血液凝固第VII因子(FVII)は406ヶのアミノ酸残基から成る1本鎖のセリンタンパク分解酵素前駆体(50KDa)として血中を循環するビタミンK依存性糖タンパク質である。微量に存在する活性化FVII(FVIIa)とともに血管壁の障害や炎症による血管の活性化などで出現した組織因子(TF)とCaの存在下で複合体(図)を形成することによって血液凝固反応を開始する。血漿濃度は500ng/ml(10nM)で、その約1%がFVIIaとして循環している。肝臓で生合成された後、ビタミンKの存在下でN末端の10個のGlu残基がGlaとなるGlaドメイン、2つのEGFドメインおよび触媒ドメインから成る。GlaドメインはCaと配位結合してTFとリン脂質との結合に関与する。触媒ドメインはプロテアーゼ活性を担う。holeを形成してFVIIaになるが、単独では酵素作用はない。TFとの結合により活性型に推移して、凝固第X因子および凝固第IX因子を活性化して凝固反応を亢進/増幅する。3、ノックアウトマウスの表現形FVIIノックアウトマウス(FVII-/-)は胎児の発育には異常がないものの、分娩時に新生児の70%に致命的な腹腔内出血がみられ、生存した個体は24日齢までに頭蓋内出血で死亡した。50万に1人の頻度で発症する。ホモ接合体例(FVII活性2%以下)は出血症状を呈するが、無症候例もあり、FVII活性と出血症状との相関性は乏しい。