Plegamiento de Rossmann
# Plegamiento de Rossmann

El plegamiento de Rossmann es un motivo estructural de proteínas de unión a nucleótidos, particularmente al cofactor NAD. La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico: beta-alfa-beta-alfa-beta. Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como $NAD^+$ constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno a un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor. Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse a mononucleótidos como el cofactor FMN.

El motivo lleva su nombre en honor a Michael Rossmann quien fue el primero en señalar que este era un motivo frecuente en las proteínas de unión a nucleótido.

Un estudio moderno del grupo ENIGMA de la Universidad Rutgers (Nueva Jersey) sostiene que este proceso y el movimiento de electrones provocado por el hierro de la ferredoxina fueron fundamentales para el desarrollo del metabolismo de la vida en la tierra o abiogénesis.

