Chymotrypsine C
# Chymotrypsine C

La chymotrypsine C (EC 3.4.21.2) est une protéase à sérine, c'est-à-dire une endopeptidase dont la triade catalytique contient un résidu de sérine, qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques du côté carboxyle de résidus de leucine, de tyrosine, de phénylalanine, de méthionine, de tryptophane, de glutamine ou d'asparagine. Chez l'homme, elle est codée par le gène CTRC, situé sur le chromosome 1.

Cette enzyme se forme à partir du chymotrypsinogène C (porc) ou à partir de la sous-unité II de la procarboxypeptidase A (bœuf). À l'inverse de la chymotrypsine, elle réagit avec le $Tos–Leu–CH_2Cl$ et le $Tos–Phe–CH_2Cl$ (composés dérivés de la leucine ou de la phénylalanine par estérification à l'acide para-toluènesulfonique).

## Séquence

La chymotrypsine C de l'être humain comprend 268 acides aminés :

La séquence est aussi connue chez le chimpanzé (268 aa), le macaque rhésus (326 aa), la souris (268 aa), le rat (268 aa), le chien (297 aa), le bœuf (268 aa), le cheval (268 aa) et l'ornithorynque (263 aa).

