Aspartilglucosaminidasi
# Aspartilglucosaminidasi

L'aspartilglucosaminidasi (AGA, N4-(β-N-acetilglucosaminil) L-asparaginasi,) è un'idrolasi lisosomiale che partecipa a uno degli ultimi passaggi durante la degradazione delle proteine N-glicosilate. L'aspartilglucosaminidasi scinde il legame tra N-acetilglucosamina e asparagina dopo che lo scheletro polipeptidico è stato degradato. L'aspartilglucosaminidasi è sintetizzata come una molecola precursore a catena singola che subito dopo la sintesi nel reticolo endoplasmatico omodimerizza e viene trasformata in due subunità pro-α e β. Questa scissione autocatalitica avviene tra i residui Asp205 e Thr206 ed è un prerequisito per l'attività dell'enzima. Dopo il trasporto nei lisosomi, entrambe le subunità sono tagliate nel dominio C-terminale. La forma finale attivata di aspartilglucosaminidasi è un eterotetramero di due subunità α e due β o β '(α2β2).

Le mutazioni nel gene aspartilglucosaminidasi provocano aspartilglucosaminuria, una malattia da accumulo lisosomiale caratterizzata da perdita progressiva di capacità intellettive e alcune anomalie scheletriche.

