Å)のマップが次々に明らかにされるに至った。以下、BESP)と称した。falciparumイタの細胞溶解液を対象とするBESPから、赤血球内生存に関与する多タンパク質複合体の原子モデル構築を実現した。2引用上図右参照)、LbCas12aのdsDNAへの結合をアロステリックに阻害する。AcrVA4は二量体を形成するが、二量体化がCas12a阻害活性に必須あるいは阻害活性を亢進することはないことを確認した。(AsCas12a)はその独特のヘリックスバンドルによってAcrVA4の結合を阻害することも見出した。CRISPR-CasシステムのエフェクターCascade複合体は、ヘリカーゼかつヌクレアーゼであるCas3と協働して外来DNAを分解する。一方で、Cas3を欠損している宿主細胞では、バクテリアTn7様トランスポゾンと協働して、DNA断片の転移を誘導する。より解明し、bioRxivに投稿した。(tniQはtnsDのホモログ;LとRは反復配列)を提案していた。(筆頭著者のTweetからの引用した下図参照)。標的DNAが結合したクライオ電顕再構成構造から、PAMの認識とR-ループ形成を担う相互作用のモデルも提案した。(細胞外膜)とで形作られている*。LPSは細胞質で生成され、細胞内膜のペリプラズム側から引き出され、ペリプラズムを横断して細胞外膜へと輸送され、細胞外膜の細胞外側に位置するに至る。LptAおよびLptD-LptEで形作られるブリッジを経て細胞外膜の細胞外表面側へと到達する。cloacaeについてX線結晶構造解析により解かれ、その結果、LptB2FGC複合体がLPSに結合し、それに伴いLptB2FGC複合体のコンフォメーションが変化し、LPSが非可逆的に細胞外膜へ輸送される過程の分子機序が詳らかにされた。LptAおよびLptDのβゼリーロール構造を経て細胞外膜表面に至る。先行研究では、LptFとLptGが対称関係にありいずれもがLPSの輸送経路になるとされていた。βゼリーロール構造ドメインがLptFに選択的に重なる。して、LptFからLptDまでLPSの輸送経路となるβゼリーロール構造が連続し、LptGを経由した輸送は発生しない。ATPの加水分解とLPSの共役関係が、LptCと結合している状態のLptB2FGC複合体でより強くなることも同定された。ATPのLptB2FGC複合体への結合と加水分解のサイクルと、1分子のLPSがLptB2FGC複合体チャンバーからLptCひいてはブリッジへの押し出される事象とが、共役する。LptB2FGC複合体の構造比較と変異誘導実験からブリッジの入り口にゲート構造が存在し、ATPの加水分解には影響することなく、その開閉によってブラウン運動によるLPSの細胞内膜への逆行が防止されることを示唆した。