
Thai: 
 
 
 
สวัสดี ครูแอนเดอเสน ขอต้อนรับเข้าสู่วิดีโออันดับที่ 48 ในชุดชีววิทยาเบื้องต้น
ที่จะว่ากันในเรื่องของเอนไซม์ ซึ่งเป็นสารเคมีที่ไม่ได้มีส่วนร่วมในการทำปฏิกริยาเคมี
ทว่า มีบทบาทในการเร่งให้ปฏิกริยาเกิดเร็วขึ้น
เอนไซม์สำคัญตัวนึงที่เราจะกล่าวถึงในวิขา AP ของปีนี้ ก็คือคาตาเลส (catalase)
คาตาเลสเป็นเอนไซม์ที่พบได้ในสิ่งมีชีวิตเกือบทุกชนิด
โดยเฉพาะอย่างยิ่งพวกที่เรียกว่ายูคาริโอต (eukaryote)
ทำหน้าที่ในการแยกสลายไฮโดรเจนเปอรอกไซด์
ซึ่งเป็นสารเคมีที่นักเรียนน่าจะรู้จักดี ตอนที่กำลังซน แล้ว
อาจจะไปเล่นจนเกิดแผลขึ้นมา ก็จะถูกเอามาราดแผลเห็นเป็นฟองฟู่
หรือไม่บางคนก็อาจจะได้ใช้เวลาที่
เราใช้น้ำยาย้อมผม ซึ่งพวกนั้นเป็นอย่างชนิดที่ค่อนข้างเจือจางแล้ว
อันที่จริง กรณีของไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ที่เข้มข้นนั้น
แม้ว่าจะมีความเข้มข้นเพียงแค่ 30% ก็อาจจะทำความเสียหายแก่เซลล์ได้
ถ้าหากว่าไปถูกมันเข้า
ตัวไฮโดรเจนเปอรอกไซด์นี้ เกิดขึ้นเองในธรรมชาติ จากปฎิกริยาเคมีต่างๆ
และเซลล์ในร่างกายของเราก็จะต้องทำหน้าที่กำจัดเสีย
ก่อนที่จะเกิดการสะสมขึ้นเป็นเป็นปริมาณมากพอที่จะก่อให้เกิดความเสียหายขึ้นได้
และคาตาเลสก็มีบทบาทสำคัญในหน้าที่อันนี้
ซึ่งเราอาจจะเห็นได้จากสมการที่มีไฮโดรเจนเปอรอกไซด์หรือ H2O2

German: 
 
 
 
Hallo. Ich bin Mr. Andersen und herzlich willkommen zum Biologie Grundlagen-Video 48. In diesem Podcast
geht es um Enzyme. Enzyme, ihr erinnert euch, sind Chemikalien, die in einer Reaktion verändert werden, sie können
aber eine Reaktion beschleunigen. Eines der wichtigsten Enzyme, über die wir dieses Jahr reden werden, heißt
Katalase. Katalase ist ein Enzym, das sich in fast allen lebenden Zellen befindet, insbesondere in eukaryotischen
Zellen. Und was es tut, ist: Es zersetzt Wasserstoffperoxid. Wahrscheinlich kennt ihr Wasserstoffperoxid
aus eurer Kindheit, ihr habt es vielleicht auf eine Schnittwunde getan, wo es geblubbert hat, und man kann es auch verwenden, um
die Haare zu blondieren. Das ist ziemlich verdünntes Wasserstoffperoxid. Richtiges, konzentriertes Wasserstoffperoxid,
das hier ist jemand, der 30%-iges Wasserstoffperoxid angefasst hat, schädigt und tötet Zellen. Und
dieses Wasserstoffperoxid wird ganz natürlich in chemischen Reaktionen produziert, aber deine Zellen müssen
es auch wieder loswerden, bevor sich eine große Menge davon ansammelt. Und Katalase wird benutzt, um genau das zu tun.
Und wenn wir uns diese Gleichung einmal ansehen, dann haben wir Wasserstoffperoxid oder H2O2, was

Spanish: 
 
 
 
Hola, Soy el Sr. Andersen y bienvenidos al vídeo 28 de la serie "Biology Essentials" (o fundamentos de biología). Este "podcast"
es sobre las enzimas. Las enzimas, recuerda, son compuesto químicos que no se consumen en la reacción pero pueden
acelerarla. Una de las principales enzimas de la cual vamos a hablar en este año en el curso de AP bio se llama
catalasa. La catalasa es una enzima que se encuentra en casi todas las células vivas, especialmente en las células
eucariotas. Pero lo que hace es romper el peroxido de hidrógeno. Probablemente conociste en peroxido
de hidrógeno cuando estabas creciendo, quizá te lo aplicaste en una herida y éste burbujeó o lo usaste para
aclararte el cabello. Este es un peroxido de hidrogeno bastante diluido. En realidad en peroxido de hidrógeno concentrado,
(aquí hay alguien que toco peroxido de hidrógeno al 30%), daña y mata a las células.
El peroxido de hidrógeno se produce naturalmente en las reacciones químicas pero tus células tienen que
deshacerse de él antes de que se acumula una cantidad apreciable. Y utiliza la catalasa para hacer esto
Si observamos la ecuación, obtenemos peroxido de hidrógeno o H2O2, que se

English: 
Hi. It's Mr. Andersen and welcome
to Biology Essentials video 48. This podcast
is on enzymes. Enzymes remember are chemicals
that aren't consumed in a reaction but can
speed up a reaction. One of the major ones
we'll talk about this year in AP bio is called
catalase. Catalase is an enzyme that's found
in almost all living cells, especially eukaryotic
cells. But what it does is it breaks down
hydrogen peroxide. Hydrogen peroxide you probably
knew growing up, you'd put it on a cut maybe
and it would bubble or you could use it to
bleach your hair. That's pretty dilute hydrogen
peroxide. Actually concentrated hydrogen peroxide,
this is somebody who's touch 30% hydrogen
peroxide, it damages and kills cells. And
so hydrogen peroxide is just produced naturally
in chemical reactions but your cell has to
get rid of it before it builds up an appreciable
amounts. And it uses catalase to do that.
And so if we were to look at the equation,
so we've got hydrogen peroxide or H2O2 is

Thai: 
ถูกแยกสลายออกเป็นสารสองตัว
ตัวแรกก็คือน้ำ ส่วนอีกตัวก็คือ O2 หรือออกซิเจน
เนื่องจากสมการนี้ยังไม่ได้ดุล ครูก็เลยจะใส่ 2 ลงไปตรงนี้
แล้วก็อีก 2 ลงไปตรงนี้
ครูก็มี 4 ข้างนี้ กับอีก 4 ข้างนี้ ออกซิเจนก็ได้ 4 ด้วย ..ใช้ได้
เราก็ได้สมการที่สมดุลแล้วออกมา ก็จะมี
ไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ 2 โมเลกุล แยกออกมาเป็นน้ำ 2 โมเลกุลกับออกซิเจน 1 โมเลกุล
แต่กระบวนการอันนี้ มีเอนไซม์เข้ามาช่วยด้วย
นั่นคือไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ ที่ครูจะใส่เครื่องหมายลูกศร
ให้ดูว่า ได้ผ่านเข้าไปในคาตาเลส แล้วก็จะแยกออกมาเป็นสาร 2 ตัว
คือน้ำกับออกซิเจน และเกิดขึ้นด้วยอัตราเร็วมาก
ครูเคยอ่านมาว่า
ไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ 40 ล้านโมเลกุล จะผ่านเข้าไปในคาตาเลส
แล้วถูกแยกออกมาเป็นน้ำและออกซิเจน
ภายใน 1 วินาที ซึ่งเป็นอัตราการทำปฏิกริยาที่รวดเร็วมาก
เกิดการแยกสลายไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ ไปเป็นสารอื่นที่นำไปใช้งานได้
แล้วกลไกการทำงานจริงๆเป็นอย่างไร?

Spanish: 
va a romper en dos cosas. La primera es agua y la otra es O2, oxígeno.
Esta no es una ecuación balanceada. Así que si ponemos un 2 acá y colocó un 2 aquí, tengo
4 hidrógenos. Tengo 4 oxígenos, y perfecto! Esta es una ecuación balanceada. Tienes
2 moléculas de peróxido de hidrógenos rompiéndose en 2 moléculas de agua y 1 molécula de oxígeno. Pero
para esto se requiere una enzima. En otras palabras, el peróxido de hidrógeno,
va a encajar dentro de la catalasa y se va a romper en estos
2 productos, el agua y el oxígeno. Y lo hace a un ritmo increíble. Estaba leyendo
que 40 millones de peróxidos de hidrógeno entrarán en una catalasa y se van a descomponer en agua y
oxígeno, 40 millones cada segundo. Es increíblemente rápido el rompimiento del
del peróxido de hidrógeno en algo que puede utilizar la célula. Pero, cómo es que la enzima hace esto? Bueno, esto es de lo

German: 
sich in zwei Teile spaltet. Eins ist Wasser und das andere ist O2, Sauerstoff.
Das hier ist keine ausgewogene Reaktion. Aber wenn ich dort eine 2 und hier eine 2 hinschreibe, dann habe ich von den Wasserstoffatomen
4 und 4 und von den Wasserstoffatomen ebenfalls 4. Perfekt. Das ist jetzt eine ausgewogene Gleichung. Also, wir haben
2 Wasserstoffperoxide, die sich in 2 Wassermoleküle und 1 Sauerstoffmolekül spalten. Um das
zu tun, verwendet es ein Enzym. Also in anderen Worten, Wasserstoffperoxid, lasst mich meine Pfeile
hierhin malen, füllt die Katalase und spaltet sich dann auf in diese
2 Produkte, Wasser und Sauerstoff. Und das passiert mit einer unglaublichen Geschwindigkeit. Ich habe gelesen,
dass 40 Millionen Wasserstoffperoxide eine Katalase füllen und in Wasser und
Sauerstoff gespalten werden, 40 Millionen pro Sekunde. Also, Katalase ist unglaublich schnell darin, das Wasserstoffperoxid
in etwas zuspalten, das verwendet werden kann. Aber wie macht es das? Nun, darüber

English: 
going to breakdown into two things. One is
water and the other one is O2, oxygen. And
so this is not a balanced reaction. So if
I put a 2 there and I put a 2 here, so hydrogens
I've got 4, 4. Oxygens I've got 4, so perfect.
So this is a balanced equation. So you've
got 2 hydrogen peroxide breaking down into
2 water molecules and 1 oxygen molecule. But
it does that using an enzyme. And so in other
words, hydrogen peroxide, let me get my arrows
to fit in here is going to feed into catalase
and it's going to break that down into these
2 products, water and oxygen. And it does
that at an incredible rate. I was reading
that 40 million hydrogen peroxides will go
into a catalase and be broken down into water
and oxygen, 40 million every second. And so
it's incredibly fast at breaking down that
hydrogen peroxide into something that it can
use. And so how does it do that? Well that's

Spanish: 
que voy a hablar. Básicamente una enzima, déjame tratar de dibujar una enzima,
si una enzima se ve así. Es una proteína gigante, si decimos que luce como esto,
va a tener un área interna que se llama sitio activo. El sitio activo, vamos a
ver como puedo hacer esto, bien, básicamente el sitio activo es una parte de la
enzima donde hay un agujero. Entonces, esta es una proteína gigante, este va a ser el sitio
activo, y el substrato va a encajar aquí dentro. Pero, regresando a hablar de cómo trabajan las enzimas,
bueno, el sitio activo va a ser un área dentro de la enzima, esta sería la
enzima, y básicamente el substrato encaja aquí. Cuál era el ejemplo
del que estamos hablando? La enzima era la catalasa. Cuál es el substrato? El substrato
es H2O2 o peróxido de hidrógeno. Así es como funcionan las enzimas. Básicamente, son remolcadores sobre el sustrato
y lo descomponen. Son muy importantes en las reacciones químicas. Y a veces queremos

German: 
werde ich nun reden. Im Grunde ist ein Enzym, lasst mich versuchen, ein Enzym zu malen,
ein Enzym sieht so aus. Es ist ein riesiges Protein, und wenn wir sagen, dass es so aussieht,
hat es eine Fläche in der Mitte, die aktives Zentrum (oder katalytisches Zentrum) genannt wird. Und dieses aktive Zentrum, lasst mich
sehen, wie ich dies machen könnte, gut, also dieses aktive Zentrum ist im Grunde ein Teil des Enzyms,
wo ein Loch ist. Also das hier ist das riesige Protein, es hat ein aktives Zentrum,
und der Ausgangsstoff passt da hinein. Zurückkommend auf die Frage, wie Enzyme funktionieren,
nun, das aktive Zentrum ist ein Bereich innerhalb des Enzyms, also das hier ist
ein Enzym, und das Substrat passt hier hinein. Und was war das Beispiel
über das wir eben geredet haben? Das Enzym war Katalase. Was war das Substrat? Das Substrat
ist H2O2 oder Wasserstoffperoxid. Und so funktionieren Enzyme. Im Wesentlichen ziehen sie das Substrat an sich
und spalten es. Ein Enzym ist sehr wichtig in chemischen Reaktionen. Und manchmal wollen wir

English: 
what I'm going to talk about. And so basically
an enzyme, let me try and draw an enzyme,
so if an enzyme looks like this. It's a giant
protein, so if we say it looks like that,
it's going to have an area inside it called
the active site. And so the active site, let's
see how I could do this, good, so the active
site is basically going to be a part on the
enzyme where there's a hole in it. So this
is this giant protein, it's got an active
site, and the substrate is going to fit into
to it. And so going back to how do enzymes
work, well the active site is going to be
an area within the enzyme, so this would be
the enzyme here, and basically the substrate
fits into it. And so what was the example
we were just talking about? The enzyme was
catalase. What was the substrate? Substrate
is H2O2 or hydrogen peroxide. So that's how
enzymes work. It basically tugs on the substrate
and breaks it down. It's very important in
chemical reactions. And sometimes we want

Thai: 
ลองมาอธิบายเรื่องนี้กันดูดีกว่า ก็เริ่มจากตัวเอนไซม์
ให้ครูวาดเอนไซม์ก่อน
โดยทั่วไปเอนไซม์ก็จะดูคล้ายๆ อย่างนี้ คือเป็นโปรตีนขนาดใหญ่
สมมติเราบอกว่าเอนไซม์มีลักษณะอย่างที่เห็นนี้
มันจะมีส่วนที่อยู่ข้างในอันนึง เป็นพื้นที่ที่เรียกว่าแอคทีฟไซต์ (active site)
ลองดูว่าครูจะวาดออกมาเป็นอย่างไร .......
ส่วนที่เป็นแอคทีฟไซต์นี้ จะเป็นส่วนของเอนไซม์ที่
เป็นช่องลึกเข้าไปข้างใน
สรุปอันนี้ก็คือโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ แล้วก็มีส่วนแอคทีฟ ไซต์
จากนั้นก็จะมีซับสเตรต (สารที่เอนไซม์เข้าไปเร่งปฏิกริยา) เข้ามาประกบพอดีกัน
ทีนี้กลับมาที่การทำงานของเอนไซม์กัน
ส่วนที่เป็นแอคทีฟไซต์เป็นส่วนของพื้นที่ที่อยู่ภายในเอนไซม์ ส่วนตรงนี้
ก็คือเอนไซม์ แล้วซับสเตรตก็เข้ามาประกบ
เอาตัวอย่างที่เราเพิ่งจะพูดถึง
เมื่อสักครู่นี้ก็ได้ นั่นคือเอนไซม์เป็นคาตาเลส แล้วซับสเตรตล่ะ?
ซับสเตรตคือ H2O2 หรือไฮโดรเจนเปอรอกไซด์
และนี่ก็คือตัวอย่างการทำงานของเอนไซม์ คือจะเข้าไปจับกับซับสเตรต
แล้วก็ทำให้เกิดการแยกตัว เป็นสิ่งที่มีความสำคัญมากในปฏิกริยาทางเคมี
ก็มีบางครั้งที่เราต้องการให้เอนไซม์ทำงาน

English: 
to turn on enzymes and sometimes we want to
turn off enzymes. And so in every step of
photosynthesis, in every step of cellular
respiration, glycolysis, citric acid cycle,
all of those chemical reactions remember have
to have an enzyme that's associated with them
that can speed up that reaction. And so it's
really important that we sometimes activate
or turn on those enzymes. It's also just as
important that sometimes we turn them off.
And so there are two types of inhibition.
Inhibition can either be competitive, that's
where a chemical is blocking the active site
or allosteric when we're actually changing
the shape or giving it another shape. Chemical
reactions, another important thing that we
want to measure with them is the rate of a
chemical reaction. We can do that by either
measuring the reactants or the products. So
let me stop talking about what I'm going to
talk about and actually talk about it. And
so here is our enzyme. Our enzyme that we
talked about is called catalase. So catalase
is going to be a protein. It has a specific
shape and so if we go down here to the enzyme,
this would be the enzyme right here, it's

Thai: 
แล้วก็มีบางครั้งที่เราต้องการให้เอนไซม์หยุดทำงาน
ไม่ว่าจะเป็นในทุกขั้นตอนปฏิกริยา
การสังเคราะห์แสง ทุกขั้นตอนของการหายใจระดับเซลล์
ไกลโคไลซีส วงจรกรดซีตริค ทั้งหมดนี้
ล้วนแต่เป็นปฏิกริยาทางเคมีที่จะต้องมีเอนไซม์เข้ามาเกี่ยวข้องด้วยทั้งสิ้น
เพื่อให้ปฏิกริยาต่างๆ เหล่านั้น ดำเนินไปเร็วขึ้น
จึงเป็นเรื่องสำคัญยิ่งที่บางครั้งเราต้องสามารถกระตุ้น
หรือเรียกว่าเปิดสวิทช์ให้เอนไซม์เริ่มทำงาน เท่ากันกับที่ต้องสามารถ
ที่จะปิดสวิทช์นั้นได้ด้วยเมื่อต้องการ
ก็เลยต้องมีสารที่เป็นอินฮิบิชันสองชนิดเข้ามามีบทบาท
อินฮิบิชันอาจจะเป็นแบบที่เข้ามาแย่งการทำงาน
คือเข้ามากั้นส่วนที่เป็นแอคทีฟไซต์
หรือไม่ก็อาจจะเป็นแบบแอลอสเตริค ซึ่งเข้ามาเปลี่ยนรูปร่าง
ให้ผิดแผกไปจากเดิม
ในปฏิกริยาเคมีนั้น เรื่องที่สำคัญเรื่องนึงที่เราต้องการ
ศึกษาทำความเข้าใจก็คืออัตราการเกิดปฏิกริยาเคมี
ซึ่งอาจจะทำได้ด้วยการวัด
วัดสารตั้งต้นหรือหรือไม่ก็วัดสารผลิตภัณฑ์ก็ได้
เดี๋ยวครูจะเปลี่ยนเรื่อง
ไปพูดเรื่องที่ควรจะพูดดีกว่า .. เอาเป็นว่าที่เห็นนี่ก็คือเอนไซม์
เป็นเอนไซม์ตัวที่เราพูดถึงไปแล้ว
นั่นก็คือคาตาเลส ซึ่งเป็นโปรตีนตัวนึง มีรูปร่างลักษณะเฉพาะตัว
มาดูตรงด้านล่างนี่ จะพูดถึงเอนไซม์ในรูปตรงนี้เลย

German: 
Enzyme anschalten und manchmal wollen wir Enzyme ausschalten. Und bei jedem Schritt
in der Photosynthese, bei jedem Schritt in der Zellatmung, der Glykolyse, dem Citratzyklus,
all diese chemischen Reaktionen, erinnert euch, benötigen ein Enzym, das zu diesen Reaktionen gehört,
das diese Reaktion beschleunigen kann. Und daher ist es wirklich wichtig, dass wir manchmal diese Enzyme
anschalten und aktivieren. Es ist ebenso wichtig, dass wir sie manchmal ausschalten.
Es zwei Arten der Hemmung. Inhibition kann entweder kompetitiv sein, das ist,
wenn eine chemische Substanz das aktive Zentrum blockiert, oder allosterisch, wenn
die Form wirklich verändert wird. Chemische Reaktionen, eine weitere wichtige Sache, die wir
dabei messen wollen, ist die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion. Wir können das tun, indem wir entweder
die Reaktionspartner oder die Produkte beobachten. So, jetzt werde ich aufhören, darüber zu reden, worüber ich später reden werde
und tatsächlich darüber reden. Hier ist unser Enzym. Unser Enzym, über das wir
schon gesprochen haben; es wird Katalase genannt. Katalase ist ein Protein. Es hat eine spezifische
Form und, wenn wir nach hier unten zu dem Enzym gehen - genau hier ist das Enzym - sehen wir,

Spanish: 
activar a las enzimas, y a veces queremos desactivar las enzimas. Y en cada paso de la
fotosíntesis, en todas las etapas de la respiración celular, glicolisis, ciclo de ácido cítrico,
todas estas reacciones químicas, recuerda, tienen que tener una enzima asociada a ellas
que puede acelerar la reacción. Es muy importante que algunas veces activemos
o encendamos estas enzimas. Pero también es importante que a veces las desactivemos.
Hay dos tipos de inhibición. La inhibición puede ser competitiva, en la que
un compuesto está bloqueando el sitio activo, o alostérico, cuando cambiamos
la forma de la enzima. En las reacciones químicas, otra cosa importante que
nos interesa medir es la eficiencia o tasa de la reacción. Podemos hacerlo
ya sea midiendo la cantidad de reactivos o de productos. Voy a para de hablar acerca de esto, y hablar en realidad de la enzimas.
Aquí esta nuestra enzima. Nuestra enzima de la que
hablamos se llama catalasa. Y la catalasa es una proteína, que tiene una forma específica,
Entonces esta de aquí es la enzima. Va a

German: 
dass es ein aktiven Zentrum hat. Das aktive Zentrum ist der Bereich, wo das Substrat hineinpasst.
Das Substrat ist dieses grüne Ding in diesem Bild. Es passt genau
hier hinein. Es passt fast wie ein Schlüssel ins Schloss. Es ist also eine perfekte Passung von
diesen beiden. Jede chemische Reaktion hat ein anderes Enzym, das diese hervorruft.
Und der wichtige Teil ist hier. So, sobald wir ein Enzym im aktiven Zentrum haben,
gibt es einen chemischen Zug. Mit anderen Worten, es wird an der chemischen Substanz
gezogen. Die Aktivierungsenergie wird gesenkt, sodass es tatsächlich auseinanderbrechen kann
in die Produkte. Also, wenn das hier unser H2O2 ist, dann gibt es einen chemischen Zug an den Chemikalien.
Manchmal wird der pH-Wert verändert, manchmal wird ein mechanischer Zug verursacht,
im Grunde geht es darum, es den Chemikalien zu erleichtern,
spontan auseinanderzubrechen. Wasserstoffperoxid selbst, H2O2, wenn du es in Ruhe lässt
in einer Flasche für Millionen und Abermillionen von Jahren, und du wiederkommst wird es sich spontan

Spanish: 
tener un sitio activo. Un sitio activo es un área en donde el substrato va a encajar.
En esta imagen, el substrato será este verde. Encaja
aquí. Encaja casi como una llave encaja en una cerradura. Por lo tanto va a ser una perfecta unión entre
los dos. Cada reacción química va a tener una enzima diferente que la rompe o la descompone.
La parte importante de esto, es que una vez que tenemos la enzima dentro del sitio
activo, va a existir una atracción química. En otras palabras va a tirar de este
compuesto químico. Va a disminuir su energía de activación, por lo que puede romper el substrato en
sus productos. Si este es nuestro H2O2, va a existir una atracción entre estos compuestos químicos.
Algunas veces va a cambiar el pH, algunas veces va a existir una atracción mecánica,
pero básicamente va  a hacer que sea más fácil para estos químico
romperse espontáneamente. Ahora, el peróxido de hidrógeno por sí mismo, H2O2, si lo dejas en
una botella por millones y millones de años, si regresas éste ya se habría descompuesto espontáneamente en

English: 
going to have an active site. An active site
is the area when the substrate can fit in.
And so the substrate is going to be this green
thing in this picture. It'll fit right in
here. It fits almost like a key fits a lock.
And so it's going to be a perfect fit between
the two. Every chemical reaction is going
to have a different enzyme that breaks that.
And so the important part is right here. So
now once we have the enzyme inside the active
site, there's going to be a chemical tug.
In other words it's going to pull on that
chemical. It's going to lower it's activation
energy so it can actually break apart into
its products. And so if this is our H2O2 right
here, there's going to be a tug on those chemicals.
Sometimes it will actually change the pH,
sometimes it'll put a mechanical tug on it,
but basically what it's going to do is it's
going to make it easier for those chemicals
to spontaneously break apart. Now hydrogen
peroxide by itself, H2O2, if you leave it
in a bottle for millions and millions of years,
if you come back it's spontaneously going

Thai: 
อย่างที่บอกแล้วว่าเอนไซม์มีแอคทีฟไซต์ อันเป็นพื้นที่ที่ซับสเตรตจะเข้ามาประกบ
ซับสเตรตก็จะเป็นส่วนที่เป็นสีเขียวในรูป ซึ่งจะเข้ามาประกบได้พอดีตรงนี้
ดูคล้ายกับการที่กุญแจเข้าได้กันพอดีกับตัวล็อค
นั่นคือจะเข้ากันได้พอดีกับเฉพาะสองตัวนี้เท่านั้น
ปฏิกิริยาเคมีทุกตัวก็จะมีเอนไซม์เฉพาะของตัวเท่านั้น
ส่วนสำคัญก็จะอยู่ตรงนี้ พอเรามีเอนไซม์ซึ่งมีแอคทีฟไซต์อยู่ข้างในรออยู่
ตรงส่วนนี้ก็จะเป็นส่วนที่ทำให้เกิดแรงดีงทางเคมี
นั่นก็คือจะทำให้เกิดแรงดึงสารเคมีที่เป็นสารตั้งต้นในปฏิกริยา
จึงทำให้พลังงานในการกระตุ้นปฏิกริยาลดลง ทำให้สารตั้งต้นสามารถแยกสลาย
ออกเป็นสารผลิตภัณฑ์ได้ง่ายขึ้น
อย่างของเราตรงนี้ก็จะเป็น H2O2 ก็จะเกิดแรงดึงขึ้นกับสารตัวนี้
ในบางปฏิกริยาอาจจะเป็นการเปลี่ยนแปลงค่า pH
บางปฏิกริยาก็เป็นการใช้แรงโดยตรง
ไม่ไม่ว่าแบบไหน สิ่งที่เกิดขึ้นก็คือมันจะไปทำใหสารในปฏิกริยา
เกิดการเปลี่ยนแปลงได้ง่ายขึ้น
อย่างไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ H2O2 นั้น ถ้าปล่อยไว้เฉยๆ
ในขวด แม้จะเป็นเวลานาน นับล้านปีก็ตาม
พอกลับมาดูก็จะเห็นว่า ปฏิกริยาที่ปล่อยให้เกิดเองแบบนี้

English: 
to break down into water and oxygen but that's
going to take years and years and years to
do that. And with an enzyme it can happen
in seconds. It's like I said, 40 million hydrogen
peroxides can feed through this, create all
of this water and can do that really really
quickly. And so enzymes are ready to go and
so we want to control which enzymes are firing
at which time and which ones are being released.
And so there's basically a turn on and then
there's a turn off. And so how do we turn
enzymes on? Well there's two ways that we
can do that. Number 1, we could just not produce
them until they're needed. And so lots of
times we won't produce a protein until it's
required and so we do what's called gene regulation,
where we don't even code those proteins until
we're ready to use them. But also we can activate
them. And so activation is adding something
to an enzyme to actually make it work. And
so you don't have to remember the names of
these, but this is succinate dehydrogenase
and it's a cool enzyme that's used both in
the citric acid cycle and the electron transport
chain. So this is going to be on, it's going
to be embedded in that inner mitochondrial

Spanish: 
agua y oxígeno, pero le tomaría años y años y años
hacerlo. Y con una enzima esto puede ocurrir en segundos. Es como dije, 40 millones de peróxidos de
hidrógenos puede pasar por esto, crear toda esta agua y lo pueden hacer verdaderamente muy, muy
rápido. Y si las enzimas están lista para trabajar, y queremos controlarlas
básicamente hay un "encendido" y un
"apagado". Y cómo encendemos o activamos una proteína, Bueno, hay dos maneras en las
lo podemos hacer. Número 1, podemos simplemente no producirla hasta que la necesitemos. Y muchas
veces no deseamos producir una proteína hasta que no se requiera, y esto lo hacemos por medio de lo que llamamos "regulación genética",
y no codificamos para esa proteína hasta que estemos listos para utilizarla. Pero también podemos activarla.
La activación es añadir algo a la enzima que la haga funcionar.
No necesitas recordar los nombres de estos, esta es la deshidrogenasa succinato
y es una enzima genial que se utiliza en el ciclo del ácido cítrico y en la cadena transportadora de
de electrones. Está embebida en la membrana interna de la mitocondria

German: 
in Wasser und Sauerstoff teilen, aber es wird ewig dauern, bis das
passiert. Mit einem Enzym kann das in Sekunden geschehen. Es ist, wie ich sagte, 40 Millionen Wasserstoffperoxide
können hierdurch  gehen, all dies Wasser hervorrufen und das kann wirklich, wirklich
schnell passieren. Enzyme sind immer bereit zu arbeiten, daher wollen wir steuern, wann welche Enzyme arbeitern
und wann welche Enzyme abgegeben werden. Es gibt im Grunde einen Einschalt- und
einen Ausschalt-Knopf. Wie können wir Enzyme anschalten? Nun, gibt es zwei Möglichkeiten, das zu
tun. Nummer 1, wir können sie einfach nicht produzieren, bis sie gebraucht werden. Häufig
produzieren wir ein Protein so lange nicht, bis es ist erforderlich ist; wir praktizieren die sogenannte Genregulation,
wo wir nicht einmal diese Proteine ​​codieren, bis wir bereit sind, sie zu benutzen. Aber auch wir können sie auch
aktivieren. Aktivierung heißt, wir fügen etwas zu dem Enzym hinzu, damit es tatsächlich funktioniert.
Ihr müsst euch diese Namen nicht merken, aber das ist Succinat-Dehydrogenase
und es ist ein cooles Enzym, was sowohl im Zitronensäure-Zyklus als auch in der Elektronentransportkette
benutzt wird. So, es ist in diesem inneren mitochondrialen Membran eingebettet

Thai: 
ก็จะยังที่สารที่ได้อันเดิมคือน้ำกับออกซิเจนเช่นกัน
เพียงแต่จะต้องใช้เวลานานมาก
และเพียงแต่ถ้ามีเอนไซม์เข้ามาช่วย กระบวนการเดียวกันก็จะเกิดขึ้นได้ภายในวินาที
ก็อย่างที่ครูได้บอกไปแล้ว ไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ 40 ล้านโมเลกุล
สามารถเกิดปฏิกริยาแบบนี้ ให้น้ำและออกซิเจนออกมาได้อย่างรวดเร็วมาก
ก็หมายความว่าเอนไซม์นั้น พร้อมอยู่แล้วที่จะเริ่มทำงาน
ก็เพียงแต่รอให้เราคอยควบคุมว่า เอนไซม์ตัวไหน ควรจะเริ่มทำงานเมื่อไร
ควรจะปล่อยออกมาเมื่อไร คล้ายกับการเปิดปิดสวิทช์นั่นเอง
แล้วเราควบคุมสวิทชปิดเปิดของเอนไซม์อย่างไร?
ก็มีอยู่สองวิธีที่อาจจะทำได้
วิธีแรกก็คือ เราก็ไม่ผลิตเอนไซม์ออกมาจนกว่าจะต้องการใช้งาน
หมายความว่า หลายต่อหลายครั้งตามปกติ
เราก็จะไม่ผลิตโปรตีนออกมาจนกว่าจะมีความต้องการ
ทีนี้ มันมีกลไกอันนึงที่เราเรียกว่า การควบคุมยีน (gene regulation)
ซึ่งเราจะไม่แม้กระทั่งที่จะสิ่งให้ยีนผลิตโปรตีนอันนั้นออกมาจนกว่า
จะมีความต้องการใช้งานจริงๆ แต่ก็ยังพร้อมเสมอที่จะกระตุ้นให้เกิดการทำงาน เมื่อต้องการ
และการกระตุ้นที่ว่านี้ก็คือการเพิ่มอะไรสักอย่างลงไปในเอนไซม์เพื่อให้เกิดการทำงานขึ้น
นักเรียนไม่ต้องไปจำชื่อนี้ก็ได้ แต่สารที่ว่านี้ก็คือ
ซัคซีเนต ดีไฮโดรจีเนต (succinate dehydrogenase)
เป็นเอนไซม์ที่มีความน่าสนใจ ใช้ในปฏิกริยาของวงจรกรดซีตริค
แล้วก็ห่วงโซ่การถ่ายเทอิเลคตรอน
ก็จะหาได้หรือมีอยู่แถวๆ เยื่อด้านในของไมโตคอนเดรีย

German: 
und es ruft zwei spezifische Reaktionen hervor. Es verwandelt bestimmte
Reaktanten in Produkte. Aber wenn du einfach nur Succinat-Dehydrogenase alleine baust, tut
es nichts. Es funktioniert nicht. Es muss aktiviert werden. Es gibt zwei Arten
von Aktivatoren. Die einen werden Kofaktoren gennant, und die anderen Koenzyme. Wenn
du hier hinschaust: Zwei Dinge müssen zu dem Enzym hinzugefügt werden,
bevor es tatsächlich funktioniert. Die beiden Typen sind Kofaktoren und Koenzyme.
Ich habe welche gefunden, die ihr vielleicht kennt. Kofaktoren sind im Grunde kleine, anorganische Chemikalien.
Das bedeutet, dass sie nicht aus Kohlenstoff bestehen. Häme ist ein Beispiel
eines Kofaktors. Häme findet man auch im Blut. Es hat ein Eisenatom in der Mitte,
daher nennen wir es Hämoglobin. Und so, was es tut, ist: Es produziert das Hämoglobin-Protein
und aktiviert es. Kofaktoren sind anorganisch. Mit anderen

Thai: 
มีหน้าที่ควบคุมปฏิกริยาสองอัน ในการเปลี่ยนแปลงสารตั้งต้นบางตัว
ให้กลายเป็นสารผลิตภัณฑ์  ที่น่าสนใจก็คือ
ถ้ามีแต่เพียงซัคซีเนต ดีไฮโดรจีเนตแต่อย่างเดียว ก็จะไม่มีอะไรเกิดขึ้น
จะยังไม่เกิดการทำงานจนกว่าจะถูกกระตุ้น
โดยจะมีสารกระตุ้นอยู่สองชนิด
ชนิดที่เรียกว่า
cofactors กับชนิดที่เรียกว่า coenzymes
ถ้านักเรียนดูตรงนี้ให้ดี จะเห็นว่ามันจะต้องมีสิ่งที่ต้องเพิ่มเข้ามาเพื่อ
ให้เอนไซม์เริ่มทำงานได้จริง ซึ่งก็จะมีอยู่สองชนิด คือ cofactors กับ coenzymes
ครูจะได้พูดถึงตัวที่เราอาจจะรู้จักบ้างแล้ว
cofactors นั้น ปกติจะเป็นสารอนินทรีย์ มีขนาดเล็ก
ก็หมายความว่าจะไม่มีคาร์บอนเป็นส่วนประกอบ ตัวอย่างก็เช่น ฮีม (heme) เป็นต้น
สามารถพบได้ในเลือด มีอะตอมธาตุเหล็กอยู่ตรงกลาง
เราจึงเรียกสารตัวนี้ว่าฮีโมโกลบิน มีหน้าที่ในการสร้างโปรตีนฮีโมโกลบิน
และกระตุ้นให้เกิดการทำงานด้วย
ตกลงว่า cofactors ก็จะเป็นสารอนินทรีย์ นั่นคือ

Spanish: 
y va a llevar a cabo dos reacciones químicas específicas. Va a convertir ciertos
reactivos en ciertos productos. Pero, si construyes una deshidrogenasa succinato por ti mismo, no va a
hacer nada. No va a funcionar. Tiene que ser activada. Hay dos tipos de
activadores. Estos que llamamos cofactores, y estos que llamamos coenzimas. Y
si observas aquí, hay cosas que debemos añadir a está
enzima antes de que pueda funcionar. Los dos tipos son cofactores y coenzimas.
Se me ocurrió algo que debes saber. Los cofactores son básicamente químicos pequeños
que son inorgánicos. Lo que significa es que no están hechos de carbono. El grupo hemo es un ejemplo
de un cofactor. El grupo hemo también se encuentra en la sangre. Tiene un átomo de hierro en medio
y esto es lo que llamamos hemoglobina. Y lo que hace es crear esta proteína hemoglobina
y activarla. Por lo tanto los cofactores son inorgánicos. En otras palabras

English: 
membrane and so it's going to run two specific
reactions. So it's going to convert certain
reactants into products. But if you just build
succinate dehydrogenase by itself, it doesn't
do anything. It's not going to work. It has
to be activated. And so there are two type
of activators. Those that are called cofactors
and those that are called coenzymes. And so
if you were to look in here there's going
to be things that have to be added to that
enzyme before it can actually function. And
so the two types are cofactors, coenzymes.
I came up with some that you might know. Cofactors
are basically going to be small chemicals
that are inorganic. What that means is they're
not made up of carbon. And so heme is an example
of a co-factor. Heme is also what's found
in blood. It has an iron atom in the middle
and so that's why we call it hemoglobin. And
so what it does is it's creating that hemoglobin
protein and activating it. And so cofactors
are going to be inorganic. And so in other

German: 
Worten: Sie enthalten keinen Kohlenstoff. Und dann haben wir Koenzyme und diese
sind organisch. Sie helfen dem Enzym, zu arbeiten. Ein Beispiel eines Koenzyms
ist Thiamin. Ein anderer Name dafür ist Vitamin B1. Vitamine
sind erforderliche organische Substanzen, die wir in unserer Ernährung brauchen, und sie helfen Enzymen. zu funktionieren.
Wenn du nicht genug Vitamin B1 in deinem Körper hast, dann stirbst du aufgrund von neurologischen
Problemen. Dasselbe gilt für Kofaktoren. Sie sind für das Leben erforderlich. Aber im Grunde, was
passiert ist, sobald wir die Kofaktoren und Koenzyme haben, haben wir ein Enzym,
das tatsächlich funktionieren kann. Jetzt kann es tun, was es tun soll. Aber wenn wir die Kofaktoren entfernen,
wenn wir diese anorganischen und organischen Substanzen entfernen, dann kommt es zu einem Stopp oder
es wird nicht mehr funktionieren. Also das ist Aktivierung. So schalten wir Enzyme an. Aber manchmal

Spanish: 
no contienen carbono. Y también tenemos coenzimas las cuales
son orgánicas. Y estos ayudan a la enzima a trabajar. Un ejemplo de una coenzima
puede ser la tiamina. La tiamina es otro nombre para la vitamina B1. Las vitaminas son
compuestos orgánicos que necesitamos en nuestra dieta y ayudan a las enzimas a funcionar. Y
si no tienes suficiente vitamina B1 en tu cuerpo, puedes morir como resultado de un problema
neurológico. Y lo mismo ocurre con los cofactores. Por lo que son necesarios para la vida. Pero básicamente lo que
pasa es que una vez que tenemos los cofactores y las coenzimas, tenemos una enzima que puede
funcionar. Ahora puede hacer lo que se supones que hace. Pero si quitamos estos cofactores
si quitamos estos compuestos inorgánicos y estos compuestos orgánicos entonces la enzima se va a detener
o ya no va a funcionar. Y esto es la activación. Es como "encendemos las enzimas". Pero algunas veces

Thai: 
จะไม่มีคาร์บอนเป็นองค์ประกอบ
นอกจากนี้ เราก็มี coenzymes ซึ่งจะเป็นสารอินทรีย์
ช่วยการทำงานของเอนไซม์
ตัวอย่างของ coenzymes
ได้แก่ ไทมีน หรือที่รู้จักกันดีในชื่อ วิตามินบี 1
ซึ่งเป็นสารอินทรีย์ที่จำเป็น มีอยู่ในอาหารที่เรากิน
เพื่อไปช่วยการทำงานของเอนไซม์ต่างๆ
ถ้าเราไม่ได้รับวิตามิน B1 อย่างเพียงพอในร่างกาย
อาจเป็นอันตรายถึงชีวิตได้ จากปัญหาระบบประสาท
cofactors ก็เช่นเดียวกัน ทั้งสองชนิดจึงนับว่ามีความจำเป็นต่อชีวิต
เมื่อเรามีทั้ง cofactors กับ coenzymes แล้ว เราจึงมีเอนไซม์ที่สามารถทำงานได้
อย่างมีประสิทธิภาพ ทำหน้าที่อย่างที่ต้องการได้
ถ้าเราเอา cofactors พวกนี้ออกไป
ถ้าเราเอาสารอนินทรีย์และสารอินทรีย์พวกนี้ออกไป
มันก็จะหยุดทำงาน
จะไม่สามารถำงานได้อีกต่อไป อันนั้นก็คือการกระตุ้นการทำงาน
เป็นการกระตุ้นให้เอนไซม์เริ่มการทำงาน

English: 
words they are not containing carbon. And
then we're going to have coenzymes and those
are going to be organic. And so they're helping
that enzyme to work. An example of a coenzyme
would be thiamine. And so thiamine, another
name for that is vitamin B1. And so vitamins
are a required organics that we need inside
our diet and they help enzymes function. And
if you don't get enough vitamin B1 in your
body then you die as a result of the neurological
issue. And same thing with cofactors. So these
are required for life. But basically what
happens is once we have the cofactors and
the coenzymes now we have an enzyme that can
actually function. And now it can do what
it's meant to do. But if we remove those cofactors,
if we remove those inorganics and those organics
then it will actually come to a stop or it
won't function anymore. So that's activation.
That's how we turn enzymes on. But sometimes

Spanish: 
queremos "apagarlas".  Voy a plantearte la situación. Tenemos nuestra enzima
aquí, Tenemos nuestro substrato que va a encajar aquí, y si piensas como un
ingeniero por un segundo, como podemos detener este substrato, cerca de 40 millones de éstos acercándose
al sitio activo de la catalasa? Cómo podemos ralentizar el proceso? Bueno hay dos tipos
de inhibición. La primera es llamada inhibición competitiva, la inhibición competitiva es cuando
usas un inhibidor, el cual es otro compuesto químico y haces que se una al sitio
activo. Y sí tienes este inhibidor unido al sitio activo, el substrato no podrá encajar en él y
vamos a detener la reacción. Y si hacemos un inhibidor que se se una al sitio
activo, podemos llamar a esto inhibición competitiva, porque está compitiendo por el espacio con el substrato.
Podemos también hacer una inhibición no-competitiva que usualmente llamamos alostérica. Una reacción
alostérica funciona de la misma forma. Tenemos nuestra enzima. Aquí esta nuestro subtrato.

English: 
we want to turn them off. And so let me kind
of get you situated. We've got our enzyme
here, we've got our substrate that's going
to fit here so if you think about it as an
engineer for a second, how could we stop that
substrate, again 40 million of them coming
through the active site in catalase? How do
we slow it down? Well there are two types
of inhibition. First on is called competitive
inhibition. Competitive inhibition is when
you use an inhibitor, which is another chemical
and you just get that to bond into the active
site. So if you have that bonding in the active
site then that substrate can't fit in and
so we're going to stop the reaction. So if
we make an inhibitor that bonds to the active
site we call that competitive inhibition because
it's competing for the space with the substrate.
Now we can also do that non-competitive inhibition
and we usually call that allosteric. Allosteric
reaction works the same way. Here we are.
We've got our enzyme. Here's our substrate.

Thai: 
แต่ก็มีบางทีที่เราต้องการให้มันหยุดการทำงาน
เดี๋ยวครูจะยกตัวอย่างให้ดู ...เราก็จะมีเอนไซม์ตรงนี้
แล้วก็มีซับสเตรตที่จะเข้ามาประกบด้านนี้
ทีนี้ ถ้าเราจะสวมบทวิศวกรมาลองคิดวิธีที่จะ
หยุดซับสเตรตพวกนี้ไม่ให้เข้ามา
ลองคิดดู ซับสเตรตจำนวน 40 ล้านโมเลกุล กำลังพยายามจะเข้ามา
ที่แอคทีฟไซต์ในคาตาเลส เราจะทำอย่างไรที่จะทำให้กระบวนการนี้ชะลอตัวลงได้?
ที่จริงก็จะมีอินฮิบิชั่นอยู่สองแบบ
แบบแรกนี่เป็นพวก competitive ซึ่งเป็นแบบที่ใช้อินฮิบิเตอร์
ซึ่งเป็นสารอีกชนิดนึง เข้ามาเกาะกับแอคทีฟไซต์
พออินฮิบิเตอร์ตัวนี้เข้ามาเกาะแทนเสียแล้ว
ซับสเตรตก็เข้ามาไม่ได้
ปฏิกิริยาก็เลยหยุดลงได้
เป็นอันว่าถ้าเราเอาอินฮิบิเตอร์ที่เข้ามาเกาะกับแอคทีฟไซต์
เราจะเรียกวิธีการแบบนี้ว่า competitive inhibition เนื่องจาก
มีอินฮิบิเตอร์เข้ามาแย่งพื้นที่แอคทีฟไซต์แข่งกับซับสเตรต
ทีนี้ เราก็มีอีกแบบนึงที่เรียกว่า non-competitive inhibition
ที่ปกติเราจะเรียกว่า อะลอสเตอริค (allosteric)
ซึ่งทำงานในลักษณะเดียวกัน อย่างนี้
เริ่มจากมีเอนไซม์ แล้วก็มีซับสเตรต

German: 
wollen wir sie auch ausschalten. Lasst mich euch Orientierung geben. Wir haben hier unser Enzym,
hier haben wir unser Substrat, das genau hier hineinpasst, und wenn ihr darüber für eine Sekunde
wie ein Ingenieur nachdenkt, wie könnten wir das Substrat aufhalten, wieder kommen 40 Millionen von ihnen
durch das aktive Zentrum in Katalase? Wie verlangsamen wir das? Nun, gibt es zwei Arten
der Inhibition. Die erste heißt kompetitive Hemmung. Kompetitive Hemmung ist, wenn
du einen Inhibitor verwendest, der eine andere Chemikalie ist und du sorgst dafür, dass der sich mit dem aktiven
Zentrum verbindet. Wenn du diese Bindung im aktiven Zentrum hast, dann kann das Substrat nicht hineinpassen
und wir stoppen die Reaktion. Also, wenn wir einen Inhibitor produzieren, der sich mit dem aktiven Zentrum verbindet,
nennen wir das kompetitive Hemmung, weil es sich mit dem Substrat einen Wettbewerb liefert.
Wir können auch nicht kompetitive Hemmung vollziehen; dies wird normalerweise allosterisch genannt . Allosterische
Reaktionen funktionieren auf dieselbe Weise. Hier sind wir. Wir haben unser Enzym. Hier ist unser Substrat.

Spanish: 
Está tratando de encajar en el sitio activo. También tenemos lo que llamamos el sitio alostérico,
el cual es otro sitio de la misma enzima. Un tipo de inhibición alostérica o inhibición
por cambio de forma que podemos hacer, si tenemos un inhibidor que se va a
unir al sito alostérico. Cuando se une al sito alostérico está cambiando el
el sitio activo y ahora no hay manera de que el substrato pueda encajar ahí.
Pero debido a que no está unido al sito activo, lo podemos llamar alostérico. Alostérico significa
diferente forma, o diferente forma de la enzima. Este es un tipo de inhibición no
competitiva. O lo podemos hacer de esta forma. Esta sería otro tipo de inhibición alostérica.
Podemos tener un inhibidor unido al sitio alostérico, pero si observas el sito alostérico en
esta imagen, aquí esta el sito activo, una vez que el inhibidor se une al sito alostérico
cambia la forma del sitio activo. Una vez que cambiaste la forma del sitio activo

English: 
It's trying to fit into the active site. We
also have what's called an allosteric site,
which is going to be another site on the enzyme
itself. And so one type of allosteric or changing
the shape inhibition that we can do is we
can have an inhibitor now that's just going
to bond to that allosteric site. When it bonds
to the allosteric site it's covering up the
active site and so now there's going to be
no way that that substrate can fit in. But
since it's not actually bonding to the active
site we call that allosteric. Allosteric means
different shape or different shape of the
enzyme. So that's a type of non-competitive
inhibition. Or we can do it this way. So this
would be another type of allosteric inhibition.
We can have an inhibitor bond to an allosteric
site, but if you look at the active site in
this picture, here's the active site, once
this inhibitor bonds with the allosteric site
it now changes the shape of the active site.
Once you've changed the shape of the active

Thai: 
ก็พยายามจะเข้ามาเกาะกับแอคทีฟไซต์
แล้วก็ยังมีอันที่เรียกว่าอะลอสเตอริคไซต์
ซึ่งเป็นพื้นที่อีกด้านนึงบนเอนไซม์
เพราะงั้น ไม่ว่าจะเป็นอะลอสเตอริคหรือจะเป็น
การเปลี่ยนรูปร่างของอินฮิบิชันก็ตาม ต่างก็เป็นการใช้อินฮิบิเตอร์
ไปเกาะกับอะลอสเตอริคไซต์ ซึ่งเมื่อไปเกาะกับอะลอสเตอริคไซต์แล้ว
มันก็จะไปปิดแอคทีฟไซต์
เป็นการปิดโอกาสในการที่ซับสเตรตจะเข้ามาเกาะประกบได้
การที่มันไม่ได้เข้าไปเกาะกับแอคทีฟไซต์โดยตรง จึงเรียกว่า อะลอสเตอริค
ซึ่งมีความหมายว่าคนละรูปร่าง คือ คนละรูปร่างกันของเอนไซม์
ทั้งหมดนี้ก็คืออินฮิบิชันแบบ non-competitive
หรือจะทำอย่างนี้ก็ได้ เราก็จะมีอะลอสเตอริคอินฮิบิชันอีกแบบนึง
เราอาจจะใช้อินฮิบิเตอร์บอนด์ไปเกาะกับอะลอสเตอริคไซต์
แต่ถ้าสังเกตให้ดีที่แอคทีฟไซต์ในรูปนี้
อยู่ตรงส่วนนี้ ..พออินฮิบิเตอร์ไปเกาะเข้ากับอะลอสเตอริคไซต์แล้ว
ก็จะส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของแอคทีฟไซต์
ซึ่งเมื่อรูปร่างของแอคทีฟไซต์เปลี่ยนไปจากเดิมแล้ว

German: 
Es versucht, in das aktive Zentrum passen. Wir haben auch das sogenannte allosterische Bindungszentrum,
was ein anderes Zentrum auf dem Enzym ist. Eine Art allosterischer oder
Form verändernder Hemmung, die wir benutzen können, ist, wir haben jetzt einen Inhibitor, der sich einfach
am allosterischen Bindungszentrum anbindet. Wenn es sich am allosterischen Bindungszentrum anbindet, überdeckt es
das aktive Zentrum und damit gibt es keine Möglichkeit, dass das Substrat hineinpassen kann. Aber da
es sich nicht wirklich an das aktive Zentrum anbindet, wird es allosterisch genannt. Allosterisch bedeutet
andere Form oder andere Form des Enzyms. Das ist eine Art von nicht kompetitiver
Hemmung. Oder tun auf diese Weise es. Also das wäre eine andere Art von allosterischer Hemmung.
Wir können einen Inhibitor-Bindung an ein allosterisches Bindungszentrum haben, aber wenn man sich das aktive Zentrum in
diesem Bild anscheut - hier ist das aktive Zentrum - sobald dieser Inhibitor sich mit dem allosterischen Bindungszentrum verbindet,
verändert sich die Form des aktiven Zentrums. Sobald du die Form des aktiven Zentrums verändert

English: 
site, remember the substrate only fits if
it's like a lock and a key, now it's not going
to fit anymore. And so this is another type
of allosteric inhibition. And so we use feedback
loops and we use inhibitors and cofactors
and coenzymes to regulate what enzymes are
going off at what time. Now when we do the
enzyme lab we are using catalase. And so when
we do it in class we're using catalase. It's
an enzyme we use, an enzyme that's found in
yeast. We then fill up a beaker with hydrogen
peroxide. We put our little disks of filter
paper or chads at the bottom. We dip them
in varying concentrations of the enzyme and
we then see how long it takes for them to
float up. And so what we're varying or the
independent variable is going to be, the independent
variable is going to be the amount of the
enzyme. And the dependent variable is going
to be how long it takes for them to float
or the number of floats per second. And so
you can imagine, let me get a better color,
if I increase the concentration of the enzyme,
we're going to increase the rate of the reaction.
But eventually you can see how it starts to
level off here. Eventually if you have enough

German: 
hast - wir erinnern uns: das Substrat passt nur, wenn es wie ein Schloss und ein Schlüssel ist - passt das Substrat
nicht mehr hinein. Dies ist eine andere Art von allosterischer Hemmung. Wir benutzen Feed-Back-Schleifen
und wir nutzen Inhibitoren und Kofaktoren und Koenzyme um zu regulieren, wann welche
Enzyme agieren. Nun, wenn wir das im Enzym-Labor tun, benutzen wir Katalase. Also, wenn
wir es im Unterricht tun, benutzen wir Katalase. Es ist ein Enzym, das wir benutzen, ein Enzym, das man in
Hefe findet. Dann füllen wir ein Becherglas mit Wasserstoffperoxid. Wir setzen unsere kleine Scheiben von Filterpapier
Papierschnipsel an die Unterseite. Wir tauchen sie in unterschiedliche Konzentrationen des Enzyms und
dann schauen wir, wie lange es dauert, bis sie an die Oberfläche kommen. Was wir variieren, oder die
unabhängige Variable ist die Menge des
Enzyms. Und die abhängige Variable ist, wie lange es dauert, bis die Papierstücke nach oben kommen
oder die Anzahl von nach oben kommenden Papieren pro Sekunde. Und ihr könnt euch vorstellen, lasst mich eine bessere Farbe nehmen,
wenn ich die Konzentration des Enzyms erhöhe, erhöhe ich die Geschwindigkeit der Reaktion.
Aber irgendwann kann man sehen, wie es sich zu stabilisieren beginnt, hier. Irgendwann, wenn man genug

Thai: 
ถ้ายังจำกันได้ ซับสเตรตจะเข้าไปจับได้กับรูปร่างเฉพาะเท่านั้น
เหมือนกุญแจกับล็อค ..ก็จะเข้ากันไม่ได้อีกต่อไป
เป็นอีกแบบนึงของอะลอสเตอริคอินฮิบิชัน
เรายังมีการใช้การควบคุมแบบย้อนกลับ (feedback loops)
ใช้อินฮิบิเตอร์และโคแฟคเตอร์และโคเอนไซม์ เพื่อการควบคุม
ว่าจะทำงานในช่วงเวลาใด
ในแลปนั้น เราใช้เอนไซม์คาตาเลส
เหมือนกับที่เราใช้อธิบายในชั้นเรียน เป็นเอนไซม์ที่เราใช้ สามารถพบได้ในยีสต์
จากนั้นเราก็เติมไฮโดรเจนเปอรอกไซด์ลงไปให้เต็มปิกเกอร์
ใส่แผ่นกรองลงไปด้วย
จากนั้นก็จุ่มลงไปในเอนไซม์ที่ความเข้มข้นต่างๆกัน
แล้วก็บันทึกเวลาว่าต้องใช้เวลาเท่าไรกว่าที่แผ่นกรองนั้นจะลอยขึ้นมา
ดังนั้น สิ่งที่เราเปลี่ยนค่า หรือใช้เป็นตัวแปรต้น
หรือตัวที่ใช้เป็นตัวแปรต้นก็คือปริมาณของเอนไซม์
ส่วนตัวแปรตามก็คือระยะเวลาตั้งแต่เริ่มต้นจนกระดาษกรองลอยขึ้นมา
หรือไม่ก็จำนวนการลอยต่อวินาที นักเรียนคงพอมองภาพออก
เดี๋ยวครูจะปรับสีให้ดูง่ายขึ้น
ถ้าครูเพิ่มความเข้มข้นของเอนไซม์
เราก็จะได้อัตราการเกิดปฏิกริยาที่เพิ่มขึ้น
แต่พอถึงจุดนึง เราก็จะสังเกตได้ว่าอัตราการเพิ่มเริ่มลดลง
ในที่สุดแล้วก็จะเป็นจุดอิ่มตัว

Spanish: 
recuerda, el substrato sólo encaja si es como una llave y una cerradura, y ahora no va a
encajar más. Y este es un tipo de inhibición alostérica. Y usamos ciclos de
retroalimentación y usamos inhibidores y cofactores y coenzimas para regular lo que las enzimas
van a hacer en algún momento. Cuando hacemos la práctica de enzimas en el laboratorio estamos utilizando la catalasa. Y cuando
lo hacemos en clase estamos usando catalasa. Es una enzima que usamos, una enzima que se encuentra en
las levaduras. Llenamos un frasco con peróxido de hidrógeno. Le ponemos un pequeño disco de papel
filtro, lo sumergimos en varias concentraciones de la enzima y
vemos que tanto tiempo le toma flotar. Lo que estamos variando o la
variable independiente va a ser la cantidad de la
enzima. Y la variable dependiente va a ser que tanto le toma flotar
o el número de flotadores por segundo. Y puedes imaginar, voy a elegir un mejor color,
si incremento la concentración de la enzima, vamos a incrementar la tasa de la reacción.
Pero eventualmente puedes ver como empieza a estabilizarse aquí. Eventualmente si tienes suficiente de

Thai: 
ให้ครูเปลี่ยนสีให้เข้มขึ้นก่อน...
ก็เป็นอันว่า ที่สุดก็จะเริ่มชลออัตราลง
เป็นอันว่า ตอนที่เราวัดอัตราการเกิดปฏิกริยานั้น เราอาจจะวัดได้สองด้าน
เราอาจจะวัดสารผลิตภัณฑ์
ที่เกิดขึ้นหรืออาจจะวัดปริมาณของสารตั้งต้นที่ใช้ไปก็ได้
ในแลปเอนไซม์ เราวัดปริมาณออกซิเจน ก็เลยเป็นการวัดสารผลิตภัณฑ์ที่เกิดขึ้น
ยังมีอย่างอื่นอีกที่เราอาจจะเลือกวัดได้ด้วย ไม่เพียงแต่ความเข้มข้นเอนไซม์เท่านั้น
เราอาจจะวัดอุณหภูมิ วัดค่า pH เราสามารถวัดค่า
อะไรต่ออะไรได้มากมาย แต่ก็อย่าลืมว่า ในกรณีของสิ่งมีชีวิต
ถ้าเราวัดตัวแปรบางตัวเช่น อุณหภูมิ
อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้นและในที่สุดก็เอนไซม์เริ่มมีการเปลี่ยนแปลง
นั้นก็คือจะที่จุดที่เหมาะสมที่สุดอยู่จุดนึง
อย่างเช่นว่าในร่างกายคนเรามีอุณหภูมิที่
37 องศาเซลเซียส เอนไซม์ส่วนใหญ่ในร่างกายของเราจึงทำงานได้ดีที่สุดในช่วงนี้
และทั้งหมดนี้ก็คือเรื่องของเอนไซม์ ซึ่งคอยทำหน้าที่ในการรักษาสมดุลภายในร่างกาย
ครูก็หวังว่าคงเป็นประโยชน์บ้าง

German: 
davon hat, lasst mich eine andere Farbe nehmen, irgendwann wird es sich stabilisieren. Und
wenn wir die Reaktionsgeschwindigkeit messen, können wir zwei Dinge beobachten. Wir konnten die Produkte,
die entstehen, messen oder wir messen die Menge der Reaktionspartner, die verbraucht wird. Im
Enzym-Labor messen wir die Sauerstoffmenge, also die Menge der Produkte,
die entstehen. Aber es gibt andere Dinge, die wir hier messen könnten. Nicht nur die Konzentration
des Enzyms, wir könnten die Temperatur messen, oder den pH-Wert. Wir konnten messen
eine Menge verschiedener Dinge messen, und erinnert euch an Organismen, wenn wir zum Beispiel die Temperatur messen würden,
würde sich die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen und irgendwann würde das Enzym denaturieren,
also, gibt es einen optimalen Wert. Und da du eine Innentemperatur
von 37 Grad Celsius hast, können die meisten der Enzyme in deinem Körper am besten bei dieser
bestimmten Geschwindigkeit arbeiten. Also, das hier ist das Thema Enzyme und sie werden verwendet, um das innere Gleichgewicht zu halten,
und ich hoffe, dass dies hier hilfreich ist.

Spanish: 
estos, voy a ponerlo en un color distinto, eventualmente se va a nivelar. Y así
cuando midas la tasa de la reacción, podrías medir dos cosas. Podrías medir los productos
que se crearon o podrías medir la cantidad de reactivos que han sido consumidos. En el
laboratorio medimos la cantidad de oxígeno, por lo que estamos midiendo la cantidad de los productos
que se crearon. Pero hay otra cosa que también podrías medir. No sólo la concentración
de la enzima, podríamos medir la temperatura, podríamos medir el pH. Podríamos medir
un montón de cosas diferentes y recuerda que en los organismos, si estamos midiendo la temperatura por ejemplo
la tasa se la reacción se va a incrementar y eventualmente la enzima se va a desnaturalizar
y existe un punto óptimo de temperatura. Y dado que tienes una temperatura interna
de 37 grados celsius, la mayoría de las enzimas dentro de tu cuerpo van a funcionar principalmente a esa
temperatura específica. Y estas son las enzimas y son utilizadas para mantener el balance interno
y espero que esto sea útil.

English: 
of those, let me change to a different color,
eventually it's going to level off. And so
when we're measuring reaction rate we could
measure two things. We could measure the products
that are created or we could measure the amount
of reactants that are being consumed. In the
enzyme lab we're measuring the amount of oxygen
so we're measuring the amount of products
that are created. But there's other things
we could measure in this. Not only the concentration
of the enzyme, we could measure the temperature,
we could measure the pH. We could measure
a lot of different things and remember organisms,
if we were to measure temperature for example
the reaction rate's going to increase and
eventually the enzyme is going to denature
and so there's going to be an optimum set
point. And since you have an internal temperature
of 37 degrees celsius, most of the enzymes
inside your body are prime to work at that
specific rate. And so that's enzymes and they
are used to maintain that internal balance
and I hope that's helpful.
