Glycine réductase
# Glycine réductase

La glycine réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

    Glycine + phosphate + thiorédoxine réduite → phosphate d'acétyle + $NH_3$ + thiorédoxine oxydée + $H_2O$

L'enzyme observée chez Eubacterium acidaminophilum est constituée de sous-unités A, B et C. La sous-unité B contient de la sélénocystéine et un résidu pyruvyle, fixe la glycine $HOOC–CH_2–NH_2$ et libère l'ammoniac $NH_3$ ; la sous-unité A contient également de la glycine, est réduite par la thiorédoxine et produit un intermédiaire réactionnel utilisé par la sous-unité C pour produire le phosphate d'acétyle $CH_3COOPO_3H_2.$ Seule la sous-unité B distingue cette enzyme de la sarcosine réductase et de la bétaïne réductase.

