当サイトの情報を用いて行う一切の行為について何ら責任を負うものではありません。αヘリックス検索a-helix、αヘリックス構造タンパク質はアミノ酸がペプチド結合(-NH-X-CO-NH-X-CO-NH-、ペプチド鎖)で連なった構造である。このペプチド鎖中のH(水素)とO(酸素)は水素結合で引き合う性質があり、これがタンパク質の形を決める大きな要因である。あるアミノ酸のC=O基のOと、その4残基先のアミノ酸のN-H基のHが順次水素結合すると、ペプチド鎖はらせん構造をとる。これがαへリックスである。安定なαヘリックスはタンパク質」中に最もよく見られる構造のひとつで、一般のタンパク質では全アミノ酸の約1/4がαヘリックス構造になっている。ヘリックスの巻き方については大多数のものが3.6残基で右回りに1周し、アミノ酸の側鎖置換基はαへリックスの外側に突き出ている。掲載)削除された行タンパク質は[[アミノ酸]]が[[ペプチド]]結合(-NH-X-[[CO]]-NH-X-[[CO]]-NH-、[[ペプチド]]鎖)で連なった構造である。この[[ペプチド]]鎖中のH(水素)とO(酸素)は[[水素結合]]で引き合う性質があり、これがタンパク質の形を決める大きな要因である。ある[[アミノ酸]]のC=O基のOと、その4残基先の[[アミノ酸]]のN-H基のHが順次[[水素結合]]すると、[[ペプチド]]鎖はらせん構造をとる。これがαへリックスである。安定な[[αヘリックス]]はタンパク質」中に最もよく見られる構造のひとつで、一般のタンパク質では全[[アミノ酸]]の約1/4が[[αヘリックス構造]]になっている。ヘリックスの巻き方については大多数のものが3.6残基で右回りに1周し、[[アミノ酸]]の側鎖置換基はαへリックスの外側に突き出ている。