Achievements【研究目的】タンパク質の立体構造は、その静的構造を特徴づけるさまざまな特性量が提案され、理解が進んできた。その動的様相に関しては、まだそうした特性量が十分には検討されていない。ネットワーク解析法―の開発を目的としている。【研究方法】まず、PDBから取得したタンパク質立体構造データに対して基準振動解析を行い、振動モードごとにアミノ酸残基間の運動の相関を求めた。空間的に隣接し、かつ正の強い相関をもって運動する残基間を結んだ「分子内動的構造ネットワーク」を定義し、中心性指標の一つであるbetweenness(BTWN)を各アミノ酸について計算した。得られた結果をそれぞれのタンパク質の機能情報と対照させながら、動的構造を特徴づける方法を探求した。一つは、T細胞受容体+ペプチド+MHC複合体(TCRpMHC)、もう一つは、いくつかの多量体(3量体、4量体、6量体)の解析である。TCRpMHCでは、アミノ酸配列の異なる多くの複合体について行った解析の比較から、この複合体の動的構造特性を明らかにすることを試みた。その結果、高いBTWNをもつアミノ酸残基は、TCRとMHCそれぞれにおけるドメインの境界付近と、TCRとMHCの結合部位およびそこに位置するペプチドであることがわかった。後者では、TCRとペプチドとMHCの相互作用に関する重要な示唆が含まれていた。多量体の解析では、サブユニットの運動を円柱座標系で表現することで的確にその動きが捉えられること、また、サブユニットの接触面において高いBTWNをもつアミノ酸残基の特定が、多量体の動的構造の鍵となることなどがわかった。