{d}}}の温度依存性は上に凸の曲線になる。{d}}=0}の交点が低温変性と熱変性の温度である。酸変性・アルカリ変性編集タンパク質はpHの変化によっても変性する。pHが極端に変化すると、タンパク質の表面や内部の荷電性極性基(Glu、Asp、Lys、Arg、His)の荷電状態が変化する。これによってクーロン相互作用によるストレスがかかり、タンパク質が変性する。圧力変性編集タンパク質は圧力変化によって変性することが知られている。MPa)近傍でもっとも安定であり、数100MPa程度で変性する。程度でもっとも安定である。そのため、温度によっては変性状態にあるものが加圧によって巻き戻ることがある。圧力変性は天然状態よりも変性状態の体積が小さいために起こるものであり、ルシャトリエの原理で説明できる。尿素やグアニジン塩酸は水素結合によるタンパク質の構造安定性を、結合間に割り込むことで低下させる作用を持つため、その溶液中でタンパク質は変性する。このようにタンパク質を変性させる作用をもつ物質は変性剤と呼ばれる。通常は変性剤とは呼ばれないが、界面活性剤もタンパク質を変性させる作用がある。機能編集タンパク質は生物に固有の物質である。その合成は生きた細胞の中で行われ、合成されたものは生物の構造そのものとなり、あるいは酵素などとして生命現象の発現に利用される。類似のタンパク質であっても、生物の種が異なれば一次構造が異なることは普通である。タンパク質はアミノ酸が多数結合した高分子化合物であるが、人工的な高分子のように単純な繰り返しではなく、順番がきっちりと決定されている。これは、そのアミノ酸の種と順番がDNAに暗号で記述されていることによる。遺伝子暗号は往々にしてその形質に関係するタンパク質の設計図であると考えられる(一遺伝子一酵素説)。エンゲルスは「生命はタンパク質の存在様式である」と言ったが、故のないことではない。タンパク質の生体における機能は多種多様であり、たとえば次のようなものがある[14]。代謝などの化学反応を起こさせる触媒である酵素[15]。細胞内で情報を伝達する多くの役目も担う[16]。何かを運ぶ機能を持つ種類で、酸素を運ぶ赤血球中のヘモグロビンや血液中に存在し脂質を運ぶアルブミン、コレステロールを運ぶアポリポタンパク質などが当たる[16]。栄養の貯蔵に関与するタンパク質であり、卵白中のオボアルブミンや細胞中で鉄イオンを貯蔵するフェリチンやヘモシデリンなどである[16]。運動に関与するタンパク質。筋肉を構成する筋原繊維のアクチン、ミオシンなど。細長いフィラメントを構成し、互いが滑りあう事で筋肉の収縮や弛緩を起こす[14]。免疫機能に関与する種類であり、抗体とも言われる。B細胞によって作られるグロブリンがこれに当たる[16]。調節タンパク質DNAのエンハンサーと結合して遺伝発現を調整するタンパク質や、細胞内でカルシウムを使って他のたんぱく質の働きを調整するカルモジュリンなどが当たる[16]。その他、よく知られたタンパク質に下村脩が発見した蛍光に関わる提灯形状のタンパク質であるGFP[9]やRFPなどがある。特定波長域の励起光を受けると蛍光を発する。スナギンチャクなど)にみられる。これらのタンパク質が機能を発揮する上で最も重要な過程に、特異的な会合(結合)がある。酵素および抗体はその基質および抗原を特異的に結合することにより機能を発揮する。構造形成、運動や情報のやりとりもタンパク質分子同士の特異的会合なしには考えられない。イオン結合が作られ安定化することで実現される。(重量比順)を必ず含む。どのようなアミノ酸から構成されているかによって、組成比は多少異なる。生体材料においては窒素の重量比が16%前後の値をとることが多いため、窒素量Nの6.3倍を粗蛋白量と定義する。このほか、システイン、シスチン、必須アミノ酸であるメチオニンに由来する硫黄の組成比が高く、さらにリン酸の形でタンパク質に結合されているリンも多い。ジブロモチロシンに由来する臭素、ジヨードチロシン、トリヨードチロシン、チロキシンに由来するヨウ素がわずかに含まれることがある。ヘモグロビンや多くの酵素に含まれる鉄、銅や、一部の酸化還元酵素に含まれるセレン(セレノシステインの形をとる)などもある。タンパク質の栄養価編集タンパク質の栄養素としての価値は、それに含まれる必須アミノ酸の構成比率によって優劣がある。タンパク質を構成するアミノ酸の比率から算出するプロテインスコア、ケミカルスコア、アミノ酸スコアがある。化学的に算定する後三者の方法は、算定方法に細かな違いがあるが、最終的には必須アミノ酸各々について標品における含量と標準とされる一覧とを比較し、その中で最も不足しているアミノ酸(これを第一制限アミノ酸という)について、標準との比率を百分率で示すもの。この際、数値のみだけでなく、必ず第一制限アミノ酸の種類を付記することになっている。生物価(BV)とは、吸収されたタンパク質の窒素量に対して,体に保持された窒素量の比を百分率で示した値のこと。内因性の糞尿への排泄量を補正する。生物価(BV)=体内保留窒素量/吸収窒素量×100(%)という式で表される。正味タンパク質利用率(NPU)とは、摂取したタンパク質(窒素)のどれだけの割合が体内でタンパク質(窒素)として保持されたかを示した値のこと。(%)という式で表される。体重/日)であるとされている。これは、窒素出納実験により測定された良質たんぱく質の窒素平衡維持量をもとに、それを日常食混合たんぱく質の消化率で補正して推定平均必要量を算定している。体重/日)[17]例えば体重70kgの成人の日本人ならタンパク質の必要量は、50g/日となる。kcal/gであり、仮に15%の値を当てはめると、以下のとおりとなる。2007年の報告では、タンパク質の過剰な摂取は腎臓疾患や糖尿病性腎症を悪化させるとされている[19]。炭水化物とタンパク質の摂取量によって10段階に分けて分析し、炭水化物の摂取量が1段階減り、タンパク質の摂取量が1段階増えるごとに、心筋梗塞や脳卒中の発症のリスクが4%ずつ増え、低炭水化物・高タンパク質のグループでは、そうでないグループに比べて発症リスクが最大1.6倍高まったとの報告がある[20]。2002年のWHOの報告書では、カルシウムの摂取量が多い国に骨折が多いという「カルシウム・パラドックス」の理由として、タンパク質によるカルシウム必要量を増大させる酸性の負荷の影響があるのではないか、と推論されている[21]。ハーバード大学で、栄養学を教えているウォルター・ウィレット教授は、タンパク質を摂取しすぎれば酸を中和するために骨が使われるので骨が弱くなる可能性がある、として注意を促している[22]。65歳以上の男性に2g/kg体重/日以上のタンパク質を摂取させると、血中尿素窒素が10.7mmol/L以上に上昇し、高窒素血症が発症することが報告されていること等により、成人においては年齢にかかわらず、タンパク質摂取は2.0g/kg体重/日未満に留めるのが適当とされている[17]。70kgの体重のヒトならばタンパク質140g/日に相当し、摂取基準の1.5-2倍に相当する。栄養学ではタンパク質全体の量を測定することが重要であり、また生化学で特定のタンパク質を分離精製した際にも、それがどの程度の量であるかを求める必要がある。これらのために一般的なタンパク質の定量分析法が多数開発されている。精度の高い方法としては、燃焼後に窒素量を測定するデュマ法、硫酸分解後にアンモニア量を測定するケルダール法などがある。アミド結合(ペプチド結合)の検出を用いたビウレット法、それにフェノール性水酸基等の検出を組み合わせたローリー法、色素との結合を観測するブラッドフォード法などがある。特殊なタンパク質編集イエローストーン国立公園では、熱水の中で生育する細菌が発見されている。このような高温環境で生きられる生物のタンパク質にはどのような特徴があるか、全貌は解明されておらず、外見上も他のタンパク質と差は認められない。分析の結果、熱に弱いアミノ酸(アスパラギン・システイン・メチオニンなど)の含有量が比較的少なく、逆にプロリンが多く含まれていることが判明した[23]。逆に低温で機能を失わないタンパク質は不凍タンパク質と呼ばれ、魚類から発見され1969年に単離に成功した。このタンパク質が低温で活動できるメカニズムは、氷晶核が形成されにくい構造を持つためと考えられる[23]。複合タンパク質編集タンパク質には、アミノ酸配列のヌクレオチドだけで構成される単純タンパク質と、その外側にアミノ酸以外の装飾をもつ複合タンパク質がある。複合タンパク質が纏う装飾には、主に糖とリン酸がある[24]。タンパク質が付随させる糖は単糖からなる糖鎖であり、アミノ酸アスパラギンの残基に、N-アセチルグルコサミンとマンノースが繋がったコア構造という土台の先に、分岐も含め多様な構造をつくる。このようにタンパク質に接続する単糖の種類は9種[25]しか見つかっていない。赤血球の細胞膜をつくるタンパク質に繋がる糖鎖の種類が、ABO式血液型を決定づけている[24]。この糖鎖は、その種類ごとに異なるレクチンという他のタンパク質があり、この組み合わせで情報交換を行う役割を担っている[24]。アミノ酸のトレオニンやチロシンなどが持つ水酸基残基と結びつくリン酸は、アデノシン三リン酸(ATP)から供給され、リン酸を放出したATPはアデノシン二リン酸になる。リン酸化はタンパク質の働きを活性化したり、逆に抑制する働きを持つ。ひとつのタンパク質の活性化は次のタンパク質のリン酸化を促し、これが連続することで多岐にわたる情報伝達が行われる。この様子は「リン酸化カスケード」と呼ばれる[24]。タンパク質は必要な時に作られ、使われ続けるうちに充分な機能を発揮できなくなる。分子シャペロンなどによる修復を受けるが、やがてタンパク質も寿命を迎える。その期間は種類によって異なり、数ヶ月のものから数十秒しか持たないものもあり、それぞれ生体内部で分解される[26]。その判断が下されるメカニズムは明らかになっていないが、タンパク質の寿命が近づくとリジン残基にユビキチンという非常に小さなタンパク質が付着する。1つだけでは特に変化は起こらないが、次々に結合して4個以上のユビキチン鎖状になると、タンパク質はプロテアソームと呼ばれる筒状構造体の中に導かれ、この中でペプチドにまで分解される。この一連の反応はユビキチン・プロテアソームシステムと呼ばれる[26]。ひとつの主要なタンパク質分解機構としてオートファジーがあり、一度に多くのタンパク質が分解されるため、飢餓状態において重要度の低いタンパク質を分解してアミノ酸を補充する場合などに機能する。低炭水化物ダイエットご用心...発症リスク高まる2012.07.08読売新聞。光文社、2003年5月。978-4334973964。1995年、第2版第6刷。4-8079-0340-3。武村政春『たんぱく質入門』講談社、2011年、第1刷。978-4-06-257730-4。110001826976。関連項目編集ウィキメディア・コモンズには、タンパク質に関連するカテゴリがあります。アルツハイマー病に関連するとされている変異性のタンパク質。Medpedia「タンパク質」の項目。3.0のもとで利用可能です。プライバシーデスクトップ。