JavaScriptを有効にして再度、お越しください。内膜上で成熟体となったリポ蛋白質を、その選別シグナルを認識してペリプラズムに遊離するのが、ABCトランスポーターLo1CDE複合体である。これは、膜サブユニットLo1CとLo1E各1分子とATPaseサブユニットLo1D2分子からなる。Lo1CとLo1Eはどちらも膜を2回貫通し、ペリプラズム側にLo1AやLo1Bに似た大きさの領域を露出している。元グラム陰性細菌は共通して生育に必須の外膜構造をもつ。代表的なグラム陰性細菌である大腸菌では、外膜の形成にリポ蛋白質が極めて重要なはたらきをしていると考えられる。因子による輸送系で行われている。本研究は、リポ蛋白質の輸送機構を中心に、外膜を含むエンベロープの形成機構を解析したものである。細菌に広く存在しているリポ蛋白質は、アミノ末端のシステイン残基が脂質で修飾され、これを利用して膜に結合している。リポ蛋白質は、細胞表層の機能に重要な貢献をしている一群の膜蛋白質である。外膜のあるグラム陰性菌では、外膜と内膜(細胞質膜)に仕分けシグナルに従って局在している。リポ蛋白質を選別し、それぞれの膜に運ぶ機構には、5種類のLol因子が関与していることを明らかにした。本研究は、Lol因子が疎水性のリポ蛋白質を親水的環境を通過して輸送する分子機構を解析したものである。大腸菌のリポ蛋白質を選別して外膜に輸送するLolシステムについて以下のことを明らかにした。(1)選別シグナルと認識;内膜特異的リポ蛋白質を外膜に輸送する変異株を分離し、LolCDE複合体のLolCに変異があることを明らかにした。内膜特異的シグナルはLolCDEの認識を回避するシグナルであることを解明した。LolCDEが認識する部位は、リポ蛋白質の脂質修飾されたN末端システインであることを示した。選別シグナルの認識は、リン脂質組成によって影響を受けることを示した。大腸菌は、内膜または外膜のペリプラズム側にアンカーした90種以上のリボ蛋白質を持っている。+2位にAspを持つリポ蛋白質のみが内膜に局在する。外膜特異的リポ蛋白質は、Lolシステムの作用で内膜から遊離し外膜に運ばれる。LolAとLolBの結晶構造は極めてよく似ているが、LolAからLolBへリポ蛋白質が受け渡される反応は、エネルギーを要求せず、かつ一方向にのみ進行する。多数のLolA変異体を構築し、この過程を詳細に解析した結果、リポ蛋白質と疎水的結合をしていること、この結合はLolBと比較...。