酵素は通常、タンパク質ですが、酵素として機能するRNA分子も存在します。酵素は、反応の活性化エネルギーを低下させます。活性化エネルギーとは、反応が起こすエネルギーの必要量です。酵素は、より効率的な反応を起こすために、基質に結合します。酵素と基質が結合する部分は「活性部位」と呼ばれます。活性部位では、酵素の形状がわずかに変化するため、基質にしっかりとフィットし、酵素/基質複合体が形成されます。酵素活性は、温度、pH、濃度など様々な要因の影響を受けます。酵素は、結合できる基質が存在し、温度とpHが最適状態であるときに、もっとも活性化します。温度:一般に、温度を上げると反応が速くなり、温度を下げると反応が遅くなります。極端な高温になると酵素の形状(変性)が失われるので、反応が止まる場合があります。pH:各酵素には最適なpH範囲があります。最適ではないpHにすると、酵素活性が遅くなります。極端なpH値は、酵素を変性させる可能性があります。酵素濃度:結合できる基質が存在する限り、酵素濃度が高いほど反応が早くなります。すべての基質が酵素に結合されると、反応は終了します。基質濃度:基質濃度を上げると、反応速度は一定水準までは早くなります。すべての酵素が結合すると、基質だけが増えても反応しなくなります。そこに酵素が産生されると、最高の速度で、基質と結合します。酵素は「特異的」です。通常、各タイプの酵素は、1つまたは2、3の基質とのみ反応します。一部の酵素は他の酵素よりも特異性が高く、特定の基質を1つだけ受け入れます。他の酵素は、酵素が標的とする種類の結合または化学基を含む限り、さまざまな分子に作用します。酵素は再利用可能です。酵素は反応物ではなく、反応中に使い尽くされることはありません。酵素が基質に結合して反応を触媒すると、酵素は放出され、変化せず、別の反応に使用できます。これは、各反応で、酵素と基質分子の比率が1:1である必要がないことを意味します。