¿Qué es la glicoproteína?
Glucoproteína
Las glucoproteínas o glicoproteínas son moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos, simples o compuestos. Destacan entre otras funciones la estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en la superficie de las membranas plasmáticas (glucocáliz). Glucoproteína
Las glicoproteínas son varias hormonas, anticuerpos, diversas enzimas, proteínas receptoras, proteínas de adhesión celular, factores de crecimiento, proteínas de reconocimiento celular, proteínas que confieren las características de los grupos sanguíneos, proteínas que dan estabilidad estructural a conjuntos plurimoleculares, etc. Glucoproteína
Hay una discusión sobre si se debe usar el término glucoproteínas o glicoproteínas. La raíz griega "glykys-" (dulce) utilizada a partir del siglo XIX por los químicos franceses para denominar a múltiples sustancias químicas de origen glucídico ha pasado tradicionalmente en español a la forma "gluco-", a diferencia del inglés en que se usan tanto "gluco-" (que expresa relación con la glucosa) como "glyco-" (que expresa relación con los glúcidos). Por lo tanto en español se aconseja evitar el anglicismo "glicoproteína" y usar siempre "glucoproteína" para referirse a moléculas que contienen proteínas y glúcidos. Hormona luteinizante polipéptido beta
Este gen es miembro de la familia de hormonas de glicoproteína de cadena beta y codifica la subunidad beta de la hormona luteinizante (LH). Las hormonas glicoproteínas son heterodímeros consistiendo en una subunidad alfa común y una subunidad beta única que confiere especificidad biológica. La LH es expresada en la glándula pituitaria y promueve la espermatogénesis y ovulación al estimular los testículos y ovarios a producir esteroides. Los genes para la cadena beta de la gonadotropina coriónica y para la hormona luteinizante son contiguos en el cromosoma 19q13.3. Las mutaciones en este gen están asociados con el hipogonadismo, que se caracteriza por la infertilidad y pseudohermafroditismo. Glicoproteína 72 asociada a tumores (TAG 72)
La glucoproteína 72 asociada a tumores (TAG- 72) es un antígeno oncofetal de elevado peso molecular (por encima de 1000 kDa) con propiedades mucínicas, es decir, se caracteriza por estar asociado a células tumorales inmersas en cúmulos de moco extracelular.
Glicoproteína 72 asociada a tumores (TAG 72)
Las células cancerígenas humanas se caracterizan, a diferencia de los tejidos sanos, por la sobre expresión de receptores tumorales en la superficie de sus membranas. Esta propiedad se utiliza para identificar nuevos ligandos formados por secuencias peptídicas específicamente ligadas con estos receptores.  La glucoproteína 72 (TAG 72) es un claro ejemplo de proteínas asociadas a tumores. La TAG 72 muestra altos niveles de expresión en numerosos cánceres como el cáncer de ovarios o el de pulmón. En consecuencia, se considera que esta glucoproteína es un potencial elemento de investigación para el desarrollo de anticuerpos antitumorales y péptidos con alta afinidad y especificidad por las secuencias cancerígenas. El listado secuencial de la biblioteca de péptidos es una herramienta útil para identificar aquellos que presentan afinidad específica con proteínas asociadas a células cancerígenas como la TAG 72. Concretamente se han encontrado dos péptidos, expresando las secuencias NPGTCKDKWEICLLNG y GGVSCMQTSPVCENNL, que han mostrado una conexión específica con la TAG 72. Como resultado se puede desarrollar una técnica de diagnóstico cancerígeno observando el nivel de expresión de estos péptidos. Holoproteína
Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el material vegetal. Glicoforina
Las mutaciones en la Glicoforina C son poco comunes en la mayoría del mundo occidental, pero abundan en algunos lugares donde la malaria es una enfermedad endémica. En estas zonas abunda la incidencia del fenotipo Gerbich negativo, el cual se asocia con reacciones de transfusión y con la enfermedad hemolítica del recién nacido. Una alteración en la glucosilación de la Glicoforina C da lugar al antígeno Webb. La Glicoforina C, al estar relacionada con al forma de la membrana eritrocitaria, las mutaciones de esta proteína se asocian con el desarrollo de eliptocitosis, que es una enfermedad hereditaria común en países africanos. En esta se produce una deformidad de los eritrocitos. El subtipo de eliptocitosis más aceptado, asociado con la Glicoforina C es la ovalocitosis, en la cual se presenta una anomalía en la forma de los glóbulos rojos, que adoptan una forma exageradamente ovalada. Filoviridae
La incapacidad del sistema inmune de combatir a estos virus puede, al menos en parte, ser debido a la compleja síntesis de una glicoproteína viral, que forma espigas heterotrímeras dentro de la membrana plasmática del virión. Los genes que codifican la síntesis de esta proteína en el virus del Ébola, mas no en el virus de Marburg, contienen un codón de parada y, como resultado, dos formas del GP ébola pueden ser producidos vía un cambio mutacional. La longitud del precursor de la proteína GP es reducida por cortes proteolíticos para formar una variante truncada, secretable (sGP). El resultado de repetir este proceso es una variedad de epítopes que confunde al sistema inmune o simplemente no le da tiempo de combatir la infección antes que el organismo sucumba a la enfermedad. Gonadotropina coriónica alfa
La hormona de glicoproteína de cadena alfa es una proteína que en humanos es codificada por el gen "CGA". O-glicosilación
La "O"-glicosilación ocurre en una etapa tardía durante el procesamiento de las proteínas, probablemente en el aparato de Golgi. Este tipo de glicosilación se produce por el añadido de N-acetil-galactosamina a un residuo de serina o treonina, en un proceso mediado por la enzima "" (), seguida por otros carbohidratos tales como la galactosa y el ácido siálico. Este proceso es importante para algunos tipos de proteínas tales como los proteoglicanos, la cual involucra la adición de cadenas de glicosaminglicanos al núcleo de proteoglicano inicialmente no glicosilado. Estas adiciones son usualmente glicoproteínas "O"-enlazadas a una serina, las cuales parecen tener al menos una de dos funciones. Una de estas funciones implica la secreción de materiales para formar la matriz extracelular, adhiriendo una célula a otra por medio de interacciones entre los grandes complejos de azúcar de los proteoglicanos. La otra función principal es la de actuar como componente de las secreciones, donde la alta concentración de carbohidratos es lo que propende a otorgar al mucus su aspecto "baboso". El residuo GlcNAc-β-Ser/Thr, que se encuentra en las proteínas del citoesqueleto y nucleares, fue el primer ejemplo reportado de proteínas glicosiladas encontradas en una localización diferente a la de los canales secretorios. Las proteínas que circulan en la sangre normalmente no se encuentran "O"-glicosiladas, con la excepción de la IgA1 y la IgD (dos tipos de anticuerpos) y el inhibidor-C1. Glicoforina
Este tipo de glucoproteína se encuentra siempre en la superficie de la membrana y tiene por función la de regular las interacciones entre glóbulos rojos así como las interacciones entre glóbulos rojos y el endotelio vascular o otras células circulatorias. Las glicoforinas (GP) constituyen el grupo de proteínas transmembranales de los glóbulos rojos (GR), siendo la glicoforina A (GPA) la predominante. Hay una media de 10^6 moléculas de GPA en un GR. La glicoforina A se expresa en el endotelio y en el epitelio renal. Dos GPA se pueden asociar y formar un dímero, que está estabilizado por interacciones de Van der Waals. Estos dímeros de GPA permiten activar receptores presentes en la superficie de ciertas células. Debido a las cargas del ácido siálico, las células se repulsan entre ellas, lo que impide la formación de agregaciones cuando circulan a través de los estrechos de los vasos sanguíneos del organismo. La GPA es receptora de los antígenos M y N. Según si se une a uno o al otro, tendrá una forma alélica o otra: GPA-N o GPA-M. Esta forma alélica proporciona identidad bioquímica e inmunología a los individuos. Por lo tanto, La glicoforina A lleva los determinantes antígenos para el MN.  Este tipo de glicoforina se llama también glucoproteína MN (que tiene dos formas alélicas, según contenga la M o la N del sistema de grupo sanguíneo MN) y está compuesta de 131 aminoácidos y 16 unidades de oligosacáridos. Las formas alélicas GPA-N y la GPA-M se diferencian según los aminoácidos que tienen en posición 1 y 5: la GPA-N tiene Leu y Glu, en cambio la GPA-M tiene Ser y Gly. Hemoglobina glicada
La hemoglobina glicada (mal denominada también glucosilada) es una heteroproteína de la sangre que resulta de la unión de la hemoglobina (Hb) con glúcidos unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y el 4. Glutamina
La glutamina (abreviada Gln o Q, y con frecuencia nombrada como L-glutamina) es uno de los 20 aminoácidos que intervienen en la composición de las proteínas y que tienen codones referentes en el código genético; es una cadena lateral de una amida del ácido glutámico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del ácido glutámico con un grupo funcional amina. Está codificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos. Se trata del aminoácido más abundante en los músculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminoácidos presentes) y está muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro. Glucógeno
Su estructura se parece a la de la amilopectina del almidón, aunque es mucho más ramificada. Está formada por varias cadenas que contienen de 12 a 18 unidades de glucosa unidas por enlaces glucosídicos α-1,4; uno de los extremos de esta cadena se une a la siguiente cadena mediante un enlace α-1,6-glucosídico, tal y como sucede en la amilopectina. Glicoforina
En múltiples estudios se han usado anticuerpos para las glucoproteínas C para identificar eritroleucemias. Anteriormente también las Glucoproteínas A eran usadas con este fin, pero no daban tan buen resultado ya que su diferenciación era más tardía y no llegaba a tiempo para según qué casos de la enfermedad. La Glicoforina C se asocia con múltiples antígenos de interés para la medicina transfusional: Gerbich, Yussef, Webb, Duch, la lixiviación, Lewis II, Ahonen, GEPL, GEAT y GETI. Junto con las D, las glicoforinas C son las encargadas de transportar los antígenos del grupo sanguíneo Gerbich y es responsable de la formación del genotipo Ge-2, -3 entre otros. Enfermedad de Glanzmann
La enfermedad de Glanzmann o trombastenia de Glanzman es una enfermedad hereditaria con un patrón de herencia de tipo autosómico recesivo en la que el recuento de plaquetas es normal, pero aparecen aisladas sobre el frotis de sangre. El tiempo de sangrado es prolongado, la retracción del coágulo está ausente o disminuida y las plaquetas no se aglutinan al agregar ADP. La cifra de fibrinógeno plaquetario es baja. Se presenta una alteración de la disponibilidad del factor plaquetario 3. La enfermedad de Glanzmann es causada por la falta de la glicoproteína GPIIb/IIIa, que normalmente está en la superficie de las plaquetas y es necesaria para que se aglutinen o agrupen normalmente. Glutelina
Se trata de una proteína muy elástica, y en algunos casos, se han reportado alergias en determinadas personas causadas por la ingesta de gluten, el cual es una combinación de glutelinas y gliadinas con agua. Glicómica
La glicómica, un término análogo al de genómica y proteómica, es el estudio comprensivo de los glicomas, incluyendo, entre otros, aspectos genéticos, fisiológicos, patológicos. El término glicómica se deriva del prefijo químico para los azúcares "glyco-" (del griego), y se formó para seguir la convención de nombres establecida por los términos "genómica" y "proteómica".  La identidad de la totalidad de carbohidratos de un organismo es, por lo tanto, referida colectivamente como el glicoma. Quorn
La micoproteína tiene también la habilidad de reducir la respuesta glucémica, que es la velocidad de cambio de la glucosa en sangre, seguido el consumo de esta. En un estudio, 19 individuos ayunaron durante la noche y a la mañana siguiente recibieron o un batido con harina de soja y leche o un batido con 20 mg de micoproteína. Se extrajeron muestras de sangre en ayunas, y en intervalos de cada 30 minutos, pasado el consumo del batido, durante 120 minutos. La respuesta de glucosa en el suero sanguíneo fue menor en los sujetos que recibieron la micoproteína respecto al grupo control. La insulina en sangre también presentó un comportamiento similar. Los autores concluyeron comentando que la micoproteína podría ser un suplemento beneficioso en las dietas de personas diabéticas. Tripéptido
Un tripéptido es un péptido que consiste en tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La naturaleza y función exactas de las proteínas están determinadas por los aminoácidos presentes y el orden en que aparecen. Los ejemplos simples son los tripéptidos hechos combinando tres moléculas de glicina o dos glicinas y una alanina. Los tres tripéptidos de glicina pueden tener una sola estructura: glicina-glicina-glicina. Los otros tripéptidos pueden tener diferentes órdenes: glicina-alanina-glicina, glicina-glicina-alanina y alanina-glicina-glicina. Cada una es una molécula distinta. Proteína tau
Glicosilación Glándula mamaria
Las glándulas mamarias son auténticas fábricas de proteínas, por lo que varias empresas han diseñado animales transgénicos, principalmente cabras y vacas, para producir proteínas de uso farmacéutico. Las glicoproteínas compuestas, como los anticuerpos monoclonales o la antitrombina, no se pueden producir por ingeniería genética de bacterias y la producción en animales vivos es mucho más barata que el uso de cultivo celular mamífero. Glicoforina
Las Glicoforinas C son pequeñas si las comparamos con las de tipo A, y contienen una igual cantidad de glúcidos, así como los mismos tipos de cadenas de oligosacáridos. Como diferencia estructural significativa entre unas y otras, se observa que las Glicoforinas C contienen Triptófano, que por el contrario no está presente en ninguna de las otras especies de Glicoforinas. Glucoproteína
El término se usa en general para referirse a una molécula de dimensiones específicas, integrada normalmente por uno o más oligosacáridos unidos de modo covalente a cadenas laterales específicas de polipéptidos. Suelen tener un mayor porcentaje de proteínas que de glúcidos. Los términos proteoglicano y peptidoglucano designan agregados masivos formados por glúcidos y proteínas o séptimos péptidos, para los cuales la palabra molécula no tiene significado preciso. Las partículas de proteoglicanos tienen un mayor porcentaje de glúcidos que de proteínas. Glicina
La glicina es un aminoácido no polar Nucleoproteína
Una nucleoproteina es una proteína que está estructuralmente asociada con un ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El desarrollo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a estos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN. Exoenzima
La lipoproteinlipasa (LPL) es un tipo de enzima digestiva que ayuda a reglar la admisión de triglicéridos de quilomicrones y otras lipoproteínas de baja densidad desde tejidos grasos en el cuerpo. La función exoenzimática permite romper los triglicéridos en dos ácidos grasos libres y una molécula de monoacilglicerol. La LPL puede ser encontrada en células endoteriales en tejidos ácidos, tales como cardíacos adiposos y músculos. La lipoproteinlipasa es reducida con altos niveles de insulina y aumentada con altos niveles de glucagón y adrenalina. Glucocorticoide
Los glucocorticoides son hormonas de la familia de los corticosteroides que participan en la regulación del metabolismo de carbohidratos favoreciendo la gluconeogénesis y la glucogenólisis; poseen además actividad inmunosupresora. Su acción reguladora se extiende también al metabolismo intermedio de grasas y proteínas. Los glucocorticoides se producen principalmente en la corteza suprarrenal de los seres humanos y son el cortisol, la cortisona y la corticosterona. El cortisol es el glucocorticoide más importante en el ser humano. Fucosidosis
La fucosidosis pertenece al grupo de las oligosacaridosis o glicoproteinosis. El déficit de la enzima alfa-L-fucosidasa ocasiona la acumulación de un azúcar de 6 átomos de carbono llamado fucosa. Esta se deposita en los tejidos corporales en forma de glicolípidos y oligosacáridos. Glicoforina
Esta proteína tiene 3 dominios con distintas funciones. Debe su nombre al dominio hidrofílico que posee en la parte extracelular, que lleva muchas cadenas de hidratos de carbono. Este dominio tiene por función la de mediar la interacción de los eritrocitos con otras células. Además, una hélice hidrofóbica permite anclar la glicoforina a la membrana. La glicoforina tiene a su vez otro dominio hidrofílico en el interior de las células, rico en aminoácidos cargados negativamente (aspartato y glutamato). El dominio citosólico constituye el punto de anclaje para el citoesqueleto, que se expande en el interior celular. Gluten
El gluten de trigo está formado por las proteínas llamadas gluteninas y gliadinas (90%), lípidos (8%) y carbohidratos (2%). La gliadina es la fracción soluble en alcohol del gluten y contiene la mayor parte de los productos que resultan tóxicos para las personas con predisposición genética; asimismo, provoca aumento de la permeabilidad intestinal (involucrada en el desarrollo de enfermedades autoinmunes, cáncer, infecciones y alergias) independientemente de la predisposición genética, es decir, tanto en celíacos como en no celíacos. Otros cereales, por su proximidad taxonómica, contienen péptidos tóxicos homólogos: cebada (hordeínas), centeno (secalinas), avena (aveninas) y sus variedades e híbridos, como kamut y triticale. Todas estas proteínas se denominan colectivamente gluten. Proteínas y carbohidratos de membrana
Este tipo de proteínas, y también conocidas como glicoproteínas, se destaca del sitio exterior de la membrana plasmática y reconoce a la célula como correspondiente de una especie particular, a un individuo de esa especie y a veces reconoce un órgano específico del individuo. Estas proteínas son gran parte la constitución... Glicoforina
La glicoforina es la proteína más frecuente de las membranas plasmáticas de los eritrocitos del ser humano. Es una proteína integral que atraviesa una sola vez la membrana (en forma de alfa-hélice), es decir que tiene un solo segmento transmembrana e impide que se adhiera a otras células o a las paredes de los vasos sanguíneos. Virus Junín
El genoma del virus Junín comprende dos estructuras simples de moléculas de ARN, cada una codificando a dos diferentes genes en una orientación ambisentido. Los dos segmentos son denominados 'corta (S)' y 'larga (L)' debido a sus respectivas longitudes. El segmento corto (alrededor de 3400 nucleótidos de longitud) codifica la proteína nucleocapsida; y al precursor glicoprotéico (GPC). El GPC seguidamente se adhiere para formar dos glicoproteínas virales: las GP1 y GP2, que al final formarán la glicoproteína en forma de T que se extenderá de la envoltura viral. El segmento largo (alrededor de 7200 nucleótidos de longitud) codifica la polimerasa viral y una proteína ligada al zinc. Hemoproteína
La hemoglobina puede presentarse en diferentes formas algunos de ellos son: La mioglobina, es una hemoproteína monomérica formada por una cadena polipeptídica llamada globina unida a un grupo hemo pesa 17 800 g/mol y es la encargada de acarrear y almacenar oxígeno y aumentar la velocidad de su transporte y consta de una sola cadena de aminoácidos unida a un grupo hemo. Se encuentra en el corazón y en el músculo esquelético. Glucoproteína-P
La P-gp es una glucoproteína transmembranal de unos 170 kDa, e incluye una glucosilación N-terminal de 10-15 kDa. El extremo N-terminal de la molécula contiene 6 dominios transmembrana, seguidos por un gran dominio citoplasmático con un sitio de unión de ATP; y una segunda sección con otros 6 dominios transmembrana y un nuevo sitio de unión de ATP que muestra una similitud de aminoácidos de un 65% con la primera parte del polipéptido. En 2009 se determinó la primera estructura de una P-gp de un mamífero (3G5U). La estructura fue determinada a partir del producto del gen MDR3 de un ratón expresado en la levadura "Pichia pastoris". La estructura de la P-gp de ratón es similar a la del transportador ABC bacteriano llamado MsbA (3B5W y 3B5X), que adopta una conformación orientada hacia dentro, lo cual se cree que es importante para la unión especifica del sustrato a lo largo de la cara interna de la membrana. También se ha determinado la estructura de algunos componentes adicionales de la P-gp, como 3G60 y 3G61, lo cual ha revelado los sitios de unión de dos péptidos sustratos/inhibidores diferentes. La conformación del lugar de unión de la P-gp se alinea con la cadena lateral de los aminoácidos aromáticos. De cualquier manera, la estructura de la P-gp murina es incompleta, ya que falta la secuencia de una cadena intermedia, esencial para el reconocimiento del sustrato y la hidrólisis del ATP. Utilizando simulaciones de dinámica molecular, se ha podido demostrar que esta secuencia tiene un impacto directo en la estabilidad estructural del transportador (en el dominio de unión del nucleótido) y define un menor límite para la conformación interna de unión de fármacos. Glucagón
El glucagón es una hormona de 29 aminoácidos que actúa en el metabolismo de los hidratos de carbono. Tiene un peso molecular de 3.485 daltons y fue descubierto en 1923 . Esta hormona es sintetizada por las células α del Páncreas. Su estructura primaria es: NH-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH Glicoproteína 72 asociada a tumores (TAG 72)
La gran utilidad de esta glucoproteína en el ámbito sanitario recae en el hecho de que el pronóstico de un paciente con cáncer empeora vertiginosamente cuánto más tiempo pasa sin ser diagnosticado y por lo tanto, sin ser tratado.  Los cánceres que sobre expresan la TAG 72 son comunes y muchos de ellos pueden ser eliminados rápidamente si se conoce con tiempo suficiente. En cambio, hay otros que no ofrecen mejor pronóstico que unos meses de vida. Este período se puede alargar con un rápido diagnóstico y un tratamiento inmediato. Los gliomas, que consisten en la proliferación anormal de células gliales, tienen diferentes grados según el tipo de neoplasia, que está asociado a la severidad del cáncer. La TAG 72 es detectada en mayor o menor cantidad según el grado del glioma, lo que permite dar un resultado positivo o negativo a padecer la enfermedad, a la vez que indica del tipo de tumor con el que tratamos. Los tumores cerebrales, a los que pertenecerían los gliomas, afectan aproximadamente un 4 % de la población española enferma de cáncer (según una estimación de la SEOM para el 2015). Aunque este porcentaje es relativamente bajo, otros cánceres asociados a la TAG 72 como los colorectales, de pulmón y de mama constituyen, respectivamente, un 31, 28 y 21% de los cánceres en España. RHBG
La familia Rh, la glicoproteína B, también conocida como RHBG, es una proteína transportadora de amoníaco que en los seres humanos está codificada por el gen "RHBG" . Holoproteína
Una holoproteína es una proteína que está conformada exclusivamente por una secuencia de aminoácidos. Es sinónimo de proteína simple. En la actualidad, se entiende por holoproteína a la unión de la secuencia de aminoácidos con su grupo prostésico; formando una proteína conjugada (la secuencia de aminoácidos que no tiene grupo protésico es la apoproteína)." Proteína viral
La cápside de algunos virus está encerrada en una membrana llamada envoltura vírica. En la mayoría de los casos, la cápside obtiene la envoltura vírica de la membrana plasmática de la célula huésped cuando un virus abandona su célula huésped a través de un proceso llamado gemación. La envoltura viral está compuesta por una bicapa lipídica incrustada con proteínas virales, incluidas las glicoproteínas virales. Estas glicoproteínas virales se unen a receptores y coreceptores específicos en la membrana de las células huésped, y permiten que los virus se adhieran a sus células huésped objetivo. Algunas de estas glicoproteínas incluyen: Inmunogenética
En poblaciones humanas hay dos formas de la glicoproteína, estas formas se denominan M y N. Los individuos pueden presentar un tipo (LL o LL) o las dos a la vez (LL). La herencia de esta glicoproteína es codominante. El sistema MN se encuentra bajo el control de un "locus" autosómico situado en el cromosoma 4. Los antígenos A y B son distintos de los antígenos M y N y se encuentran el bajo control de un gen diferente (localizado en cromosoma 9). En la especie humana, los individuos pueden tener antígeno A, antígeno B, antígenos A y B (son codominantes) o ninguno de los antígenos en el caso del fenotipo 0. La especificidad de los antígenos A y B se basa en el azúcar terminal del grupo carbohidrato. Casi todos los individuos tienen la “sustancia H” a la que se añaden los azúcares terminales. La “sustancia H” está compuesta por tres tipos de azúcares: galactosa, N-acetilglucosamina y fucosa. El alelo I es responsable de una enzima que puede añadir N-acetilgalactosamina a la “sustancia H”. El alelo IB puede añadir galactosa. Los heterozigotos II pueden añadir N-acetilglucosamina y también galactosa. Los individuos de tipo sanguíneo 0, no pueden añadir ningún azúcar, solo tienen la “sustancia H”. La situación de alelo I es especial. Los individuos II no tienen la actividad glucosiltransferasa y no pueden modificar la “sustancia H”. El análisis del ADN de este alelo muestra un cambio congruente que es especial, comparando con la secuencia con los otros alelos. Este cambio es la deleción de un nucleótido al inicio de la secuencia codificante, que provoca una mutación de cambio de fase. Se transcribe un mRNA completo pero, durante la traducción, la fase de lectura cambia justo en el punto de la deleción, continúa fuera de la fase unos 100 nucleótidos y se encuentra con el codón de terminación. Esto produce la terminación prematura de la cadena polipeptídica, obtendiéndose un producto que no es funcional. La base molecular para estos fenotipos antigénicos es el resultado de las mutaciones en el gen que codifica la enzima glucosiltransferasa. Biosíntesis
Hay dos vías conocidas para la biosíntesis de glicina. Los organismos que utilizan etanol y acetato como la principal fuente de carbono utilizan la vía gliconeogénica para sintetizar glicina . La otra vía de la biosíntesis de glicina se conoce como la vía glicolítica. Esta vía convierte la serina sintetizada a partir de los intermedios de la glucólisis en glicina. En la vía glucolítica, la enzima serina hidroximetiltransferasa cataliza la escisión de la serina para producir glicina y transfiere el grupo de carbono escindido de la serina a tetrahidrofolato , formando 5,10-metileno-tetrahidrofolato. Glucogenina
Esta enzima es importante para la síntesis del glucógeno ya que la glucogenina glucosilada es el iniciador de la polimerización del glucógeno realizada por la glucógeno sintasa. La primera reacción de la glucogenina es catalizar su propia glucosilación, normalmente en un residuo tirosina específico de la proteína, si éste está libre. Si la tirosina es sustituida por treonina o fenilalanina la auto-glucosilación de la enzima se pierde pero su habilidad en realizar la reacción de transglucosilación intermolecular permanece. La glucogenina continúa glucosilando la glucosa-glucogenina hasta que se ha formado una cadena de glucosas (glucógeno) de entre 5 y 13 residuos. El alargamiento posterior del glucógeno es llevado a cabo por la glucógeno sintasa. Teicoplanina
Teicoplanina es un antibiótico glicopeptídico usado en la profilaxis y tratamiento de infecciones serias causadas por bacterias Gram positivas. Es un antibiótico glicopeptídico con similar espectro de acción que la Vancomicina. Glucocáliz
Un glucocáliz se puede también encontrar en la porción apical de las microvellosidades del tracto digestivo, especialmente en el intestino delgado. Consiste en las glicoproteínas que proyectan la membrana citoplasmática apical de las células absorbentes epiteliales. Proporciona una superficie adicional para la absorción e incluye enzimas secretadas por las células absorbentes que son esenciales para los pasos finales de la digestión de proteínas y azúcares. Glucoproteína
Los grupos sanguíneos dependen del tipo de glicoproteína que contienen la membrana de los eritrocitos; el grupo A tiene como oligosacárido una cadena de N-acetilgalactosamina, mientras que el grupo B tiene una cadena de galactosa, y por tanto, el grupo AB presenta los dos tipos de glicoproteínas y el grupo 0 carece de ambos. Para determinar el grupo sanguíneo se usan antisueros, que contienen anticuerpos que reconocen determinado tipo de glucoproteína (el antisuero A reconoce la glucoproteína A). El conocimiento del grupo sanguíneo es importante para hacer transfusiones y evitar la formación de coágulos que provocan infartos y trombosis cerebrales mortales. Glicoforina
Para poder estudiar estas proteínas ha sido necesario aislarlas de la membrana de los eritrocitos mediante una técnica de electroforesis en gel de poliacrilamida, y se han descubierto cuatro tipos de glicoforinas. Por orden de más a menos importancia en la membrana celular están las glicoforinas A, B, C y D, siendo esta última casi inexistente y muy poco común. Gliadina
La gliadina es una glucoproteína presente en trigo y otros cereales dentro del género "Triticum". Las gliadinas son prolaminas y se distinguen sobre la base de su movilidad electroforética y su enfoque isoeléctrico.Las gliadinas son conocidas por su rol, junto con la glutenina, en la formación del gluten. Estas proteínas son esenciales en permitir que el pan se levante durante su preparación y le da su forma durante la cocción. Están asociadas a la patologías alimenticias, la enfermedad celíaca en individuos sensibles a las gliadinas α, β y γ. GLRX3
La glutaredoxina-3 es una proteína que en humanos está codificada por el gen "GLRX3". Este gen codifica un miembro de la familia de las glutaredoxinas. Las glutaredoxinas son enzimas oxidorreductasa que reducen una variedad de sustratos utilizando glutatión como cofactor. La proteína codificada se une y modula la función de la proteína quinasa C theta. La proteína codificada también puede inhibir la apoptosis y desempeñar un papel en el crecimiento celular, y la expresión de este gen puede ser un marcador de cáncer. Los pseudogenes de este gen se encuentran en el brazo corto de los cromosomas 6 y 9. Se han observado variantes de transcripción empalmadas alternativamente para este gen. Glutenina
La Glutenina (denominada también como gluteína) es una glutelina derivada del trigo ("Triticum"). Es conocida como una de las proteínas que contiene el trigo, junto con la gliadina para formar el gluten. Debido a su estructura polimérica la glutenina es extremadamente elástica y proporcionan además una baja extensibilidad siendo las proteínas que dan fuerza al gluten durante el amasado. Junto con la gliadina esta proteína permite la retención del dióxido de carbono durante la fermentación y poder hacer crecer la masa de pan. Glucoproteína-P
La Glucoproteína-P 1 (glucoproteína de permeabilidad, abreviada como P-gp o Pgp) (en inglés, conocida como "multidrug resistance protein 1" (MDR1) o "ATP-binding cassette sub-family B member 1", ABCB1), también "clúster de diferenciación 243" (CD243). Glicosilación proteica
La glicosilación o glucosilación es el proceso de adición de carbohidratos a una proteína. El destino de las proteínas a las que se le ha añadido una cadena de glúcidos (glicoproteínas) es ser secretadas o formar parte de la superficie celular, aunque algunas proteínas nucleares y citosólicas también están glicosiladas. Los carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones relacionadas con el plegamiento de proteínas en el retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la proteína en los compartimentos intracelulares y en las interacciones célula-célula. Glicación
La glicación es un término que describe la modificación postraduccional permanente de los grupos amino de las proteínas por la acción de azúcares reductores. También se denomina reacción de Maillard o incorrectamente "glucosilación no enzimática de proteínas", debido a que la glucosilación es una modificación postraduccional estrictamente enzimática y altamente regulada. Aunque inicialmente se aplicó en la industria alimentaria, la glicación no enzimática es un proceso que ocurre en condiciones fisiológicas "in vivo", y afecta también a lípidos y ácidos nucleicos. La acción de los azúcares reductores produciendo alteraciones permanentes, altera no solo sus características físicas, sino también su función biológica. Estas modificaciones derivadas de la acción de azúcares reductores se han denominado PGA (por "productos de la glicación avanzada"; en inglés AGE por "advanced glycation end products"). Membrana plasmática
Muchas proteínas de membrana están insertas o unidas a la superficie de la bicapa de fosfolípidos de la membrana celular. Las proteínas de la membrana plasmática que llevan carbohidratos unidos a la parte expuesta de la membrana celular se llaman glucoproteínas (gluco viene del término griego que significa “dulce” y se refiere a la parte de los carbohidratos con sus unidades de azúcar). Inmunoglobulina E
La IgE es una glucoproteína de aproximadamente 190kDa. Como otros anticuerpos monoméricos, está compuesta de dos cadenas pesadas y dos ligeras, unidas por puentes disulfuro. Su cadena pesada consta de 5 dominios, uno variable y cuatro constantes de tipo ε. Son de estructura compleja. Lactoferrina
La lactoferrina tiene un peso molecular de unos 80 kDa, y está formada por una sola cadena polipeptidica. Es una glicoproteína, es decir, tiene oligosacáridos asociados de forma covalente. La estructura tridimensional está formada por dos dominios, cada uno de los cuales puede unir un átomo de hierro. Su afinidad por el hierro es unas 300 veces superior a la de la transferrina, y puede mantenerlo unido hasta pH=3. La lactoferrina, en su forma apo (sin hierro ligado) tiene actividad antimicrobiana al impedir el crecimiento de bacterias secuestrando el hierro. En la leche, además,tienen un efecto antibacteriano sinérgico con el de la lisozima Glicosilfosfatidilinositol
Los factores que controlan la síntesis de un anclaje de glicosilfosfatidilinositol maduro encontrado en una proteína dada parecen ser similares a los de otras modificaciones posteriores a la traducción tales como la N-glicosilación y la O-glicosilación. Por lo tanto, el control primario es a nivel celular, por lo que serán las enzimas específicas biosintéticas las que decidirán el abanico definitivo de las estructuras. El control secundario es a nivel de la estructura terciaria/cuaternaria de la proteína que lleva el anclaje GPI, y esto afecta a la accesibilidad de las enzimas de procesamiento. Un ejemplo de control primario se encuentra en las diferencias en las cadenas laterales de glicanos en las GPI en la enzima membrana dipeptidasa entre humanos y bovinos. Y un ejemplo de control secundario es la diferencia entre las cadenas laterales de glicano de VSG (Variant Surface Glicoprotein) cuando algunas de estas enzimas con diferentes secuencias carboxi-terminales se expresan en el mismo trypanosoma. Glicosilfosfatidilinositol diacilglicerol-liasa
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a la clase de liasas de fósforo y oxígeno. El nombre sistemático de la enzima es 6-(α-D-glucosaminil)-1-fosfatidil-1D-mio-inositol formadora de 6-(α-D-glucosaminil)-1D-mio-inositol 1,2-fosfato cíclico + 1,2-diacil-sn-glicerol. Otros nombres usados en la literatura incluyen:La enzima es una liasa que produce la ruptura de proteínas del glicosilfosfatidilinositol (GPI) en las membranas plasmáticas. La única enzima categorizada de este tipo es producida por el hemoparásito "Trypanosoma brucei". La enzima actúa también como una lipasa de ciertas glicoproteínas en la superficie de la membrana, junto con una proteasa "TbMSP-B", con el fin de permitir al parásito poder sobrevivir en el torrente sanguíneo de las moscas "tsetse" (Glossina spp.). Glomalina
La Glomalina es una glicoproteína del suelo que favorece la formación de agregados. La encontramos en abundancia en las hifas y las esporas de los hongos micorrícicos arbusculares (MA); en la materia orgánica del suelo y en las raíces. Su presencia es reveladora de un suelo sano, poco perturbado, donde ella prolifera jugando un rol fundamental en la estructura y fertilidad de dicho suelo. Glicoforina
Podemos localizar a la Glicoforina C no solo en la membrana citoplasmática, donde actúa como componente integral, sino también en el citoesqueleto cortical, que se encuentra justo debajo de esta membrana. El extremo N con los aminoácidos desde el 1 al 57 se encuentran en la región extracelular; los que están contenidos entre el 58 y el 81 son transmembrana y del 59 al 128, incluyendo así el extremo carboxilo, residen en el citoplasma. En los eritrocitos, la Glicoforina C constituye aproximadamente el 4% de las sialoglucoproteínas de membrana.  La sección glucídica se encuentra única y exclusivamente en la región extracelular de los eritrocitos y aproximadamente se pueden encontrar unas 225.000 moléculas de Glicoforina C en cada una de estas células sanguíneas. Placenta
La Glucoproteína β-1 específica del embarazo (PSBG) es una hormona proteica de la familia de inmunoglobulinas producida en el sincitiotrofoblasto. Transporta estrógenos y aminoácidos, es un inmunosupresor. Se detecta poco después de la implantación y, para el final del embarazo, es la proteína fetal más abundante en la circulación sanguínea materna. Síndrome de Walker-Warburg
El complejo distrofina glicoproteína (DGC) es un conjunto de proteínas que abarcan el sarcolema del músculo esquelético. Los defectos en el DGC parecen desempeñar un papel crítico en varias distrofias musculares debido a la interrupción de la organización de la membrana basal. El distroglicano es un propéptido expresado en muchos tipos celulares que sufre una glicosilación post-traduccional para formar, entre otros, α-distroglicano, la glicoproteína unida a la distrofina. Las mutaciones que producen un descenso en la glicosilación son las implicadas en el WWS. Estas mutaciones afectan a los genes "POMT1" (9q34), "POMT2" y el gen "fukutina" o "FCMD" (9q31). Las mutaciones de los genes implicados detectados no se hallan en todos los pacientes, por lo que existen además otros genes aún no identificados. Coronaviridae
Los "Coronaviridae" son viriones pleomórficos, redondeados en el caso de los "coronavirus" (60-220 nm), y en forma de rodillo, en el caso de los "torovirus" (120-140 nm). En la envoltura se encuentran dos estructuras glicoproteícas virales S y M. La glicoproteína S es ricamente glicosilada, de alto peso molecular y se ubica en la parte externa de la membrana de la envoltura y es responsable de las proyecciones abultadas (peplómeros) que caracterizan a los coronaviridae, los cuales usan como ligandos en la fusión de membrana. La glicoproteína M (proteína matricial) es una molécula transmembrana y se localiza en la parte interna de la envoltura. Otra importante estructura proteica es la fosfoproteína N o proteína de la nucleocápside (N), difícil de discernir por microscopía electrónica, con un peso molecular de 50 a 60 kDa, responsable de la simetría helicoidal de la cápside en cuyo interior se aloja el ARN genómico (la cápside más el material genético vírico se denominan nucleocápside). Prolamina
Prolaminas son un grupo de glucoproteínas vegetales con gran contenido en prolina. Se encuentra en los cereales, recibiendo diversos nombres en función del mismo: gliadinas en el caso del trigo, hordeínas en la cebada, las secalinas en el centeno y las aveninas a la avena. En general solo son solubles en soluciones alcohólicas.  Algunas prolaminas, en particular la gliadina y similares que se encuentran en plantas de la familia Triticeae, (forman parte del gluten que es la principal proteína de este grupo) parecen implicadas en la celiaquía en aquellos individuos genéticamente predispuestos. Matriz extracelular
Los componentes de la matriz de glicoproteínas ayudan a que las paredes celulares de las células vegetales adyacentes se unan entre sí. La permeabilidad selectiva de la pared celular se rige principalmente por las pectinas en la matriz de glicoproteínas. Los plasmodesmos son poros que atraviesan las paredes celulares de las células vegetales adyacentes y comunican los citoplasmas de las células vecinas. Estos canales están estrechamente regulados y permiten selectivamente que moléculas de tamaños específicos pasen entre las células. Gliotransmisor
La esquizofrenia y la epilepsia dos últimas también pueden ser causadas por la variación de los niveles de gliotransmisiones y de la excitabilidad por el calcio. Según la teoría conocida como la hipótesis del glutamato, la deficiencia de glutamato, y la consiguiente disfunción de los receptores NMDA en las terminales presinápticas, causa los síntomas de la esquizofrenia. La hipofuncionalidad de los receptores NMDA viene dada por una disminución de la gliotransmisión facilitada por la D-serina. En estudios recientes, se ha demostrado que la D-serina y la serina racemasa están presentes en las neuronas en las que la D-serina no tiene un rol como gliotransmisor. La hipótesis del glutamato está sustentada por el hecho de que la cicloserina, que actúa como agonista para el receptor NMDA, es útil en el tratamiento de pacientes con esquizofrenia. En el caso de la epilepsia, se sabe que el glutamato tiene un rol en la despolarización sincrónica. Esto ha llevado a los expertos a creer que la excitación de las descargas epilépticas podría ser causada por la gliotransmisión mediada por el glutamato. Aunque algunos estudios prueban que todas las excitaciones causadas por gliotranmisiones implican descargas eléctricas, también podrían aumentar la intensidad de la actividad epileptiforme. Glucoproteína
Existen en todo tipo de organismos, aunque prevalecen sobre todo en los líquidos y en las células de los animales, en las que tienen muchas funciones. Se encuentran muy difundidas en las membranas de las células o en asociación como componentes de la cubierta superficial. Miocina
El descubrimiento de las citocinas (glicoproteínas con masas moleculares de 15.000 a 30.000 Da) y sus funciones inmunorreguladoras fueron seguidas de estudios que demostraron que estaban implicadas en una compleja red de comunicación entre el sistema neuroendocrino y el inmunitario. De hecho, parecía que las citocinas también pueden modular la secreción del eje hipopituitario-hipotálamo y que un importante neuroendocrino-inmunológico. En un intento por comprender los mecanismos subyacentes a los cambios inducidos por el ejercicio en la distribución y concentraciones de las subpoblaciones de linfocitos, nuestro laboratorio y otros se centraron en las citocinas y sus posibles funciones como vínculo entre las contracciones musculares y los cambios inmunitarios celulares. Glucoproteína
Citando las recomendaciones de la IUPAC: Alfa 2-antiplasmina
La alfa 2-antiplasmina es una glucoproteína, formada por la unión de glúcidos a la cadena proteica. En su estructura pueden encontrarse N-glucosilaciones en los aminoácidos 126, 295, 209 y 316 donde se da la unión de 4 N-acetilglucosamina a asparaginas. También posee una unión de dos cisteínas en posiciones 70 y 143 mediante un puente disulfuro. Gelatina
La gelatina es una proteína compleja, es decir, un polímero compuesto de aminoácidos; pero sin los principales aminoácidos esenciales en la nutrición humana como valina, tirosina y triptófano (por eso se considera de bajo valor nutricional). Como sucede con los polisacáridos, el grado de polimerización, la naturaleza de los monómeros y la secuencia en la cadena proteica determinan sus propiedades generales. La gelatina es una mezcla de péptidos y proteínas producida por hidrólisis parcial del colágeno extraído de la piel, el hueso hervido y/o molido y tendones. Glucoproteína
Los monosacáridos comúnmente encontrados en las glucoproteínas eucariotas incluyen: Glicoproteínas anticongelantes
Las glicoproteínas anticongelantes (AFGPs) constituyen las principales fracciones de las proteínas en el suero sanguíneo de nototenoideos de la Antártida y el bacalao en el ártico. Cada AFGP consiste en un número variable de unidades de repetición de (Ala-Ala-Thr)n, con menores variaciones en la secuencia y el disacárido beta-D-galactosil.Estos compuestos permiten a los peces sobrevivir en los océanos polares bajo cero, poco se sabe acerca del mecanismo de inhibición del crecimiento de hielo por las AFGPs  y no hay un modelo definitivo que explique sus propiedades. Aquí se resumen  las propiedades estructurales y físicas de las AFGPs . Biología química
Si bien el ADN, el ARN y las proteínas están codificados a nivel genético, los glicanos (polímeros de azúcar) no están codificados directamente desde el genoma y hay menos herramientas disponibles para su estudio. Por consiguiente, la glicobiología es una esfera de investigación activa para los biólogos químicos. Por ejemplo, se puede suministrar a las células variantes sintéticas de azúcares naturales para investigar su función. El grupo de investigación de Carolyn Bertozzi ha desarrollado métodos para que las moléculas de la superficie de las células reaccionen de forma específica en cada lugar a través de azúcares sintéticos. Placenta
La gonadotropina coriónica humana es una glicoproteína secretada por el sincitiotrofoblasto a partir del día 5 o 6 después de la fecundación alcanzando su concentración máxima en el segundo mes. Mantiene al cuerpo lúteo al inicio del embarazo, promueve la síntesis de esteroides—por medio de la inducción del precursor DHEA—la secreción de testosterona en el feto masculino y FSH en el feto femenino. Lipoproteinlipasa
La lipoproteinlipasa () o LPL es una enzima que hidroliza a los triglicéridos de los quilomicrones y lipoproteínas de muy baja densidad, y los descompone a ácidos grasos libres y glicerol, liberándolos en músculo y tejido adiposo. Glucocorticoide
El cortisol y la corticosterona los secretan las células de la capa fascicular de la corteza suprarrenal. Como son hormonas esteroides, se sintetizan a partir del colesterol, por medio de enzimas de la familia del citocromo P450, localizadas en el retículo endoplasmático liso y las mitocondrias. La actividad de algunas de estas enzimas, como la colesterol desmolasa, se incrementa por ACTH. La ACTH (hormona adrenocorticotropa, corticotropina o corticotrofina) la libera la hipófisis anterior en respuesta al estrés, y es el principal estimulador de la síntesis de glucocorticoides. Glucosamina
La glucosamina (CHNO) es un amino-azúcar que actúa especialmente como precursor en la glicosilación de las proteínas y de los lípidos. La glucosamina se encuentra principalmente en el exoesqueleto de los artrópodos, en la pared celular de los hongos y en otros muchos organismos, siendo el monosacárido más abundante. Se sintetiza comercialmente mediante la hidrólisis de exoesqueletos de crustáceos. La glucosamina también es utilizada de forma bastante común en el tratamiento de la artritis y la artrosis, a pesar de que su aceptación como medicamento terapéutico sea variable. Aparece en la literatura también como quitosamina. Las glucosaminas no deben confundirse con las glucosilaminas. Linfotoxina
Es una glicoproteína compuesta por 171 aminoácidos y con un peso molecular de 25 kDa.La linfotoxina es homóloga al Factor de necrosis tumoral β, pero producida por los linfocitos Th1 y en menor medida por los linfocitos CD8+, las células B activadas por LPS y las células activadas del sistema nervioso central.Como no requiere de la presencia de antígenos, es un mediador no específico Glicosilación proteica
Hay tres familias: "N-glicoproteínas" , "O-glicoproteínas" y "C-glicoproteínas", depeniendo del lugar de adición de los carbohidratos: Glycobacteria
Glycobacteria es un taxón parafilético de Bacteria propuesto por Cavalier-Smith para agrupar a Cyanobacteria, Eurybacteria y Gracilicutes. Glycobacteria comprende bacterias Gram-negativas, esto es con una envoltura celular compuesta de membrana citoplasmática, pared celular de glicoproteínas y membrana exterior, pero a diferencia de Eobacteria, la membrana exterior presenta inserción de moléculas complejas de lipopolisacáridos y no solo simples fosfolípidos. Glucocorticoide
Los glucocorticoides son hormonas catabólicas. Estimulan la gluconeogénesis en hígado y riñón, de manera que elevan la glucemia. Tienen un cierto efecto antiinsulínico en muchos tejidos periféricos, lo que colabora también en el aumento de la glucemia. Favorecen la degradación de proteínas y aumentan por tanto la liberación de aminoácidos a la sangre, muchos de los cuales se utilizan como sustrato de la gluconeogénesis. También tienen un efecto lipolítico. Glucocorticoide
Los glucocorticoides presentan receptores citoplasmáticos que se encuentran como subunidades separadas y bloqueadas por proteínas regulatorias llamadas hsp90 (proteína de shock térmico de 90 kDa), las cuales cumplen su función como chaperonas, otorgándole al receptor la conformación óptima para recibir a la hormona e impidiendo que los receptores formen estructuras diméricas que ingresen al núcleo en ausencia de la hormona. Al producirse la unión de la hormona y el receptor, se produce un cambio conformacional que conduce a la separación de las hsp90 y la dimerización de los receptores. La estructura dimerizada ingresa al núcleo, vía complejo del poro nuclear, y se une a sitios específicos del ADN llamados "Elementos de Respuesta a Hormona", los cuales forman parte de la estructura del promotor del gen a regular. Es a través de ellos que estas hormonas modificarán la expresión de los genes de la célula diana, sea estimulando su expresión o inhibiendola. Glicación
La primera molécula afectada por la glicación que se identificó es un tipo minoritario de hemoglobina, denominada HbA1c, en los eritrocitos. Más tarde, se observó que este tipo de hemoglobina era más abundante en los individuos diabéticos en comparación con los no diabéticos. Estudios posteriores identificaron un producto de Amadori derivado de la glucosa ligado covalentemente a la valina N-terminal de la cadena ß de la hemoglobina. En la actualidad, la medida clínica de la hemoglobina glicada en los eritrocitos se ha convertido en indicador de los niveles de glucosa circulantes en sangre, y se utiliza de forma rutinaria para confirmar el control de la diabetes durante el periodo de 3-4 semanas previo al muestreo. APOC3
La Apolipoproteina C-III, APOC3, o ApoCIII es una proteína que en los humanos es sintetizada por el gen APOC3 y es un componente de las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL). La ApoC3 es una proteína relativamente pequeña teniendo en cuenta que está formada por 79 aminoácidos que pueden ser glicosados en Treonina-74. Las glicoformas más abundantes se caracterizan por un disacárido Galactosa O-ligado ligado a una N-acetilgalactosamina (GalNAc Gal-), modificable además hasta por 2 residuos de ácido siálico, y, las formas menos abundantes se caracterizan por restos de glicanos más complejos y fucosilados. Glicoproteína 72 asociada a tumores (TAG 72)
Su principal aplicación es el diagnóstico médico ya que en células tumorales se presenta en concentraciones elevadas respecto a su concentración habitual en tejidos sanos (inferiores a 6 U/ml). Glándula bulbouretral
Se ha identificado la presencia de la glicoproteína GP2 en las secreciones de la glándula. Esta glicoproteína cumple funciones inmunoprotectoras frente a algunas bacterias patógenas que se hallan en el exterior del cuerpo. UDP-Glucosa glucosilceramida transferasa
La Glucosilceramida transferasa se ha considerado tradicionalmente como una proteína integral de membrana, de tipo III, residente en la parte cis y medial del Golgi, si bien algunos autores sugieren su asociación con otros péptidos en heterodímeros o heteroligerímeros, que podrían coadyuvar significativamente en su función típica. Esta asociación ha sido sugerida como consecuencia de los resultados experimentales derivados de la sintetización de ADN complementario (c-DNA) de esta proteína a partir de la línea celular mutante, enzima-deficiente, GM-95, propia de determinados melanomas. DDOST
La subunidad de 48 kDa de la proteína glicosiltransferasa de dolichil-difosfooligosacárido es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen "DDOST". Es una subunidad del complejo de oligosacaril transferasa (OST) que cataliza la transferencia inicial de un glucano definido (Glc3Man9GlcNAc2 en eucariotas) desde el portador lipídico dolicol-pirofosfato a un residuo de asparagina dentro de un motivo consenso Asn-X-Ser / Thr en cadenas polipeptídicas nacientes, el primer paso en la N-glicosilación de proteínas. La N-glicosilación se produce de forma cotraduccional, asociándose con el complejo Sec61 en el complejo translocón formador de canales que media la translocación de proteínas a través del retículo endoplásmico (RE). Todas las subunidades son necesarias para una actividad enzimática máxima (por similitud). Requerido para el ensamblaje de complejos OST que contienen SST3A y SS3B. Globina
La globina es una proteína globular en su estructura terciaria, que forma parte de la hemoglobina (heteroproteína) siendo la globina la parte proteica. Acepromazina
P-glicoproteína (P-gp) es un proteína en la membrana plasmática importante para el metabolismo y excreción de ciertos medicamentos, como acepromazina e ivermectina. La proteína está codificada por el gen "ABCB1"; una mutación en "ABCB1" causa que no se produzca P-gp correctamente, y los perros con esta mutación tienen más sensibilidad a fármacos como acepromazina, que son substratos de P-gp. Perros heterocigóticos (aquellos con una copia de "ABCB1" que funciona, y otra que no) tienen menos sensibilidad a acepromazina que los perros homocigóticos para la mutación. El 75% de los collies y 50% de los pastores australianos tienen esta mutación. Otras razas afectadas incluyen el border collie, pastor inglés, pastor alemán, antiguo pastor inglés, galgo inglés, y shelties. Jugo gástrico
El moco es un gel viscoso y resbaladizo que recubre las superficies mucosas del tracto gastrointestinal. Sus características se deben a glicoproteínas que forman geles denominados mucinas. Las mucinas son el producto orgánico principal secretado por las células de la superficie epitelial. Los monómeros de la mucina son glicoproteínas con una masa molecular de aproximadamente 50 kDa; altamente glicosidados con solo alrededor de un 15%-20% de su masa constituida por el núcleo de proteína. Unos 100-200 oligosacáridos están unidos a lo largo del núcleo de proteína vía grupos hidroxilo (glicosidación de enlace-O) a residuos de serina y treonina. Proteína G
Las proteínas G (Proteína fijadora de nucleótido de Guanina) son una familia de proteínas transductores de señales desde el receptor al que están acopladas hasta una o más proteínas efectoras y dependen del nucleótido guanosin trifosfato (GTP) para su activación. Los receptores acoplados a la proteína G (GPCR, del inglés: "G protein-coupled receptors") comprenden las dianas de varias aminas biógenas, eicosanoides y otras moléculas que envían señales a células diana como lípidos, péptidos hormonales, opiáceos, aminoácidos (GABA) y muchos otros péptidos y ligandos proteínicos. Los efectores que son regulados por la proteína G comprenden enzimas como la adenilil ciclasa, fosfolipasa C, fosfodiesterasas y canales de iones de la membrana plasmática selectivos para Ca² y K. Gracias a su número e importancia fisiológica, los GPCR constituyen objetivos muy utilizados para los fármacos; quizás la mitad de los fármacos que no son antibióticos están dirigidos hacia estos receptores, que constituyen la tercera familia más grande de genes en el ser humano. Glicosilfosfatidilinositol
Una de las enfermedades más conocidas causada por un defecto de los anclajes de GPI es la llamada hemoglobinuria paroxística nocturna, que causa una anemia hemolítica. El origen de esta enfermedad se encuentra en una mutación somática en el gen PIG-A, localizado en el cromosoma X. Este gen es el encargado de codificar una enzima, la fosfatidilinositol N-acetilglucosaminiltransferasa subunidad A, que es la encargada de catalizar una parte de la biosíntesis del GPI. A causa de la deficiencia en esta enzima, los anclajes de GPI no se pueden sintetizar correctamente y las proteínas de membrana de los eritrocitos no pueden anclarse. Consecuentemente, los eritrocitos de los pacientes afectados por esta enfermedad no disponen de protección contra el sistema de complemento, el cual lleva a cabo la lisis de los glóbulos rojos.  Por otra parte, los anclajes de GPI son esenciales para muchos parásitos en su proceso de infección parasitaria. Por ejemplo, el protista "Trypanosoma brucei", causante de la tripanosomiasis humana africana, hace uso de receptores de transferrina anclados a GPI, como se ha mencionado anteriormente. También se han encontrado a otros patógenos, como el "Toxoplasma gondii" y el" Protozoario Plasmodium", en los que algunas de sus principales proteínas se encuentran ancladas a GPI. Estas proteínas son las encargadas de provocar cambios en el sistema inmunitario del huésped. Del mismo modo, se cree que muchos de estos anclajes de GPI son los causantes de efectos inflamatorios, como es el caso de la fiebre en la malaria. Asimismo, las proteínas ancladas al GPI también pueden funcionar como receptores de toxinas y parásitos. Por ejemplo, son receptores de toxinas como la aerolisina, proveniente de la eubacteria "Aeromonas hydrophila". De la misma manera, actualmente se cree que muchas enfermedades causadas por priones, como la enfermedad de las vacas locas o el Alzheimer, son causadas por endosomas con priones anclados a GPI. No obstante, se ha podido asociar la falta de anclajes GPI como un acelerador de la formación y la propagación de los priones. Micoproteína
La micoproteína es una forma de proteína unicelular, también conocida como proteína fúngica, se define en el "Diccionario de Inglés de Oxford" como ""Proteína derivada de hongos, especialmente producida para el consumo humano"". ""Myco"" es la palabra griega para "hongo". Glicoalcaloides
Un glicoalcaloide prototípico es la solanina (compuesto por el azúcar solanose y el alcaloide solanidina), que se encuentra en la patata. La porción de alcaloide de la glicoalcaloide también se conoce genéricamente como una aglicona. El glicoalcaloide intacta no se absorbe bien desde el tracto gastrointestinal, pero causa irritación gastrointestinal. La aglicona se absorbe y se cree que es responsable de los signos observados del sistema nervioso. Riproximina
La riproximina muestra una alta selectividad citotóxica para las líneas celulares tumorales. Sus glicanos de unión a la superficie celular son cruciales para su posterior internalización y citotoxicidad. La riproximina se une a dos tipos de aisloglicanos: a estructuras de N-glicanos de tipo complejo bi y triantenario (NA2 / NA3) y a la N-acetilgalactosamina (GalNAc), también conocida con el nombre de antígeno Tn, un O-glicano específico de las células cancerosas. Las glicoproteínas ASF y aBSM fueron posteriormente elegidas como glicoproteínas modelo para imitar las interacciones de unión de la riproximina con los dos tipos de glicanos. La capacidad de la riproximina para reticular las dos proteínas modelo reveló que la unión de los dos tipos de glicoconjugados se produce dentro de diferentes sitios de unión. Las implicaciones biológicas fueron analizadas en ensayos celulares. Se encontró que la citotoxicidad de la riproximina depende de su interacción específica y concomitante con los dos glicoconjugados. Por lo tanto, la potencia terapéutica de la riproximina se debe a su capacidad de reticulación y su alta especifidad para las células cancerosas exponiendo ambas estructuras NA2/NA3 y Tn. Glomalina
La Glomalina es una glicoproteína recalcitrante producida por los HMA, con elevada estabilidad, vida media entre seis y 42 años, lenta velocidad de degradación que depende del suelo de origen y se ha señalado que constituye el mayor componente de la materia orgánica del suelo. Esta proteína puede influir en la fertilidad del suelo al acomplejarse con el hierro (Fe), así como en la remediación de suelos contaminados mediante su acomplejamiento con elementos potencialmente tóxicos Glucocorticoide
• Aumento de las proteínas hepáticas. Al disminuir las proteínas de todo el organismo, las de las células hepáticas aumentan (también las de las células plasmáticas producidas por el hígado. La diferencia de producción entre las células extrahepáticas y las hepáticas, se cree que es debido a un efecto de cortisol que favorece el transporte de aminoácidos hacia el interior de las células hepáticas (y no a las otras células) y de las enzimas hepáticas necesarias para la síntesis de proteínas. Zona pelúcida
La zona pelúcida (ZP) está formada por filamentos compuestos de dímeros de glucoproteínas denominadas de forma genérica ZP1, ZP2, ZP3, ZP4. Estas proteínas son fuertemente glicosiladas, las cadenas de carbohidratos resultan la mitad de la masa de cada una de las glicoproteínas. Proteína ácida fibrilar glial
La proteína ácida fibrilar glial, proteína fibrilar acídica de la glia, también llamada filamentos gliales o proteína gliofibrilar ácida (GFAP), es una de las proteínas fibrosas que forman los filamentos intermedios del citoesqueleto intracelular, en particular de células gliales como los astrocitos y células de Schwann. Descrita por primera vez en 1971, la GFAP es una proteína de tipo III de los filamentos intermedios codificada por un gen que se encuentra, en humanos, en el cromosoma 17 (concretamente en 17q21). Farmacocinética
Finalmente, nos podemos encontrar entre un 7 % y un 10 % de hidratos de carbono (glucolípidos y glucoproteínas) que actúan como modulador de las proteínas receptores. Farmacocinética
De las proteínas plasmáticas quizás las de más interés sean las albúminas, por su cantidad y su capacidad para unirse a otras sustancias. Otras proteínas de interés son las glicoproteínas, las lipoproteínas y en menor medida las globulinas.