اشار للفقرة اللي تحت، و بعد جاوب على السؤال بعدين بنفس اللغة اللي فيها الفقرة:  يمكن للكشف عن الهيكل الثالث للبروتين، أو الهيكل الرباعي لمجمعاته، أن يوفر أدلة مهمة حول كيفية أداء البروتين وظيفته وكيف يمكن أن تتأثر، أي في تصميم الأدوية. وبما أن البروتينات صغيرة جدًا بحيث لا يمكن رؤيتها تحت المجهر الضوئي، فيتعين استخدام طرق أخرى لتحديد بنيتها. وتشمل الطرق التجريبية الشائعة كريستالوجرافي الأشعة السينية والطيف NMR، وكلاهما قادر على إنتاج معلومات هيكلية بقرار ذري. ومع ذلك، فإن تجارب الرنين المغناطيسي النووي قادرة على توفير معلومات يمكن من خلالها تقدير مجموعة فرعية من المسافات بين أزواج الذرات، ويتم تحديد التشكيلات النهائية الممكنة للبروتين عن طريق حل مشكلة هندسة المسافة. يعد قياس التداخل من خلال الاستقطاب المزدوج طريقة تحليلية كمية لقياس تشكيل البروتين الكلي والتغيرات التشكيلية بسبب التفاعلات أو المحفزات الأخرى. ويعتبر التثني الدوري تقنية أخرى في المختبر لتحديد التركيب الداخلي لـ β-sheet / α-helical للبروتينات. يُستخدم المجهر الكهربائي المتجمد لإنتاج معلومات هيكلية ذات دقة أقل حول مجمعات البروتينات الكبيرة جدًا، بما في ذلك الفيروسات المجمعة؛ يمكن لمختلف معروف باسم الكريستالوجرافي الإلكترونية أيضًا إنتاج معلومات ذات دقة عالية في بعض الحالات، وخاصة بالنسبة للكريستالات ثنائية الأبعاد لبروتينات الغشاء. عادة ما يتم إيداع الهياكل المحلولة في بنك بيانات البروتين (PDB) ، وهو مورد متاح مجانًا يمكن من خلاله الحصول على بيانات هيكلية حول آلاف البروتينات في شكل إحداثيات كارتزية لكل ذرة في البروتين. علاوة على ذلك، فإن مجموعة الهياكل المحلولة متحيزة نحو البروتينات التي يمكن أن تخضع بسهولة للظروف المطلوبة في البلورات بالأشعة السينية، وهي واحدة من أساليب تحديد الهيكل الرئيسية. وعلى وجه الخصوص، من السهل نسبيًا تبلور البروتينات الكروية في الاستعداد للكريستالوجرافي بالأشعة السينية. البروتينات الغشائية والمجمعات البروتينية الكبيرة، على النقيض، صعبة التبلور...  السؤال: شنو هو التغير المسمى tat اللي كايخلق معلومات عالية الدقة في الميكروسكوب الكهربائي؟
الكريستالوجرافيا الإلكترونية