text: Molekulare Einblicke in die Spinnenseide
  Spinnenseide ist eine der zähesten Fasern der Natur und hat erstaunliche Eigenschaften. Wissenschaftler der Universität Würzburg entdeckten neue molekulare Details der Selbstorganisation eines Spinnenseidenfaserproteins.
  Sie sind leicht, fast unsichtbar, hoch dehnbar und stark und natürlich biologisch abbaubar: Die Fäden, aus denen Spinnen ihre Netze bauen. Tatsächlich gehört Spinnenseide zu den zähesten Fasern der Natur. Aufgrund seines geringen Gewichts ersetzt er sogar Hightech-Fäden wie Kevlar oder Carbon. Seine einzigartige Kombination aus Stärke und Erweiterbarkeit macht ihn besonders attraktiv für die Industrie. Ob in der Luftfahrtindustrie, der Textilindustrie oder der Medizin – die Einsatzmöglichkeiten dieses großartigen Materials sind vielfältig.
  Seit langem versuchen Materialwissenschaftler weiterhin, die Faser im Labor zu reproduzieren, allerdings mit begrenztem Erfolg. Heute ist es möglich, künstliche Spinnenseide mit ähnlichen Eigenschaften wie der Prototyp herzustellen, aber die für die Materialeigenschaften verantwortlichen strukturellen Details auf molekularer Ebene warten darauf, offengelegt zu werden. Nun lieferten Wissenschaftler der Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) neue Erkenntnisse. Dr. Hannes Neuweiler, Dozent am Institut für Biotechnologie und Biophysik der JMU, ist für dieses Projekt verantwortlich. Seine Ergebnisse werden in der Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht.
  Eine molekulare Klemme verbindet Proteinbausteine.
  "Die Seidenfasern bestehen aus Proteinbausteinen, so genannten Spidroinen, die von Spinnen in ihrer Spinndrüse zusammengesetzt werden", erklärt Neuweiler. Dabei spielen die Klemmenenden von Bausteinen eine besondere Rolle. Die beiden Enden eines Spidroins werden durch eine N- und eine C-Terminal-Domäne abgeschlossen.
  Die Domänen an beiden Enden verbinden Proteinbausteine. In der vorliegenden Studie haben sich Neuweiler und Kollegen mit dem C-Terminal-Bereich auseinandergesetzt. Die C-terminale Domäne verbindet zwei Spidroine durch die Bildung einer verschlungenen Struktur, die einer molekularen Klemme ähnelt. Neuweiler beschreibt das zentrale Ergebnis der Studie: "Wir haben beobachtet, dass sich die Klammer in zwei diskreten Schritten selbst zusammenfügt. Während der erste Schritt die Zuordnung von zwei Kettenenden umfasst, beinhaltet der zweite Schritt das Falten von labilen Spiralen in der Peripherie der Domäne."
  Dieser zweistufige Prozess der Selbstmontage war bisher unbekannt und kann zur Dehnbarkeit der Spinnenseide beitragen. Es ist bekannt, dass das Dehnen von Spinnenseide mit der Entfaltung der Helix verbunden ist. Frühere Arbeiten führten jedoch die Erweiterbarkeit auf die Entfaltung von Helices im zentralen Segment der Spidroins zurück. "Wir schlagen vor, dass die C-Terminal-Domäne auch als Modul fungieren könnte, das zur Erweiterbarkeit beiträgt", erklärt Neuweiler.
  Unterstützung der Materialwissenschaft
  In ihrer Studie untersuchten Neuweiler und Mitarbeiter Proteinbausteine der Baumschule Web Spider Euprosthenops australis. Sie tauschten mit Hilfe der Gentechnik einzelne Bausteine aus und modifizierten das Protein chemisch mit Fluoreszenzfarbstoffen. Schließlich ergab die Wechselwirkung von Licht mit löslichen Proteinen, dass sich die Domäne in zwei diskreten Schritten zusammenfügt.
  Neuweiler beschreibt das Ergebnis als "einen Beitrag zu unserem molekularen Verständnis von Struktur, Aufbau und mechanischen Eigenschaften von Spinnenseide". Es kann Materialwissenschaftlern helfen, natürliche Spinnenseide im Labor zu reproduzieren. Derzeit werden zu diesem Zweck modifizierte und synthetische Spidroine verwendet. "Sollte die C-terminale Domäne zur Flexibilität des Garns beitragen, können Materialwissenschaftler die mechanischen Eigenschaften der Faser durch Modulation der C-terminalen Domäne modulieren", sagt Neuweiler.
  Charlotte Rat et al. Zweistufige Selbstmontage einer Molekularklammer aus Spinnenseide, Nature Communications (2018). DOI: 10.1038/s41467-018-07227-5