Abstract大腸菌PriAタンパク質は、停止した複製フォークを認識して結合する。PriAはN端180アミノ酸の領域にDNA結合ドメインを有し、停止複製フォークの構造を認識する。pocket)が存在することを明らかにした。核酸末端の認識の構造的基盤を解明した。構造から予想される、核酸認識に重要なアミノ酸残基の置換により、3'末端認識が喪失した。pocketタンパク質の探索を行っている。vitroにおける3'末端特異的な結合を指標に、期待される結合能を有するタンパク質の生化学的同定も行った。得られたタンパク質のMASS解析から、これらはヌクレオチド代謝に関与する酵素、およびアミノアシルtRNA合成酵素のひとつであった。これらは、いずれもヌクレオチドあるいは核酸に結合する酵素であり、DNA末端に依存した結合を示すことが説明される。現在、さらに結合活性を有する因子の探索をすすめている。PriA欠損株の機能相補を指標としたアッセイ系によるスクリーニングも計画している。PriA欠損株の機能相補を指標としたアッセイ系によるスクリーニングも計画している。