3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase
# 3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase

La 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, ou alpha-cétoisovalérate déshydrogénase, est une oxydoréductase faisant partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase dont elle est l'enzyme E1. Cette enzyme a pour fonction de fixer une molécule d'alpha-cétoisovalérate sur un lipoamide avec l'aide d'une thiamine pyrophosphate (TPP) et libération de $CO_2.$ Elle fait partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétovaline en Isobutyryl-CoA et $CO_2$ :

| | + CoA-SH + $NAD^+$ → NADH + $H^+$ + $CO_2$ + | |
| - | - | - |
| α-Cétovaline | | Isobutyryl-CoA |

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

* Mécanisme réactionnel du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase $(CH_2R$ = $CH(CH_3)_2$ sur ce schéma) :
* la 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP) ;
* la dihydrolipoyl transacylase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH) ;
* la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec le FAD et le $NAD^+.$
