よりアミノ酸を1個だけ別のアミノ酸に置換する手法で、このホスホリパーゼの一次構造のうち、4アスパラギン酸残基をグリシンに、2ヒスチジン残基をアラニンにそれぞれ変換した6箇の変異体酵素をつくり、それぞれの酵素活性と溶血活性を測定した。本酵素と牛膵デオキシリボヌクレアーゼIとの構造上の相同性が判明したので、比較参照して解析した結果、151位,296位のヒスチジン、295位のアスパラギン酸は酵素の触媒活性および溶血活性に必須で、233位のアスパラギン酸は296位ヒスチジンと水素結合して酵素活性に影響を与え、126位および156位のアスパラギン酸は基質の認識に関与していることが明らかとなった。notatumのホスホリパーゼBのGPIアンカー蛋白質としての構造特異性および遺伝子の発現。本酵素の遺伝子を大腸菌にトランスフェクトして、不活性型の蛋白質として発現させることに成功した。本酵素がC末端に疎水性ペプチド領域を持ち、分子内にイノシトールを含むGPIアンカー蛋白質であることを見出し、かつ本酵素が菌のプロトプラストの膜表面から自己触媒的分解により遊離されてくることを証明した。thuringiensisのホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼC(PIPLC)の大量生産系の構築。brevisのホストーベクター系を用い、本酵素の遺伝子を発現させて、大量に酵素を産生させ、構造-活性相関の研究を行うのに充分な素地をつくった。thuringiensisの培養に比べ、薬500倍となった。