謙教授らのグループは、回転分子モーターであるV/A-ATPaseのスターター機構をクライオ電子顕微鏡で捉えることに成功し、ナノサイズの回転分子モーターの回転機構の全容解明へ繋がる知見が得られました。ATPを合成する分子モーター蛋白質があり、私達の日々の生活を支えています。結合した時に回転が連続的に起こります(定常状態)。ATPがない状態(基底状態)からどのようにATPが3つ結合する状態(定常状態)になるのかは、わかっていません。いうのは、反応初期だけに現れる構造を捉えることが大変困難だからです。V/A-ATPaseが活性化される様子をスナップショットとして見ることに成功しました。ATPが結合した構造になりました。ATPが1分子結合した状態の構造の寿命に比べ、ATPが2分子結合した構造の寿命が短いことが分かりました。̊回転に必要なことを示します。今回の成果により、回転分子モーター蛋白質の分子機構の理解が深まり、回転分子モーターの設計に役立つ情報を得ることができました。本研究により、基底状態にある回転分子モーターがATPの連続的な結合により定常状態へと移行する過程を解明することができました。ATPが加水分解する過程が必要であることが示されました。これは、以前我々が予想した3つの触媒部位のうちの2つの部位で起こる触媒過程の協同で軸の回転が起こるとした説を支持する結果になりました。このナノサイズで機能する分子機械の仕組みを理解することで、将来のナノマシーンの駆動部に応用できる人工分子モータータンパク質設計への応用が期待されます。(10万分の1ミリメートル)サイズの回転分子モータータンパク質の回転をクライオ電子顕微鏡で捉えた。当サイトへ掲載の記事・写真・図表などの無断転載を禁止します。