D-Arginine déshydrogénase
# D-Arginine déshydrogénase

La D-arginine déshydrogénase, ou D-aminoacide déshydrogénase (anciennement EC 1.4.99.1) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

    D-arginine + accepteur + $H_2O$ $\rightleftharpoons$ 5-guanidino-2-oxopentanoate + $NH_3$ + accepteur réduit (réaction globale) :
* D-arginine + accepteur $\rightleftharpoons$ iminoarginine + accepteur réduit
* iminoarginine + $H_2O$ $\rightleftharpoons$ 5-guanidino-2-oxopentanoate + $NH_3$ (spontané).

Cette enzyme possède une très large spécificité par rapport à son substrat : elle agit sur à peu près tous les acides aminés D hormis sur le D-glutamate et le D-aspartate ; elle est inactive sur la glycine, et son activité est maximum sur la D-arginine et la D-lysine. Elle utilise du FAD et du fer non héminique comme cofacteurs.

Cette réaction est distincte de celle catalysée par la D-aminoacide oxydase, qui utilise l'oxygène comme second substrat, tandis que la déshydrogénase peut utiliser différents composés comme accepteurs d'électrons, le substrat physiologique étant une coenzyme $Q^,.$

