Disulfure de trypanothion
# Disulfure de trypanothion

Le disulfure de trypanothion est la forme oxydée du trypanothion, ce dernier étant constitué de deux résidus de glutathion unis par un résidu de spermidine $C_7H_{19}N_3,$ une polyamine. On le trouve chez des protozoaires tels que Leishmania et Trypanosoma. Ces parasites sont responsables de la leishmaniose, de la maladie du sommeil et de la maladie de Chagas.

La structure du trypanothion a été confirmée par synthèse chimique. Ce composé est spécifique aux kinétoplastidés et est absent d'autres protozoaires parasitiques tels qu’Entamoeba histolytica. Il est également absent chez l'homme et, étant indispensable à la survie de ces parasites, les enzymes qui le produisent et l'utilisent font l'objet de recherches pharmaceutiques particulières.

Parmi les enzymes utilisant du trypanothion chez ces parasites, on compte des réductases, des peroxydases, des glyoxalases et des transférases. La trypanothion disulfure réductase (TryR) est la première d'entre elles à avoir été découverte : il s'agit d'une flavoenzyme à NADPH qui réduit le disulfure de trypanothion en trypanothion. Cette enzyme est indispensable à la survie de ces parasites à la fois in vitro et in vivo dans l'hôte humain.

La principale fonction du trypanothion est de combattre le stress oxydant. Des enzymes à trypanothion telles que la tryparédoxine peroxydase (TryP, une peroxyrédoxine) réduisent les peroxydes à partir d'électrons fournis soit par le trypanothion soit via la tryparédoxine (TryX). Le métabolisme des peroxydes faisant intervenir le trypanothion est particulièrement important pour ces organismes car ils sont dépourvus de catalase. Comme ils n'ont pas non plus d'enzyme équivalente à la thiorédoxine réductase, la trypanothion réductase est la seule susceptible de transmettre les électrons du NADPH à ces enzymes antioxydantes.

