Viitataan alla olevaan kohtaan ja vastataan kysymykseen sen jälkeen samalla kielellä kuin kohtaa:  Siirtymä: Aminohapot vaihtelevat kykyynsä muodostaa erilaisia toissijaisia rakenteellisia elementtejä. Proliinia ja glysiiniä kutsutaan joskus "heliikkapurkaajiksi", koska ne häiritsevät α-heliikan selkärangan muodon säännöllisyyden. Molemmilla on kuitenkin epätavallisia muodonmuotoisia kykyjä ja niitä esiintyy yleisesti vuorotellen. Aminohappoja, jotka mieluummin omaksuvat proteiinien spiraalimuotoja, ovat metioniini, alaniini, leusiini, glutamaatti ja liisiini ("MALEK" aminohappojen 1-kirjainikoodeissa); vastakohtana suuret aromaattiset jäämät (tryptofaani, tyrosiini ja fenyylialaniini) ja Cβ-haarautuneet aminohapot (isoleusiini, valiini ja treoniini) mieluummin omaksuvat β-säiden muotoja. Nämä mieltymykset eivät kuitenkaan ole riittävän voimakkaita luomaan luotettavaa menetelmää toissijaisen rakenteen ennustamiseksi pelkästään sekvenssistä.  Kysymys: Minkälaista DNA-rakennetta ei voida ennustaa luotettavasti käyttämällä tätä menetelmää?
toissijainen rakenne