Lásd az alábbi szakaszt, majd válaszolj a kérdésre ugyanabban a nyelven, mint a szakasz:  Átmenet: Miután kimutattuk, hogy az enzimek az élő sejteken kívül is működhetnek, a következő lépés a biokémiai természetük meghatározása volt. Sok korai dolgozó megjegyezte, hogy az enzimatikus aktivitás a fehérjékhez kapcsolódik, de számos tudós (mint például a Nobel-díjas Richard Willstätter) azzal érvelt, hogy a fehérjék csupán a valódi enzimek hordozói, és a fehérjék önmagukban nem képesek katalizálni. 1926-ban azonban James B. Sumner kimutatta, hogy az ureáz enzim tiszta fehérje, és kristályosította azt; Sumner ugyanezt tette a katalazis enzimgel 1937-ben. Az a következtetés, hogy a tiszta fehérjék enzimek lehetnek, véglegesen bebizonyította Northrop és Stanley, akik a pepsin (1930), a tripsin és a chymotrypsin emésztőenzimeken dolgoztak. Ez a három tudós 1946-ban megkapta a kémiai Nobel-díjat. Ez a felfedezés, hogy az enzimek kristályosodhatnak, azt jelentette, hogy a tudósok végül meg tudták oldani szerkezetüket röntgen-kristallográfiával. Ezt először a lisozimra, a könnyekben, a nyálban és a tojásfehérjében található enzimre végezték, amely egyes baktériumok bevonatát emészteti; a szerkezetet David Chilton Phillips vezette csoport oldotta meg, és 1965-ben közzétette. A lizozim nagy felbontású szerkezete a szerkezeti biológia területének és az enzimek atomszintű részletességű működésének megértésére irányuló erőfeszítések kezdetét jelentette.  Kérdés: milyen díjat kaptak a három tudós?
A kémia Nobel-díja