Cofacteur F430
# Cofacteur F430

Le cofacteur $F_{430}$ est le groupement prosthétique de la méthyl-coenzyme M réductase, une enzyme intervenant à la dernière étape de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes pour libérer le méthane :

    CoB–SH + $CoM–S–CH_3$ → CoB–S–S–CoM + $CH_4.$

Ce cofacteur doit son nom à son maximum d'absorption à $λ_{max}$ = 430 nm.

## Structure

Le cofacteur $F_{430}$ isolé est thermiquement instable et sensible à l'oxydation. Sa structure a été déterminée par cristallographie aux rayons X et spectroscopie RMN. Il possède seulement cinq double liaisons, ce qui en fait le tétrapyrrole naturel le plus réduit.

La forme active du $F_{430}$ contient le cation Ni(I), de façon analogue au cofacteur $B_{12}$ qui contient le cation Co(I). Ces deux ions ont néanmoins une configuration électronique différente : Co(I) est diamagnétique avec une configuration en $d^8$ tandis que Ni(I) est paramagnétique avec une configuration en $d^9.$ $F_{430}$ est le seul tétrapyrrole biologique connu fonctionnant avec du nickel.

Il existe une variante du $F_{430}$ thiométhylée sur le carbone $17^2,$ ce qui ne semble pas altérer les propriétés réactionnelles du cation Ni(I).

## Mécanisme proposé

Le mécanisme de clivage de la liaison $CH_3–S$ dans la méthyl-coenzyme M n'est pas complètement élucidé, bien qu'il soit établi que la coenzyme M et la coenzyme B s'insèrent sur la méthyl-coenzyme M réductase dans un canal terminé par le cofacteur $F_{430},$ sur un site axial du nickel. Il est possible que Ni(I) transfère un électron au méthyle $–CH_3$ pour former le méthane $CH_4$ en laissant le nickel à l'état d'oxydation Ni(II) ; ce dernier est ensuite à nouveau réduit à l'état Ni(I) au moment du clivage de la liaison $CH_3–S$ de la méthyl-coenzyme M par la coenzyme B.

