Hème oxygénase
# Hème oxygénase

L'hème oxygénase (HO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

    hème + 3 accepteurs réduits + 3 $O_2$ $\rightleftharpoons$ biliverdine + $Fe^{2+}$ + CO + 3 accepteurs d'électrons oxydés + 3 $H_2O.$

Cette enzyme intervient dans la dégradation de l'hème ; ses produits de dégradation sont la biliverdine, un cation de fer $Fe^{2+}$ et le monoxyde de carbone $CO^,.$ Elle scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de verdoglobine si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine est ensuite convertie en bilirubine par la biliverdine réductase.

* Hème
* Biliverdine

Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est dû à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème oxygénase est très importante au niveau de la rate, lorsque les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits.

## Isoformes

Il existe trois isoformes de l'hème oxygénase.

L'hème oxygénase 1 (HO-1) est l'isoforme induit en réponse à divers stress (hypoxie, cytokines…). L'hème oxygenase 2 (HO-2) est l'isoforme constitutif exprimé dans les conditions normales d'homéostasie. Il existe un troisième isoforme, l'hème oxygenase 3 (HO-3) sans activité catalytique propre.

