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Unité des Membranes Bactériennes
Cécile Wandersman
Le fer, quoique très abondant et essentiel à de nombreuses voies métaboliques, n’est pas librement disponible. Il est faiblement soluble en conditions aérobies, ou fortement associé à des protéines spécialisées dans son stockage, ou encore immobilisé au sein de l’hème des hémoprotéines ainsi que dans les protéines à centre fer-soufre. Chez les microorganismes il est établi que plusieurs systèmes d’acquisition de sources de fer peuvent coexister chez une même espèce. Notre équipe a mis à jour un système original basé sur la sécrétion de petites protéines (hémophores) qui fixent l’hème libre ou lié à des hémoprotéines avec une très grande affinité, puis le retournent à des récepteurs spécifiques. Nous avons identifié ces hémophores chez Serratia marcescens, mais ils sont aussi présents chez Erwinia carotovora, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas fluorescens, Yersinia enterocolitica et Yersinia pestis. Nos études englobent aussi bien la régulation de l’expression des gènes que la détermination du mécanisme d’action de chacune des protéines impliquées dans l’acquisiton de l’hème. La fixation de l’holo-hémophore (HasA) sur le récepteur HasR est le signal qui est transmis à un couple de facteurs sigma et anti-sigma déclanchant l’induction de l’expression de l’opéron hasRADEB. La fixation de l’hémophore sur le récepteur implique deux peptides de HasA mais ne requiert aucune énergie. Par contre le transport de l’hème ainsi que l’éjection de l’hémophore requiert de l’énergie (force proton motrice) apportée par le complexe des protéines TonB-ExbB-ExbD. La sécrétion de HasA dans le milieu extra-cellulaire s’effectue par un transporteur ABC. Ces transporteurs sont constitués de 3 protéines membranaires dont une ATPase de la famille ABC. Aujourd’hui nous savons que l’interaction entre la protéine ABC et son substrat implique plusieurs sites que nous tentons de caractériser. Notre équipe travaille aussi sur deux autres projets. D’un côté nous étudions un nouveau système à deux composants impliqué dans le contrôle de l’acquisition du fer. Ce système (YgiX/YgiY) est aussi impliqué chez Escherichia coli dans la régulation de nombreuses fonctions telles que la motilité et la formation de biofilms. D’un autre côté, nous nous intéressons aux protéines ABC de fonction inconnue. Nous avons identifié 4 protéines ABC dépourvues de partenaires membranaires chez E. coli dont 3 sont impliquées dans la compétitivité des bactéries et dans la dynamique des éléments mobiles de leur génome.
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