TGF-βのII型レセプターは遺伝性大腸癌などで突然変異が起こることから、重要な癌抑制遺伝子と考えられている。我々は胃癌の組織でのTGF-βレセプターの発現を検討し、胃癌組織ではむしろTGF-βレセプターは増えている所見を得た。前立腺癌の細胞株LNCaPではTGF-βのI型レセプターの発現が無くなっていることを確認した。TGF-βIII型レセプターのリガンドとの結合部位をIII型レセプターの変異クローンを用いて検討し、結合部位にはN末端近傍とC末端近傍の2カ所があることを確認した。TGF-βのI型レセプター活性化にはGSドメインとよばれる特異的構造が重要であることが知られている。位置する172番目のセリンや176番目のスレオニン残基を置換すると細胞の増殖抑制シグナルは伝達されなくなるのに対し、細胞外マトリックスの産生は正レセプターと同様に伝えられることを確認した。TGF-βのI型レセプターと結合することを見いだした。FT-αはRasなどの低分子量G蛋白質に作用し、膜との結合を促進する酵素である。FT-αは活性化されたI型レセプターとより強く結合し、またI型レセプターによってリン酸化されることが明らかになった。