text: Aminosäuren – Jewiki
  Aminosäuren (unüblich Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren) sind eine Klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxygruppe (–COOH) und einer Aminogruppe (–NH2), gehören also sowohl zur Gruppe der Carbonsäuren, als auch zu jener der Amine. Die Stellung der Aminogruppe zur Carboxygruppe teilt die Klasse der Aminosäuren in Gruppen auf. Die wichtigsten Aminosäuren haben eine endständige Carboxygruppe und in direkter Nachbarschaft die Aminogruppe. Dies nennt man geminal oder α-ständig; diese Aminosäuren gehören zu den so genannten α-Aminosäuren.
  Der Begriff Aminosäuren wird häufig vereinfachend als Synonym für die proteinogenen Aminosäuren verwendet. Diese α-Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Bisher sind 23[1] proteinogene Aminosäuren bekannt, das Spektrum der Klasse der Aminosäuren geht aber weit über diese hinaus. So sind bisher 400 nichtproteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben.[2] Die Anzahl der synthetisch erzeugten und die der theoretisch möglichen Aminosäuren ist noch erheblich größer. Eine spezielle Gruppe stellen die vergleichsweise seltenen D-Aminosäuren dar.
  1 Gewinnung und Produktion
  2 Aufbau der Aminosäuren
  Aminosäuren werden entweder aus Naturstoffen durch Auftrennung eines hydrolysierten Proteins oder auf synthetischem Wege gewonnen. Als erste Aminosäure wurde 1805 Asparagin isoliert (Pierre Jean Robiquet, Louis-Nicolas Vauquelin). Ursprünglich[5] diente die Entwicklung einer Synthese für die diversen Aminosäuren hauptsächlich der Strukturaufklärung. Inzwischen sind diese Strukturfragen gelöst und mit den verschiedenen Synthesen, soweit sie noch aktuell sind, werden gezielt die gewünschten Aminosäuren dargestellt. Bei den Synthesen entstehen zunächst racemische Gemische, die getrennt werden können. Eine Methode hierfür ist beispielsweise eine selektive enzymatische Hydrolyse. Näheres hierzu unter Trennverfahren.
  Mit der Cyanhydrinsynthese nach Adolf Strecker''[6] wurde 1850 das Alanin erstmals aus Acetaldehyd synthetisiert.
  Eine Synthese für die Darstellung von Glycin über die α-Fettsäuren, die durch Reaktion von Brom- oder Chlorfettsäuren mit Ammoniak hergestellt werden, ist von W. H. Perkin sen. und Duppa bereits 1858[5] entwickelt worden.
  J. Pöchl entdeckte 1883 die Azlactonsynthese zur Darstellung von Aminosäuren. Deren genauer Ablauf wurde aber erst 1893 von Emil Erlenmeyer jun. aufgeklärt. Diese Methode wird deshalb auch Erlenmeyer-Synthese genannt. Mit diesem Verfahren wurden 1911[7] Histidin sowie Phenylalanin und Thyroxin hergestellt.
  Durch Reduktion von einer α-Oximinosäure wurde erstmals 1887[8] Asparaginsäure synthetisiert. Nach der gleichen Methode wurde 1906 von L. Bouveault Isoleucin aus dem Oxim des Methyläthyl-brenztraubensäureesters dargestellt.
  Nach der von Siegmund Gabriel entwickelten Gabriel-Synthese,[5] wurde 1889 Glycinhydrochlorid über Phthalimidkalium als Ausgangschemikalie synthetisiert. Obwohl diese Synthese für die Darstellung von Glycin überholt ist, eignet sie sich wegen ihrer hohen Ausbeuten für die Gewinnung anderer Aminosäuren.
  Mit der Cyanhydrinsynthese stellte Emil Fischer 1902 erstmals Serin[6] über Glykolaldehyd her. 1906 wurde mit der von ihm entwickelten Malonestersynthese[9] Leucin synthetisiert. Isoleucin, Norleucin, Methionin und Phenylalanin sind weitere Aminosäuren, die mit dieser Synthese leicht darstellbar sind.
  Theodor Curtius benutzte den von ihm entwickelten Curtiusschen Abbau für die Darstellung von α-Aminosäuren durch die Verwendung von Malonesterderivaten zur Synthese von Glycin, Alanin, Valin und Phenylalanin.[10]
  1911[10] wurde Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan über eine Kondensation aromatischer Aldehyde mit Hydantoin gewonnen.
  Mit einer kombinierten Phthalimid-Malonester-Synthese wurde 1931[9] von G. Barger Methionin synthetisiert. Nach der gleichen Methode können auch Phenylalanin, Prolin, Tyrosin, Asparaginsäure und Serin hergestellt werden. V. du Vigneaud stellte 1939 DL-Cystin mit dieser Methode her.
  Extraktionsmethode: Hierzu werden Proteine zunächst mit Säuren hydrolysiert. Nach Fällung des Aminosäuregemischs aus dem Hydrolysat erfolgt eine Trennung chromatographisch mit Hilfe von Ionenaustauschern, wobei bei der Elution die unterschiedlichen Polaritäten der Aminosäuren ausgenutzt werden.[11]
  Die Ladung eines Aminosäuremoleküls hängt also vom pH-Wert der Lösung ab. Bei einem Zwitterion ist die Gesamtladung des Moleküls gleich null. Der entsprechende pH-Wert wird als isoelektrischer Punkt (pHI, pI) einer Aminosäure bezeichnet. Am isoelektrischen Punkt ist die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure am geringsten.[12]
  Als proteinogene Aminosäuren werden alle Aminosäuren bezeichnet, die die Bausteine der Proteine (Eiweißstoffe) von Lebewesen sind. Dabei handelt es sich bei den proteinogenen Aminosäuren stets um α-Aminosäuren. Bis auf die Aminosäure Glycin sind alle proteinogenen Aminosäuren chiral: Es existieren von jeder dieser Aminosäuren zwei Enantiomere,[13] in einigen Fällen (z. B. Hydroxyprolin) mehr. Dabei ist nur die L-Aminosäure proteinogen: der zum Aufbau der Proteine notwendige Apparat – das Ribosom, die tRNA, die Aminoacyl-tRNA-Synthetase (diese belädt die tRNA mit Aminosäuren) und andere – sind selbst auch chiral und können nur die L-Variante erkennen.[14]
  In Aminosäuresequenzen werden die Aminosäuren meist im Einbuchstabencode oder im Dreibuchstabencode dargestellt.[15]
  Acyl-Gruppe[15]
  Ø in Proteinen[16]
  Der Einbau künstlicher, nahezu beliebig gebauter Aminosäuren über die Ersetzung des Liganden in der entsprechenden tRNA-Synthetase ist so weit fortgeschritten, dass damit gezielt bestimmte Proteine eine Markierung erhalten können, die das Protein nach Behandlung mit spezifischen Reagenzien zur Fluoreszenz anregen (Beispiel: Einbau von Norbornen-Aminosäure via Pyrrolysyl-tRNA-Synthetase/Codon CUA). Damit ist eine genaue Lokalisierung des Proteins auch ohne Produktion und Reaktion mit Antikörpern möglich.[17]
  Mengendiagramm der Eigenschaften der 20 proteinogenen Aminosäurereste[18]
  Pflanzen und Mikroorganismen können alle für sie notwendigen Aminosäuren selbst synthetisieren. Daher gibt es für sie keine essentiellen Aminosäuren.[13]
  Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäuren (R = Seitenkette) nach Taylor.[18]
  zität[21] von R
  Prolin Pro P Anmerkung[22] heterocyclisch 42,08 90 unpolar −1,6 neutral –
  Die nichtproteinogene synthetische Aminosäure (all-S)-endo-cis-2-Azabicyclo-[3.3.0]-octan-3-carbonsäure, ein Strukturelement des Arzneistoffs Ramipril .
  Zu den nichtproteinogenen Aminosäuren zählen auch alle D-Enantiomere der proteinogenen L-Aminosäuren. D-Serin wird im Hirn durch die Serin-Racemase aus L-Serin (seinem Enantiomer) erzeugt. Es dient sowohl als Neurotransmitter als auch als Gliotransmitter durch die Aktivierung des NMDA-Rezeptors, was zusammen mit Glutamat die Öffnung des Kanals erlaubt. Zum Öffnen des Ionenkanals muss Glutamat und entweder Glycin oder D-Serin binden. D-Serin ist an der Glycin-Bindungsstelle des Glutamatrezeptors vom NMDA-Typ ein stärkerer Agonist als Glycin selbst, war aber zum Zeitpunkt der Erstbeschreibung der Glycin-Bindungsstelle noch unbekannt. D-Serin ist nach D-Aspartat die zweite D-Aminosäure, die in Menschen gefunden wurde.[23]
  Es gibt auch α-Aminosulfonsäuren [Beispiel: 2-Aminoethansulfonsäure (Synonym: Taurin)], α-Aminophosphonsäuren und α-Aminophosphinsäuren.[24] Das sind auch α-Aminosäuren, jedoch keine α-Aminocarbonsäuren. Statt einer Carboxygruppe (–COOH) ist eine Sulfonsäure-, Phosphonsäure- bzw. Phosphinsäuregruppe in diesen α-Aminosäuren enthalten.
  Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine fundamentale Bedeutung. In der Regel wird der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine (etwa aus Getreide und Hülsenfrüchten)[25] vollkommen gedeckt. Pflanzliche Proteine haben meist eine geringere biologische Wertigkeit. Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren, z. B. DL-Methionin und L-Lysin, angereichert, wodurch deren Nährwert erhöht wird.
  In der Pharmazie bzw. Medizin werden L-Aminosäure-Infusionslösungen für die parenterale Ernährung angewendet. Daneben werden Aminosäuren auch als Hilfsstoffe eingesetzt, z. B. als Salzbildner, Puffer und Stabilisatoren bei bestimmten Lebererkrankungen. Bei Krankheiten mit einem Mangel von Neurotransmittern verwendet man L-Dopa. Für synthetische Peptidhormone und für die Biosynthese von Antibiotika sind Aminosäuren notwendige Ausgangsstoffe. Magnesium- und Kalium-Aspartate spielen bei der Behandlung von Herz- und Kreislauferkrankungen eine Rolle. Cystein, beziehungsweise die Derivate Acetylcystein und Carbocystein, finden zudem eine Anwendung bei infektiösen Bronchialerkrankungen mit erhöhtem Bronchialsekret. Zudem wird L-Cystein als Reduktionsmittel in der Dauerwelle eingesetzt.[26]
  ↑ Biochemie – Zellbiologie, Katharina Munk, Georg Thieme Verlag, 2008, ISBN 3131519916, S. 126, Google Books
  ↑ Leben im All: Teleskop Alma findet komplexe Moleküle im All. Abgerufen am 29. September 2014.
  ↑ 5,0 5,1 5,2 L. F. Fieser, M. Fieser: Lehrbuch der organischen Chemie. 3. Auflage, Verlag Chemie, 1957, S. 506.
  ↑ 6,0 6,1 L. F. Fieser, M. Fieser: Lehrbuch der organischen Chemie. 3. Auflage, Verlag Chemie, 1957, S. 507.
  ↑ 9,0 9,1 L. F. Fieser, M. Fieser: Lehrbuch der organischen Chemie. 3. Auflage, Verlag Chemie, 1957, S. 508.
  ↑ 10,0 10,1 L. F. Fieser, M. Fieser: Lehrbuch der organischen Chemie. 3. Auflage, Verlag Chemie, 1957, S. 510.
  ↑ 13,0 13,1 Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu Aminosäuren im Lexikon der Biologie, abgerufen am 25. April 2009.
  ↑ 15,0 15,1 International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides (Recommendations 1983). In: Pure & Appl. Chem. 56, Nr. 5, 1984, S. 595–624, doi:10.1351/pac198456050595.
  ↑ 18,0 18,1 18,2 W. R. Taylor: The classification of amino acid conservation. In: Journal of Theoretical Biology. Band 119, Jahrgang 1986, S. 205–218. doi:10.1016/S0022-5193(86)80075-3.
  ↑ Proteinwertigkeit. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 18. Januar 2013.
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