Was sind die Hauptunterschiede zwischen Homologiemodellierung und dem Algorithmus, der vom AlphaFold-Programm bei der Vorhersage der Proteinstruktur aus seiner Sequenz verwendet wird?
Die Homologiemodellierung und der Algorithmus des AlphaFold-Programms sind zwei unterschiedliche Ansätze zur Vorhersage der Proteinstruktur aus ihrer Sequenz. Im Folgenden werden die wichtigsten Unterschiede zwischen den beiden Methoden beschrieben: Fokus: Homologiemodellierung basiert auf dem Vergleich der Sequenz des Zielproteins mit der Sequenz bekannter Proteine, die dreidimensionale Strukturen experimentell bestimmt haben. Andererseits nutzt AlphaFold neuronale Netzwerke, um die Struktur des Proteins direkt aus seiner Sequenz vorherzusagen. Präzision: AlphaFold hat bei der Vorhersage der Struktur von Proteinen mehr Präzision gezeigt als bei der Modellierung der Homologie. Im CASP13-Test (Critical Assessment of Structure Prediction) gelang es AlphaFold, Strukturen mit einer Präzisionshöhe zu prognostizieren, die der der Röntgenkristallographie und der Magnetresonanzspektroskopie ähnlich ist. Geschwindigkeit: Homologiemodellierung ist im Allgemeinen schneller als AlphaFold, da der Suchprozess nach AlphaFold-Strukturen relativ schnell mit der Vorhersage der dreidimensionalen Struktur direkt aus der Proteinsequenz verglichen wird.