とおり、基質は酵素と結合し、酵素基質複合体を経て分解されますが、酵素と基質はちょうど鍵と鍵穴のような関係にあり、基質という鍵穴にすっぽり結合する酵素は限られています。アミラーゼはデンプンと反応しますが、脂肪とは反応しません。酵素が特定の基質としか反応しない性質を基質特異性といいます。酵素と基質は鍵と鍵穴の関係にありますが、酵素の立体構造のすべてが基質と関わっているとは限りません。酵素の一部の立体構造が相手基質にとって「鍵」となっているのです。この基質に関わる一部の立体構造「鍵」を活性部位といいます。活性部位は活性中心とも呼ばれますが、どちらも重要なキーワードです。酵素の中にはそれ自体では働きを示さないものがあります。これらは補助因子と呼ばれる物質と結合し、初めて酵素としての働きを持ちます。補助因子は補酵素と金属イオンに大別されます。カルシウムイオンはアミラーゼの補助因子です。アミラーゼとカルシウムイオンが結合することでアミラーゼ本来の働きが表れます。多くの酵素は金属イオンでなく補酵素と呼ばれるタンパク質を補助因子としています。酵素と結合して酵素の働きを活性化させる物質を補助因子という。補助因子はタンパク質の補酵素と金属イオンに分けられる。補酵素はあくまでも酵素と同様タンパク質です。酵素と違って一般的に分子量が小さく、熱に強い性質を持ちます。代表的な補酵素にNAD+やNADP+があります。補酵素を必要とする酵素本体をアポ酵素といい、補酵素とアポ酵素が結合したタンパク質をホロ酵素といいます。このホロ酵素が基質と結合して酵素基質複合体を作りますが、アポ酵素単体あるいは補酵素単体では基質と結合できません。アポ酵素と補酵素が結合したホロ酵素が基質特異性を持つのです。酵素には加水分解酵素やトランスフェラーゼといった種類があり、多くは「~アーゼ(ase)」というサフィックスがつく。医学と薬学の研究で酵素の解明が進むと、その多様性を管理するために分類法が必要になりました。酵素委員会は、酵素をECから始まる番号で命名しました。ある物質の一部を別の物質に移す例えば、リアーゼは物質から二酸化炭素などの物質を脱離させる酵素です。二酸化炭素を脱離させる酵素をデカルボキシラーゼといいます。高校生物ではリアーゼ=デカルボキシラーゼのように習いますが、デカルボキシラーゼはリアーゼの一種です。基質と酵素を同じ容器に入れた時の反応を観察する。この時、基質の濃度を上げていくと反応速度は一定値まで上昇するが、その後は濃度を上げてもほとんど上昇しない。この二つの現象について理由を述べなさい。基質濃度が低い時は濃度上昇にともなって単位時間当たりに作られる酵素基質複合体の量が増加するため反応速度が上昇するが、すべての酵素が酵素基質複合体を形成した段階で基質濃度を上げても反応に関わらない基質が生じ、反応速度の上昇が止まってしまうから。