راجع المقطع اللي تحت وبعد كده جاوب على السؤال بعد كده بنفس اللغة اللي المقطع فيها:  الممر: اكتشاف الهيكل الثالث للبروتين، أو الهيكل الرباعي لمجمعاته، ممكن يوفر أدلة مهمة عن طريقة عمل البروتين وظيفته وكيف ممكن يتأثر، يعني في تصميم الدواء. عشان البروتينات صغيرة جداً علشان تتم مشاهدتها تحت المجهر الضوئي، لازم نستخدم طرق تانية عشان نحدد بنيتها. بتشمل الأساليب التجريبية الشائعة بلورات الأشعة السينية والتصوير الطيفي NMR، واللي ممكن كل منهما ينتج معلومات هيكلية في دقة ذرية. ومع كده، بتقدر تجارب الرنين المغناطيسي النووي توفير معلومات ممكن من خلالها تقدير مجموعة فرعية من المسافات بين أزواج الذرات، والتشكيلات النهائية الممكنة للبروتين بتتحدد عن طريق حل مشكلة هندسة المسافات. إن قياس التداخل بتقطبي مزدوج هو طريقة تحليلية كمية لقياس تشكيل البروتين الكلي والتغيرات التشكيلية بسبب التفاعلات أو المحفزات التانية. الثنائية الدائرية هي تقنية مختبرية تانية لتحديد التركيب الداخلي للـ β-sheet / α-helical للبروتينات. بيتم استخدام الميكروسكوب الكهربائي التجميلي لإنتاج معلومات هيكلية ذات دقة أقل عن مجمعات البروتينات الكبيرة جداً، بما في ذلك الفيروسات المتجمعة؛ يمكن للنوع المعروف باسم بلورات الإلكترونات أيضًا إنتاج معلومات عالية الدقة في بعض الحالات، خاصةً للبلورات ثنائية الأبعاد لبروتينات الغشاء. بتتودع الهياكل اللي اتحل عادةً في بنك بيانات البروتين (PDB) ، وهو مصدر متاح بشكل حر ممكن نستخلص منه بيانات هيكلية عن آلاف البروتينات في شكل إحداثيات كارتزية لكل ذرة في البروتين. بيتعرف على سلسلة جينات كتير أكتر من هياكل البروتين. زيادة من كده، مجموعة الهياكل اللي اتحلبت بتكون منحازة نحو البروتينات اللي ممكن تتعرض بسهولة للظروف المطلوبة في البلورات بالأشعة السينية، وهي واحدة من أساليب تحديد الهيكل الرئيسية. خاصةً، البروتينات الكروية سهلة نسبيًا للتبلور في الاستعداد للكريستالوجرافي بالأشعة السينية. البروتينات الغشائية ومجمعات البروتينات الكبيرة، على النقيض، صعبة التبلور...  السؤال: إيه المتغير اللي بيتقال عليه تات اللي بيعمل معلومات عالية الدقة في الميكروسكوب الكهربائي؟
كريستالوجرافيا الإلكترون