既存のポートフォリオから選択して下さいこの審決には、下記の判例・審決が関連していると思われます。5月12日出願公開、特開2005-118052〕について、次のとおり審決する。本件審判の請求は、成り立たない。オーストラリア)に出願された特願平1-507672号の一部を特許法第44条第1項の規定により平成13年1月26日に分割出願した特願2001-18464号の一部を、同項の規定により平成15年5月21日に分割出願した特願2003-143508号の一部を、さらに、同項の規定により平成17年1月5日に分割出願したものであって、その請求項1?4に係る発明の要旨は,平成19年11月29日付けの手続補正書によって補正された明細書の特許請求の範囲に記載されたとおりのものと認められるところ、その請求項1、2に係る発明(以下、それぞれ「本願発明1」、「本願発明2」という。)の要旨は、次のとおりのものである。該ALSが、以下の部分的N末端アミノ酸配列:XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys-[式中、XaaはGlyまたはAlaを表す]を有し、さらに、非複合体形成IGF-1、IGF-2、またはBP-53に結合するその無能力、およびIGF-1と複合体を形成した場合にはBP-53に結合するその能力によって特徴付けられ、ここに該ALSは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約84ないし86kDaの分子量を有し、該ALSはN-グリカナーゼで処理した後は66kDaの分子量を有する組成物。該ALSが、以下の部分的N末端アミノ酸配列:XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys-[式中、XaaはGlyまたはAlaを表す]を有し、さらに、非複合体形成IGF-1、IGF-2、またはBP-53に結合するその無能力、およびIGF-1と複合体を形成した場合にはBP-53に結合するその能力によって特徴付けられ、ここに該ALSは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約84ないし86kDaの分子量を有し、該ALSはN-グリカナーゼで処理した後は66kDaの分子量を有する組成物。第2.当審の拒絶理由これに対して、当審において平成19年5月22日付けで通知した拒絶の理由は、以下のとおりのものである。1.本願発明1は、特許法第29条第1項第3号に該当し、特許を受けることができない。2.本願発明1及び2は、特許法第29条第2項の規定により、特許を受けることができない。3.この出願は、明細書及び図面の記載が、特許法第36条第3項?同条第5項に規定する要件を満たしていない。ここでいう特許法は、平成2年改正法前の特許法である(以下、同じ。第3.優先権主張について本願は、1988年7月14日(以下、「第1優先日」という。)に出願されたオーストラリア出願PI9314号明細書(以下、「第1優先権明細書」という。)及び1989年3月23日(以下、「第2優先日」という。)に出願されたオーストラリア出願PJ3350号明細書(以下、「第2優先権明細書」という。)を基礎として、パリ条約による優先権主張を伴うものである。パリ条約に基づく優先権の利益を享受できるためには、その優先権明細書に本願発明が記載されていたことが必要であるから、以下、この点について検討する。本願発明1及び2に係る複合体は、前記の通り、該複合体のサブユニットであるALSが、その部分的N末端アミノ酸配列や、還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約84ないし86kDaの分子量を有し、該ALSはN-グリカナーゼで処理した後は66kDaの分子量を有する等の特性で特定されている。第1優先権明細書には、これらのN末端アミノ酸配列や分子量によりALSが特定された複合体の発明は開示されていないことは明らかである。してみると、本願発明1及び2は、第2優先日以降の明細書によって、その発明の構成に欠くことができない事項がはじめて明らかにされたといえるから、本願発明1及び2に係る優先権の主張が認められるとしても、それは第2優先明細書に基づくものであり、本願発明1及び2の新規性、進歩性の判断の基準日は、早くとも第2優先日ということになる。「しかしながら、本願請求項1に記載された組成物は、ALS、IGFおよびBP-53よりなるもので、この複合体は、PI9314に記載されるものです。そのため、請求項1?4は1988年7月14日の優先日に権利を与えられるものと思料します。ALSの部分的アミノ酸配列の請求項1における記載は、単にALSの固有の特性を引用し、それは、非複合体形成BP-53または非複合体形成IGFではなく、複合体形成BP-53に関してその特性の説明を可能とし、また、特許請求された組成物の調製を可能とするPI9314に記載されるALSの精製です。本願の請求項1及び2においては、発明の構成に欠くことができない事項の一部として、ALSのN末端アミノ酸配列や分子量を記載しているのであり、技術的思想の創作である本願発明1及び2は、該請求項の記載に基づいて把握されるところ、そのような技術的思想が第1優先権明細書に記載されていないことは明らかである。したがって、請求人のこの主張は採用することができない。第4.特許法第29条第1項第3号について1.本願発明1について本願発明1は、精製されたIGF、精製されたBP53(以下、請求項の他の部分の記載に合わせて「BP-53」という。)、及び精製されたALSの複合体よりなる組成物であって、該ALSは、請求項1の記載によれば、IGF、BP-53のみには結合しないが、IGFと結合したBP-53に結合し、特定のN末端アミノ酸配列を有し、還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約84ないし86Kの分子量を有し、該ALSはN-グリカナーゼで処理した後は66Kの分子量を有するものである。(以下、「引用文献2」という。)は、本願の発明者が著者であるIGF結合蛋白質複合体の酸不安定サブユニット(ALS)の特徴付けに関する文献であって、(1)「インスリン様成長因子(IGFs)は、150,000ダルトン(150K)複合体として主に循環し、酸安定53K糖タンパク質(BP-53)が、IGFとの結合成分であると思われている。本研究は、酸不安定サブユニット(ALS)がその結合サブユニットと反応して、150K複合体を形成するという仮説を検証した。ALS活性は、共有結合BP-53-I^(125)ラベルIGF-I追跡子が約60Kから約150Kへ変換されることで定量された。pH8.2での血清のDEAE-Sephadexクロマトグラフィーは、30-60KのBP-53免疫反応性の分離したピークと100-110KのALSのピークをもたらし、後者を混合すると、BP-53のピークは150Kに変換された。全血清は100-110KのALSも含んでおり、これはBP-53と複合していない。ALSは著しく酸不安定であり、pH4.5以下では不可逆的に活性を失う。これらの結果により、血清には、酸安定IGF結合蛋白質BP-53がIGFsに引きつけられると、BP-53と相互作用して150Kの形態に変換される酸不安定蛋白質が含まれることが確認される。」(第265頁要約左欄第1行?右欄最終行)、(2)「結論として、本報告で説明された実験により、見かけ分子量が150KのIGF結合蛋白質複合体は、IGF-IあるいはIGF-IIに引きつけられる酸安定結合サブユニットに連合するALSからなるというFurlanettoとHintzとかれらの同僚の仮説を基礎とする、仮説を強く支持するものであった。BP-53と全両IGFは、血清中で約等モル濃度で存在し、ALSは明らかに過剰に存在するという事実は、本質的に血清中の全ての両IGFが150K複合体中で見出される理由を説明する。」(第271頁右欄第17行?第27行)、及び(3)「フリーのALSは、高速ゲル浸透クロマトグラフィーによる決定では、100-110Kと思われる。SDS-PAGEあるいは他の方法を用いた将来の研究で、この評価分子量が正しいかどうか証明すべきである。」(第271頁左欄第37行?第41行)と記載されている。以上のように、引用文献2は、ヒト血清中に存在する150KのIGF結合蛋白質複合体は、IGFに結合した酸安定結合サブユニット(BP-53)に、さらに結合したALSからなるという仮説を証明したものであって、血清から精製したALSは、高速ゲル浸透クロマトグラフィーによる分子量が100-110Kであること、及び、約60KのBP-53-IGF-I複合体に精製したALSを混合すると、150Kの複合体を形成したこと、ALSはBP-53には結合しないが、IGFに結合したBP-53に結合することが記載されている。3.対比そこでまず、本願発明1と引用文献2に記載された事項を比較する。本願発明1に係る組成物は、精製されたIGF、精製されたBP-53、及び精製されたALSの複合体よりなる組成物であり、複合体自体の分子量については請求項1に記載されていないものの、本願明細書には、「純粋なALSはBP-53を150kDa形態に変換できることを確認するために、図8に示した競合結合実験で用いたものと同様なインキュベーション混合物をスーパーローズ12上のゲルクロマトグラフィーに付した。]-標識IGF-IIは放射能活性の単一ピークのように見え、画分34にピークが出現する。分画前におけるこのトレーサーと純粋ALS(100ng/200μl)とのインキュベーションは放射能活性プロフィールに影響を与えず、ALS単独ではIGF-IIトレーサー(図9、左)を結合させることができないことが示される。1ng/200μl純粋BP-53とのIGF-IIトレーサーのインキュベーションの結果、放射能活性の70%が60kDa形態に、即ちBP?53-IGF-Iに変換される。このインキュベーションが100ng/200μl純粋ALSも包含する場合、60kDa複合体は実質的に150kDa形態に変換され(図4、右)、複合体形成には純粋IGF、純粋BP-53、および純粋ALS以外の成分は必要でないことが示される。2に記載の精製された150KのIGF結合蛋白質複合体は、IGFに結合したBP-53にさらに結合したALSからなる複合体であって、ALSはBP-53には結合しないが、IGFに結合したBP-53に結合することが記載されているので、上記引用文献2記載事項(1)の「pH8.2での血清のDEAE-Sephadexクロマトグラフィーは、30-60KのBP-53免疫反応性の分離したピークと100-110KのALSのピークをもたらし、後者を混合すると、BP-53のピークは150Kに変換された」という記載中の150K複合体は、DEAE-Sephadexクロマトグラフィーにより精製されたIGF-BP-53結合体と精製されたALSの複合体であり、150Kという本願発明1に係る複合体と同じ分子量を有するものである。酸不安定サブユニット(ALS)の複合体よりなる組成物」である点で一致し、以下の(イ)及び(ロ)の点で相違する。(イ)複合体を構成するIGF、BP53及びALSについて、前者では「精製された」との特定がされているのに対し、後者では、特にそのような特定がされていない点(ロ)複合体を構成するALSについて、前者では、「部分的N末端アミノ酸配列」と、「非複合体形成IGF-1、IGF-2、またはBP-53に結合するその無能力、およびIGF-1と複合体を形成した場合にはBP-53に結合するその能力」及び「還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約84ないし86kDaの分子量を有し、該ALSはN-グリカナーゼで処理した後は66kDaの分子量を有する」という特性により特定されているのに対し、後者では、「高速ゲル浸透クロマトグラフィーによる分子量が100-110K」及び「BP-53とIGF-Iの複合体に結合するがBP-53には結合しない」という特性で特定されている点4.判断(1)相違点(イ)について本願発明1も引用文献2に記載された複合体も、複合体という物自体として見れば、いずれもIGF、BP-53及びALSという3種のサブユニットから構成されるものであって同一のものである。それらのサブユニットが精製されたものであることは、本願発明1が複合体の製造方法の発明であればその原料の相違となりうるとしても、本願発明1のような複合体よりなる組成物という物自体の発明に関しては構成上の相違とはなり得ない。したがって、この点は実質的な相違点とはいえない。(2)相違点(ロ)について上記と同様に、複合体を構成するALSを、その部分的N末端アミノ酸配列や、各種の特性でいくら特定したところで、ALSという物質自体としては変わらないし、それをサブユニットとする複合体自体も何ら変わるものではない。本願発明1も引用文献2に記載された発明も、IGF、BP53およびALSからなる複合体に係るものであり、複合体という物自体としては同一のものである。したがって、この点は実質的な相違点とはいえない。(3)小括すなわち、本願発明1は、すでに第2優先日前に得られ、刊行物に記載されていたIGFの150kDaの複合体について、それを構成するサブユニットであるALSの部分的N末端アミノ酸配列や分子量についての新たな知見を得て、それを以て該複合体を特定したものにすぎず、本願発明によって新たな複合体が提供されたというわけではない。したがって、本願発明1は、引用文献2に記載された発明であり、特許法第29条第1項第3号に該当し、特許を受けることができない。No.4,p.799-801にも記載されているように、本願第1優先日前においても、既に周知の複合体でもある。)第5.本願発明2について1.特許法第36条第4項第2号及び第5項について本願発明2は、「医薬上または獣医学上許容される担体もしくは添加剤」を発明の構成要件としていることからみて、医薬組成物であると認められるが、具体的な医薬用途が請求項2に記載されておらず、その特許を受けようとする発明が不明確である。用途発明において用途が十分に特定されていない場合。例:「...からなる医薬」、「...からなる治療剤」、「...からなる農薬」」という記載があることを付言する。2.特許法第36条第3項について本願発明2は、特定の医薬に用いることが特定されていないのは、上述のごとくであり、本願発明2に係る組成物の用途には、すべての医薬用途が含まれることになる。すると、IGFが特定の疾患の治療に用いることができることは本願出願時の技術常識であるとしても、それ以外の全ての疾患の治療に用いることができるとは考えられないから、本願発明2は使用できない医薬用途に用いる医薬組成物を含むことになる。他の成長プロセスにおける効力についてみても、その根拠として提出された参考資料1?6は本願の出願日から6?18年経過後に頒布された文献であり、本癌発明2の組成物が本願の発明の詳細な説明において実施可能に記載されていることを示すものではない。本願の発明の詳細な説明には、本願発明2を当業者が容易に実施できる程度に、その発明の目的、構成及び効果が記載されているものとはいえない。以上のように、本願は、請求項2に係る特許を受けようとする発明が明確に記載されていないので、特許を受けようとする発明の構成に欠くことができない事項のみを記載したものとは認められず、特許法第36条第4項第2号及び第5項に規定する要件を満たしていない。本願の発明の詳細な説明には、請求項2に係る発明を実施することができる程度に発明の目的,構成及び効果が記載されているとは認められず、本願は特許法第36条第3項に規定する要件を満たしていない。第6.むすび以上のとおりであるから、本願請求項1に係る発明は、特許法第29条第1項第3号に該当し、特許を受けることができないものである。本願は、特許法第36条第3項、第4項第2号及び第5項に規定する要件を満たしておらず、特許を受けることができないから、本願は拒絶をすべきものである。よって、結論のとおり審決する。