AchievementsRegnase-1がTLRやIL1β刺激依存性にどのような複合体を形成し機能するかを明らかにするために、Regnase-1のInteractome解析を行った。その結果、これらの刺激に対して、Regnase-1がプロテアソームによる分解に関わるβTRCPに加え、14-3-3タンパク質と結合することを明らかにした。S513リン酸化がRegnase-1と14-3-3の結合に必須であることが明らかとなった。βTRCPと14-3-3はRegnase-1とそれぞれ異なる複合体を形成した。14-3-3と結合したRegnase-1は、βTRCPによる分解から守られているにも関わらず標的mRNA分解が障害されており、この理由として、Regnase-1の核ー細胞質のシャトリングを14-3-3が阻害しているものと考えられた。実際、S513変異により14-3-3と結合しないRegnase-1を持つ変異マウスは、βTRCPによる分解が亢進していたが、TLR刺激によるサイトカイン産生に変化を認めなかった。