AbstractfurinはRR/KXRのアミノ酸配列に対して基質特異性を持つセリンプロテアーゼで、ゴルジ装置トランス領域に局在しているTypeI膜蛋白質である。endoproteaseのチロシンを含むモチーフとは異なっていた。furinの細胞質ドメインに存在するチロシン残基をアラニンへの置換してもfurinのゴルジ装置局在は全く変化しなかった。免疫電顕による観察をおこない以下の結果を得た。TGN38/41の膜貫通及び細胞質ドメインのキメラcDNAを作成しそのまま、または細胞質ドメインのチロシン残基のアラニンへ置換を行い、COS-1細胞で発言すると変異を導入しないTGN38/41はゴルジ装置トランス局在を示した。変異TGN38/41は細胞表面に発現しゴルジ装置局在は示さなかった。endoproteaseキメラ蛋白質はゴルジ装置局在を示さなかった。酵母で報告されている同蛋白質のゴルジ装置局在化シグナルのチロシン残基をアラニンへ置換しても局在の変化は観察されなかった。3.前述のTGN38/41キメラcDNAとfurinのcDNAをCOS-1細胞にco-transfectし免疫電顕により両分子のゴルジ装置内分布を観察すると、TGN38/41はfurinと比較してよりトランスゴルジネットワークよりに分布していた。以上の結果はTypeI蛋白質のゴルジ装置局在化シグナルが酵母と哺乳動物細胞で異なり,さらにゴルジ装置内でのTypeI蛋白質の微妙な分布の差によりゴルジ装置局在化シグナルが異なることを示唆する。