Abstract生合成される蛋白質のほとんどは、そのアミノ酸配列に特有の立体構造(天然構造)を自発的に形成し機能を獲得する。多く存在することが明らかになってきた。天然変性蛋白質の多くは、多様な異なるリガンドと結合し、特異的な構造を形成することで機能を獲得する。メカニズムについては、明らかではない。あるEspBをモデルとして用いて、EspBによる多様なリガンド結合の詳細な物理化学的メカニズムを、明らかにすることを具体的な目的とした。フラグメント断片化を組み合わせた解析の結果、EspBは41番目から70番目のアミノ酸領域が、球状蛋白質のフォールディング中間体である、プレモルテングロビュール状態に似たαへリックス構造を形成し、C末端領域は高度にほどけた構造を取ることが分かった。上記のへリックス領域がEspBのリガンドであるαカテニンやビンキュリンと直接相互作用することが示唆された。以上より、EspBは、プレモルテングロビュール型の天然変性蛋白質であり、既に形成されている伸びたへリックス構造を介して、「構造選択」的な方法でαカテニンやビンキュリンと結合することが示唆された。