía de intercambio aniónico y espectrometría de absorción atómica. Estas incluyen por lo menos dos proteínas principales con un peso molecular de 12.5 y 15 kDa, y una proteína menor de 16 kDa. Las vanabinas extraídas del tunicado a menudo se le conocen como hemovanabinas. Estos organismos son capaces de concentrar vanadio a un nivel de más de 100 veces mayor que en los alrededores de agua de mar. Las proteínas de vanabina parecen estar implicados en la recolección y acumulación de este ion metálico. En la actualidad no existe un entendimiento concluyente de por qué estos organismos recolectan vanadio, y sigue siendo un misterio biológico. Recientemente se han aislado cinco proteínas de unión-vanadio, que han sido nombradas como Vanabina1, Vanabina2, Vanabina3, Vanabina4 y VanabinaP. En este estudio, se analizó la localización de las vanabinas en las células sanguíneas de A. sydneiensis Samea utilizando anticuerpos monoclonales y microscopía confocal. Las proteínas Vanabina1 y Vanabina2 se encontraron en el citoplasma y/o en algunos orgánulos de vanadocytes. Vanabina3 también se detectó en el citoplasma, mientras que Vanabina4 se encuentra exclusivamente en la membrana citoplasmática. La VanabinaP es constituyente del fluido coclomic (plasma sanguíneo). Así mismo estas proteínas de unión-vanadio, tienen una proporción de 16 iones de vanadio por proteínas en promedio, lo que se sugiere que existe una interacción específica entre estas proteínas y los iones de vanadio. Mediante el uso de un anticuerpo específico, se ha demostrado que las proteínas que se localizan en el citoplasma de los vanadocytes. Degradadores proteicos no selectivos
Las Proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes; en una célula se pueden encontrar miles de clases de proteínas diferentes, que varían de tamaño, desde pequeños (péptidos) hasta enormes (proteínas). Hemofilia
En cada célula humana hay 46 cromosomas: la mitad la recibimos como herencia de la madre y la otra mitad del padre. Los cromosomas contienen las instrucciones necesarias para ordenar a las células cómo fabricar las proteínas que el organismo requiere para su funcionamiento. Estas instrucciones se encuentran contenidas en pequeñas formaciones que se llaman genes, constituidos de ADN, que son la estructura básica de la vida. El azar y la necesidad
Comienza diciendo que las proteínas son los agentes moleculares del rendimiento teleonómico en los seres vivos. Monod continúa escribiendo que los seres vivos son máquinas químicas, cada organismo constituye una unidad coherente y funcional, y que el organismo es una máquina autoconstructiva cuya estructura macroscópica no está determinada por fuerzas externas sino por interacciones internas autónomas. El autor pasa gran parte del capítulo revisando los hechos generales de la bioquímica. Explica que las proteínas se componen de 100-10 000 aminoácidos y distingue entre proteínas fibrosas alargadas que juegan un papel mecánico y las proteínas globulares más numerosas que se doblan sobre sí mismas. Proteína
Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo y otros granos), a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Proteína completa
Una proteína completa o una proteína entera es una fuente alimenticia de proteína que contiene una proporción adecuada de cada uno de los nueve aminoácidos esenciales necesarios en la dieta humana. Ejemplos de proteínas completas de una sola fuente son carnes rojas, aves, pescado, huevos, leche, queso, yogur, soya y quinua. El concepto no incluye si la fuente de alimento es alta en proteínas totales o cualquier otra información sobre el valor nutritivo de ese alimento. Proteína
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53kDa. Las proteínas más largas que se conocen son las titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3000kDa y una longitud total de casi 27 000 aminoácidos. Proteínas sanguíneas
La albúmina sérica representa el 55% de las proteínas de la sangre, contribuye de manera importante a mantener la presión oncótica del plasma y ayuda, como transportista, al transporte de lípidos y hormonas esteroides. Las globulinas constituyen el 38% de las proteínas de la sangre y transportan iones, hormonas y lípidos que ayudan a la función inmunológica. El fibrinógeno comprende el 7% de las proteínas de la sangre; la conversión de fibrinógeno en fibrina insoluble es esencial para la coagulación de la sangre. El resto de las proteínas plasmáticas (1%) son proteínas reguladoras, como enzimas, proenzimas y hormonas. Todas las proteínas de la sangre se sintetizan en el hígado, excepto las globulinas gamma . Aminoácido
Un aminoácido (a veces abreviado como AA), es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH) en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo. Son la base de las proteínas, sin embargo tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los aminoácidos juegan un papel clave en la gran mayoría de los procesos biológicos. Proteína
Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y las de las semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales. En relación a sus funciones, la diversidad es abrumadora, pero en cuanto a su estructura, todas siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son polímeros de aminoácidos dispuestas en secuencias lineales. Proteína
Se pueden aplicar distintos criterios para clasificar a las proteínas y no existe un sistema universal de clasificación. Se ofrecen los que se citan con más frecuencia.Las proteínas según su composición química pueden ser clasificadas en: Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como los vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación humana. Proteína
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético está formado por un conjunto de tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético, estando algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (también conocido como tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo. Producción de proteínas
Los sistemas de producción de proteínas (en la jerga del laboratorio también se denominan "sistemas de expresión") se utilizan en las ciencias de la vida, la biotecnología y la medicina. La investigación en biología molecular utiliza numerosas proteínas y enzimas, muchas de las cuales proceden de sistemas de expresión; en particular, la ADN polimerasa para la PCR, la transcriptasa inversa para el análisis del ARN, las endonucleasas de restricción para la clonación y para fabricar proteínas que se examinan en el descubrimiento de fármacos como dianas biológicas o como fármacos potenciales en sí mismos. Los sistemas de expresión también tienen importantes aplicaciones en la fermentación industrial, sobre todo en la producción de productos biofarmacéuticos, como la insulina humana para tratar la diabetes, y en la fabricación de enzimas. Ciclo de la urea
Las personas con defectos genéticos en cualquiera de los enzimas que intervienen en la formación de urea no pueden tolerar una dieta rica en proteínas. Los aminoácidos ingeridos en exceso con respecto a los requerimientos diarios mínimos para la síntesis de proteínas se desaminan en el hígado, produciendo amoníaco libre que no puede ser convertido en urea y exportado a la sangre, y el amoníaco es muy tóxico. Los humanos, sin embargo, no podemos vivir de una dieta carente de proteína. Somos incapaces de sintetizar la mitad de los 20 aminoácidos estándar, y estos aminoácidos esenciales deben ser suministrados en la dieta. Hemoglobina
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consta de cuatro cadenas polipeptídicas con estructura primaria (secuencia) diferente. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una secuencia diferente. A su vez estas cadenas son codificadas por genes diferentes. Las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF), son muy similares a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Lisina
Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. Las proteínas animales son buenas fuentes de lisina, tanto las carnes como los productos lácteos, (leche y queso), los pescados y los huevos. Las proteínas de los cereales son deficientes en este aminoácido, que en cambio es muy abundante en las legumbres, y frutos secos. Valor biológico
El valor biológico (denominado abreviadamente BV del inglés Biological Value o VB) es la medida de la absorción y síntesis en el cuerpo de la proteína procedente de la ingesta de alimentos. Las proteínas son la mayor fuente de nitrógeno en el cuerpo. La metabolización de las proteínas forma parte de un equilibrio: el cuerpo absorbe lo que necesita y el resto lo excreta de múltiples formas. El valor biológico es la fracción de nitrógeno absorbido y retenido por el organismo y representa la capacidad máxima de utilización de una proteína. Se suele mencionar en la literatura a veces como calidad de una proteína: las de mayor calidad poseen mayor valor biológico y por lo tanto son mejores para captar proteína... Las proteínas poseen valores biológicos diferentes dependiendo de la fuente, por ejemplo las proteínas de la soja poseen un valor biológico inferior al de la carne roja. Los valores de las proteínas se pueden cambiar con combinaciones especiales de alimentos. La proteína con mayor valor biológico probado es la del huevo. Matriz extracelular
Los colágenos son las proteínas más abundante de la matriz extracelular. De hecho, el colágeno es la proteína más abundante en el cuerpo humano y representa el 90% del contenido de proteína de la matriz ósea. Los colágenos están presentes en la matriz como proteínas fibrilares y dan soporte estructural a las células del tejido. El colágeno es exocitado en forma precursora (procolágeno), que luego es escindido por proteasas de procolágeno para permitir el ensamblaje extracelular. Los trastornos como el síndrome de Ehlers Danlos, la osteogénesis imperfecta y la epidermólisis ampollosa están relacionados con defectos genéticos en los genes que codifican el colágeno. Proteína (nutriente)
La proteína se puede encontrar en una amplia gama de alimentos. La mejor combinación de fuentes de proteínas depende de la región del mundo, el acceso, el costo, los tipos de aminoácidos y el equilibrio nutricional, así como los gustos adquiridos. Algunos alimentos tienen un alto contenido de ciertos aminoácidos, pero su digestibilidad y los factores antinutricionales presentes en estos alimentos hacen que tengan un valor limitado en la nutrición humana. Por lo tanto, uno debe considerar la digestibilidad y el perfil nutricional secundario, como calorías, colesterol, vitaminas y la densidad mineral esencial de la fuente de proteína. A nivel mundial, los alimentos con proteínas vegetales contribuyen en promedio más del 60 por ciento del suministro per cápita de proteínas. En América del Norte, los alimentos derivados de animales contribuyen con alrededor del 70 por ciento de las fuentes de proteínas. Proteína de membrana
Las proteínas de membrana son el objetivo de más del 50% de todos los medicamentos modernos. Entre las enfermedades humanas en las que se han implicado las proteínas de membrana se encuentran las enfermedades cardíacas, el Alzheimer y la fibrosis quística. Receptor de progesterona
Como se ha demostrado en ratones deficientes en receptores de progesterona, los efectos fisiológicos de la progesterona dependen completamente de la presencia del receptor de progesterona humano (hPR), un miembro de la superfamilia de esteroides-receptor de los receptores nucleares. La copia única humana del gen (hPR) utiliza promotores y sitios de inicio de traducción separados para producir dos isoformas, hPR-A y -B, que son idénticos excepto por un adicional de 165 aminoácidos presentes solo en el N-terminal del hPR-B. A pesar de que el hPR-B comparte muchos dominios estructurales importantes con el hPR-A, en realidad ambos son dos factores de transcripción funcionalmente distintos, que median sus propios genes de respuesta y efectos fisiológicos con pocas coincidencias. La ablación selectiva del PR-A en un modelo de ratón, resultando en la producción exclusiva de PR-B, reveló inesperadamente que el PR-B contribuye a, en vez de inhibir, la proliferación de células epiteliales tanto en respuesta a estrógenos solos y en presencia de progesterona y estrógeno. Estos resultados sugieren que en el útero, la isofomra PR-A es necesaria para oponerse a la proliferación inducida por estrógenos como también la proliferación PR-B-dependiente. Proteína (nutriente)
Una buena fuente de proteínas es a menudo una combinación de varios alimentos, porque los diferentes alimentos son ricos en aminoácidos diferentes. Una buena fuente de proteínas en la dieta cumple con dos requisitos:Las personas sanas que consumen una dieta equilibrada rara vez necesitan suplementos de proteínas. Proteína de transporte
Las proteínas portadoras son proteínas que participan en el movimiento de iones, pequeñas moléculas o macromoléculas, como otra proteína, a través de una membrana biológica. Las proteínas portadoras son proteínas integrales de la membrana; es decir, existen dentro de la membrana y abarcan la membrana a través de la cual transportan sustancias. Las proteínas pueden ayudar al movimiento de las sustancias mediante la difusión facilitada (es decir, el transporte pasivo) o el transporte activo. Estos mecanismos de movimiento se conocen como transporte mediado por el portador. Cada proteína portadora está diseñada para reconocer una sola sustancia o un grupo de sustancias muy similares. Las investigaciones han correlacionado los defectos de determinadas proteínas portadoras con enfermedades específicas. Una proteína transportadora de membrana (o simplemente "transportadora") es una proteína de membrana que actúa como tal portadora. Spondin 1
Spondin-1 (también conocida como "F-spondina") es una proteína que en los humanos está codificada por el gen "SPON1". Es secretada por las células de la placa del suelo y puede estar involucrada en la guía de los axones. La proteína contiene 807 aminoácidos y está compuesta estructuralmente por seis dominios de trombospondina, un dominio de reelina y un dominio de espondina.