AbstractGPIa/IIaに結合すると思われる蛇毒rhodocytinの特異性を確認するために、GPIa/IIaのレコンビナントを組み込んだリポソームを作成し、rhodocytinとの結合を確認した。rhodocytinを用いたアフィニティカラムを作成し、血小板膜糖蛋白との結合を見ることにより、GPIa/IIaとの結合を確認した。これまでに、GPIa細胞内ドメインにチロシンキナーゼであるSrcが結合しており、コラーゲンとGPIa/IIaの結合によりSrcの活性化が起きること、またSrcの活性化のためにはGPIa/IIaがクラスタリングを起こす必要があること、SrcとCasとよばれるアダプター蛋白が結合し、CasがSrcのチロシンキナーゼ活性により燐酸化されることを見いだした。GPIaからCasに至る信号伝達系路は、細胞内cAMPの増加によっても抑制されなかった。C-γ2の活性化は、細胞内cAMPの増加により著明に抑制された。GPIa/IIaはこのようにコラーゲン惹起血小板活性化の特徴をよく示しており、コラーゲン受容体の代表的なものの一つであることが確認された。rhodocytinでなく、抗GPIa抗体のF(ab′)2部分を精製し、これをシャーレにコーティングしたものに血小板を張り付け、その活性化を判定することも行った。complexの形成に至る信号を惹起することを確認した。