密接な共同研究により多くの成果を挙げた。そのうち、立体構造解析の成果を中心に幾つか以下に列挙する。古久保博士はFTIIDサブユニットであるyTAF145/dTAF230のN末端にTBPと強く結合しその機能を阻害する活性領域TANDが、役割分担の異なる2個のサブドメインから構成されること、その一つTAND1が転写活性化ドメインと多くの機能的な共通点を持つことなどを示した。堀越博士はTBPと相互作用する因子を多数同定、その多くがヌクレオソーム構造変換因子ヒストンシャペロンなどのクロマチン因子であることを示した。CCG1相互作用因子として単離したCIBの立体構造をX線結晶解析法で明らかにした。神藤博士は清水博士との共同研究で、神経変性に関わるトリプレットリピート配列(CGG)_nが、クロマチン高次構造形成あるいはヌクレオソーム形成には高いエネルギーを必要とし、ヌクレオソーム配列の破壊を導いている可能性を示した。TRF1のDNA結合ドメイン単独、及びDNAとの複合体の立体構造解析を行った。Mybドメインの立体構造を決定した。白川はCpGメチル化信号を認識するメチル化DNA結合ドメインの単独とメチル化DNAとの複合体の立体構造解析を行った。その結果、メチルDNA結合ドメインは新規のα/βフォールドを持つことや、メチルCpG部位の認識機構を明らかにした。構造を基にヌクレオソームとの結合のモデルや、MeCP2とDNAとの結合のモデルを作成した。後者はRett症候群で見つかっているMeCP2の変異の解釈をある程度可能にした。