Ossoglutarato deidrogenasi
# Ossoglutarato deidrogenasi

La ossoglutarato deidrogenasi (nota anche come α-chetoglutarato deidrogenasi) è un complesso enzimatico appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, noto principalmente per il suo ruolo nel ciclo di Krebs. Similarmente alla piruvato deidrogenasi, è composto di tre polipeptidi $(E_1,$ $E_2$ ed $E_3)$ che si servono, rispettivamente, dei coenzimi tiamina pirofosfato, acido lipoico e FAD.

La subunità $E_1$ è detta 2-chetoglutarato deidrogenasi (numero EC 1.2.4.2), la $E_2$ diidrolipoamide-succiniltransferasi (numero EC 2.3.1.61) e la $E_3$ diidrolipoil deidrogenasi.

Sono state caratterizzate tre classi di complessi multienzimatici di questo tipo, una specifica per il piruvato, un'altra per il 2-ossoglutarato ed una per altri specifici α-chetoacidi contenenti una catena ramificata.

In Azotobacter vinelandii, la ossoglutarato deidrogenasi presenta una $K_M$ di 0,14 ± 0,04 mM ed una $V_{max}$ di 9 ± 3 µmol $min^{−1}$ $mg^{−1}.$

## Vie metaboliche

L'enzima partecipa a tre diversi pathway metabolici.

* Il ciclo di Krebs (KEGG: MAP00020 Archiviato il 12 giugno 2020 in Internet Archive.)
* La degradazione della lisina (KEGG: MAP00310 Archiviato il 22 novembre 2020 in Internet Archive.)
* Il metabolismo del triptofano (KEGG: MAP00380 Archiviato il 21 novembre 2020 in Internet Archive.)

### Ciclo di Krebs

La reazione catalizzata dall'enzima nel ciclo di Krebs è la seguente:

    α-chetoglutarato + $NAD^+$ + CoA → Succinil CoA + $CO_2$ + NADH

La reazione consta di tre passaggi: l'iniziale decarbossilazione dell'α-chetoglutarato, l'ossidazione ed il trasferimento conclusivo del gruppo CoA, che forma il prodotto finale (succinil CoA). L'energia libera di Gibbs per questa reazione è pari a -30 kJ $mol^{−1}.$

La ossoglutarato deidrogenasi è un punto chiave del sistema di regolazione del ciclo di Krebs. L'enzima è inibito dai prodotti di reazione (dal succinil CoA e dal NADH). Anche un'alta concentrazione di molecole ad alta energia (come ATP) può inibire l'attività dell'enzima.

