اشير للقطعة أدناه، ثم اجيب على السؤال بعد ذلك بنفس اللغة:  الممر: اكتشاف الهيكل الثالث للبروتين، أو الهيكل الرباعي لمجمعاته، يمكن أن يوفر أدلة مهمة حول كيفية أداء البروتين وظيفته وكيف يمكن أن تتأثر، أي في تصميم الدواء. بما ان البروتينات صغيرة جداً لدرجة لا يمكن رؤيتها بمجهر الضوء، فمن الضروري استخدام طرق أخرى لتحديد بنيتها. تتضمن الطرق التجريبية الشائعة التصوير بالبلوريات بالأشعة السينية والطيفية بالأشعة النووية النيرومغناطيسية، وكلاهما يمكنه إنتاج معلومات هيكلية بقرار ذري. ومع ذلك، تجارب الرنين المغناطيسي النووي قادرة على توفير معلومات يمكن من خلالها تقدير مجموعة فرعية من المسافات بين أزواج الذرات، ويتم تحديد التشكيلات النهائية الممكنة للبروتين عن طريق حل مشكلة هندسة المسافة. تقييم التداخل من الاستقطاب المزدوج هو طريقة تحليلية كمية لقياس تشكيل البروتين الكلي والتغيرات التشكيلية بسبب التفاعلات أو المحفزات الأخرى. الثنائية الدائرية هي تقنية مختبرية أخرى لتحديد تركيبة البروتينات الداخلية من شكل ورقة بيتا / هليكلية بيتا. يستخدم الميكروسكوب الكهرومغناطيسي لإنتاج معلومات هيكلية أقل دقة عن مجمعات البروتينات الكبيرة جدًا، بما في ذلك الفيروسات المجمعة؛ يمكن أن ينتج أيضًا نوع معروف باسم بلورات الإلكترون معلومات عالية الدقة في بعض الحالات، خاصةً للبلورات ثنائية الأبعاد لبروتينات الغشاء. عادةً ما يتم إيداع الهياكل المحلولة في بنك بيانات البروتين (PDB) ، وهو مورد متاح مجانًا يمكن من خلاله الحصول على بيانات هيكلية حول آلاف البروتينات في شكل إحداثيات كارتز لكل ذرة في البروتين. علاوة على ذلك، مجموعة الهياكل المحلولة منحازة نحو البروتينات التي يمكن أن تخضع بسهولة للظروف المطلوبة في البلورات بالأشعة السينية، واحدة من أساليب تحديد الهيكل الرئيسية. على وجه الخصوص، البروتينات الكروية سهلة نسبياً للتبلور في التحضير للكريستالوجرافي بالأشعة السينية. بروتينات الغشاء ومجمعات البروتينات الكبيرة، على النقيض، صعبة التبلور...  السؤال: ايش هو التغير المسمى بتات الذي ينتج معلومات عالية الدقة في المجهر الكهربائي؟
بلورات الكترونية