Citește pasajul de mai jos și apoi răspunde la întrebarea de mai jos în aceeași limbă ca și pasajul:  Trecerea: Unele enzime nu au nevoie de componente suplimentare pentru a-şi manifesta activitatea deplină. Altele necesită molecule non-proteice numite cofactori pentru a fi legate pentru activitate. Cofactorii pot fi fie anorganici (de exemplu, ioni metalici și grupuri de fier-solf) fie compuși organici (de exemplu, flavină și heme). Acești cofactori servesc mai multor scopuri; de exemplu, ionii metalici pot ajuta la stabilizarea speciilor nucleofilice în cadrul site-ului activ. Cofactorii organici pot fi fie coenzime, care sunt eliberate din site-ul activ al enzimei în timpul reacției, fie grupuri protetice, care sunt strâns legate de o enzimă. Grupurile protetice organice pot fi legate covalent (de exemplu, biotina în enzime precum piruvat carboxilaza). Un exemplu de enzimă care conține un cofactor este anhidraza carbonică, care este prezentată în diagrama de mai sus cu un cofactor de zinc legat ca parte a site-ului său activ. Acești ioni sau molecule strâns legați se găsesc de obicei în locul activ și sunt implicați în cataliză. De exemplu, cofactorii de flavină și heme sunt adesea implicați în reacțiile redox. Enzimele care necesită un cofactor, dar nu au o legătură sunt numite apoenzime sau apoproteine. O enzimă împreună cu cofactorul necesar pentru activitate este numită holoenzimă (sau haloenzimă). Termenul de holoenzim poate fi, de asemenea, aplicat enzimelor care conțin mai multe subunități de proteine, cum ar fi polimerazele ADN; aici holoenzima este complexul complet care conține toate subunitățile necesare pentru activitate.  Întrebare: În ce categorii pot fi clasificate flavinul şi heme-ul?
compuși organici