コラーゲンとは?コラーゲンの日公式サイトコラーゲンとは、アミノ酸が多数結合したタンパク質の一種です。コラーゲンは、身体を構成するタンパク質の一種で、全タンパク質の量の1/3を占めています。タンパク質は、20種類のアミノ酸の組み合わせにより成り立っていて、その形はさまざまで、身体の中での働きも異なります。現在、体内には28種類のコラーゲンが確認されていて、発見された順にI型、II型、III型...と名付けられていますが、いずれも、一定の決まった並び方で成り立っています。I型コラーゲンは皮膚、骨、腱などにもっとも多く含まれており、II型コラーゲンは軟骨に、また皮膚や血管壁にはIII型コラーゲンが比較的多く含まれていて、用途に合わせてそれぞれの働きを担っています。コラーゲンは構造や分子量によって性質が異なります。コラーゲンは構造や分子量によって性質が異なります。コラーゲンが熱によって変成したものがゼラチンです。ゼラチンをさらに加水分解して分子量を数千程度まで小さくしたものがコラーゲンペプチドです。3本鎖らせん領域(長さ約300nm)。両端に小さいテロペプチド。両端のプロペプチドが切断されて組織沈着サイズになる。硝子軟骨を除くほとんど全ての結合組織に存在する。腱,真皮,骨などに多い。α1(I)α2(I)骨形成不全症エーラスダンロス症候群II線維形成性。I型と同様の分子形態。軟骨,椎間円板線維輪,目の硝子体発生過程では他の組織にも存在。Nプロペプチドが切断されていないものも組織中に存在する。分子内鎖間ジスルフィド結合あり。I型と共存して真皮や動脈壁に多い。α1(III)エーラスダンロス症候群IV基底膜形成。C末端に球状領域(NC1)があり,残りは3本鎖らせん領域,N末には,システイン残基の多い7S領域がある。組織中には,部分的にプロセシングされたと考えられるポリペプチド鎖もα1鎖とα2鎖についてはある。分子内鎖間ジスルフィド結合あり。